子分类：
- C12Y101/00： 作用于供体CH-OH基团的氧化还原酶(1.1)
- C12Y102/00： 作用于供体醛基或含氧基团的氧化还原酶(1.2)
- C12Y103/00： 作用于供体CH-CH基团的氧化还原酶(1.3)
- C12Y104/00： 作用于供体CH-NH2基团的氧化还原酶(1.4)
- C12Y105/00： 作用于供体CH-NH基团的氧化还原酶(1.5)
- C12Y106/00： 作用于NADH或NADPH的氧化还原酶(1.6)
- C12Y107/00： 作为供体作用于其他含氮化合物的氧化还原酶(1.7)
- C12Y108/00： 作为供体作用于硫基团的氧化还原酶(1.8)
- C12Y109/00： 作用于供体血红素基团的氧化还原酶(1.9)
- C12Y110/00： 作为供体作用于二酚和相关物质的氧化还原酶(1.10)
- C12Y111/00： 作为受体作用于过氧化物的氧化还原酶(1.11)
- C12Y112/00： 作为供体作用于氢的氧化还原酶(1.12)
- C12Y113/00： 作用于单个供体的与分子氧(加氧酶)结合的氧化还原酶(1.13)
- C12Y114/00： 作用于配对供体的与分子氧结合或还原的氧化还原酶(1.14)
- C12Y115/00： 作为受体作用于超氧化物的氧化还原酶(1.15)
- C12Y116/00： 氧化金属离子的氧化还原酶(1.16)
- C12Y117/00： 作用于CH或CH 2基团的氧化还原酶(1.17)
- C12Y118/00： 作为供体作用于铁硫蛋白的氧化还原酶(1.18)
- C12Y119/00： 作为供体作用于还原黄素氧还蛋白的氧化还原酶(1.19)
- C12Y120/00： 作用于供体磷或砷的氧化还原酶(1.20)
- C12Y121/00： 作用于X-H和Y-H形成一个X-Y键的氧化还原酶(1.21)
- C12Y122/00： 作用于供体卤素的氧化还原酶(1.22)
- C12Y197/00： 其他氧化还原酶(1.97)
- C12Y201/00： 转移一碳基团的转移酶(2.1)
- C12Y202/00： 转移醛或酮基的转移酶(2.2)
- C12Y203/00： 酰基转移酶(2.3)
- C12Y204/00： 糖基转移酶(2.4)
- C12Y205/00： 转移除甲基以外的烷基或芳基的转移酶(2.5)
- C12Y206/00： 转移含氮基团的转移酶(2.6)
- C12Y207/00： 转移含磷基团的转移酶(2.7)
- C12Y208/00： 转移含硫基团的转移酶(2.8)
- C12Y209/00： 转移含硒基团的转移酶(2.9)
- C12Y210/00： 转移含钼或钨基团的转移酶(2.10)
- C12Y301/00： 作用于酯键的水解酶 (3.1)
- C12Y302/00： 作用于糖基化合物的水解酶,即糖基化酶(3.2)
- C12Y303/00： 作用于其他键的水解酶(3.3)
- C12Y304/00： 作用于肽键的水解酶,即肽酶(3.4)
- C12Y305/00： 作用于除肽键以外的碳 - 氮键的水解酶(3.5)
- C12Y306/00： 作用于酸酐的水解酶(3.6)
- C12Y307/00： 作用于碳 - 碳键的水解酶(3.7)
- C12Y308/00： 作用于卤键的水解酶(3.8)
- C12Y309/00： 作用于磷 - 氮键的水解酶(3.9)
- C12Y310/00： 作用于硫 - 氮键的水解酶(3.10)
- C12Y311/00： 作用于碳 - 磷键的水解酶(3.11)
- C12Y312/00： 作用于硫 - 硫键的水解酶(3.12)
- C12Y313/00： 作用于碳 - 硫键的水解酶(3.13)
- C12Y401/00： 碳-碳裂解酶(4.1)
- C12Y402/00： 碳 - 氧裂解酶(4.2)
- C12Y403/00： 碳 - 氮裂解酶(4.3)
- C12Y404/00： 碳硫裂解酶(4.4)
