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序号	专利名	申请号	申请日	公开（公告）号	公开（公告）日	发明人
41	唾液稳定液	CN201310574579.8	2013-11-15	CN103575911A	2014-02-12	金容; 张念忠
本发明公开一种唾液稳定液，包括缓冲液、防腐剂、蛋白稳定剂、钾盐和钠盐，所述防腐剂的质量与缓冲液体积的比例为0.01%-4%W/V，所述蛋白稳定剂的质量与缓冲液体积的比例为0.1%-5%W/V，所述钠盐的质量与缓冲液体积的比例为0.5%-5%W/V，所述钾盐的质量与缓冲液体积的比例为0.5%-5%W/V。本发明通过唾液稳定液来改变唾液的粘度，在缓冲液中加入一定的防腐剂可以有效抑制唾液样本中的细菌生长；在唾液样本保存中，为了提高被分析物质的活性，本发明中加入一定量的氯化钠或氯化钾可以保持免疫球蛋白的原始结构不被破坏；本发明中的蛋白稳定剂是为了保护唾液中的蛋白质不被降解，以达到长期保存唾液中蛋白质活性、便于临床检测的目的。
42	用于检测具有至少一种促淀粉样变蛋白的淀粉样沉积物的体内或体外方法	CN200680033860.9	2006-09-14	CN101355940B	2013-03-27	威廉·E·克伦克; 小切斯特·A·马西斯
可通过下述步骤检测淀粉样沉积物：给对象施用或向样品应用如所述的式(I)或式(II)或结构1-45的化合物，然后成像以检测所述化合物与淀粉样沉积物的结合，其中所述沉积物的所述促淀粉样变蛋白可以是AL、AH、ATTR、Aβ2M、AA、AApoAI、AApoAII、AGel、ALys、AFib、ACys、ABri、ADan、APrP、ACal、AIAPP、AANF、APro、AIns、AMed、AKer、A(tbn)、和/或ALac。
43	用于肾损伤和肾衰竭的诊断及预后的方法和组合物	CN201180015316.2	2011-02-04	CN102884205A	2013-01-16	J·安德伯格; J·格雷; P·麦克弗森; K·中村; J·P·坎普夫
本发明涉及对罹患或疑患有肾损伤的受试者进行监测、诊断、预后和确定治