- C12Y405/00： 碳卤裂解酶(4.5)
- C12Y406/00： 磷 - 氧裂解酶(4.6)
- C12Y499/00： 其它裂解酶(4.99)
- C12Y501/00： 消旋酶和差向异构酶(5.1)
- C12Y502/00： 顺式 - 反式异构酶(5.2)
- C12Y503/00： 分子内氧化还原酶(5.3)
- C12Y504/00： 分子内转移酶(5.4)
- C12Y505/00： 分子内裂解酶(5.5)
- C12Y599/00： 其他异构酶(5.99)
- C12Y600/00： 连接酶(6)
- C12Y601/00： 形成碳 - 氧键的连接酶(6.1)
- C12Y602/00： 形成碳 - 硫键的连接酶(6.2)
- C12Y603/00： 形成碳 - 氮键的连接酶(6.3)
- C12Y604/00： 形成碳 - 碳键的连接酶(6.4)
- C12Y605/00： 形成磷酸酯键的连接酶(6.5)
- C12Y606/00： 形成氮 - 金属键的连接酶(6.6)
| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 21 | 治疗脑疾病的方法和组合物 | CN201580077153.9 | 2015-12-30 | CN107405414A | 2017-11-28 | B.L.戴维森; J.H.李 |
| 本公开内容提供：在有需要的受试者中治疗或预防亨延顿病(HD)的方法，包括给予下述治疗剂：与在治疗之前在受试者中的功能或水平相比，在受试者的脑中激活mTORC1功能和/或增加纹状体中富集的Ras同系物(Rhes)水平的治疗剂；和调节mHTT-相关的代谢表型和/或逆转纹状体萎缩的方法，其通过给予下述治疗剂进行：与在治疗之前在受试者中的功能或水平相比，在受试者的脑中激活mTORC1功能和/或增加纹状体中富集的Ras同系物(Rhes)水平的治疗剂。 | ||||||
| 22 | 用重组碱性磷酸酶治疗癫痫 | CN201580065875.2 | 2015-12-04 | CN107405390A | 2017-11-28 | A.马罗桑; D.德沃尔; S.刘-陈 |
| 本公开内容提供一种在具有异常的碱性磷酸酶活性的受试者中治疗癫痫的方法，其包括给予受试者治疗有效量的至少一种重组碱性磷酸酶。 | ||||||
| 23 | 透明质酸酶的细胞表达及其在实体瘤细胞治疗中的应用 | CN201610356561.4 | 2016-05-20 | CN107400664A | 2017-11-28 | 蔡胜和; 赵昕; 刘瑾; 蔡林志 |
| 本发明涉及一种透明质酸酶的细胞表达及其在实体瘤细胞治疗中的应用。用CAR-T细胞或者其他细胞表达游离型或者跨膜融合蛋白型透明质酸酶，在保持CAR-T细胞或者其他细胞抗肿瘤活性的同时，其细胞表达的透明质酸酶可以降解细胞外基质(Extracellular matrix，ECM)中的透明质酸，降低透明质酸的粘度，增强ECM组织通透性，有利于CAR-T细胞或者其他细胞进入(penetration)实体瘤和在实体瘤中的浸润(infiltration)，从而增强CAR-T细胞或者其他细胞治疗实体瘤的疗效。 | ||||||
| 24 | PTP1B及其在控制流感病毒感染中的应用 | CN201610339962.9 | 2016-05-20 | CN107397957A | 2017-11-28 | 苏枭; 潘梦垚; 赵才琦; 李玲; 伍海芽 |
| 本发明提供含PTP1B抑制剂的制剂及其在抑制流感病毒感染中的应用。具体地，本发明提供了α7 nAChR促进流感病毒在肺内皮细胞内复制的新机制，并在α7 nAChR的下游找到了干预流感病毒复制的关键靶点PTP1B，通过抑制PTP1B以及抑制α7 nAChR与PTP1B的相互作用，抑制流感病毒的复制，治疗流感病毒流感。 | ||||||
| 25 | 一种深海细菌来源新型耐盐碱性酯酶及应用 | CN201710668979.3 | 2017-08-08 | CN107384891A | 2017-11-24 | 霍颖异; 许学伟; 简书令; 吴月红; 王春生 |
| 本发明公开了一种深海细菌来源新型耐盐碱性酯酶E84及其编码基因与应用。本发明涉及酯酶基因e84来自深海细菌Altererythrobacter atlanticus 26DY36T，核苷酸序列如SEQ ID NO.1所示。本发明所述的酯酶基因经异源表达后，底物为对硝基苯酚己酸酯(C6)时催化活性最高，酶活为50U/mg。酯酶E84酯酶催化水解最适pH为9.5；在0.5mol/LNaCl中仍能保持70％以上活性；在添加有机溶剂甘油或去垢剂TritonX-100条件下，酶学活性增大。该酯酶具有耐盐和碱性的特征，可应用于手性药物合成、废水处理和洗涤工业等碱性含盐条件下的工业生产。 | ||||||
| 26 | 纯化聚乙二醇化蛋白质的方法 | CN201710713355.9 | 2010-11-24 | CN107383158A | 2017-11-24 | M.K.D.韦恩达尔; L.塞耶斯加尔德; A.博格斯内斯 |
| 本发明涉及通过从含有聚乙二醇化蛋白质的样品中去除杂质来纯化聚乙二醇化蛋白质(特别是，但不专指维生素K依赖性凝血因子例如因子IX (FIX))的方法，涉及用所述方法纯化的蛋白质，以及涉及所述纯化后的蛋白质在治疗中的用途，特别但并非唯一地涉及所述纯化后的蛋白质在用于治疗由凝血因子减轻的疾病中的用途，所述治疗例如血友病的预防性治疗。 | ||||||
| 27 | 血吸虫病疫苗组合物及其使用方法 | CN201710624983.X | 2010-06-23 | CN107375917A | 2017-11-24 | A·A·席迪圭; G·阿哈默德; 张卫东 |
| 不存在对于毁灭性的血吸虫病有效的疫苗。本发明集中在Sm-p80，其是在血吸虫免疫逃避过程中起到关键作用的、功能上重要的曼氏血吸虫抗原。当用于新的疫苗制剂中时，Sm-p80显示了一致的免疫原性、保护潜能以及抗生殖效果。出于免疫的目的，制备了两种新型的DNA构建体。将Sm-p80编码序列克隆到VR1020中。另外，将Sm-p80编码序列克隆到在Sm-p80序列的各个末端上具有侧翼的CpG基序的pcDNA3.1中。当用于不同的疫苗制剂中时两种构建体均显示了Sm-p80的优越的抗生殖性和抗虫效果，其作为减少与血吸虫感染有关的发病率的重要疫苗候选者具有极大的潜力。 | ||||||
| 28 | 一种高活性的硒代蛋白及其制备方法 | CN201610301562.9 | 2016-05-09 | CN107354137A | 2017-11-17 | 陈代杰; 邵雷; 陈长凤; 谭俊; 张骏梁; 朱慧 |
| 本发明提供了一种高活性的硒代蛋白及其制备方法，所述高活性硒代蛋白分子中含有硒(Se)，并且每克所述高活性硒代蛋白分子中含有硒50～5000μg。本发明提供的高活性硒代蛋白的生物活性显著高于普通的蛋白。本发明还提供了一种简单、稳定的制备高活性硒蛋白的方法。 | ||||||
| 29 | 用于抗因子Xa试验通用校准的工具和方法 | CN201480032698.3 | 2014-06-26 | CN105264385B | 2017-11-17 | F·阿克曼; A·卡拉茨斯 |
| 本发明涉及凝固试验领域的诊断工具和方法。具体涉及测定在受试者样品中由第一抗凝剂引发的抗凝剂活性的方法，包括测量所述受试者的体液试验样品中的第一因子Xa活性，测量包含第二抗凝剂的预定的抗凝活性的至少一种基准样品中的第二因子Xa活性，基于第一和第二测量的因子Xa活性计算试验样品中包含的抗凝活性的通用参数，将抗凝活性的所述参数与至少三种抗凝剂的预期抗凝活性的预定范围相比较。此外提供了辅助所述方法的计算机程序代码以及实施所述方法的系统以及试剂盒。 | ||||||
| 30 | 具有纤维素分解增强活性的多肽变体及其编码多核苷酸 | CN201710470220.4 | 2011-09-29 | CN107345226A | 2017-11-14 | M.斯维尼; M.沃古利斯 |
| 本发明涉及具有纤维素分解增强活性的多肽的变体。本发明亦涉及编码变体的多核苷酸；包含所述多核苷酸的核酸构建体、载体和宿主细胞；和使用所述变体的方法。 | ||||||
| 31 | 一种水稻EPSPS突变体及其编码基因和应用 | CN201611242510.5 | 2016-12-28 | CN106636025B | 2017-11-14 | 陈容; 邓龙群; 卢远根; 李玲; 冯小容; 胥南飞 |
| 本发明公开了一种水稻EPSPS突变体及其编码基因和应用，属于基因工程技术领域。本发明公开的水稻EPSPS突变体，其氨基酸序列如SEQ ID NO.1所示，该水稻EPSPS突变体具有抗100mM草甘膦浓度的草甘膦抗性，其在培育抗草甘膦植物领域中具有非常广阔的应用前景。 | ||||||
| 32 | 饮料及其制造方法 | CN201710552441.6 | 2012-07-31 | CN107318984A | 2017-11-07 | 大町爱子; 松山博昭; 森田如一; 石田祐子; 奈良贵幸; 加藤健; 芹泽笃; 上野宏; 浦园浩司 |
| 本发明涉及一种饮料及其制造方法。所述饮料包含大于0.8mg/100ml且150mg/100ml以下的血管生成素和/或血管生成素的水解产物，和以抑半胱氨酸蛋白酶蛋白和/或抑半胱氨酸蛋白酶蛋白的水解产物与血管生成素和/或血管生成素的水解产物的质量比为0.006～1.7的抑半胱氨酸蛋白酶蛋白和/或抑半胱氨酸蛋白酶蛋白的水解产物。 | ||||||
| 33 | 一种重组幽门螺杆菌蛋白疫苗及其制备方法 | CN201710601630.8 | 2017-07-21 | CN107298716A | 2017-10-27 | 刘开云 |
| 本发明公开了一种重组幽门螺杆菌蛋白疫苗及其制备方法，所述疫苗的活性成分重组融合蛋白是由重组LTA1-UreA1蛋白和LTB蛋白构成，所述重组LTA1-UreA1蛋白的氨基酸序列如Seq ID No.1所示，所述LTB蛋白的氨基酸序列如Seq ID No.2所示。本发明将Hp尿素酶A亚单位富含抗原表位的基因片段插入编码LTA亚单位的基因的中，并替换其包含毒性部位的片段制成重组质粒，进行表达获取重组融合蛋白多聚体作为疫苗抗原，本发明融合抗原与LTB蛋白五聚体结合形成六聚体结构，既保留了LT的粘膜佐剂结构基础及活性，又去除了其毒性，通过粘膜途径免疫可有效诱导机体粘膜免疫应答，产生特异性IgA抗体，提供了一种用于预防和治疗幽门螺杆菌感染的疫苗方式。 | ||||||
| 34 | 黄野螟酪氨酸羟化酶全长序列及其克隆方法 | CN201611181604.6 | 2016-12-12 | CN107287219A | 2017-10-24 | 程杰; 林同; 陈敬祥; 蔡紫玲; 刘琪司 |
| 本发明公开了黄野螟酪氨酸羟化酶基因全序列及其克隆方法，属于生物基因工程技术领域。克隆方法如下：首先用黄野螟的成虫进行总RNA的提取，其次采用RACE扩增技术获得该基因的3′端序列，最后与实验室构建的黄野螟cDNA文库中的酪氨酸羟化酶基因5′端序列进行无重复拼接获得该基因全长序列。该序列全长2220bp，起始密码子ATG，终止密码子TGA，ORF序列共编码558个氨基酸。本发明对深入研究黄野螟黑色素水平调控及黄野螟防止新方法奠定了基础。本发明是由国家自然科学基金(31470653)和广东省自然科学基金(1414050001666)支持。 | ||||||
| 35 | 一种以石墨烯/氧化钛复合多孔微球为载体的固定化α-淀粉酶的制备方法 | CN201710637893.4 | 2017-07-31 | CN107287183A | 2017-10-24 | 陈东进 |
| 本发明公开了一种以石墨烯/氧化钛复合多孔微球为载体的固定化α-淀粉酶的制备方法，具体包括以下步骤：首先制备石墨烯/氧化钛复合多孔微球；然后制备α-淀粉酶溶液，将上述制得的石墨烯/氧化钛复合多孔微球和α-淀粉酶溶液混合搅拌1-2h，然后300W功率下超声处理1-4h，过滤，得到的固体采用柠檬酸和柠檬酸钠组成的缓冲溶液洗涤，干燥，得到固定化α-淀粉酶。本发明制得的固定化α-淀粉酶酶失活小，重复使用性能优异，热稳定性好。 | ||||||
| 36 | 高产丁醇的大肠杆菌基因工程菌及其构建方法与应用 | CN201610204922.3 | 2016-04-05 | CN107287143A | 2017-10-24 | 董红军; 赵春华; 张天瑞; 朱华伟; 林兆; 张延平; 李寅 |
| 本发明公开了高产丁醇的大肠杆菌基因工程菌及其构建方法与应用。本发明提供的重组菌，包括如下步骤：1)抑制生产丁醇的出发菌基因组上pykA基因表达和/或活性，且提高所述出发菌基因组上fdh基因的表达和/或活性，得到目的菌A；2)在氮源不丰富的M9培养基中驯化目的菌A，得到目的菌B；3)抑制所述目的菌B基因组上yieP、stpA、yqeG和yagM基因的表达和/或活性，且提高所述目的菌B中ter基因和crt基因的表达和/或活性，得到重组菌。本发明的实验证明，在大肠杆菌体内构建丁醇合成途径后，敲除相关副产物基因并加强丁醇途径基因的表达可以大幅度提高丁醇的产量。 | ||||||
| 37 | 利用galT基因缺失菌株通过发酵生产L-氨基酸的方法 | CN201710598637.9 | 2017-07-21 | CN107267541A | 2017-10-20 | 孙会刚; 李同祥; 张传丽; 黄天姿; 汤薇; 高兆建 |
| 本发明公开了一种利用galT基因缺失菌株通过发酵生产L-氨基酸的方法，通过在培养基中培养属于肠杆菌科，并具有L-氨基酸生产能力的细菌，该细菌于培养前进行修饰，使得galT基因缺失，并从细菌的培养基或细胞收集L-氨基酸，来生产L-氨基酸。本发明通过一些列的试验验证，galT基因的缺失，其功能或者其相关序列的缺失，对于L-氨基酸发酵有利，有助于氨基酸产量和转化率的提升。 | ||||||
| 38 | 截短的ACTRIIB-FC融合蛋白 | CN201710382876.0 | 2010-06-08 | CN107267520A | 2017-10-20 | J.西拉; R.库马 |
| 本发明涉及截短的ACTRIIB-FC融合蛋白。在某些方面，本发明提供包含来源于ActRIIB的多肽的组合物，其用于调节(促进或抑制)组织例如骨、软骨、肌肉、脂肪、褐色脂肪和/或神经元组织的生长和用于治疗代谢病症例如糖尿病和肥胖症以及与任一种前述组织相关的病症。 | ||||||
| 39 | 蛋白质的纯化方法及含肽标签的融合蛋白质及其生产方法 | CN201710199777.9 | 2017-03-30 | CN107266523A | 2017-10-20 | 髙桥亮 |
| 本发明涉及蛋白质的纯化方法及含肽标签的融合蛋白质及其生产方法，更具体涉及包括调制包含含有含12个残基以上的酸性氨基酸残基的肽标签的氨基酸序列和目标蛋白质的氨基酸序列的融合蛋白质的试样的工序、及分离与上述融合蛋白质一同含在上述试样中的混杂蛋白质和上述试样中的融合蛋白质的工序的蛋白质的纯化方法。 | ||||||
| 40 | 源自杆菌属微生物的还原剂及其用途 | CN201710389620.2 | 2011-05-09 | CN107259310A | 2017-10-20 | 奥田启太; 山口庄太郎 |
| 本发明的课题在于提供对食用肉的显色有效的还原剂及其用途。本发明提供一种含有源自杆菌属微生物的血红素还原酶的还原剂。优选使用枯草芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、纳豆菌、苏云金芽孢杆菌或蕈状芽胞杆菌的菌体粉碎物。 | ||||||
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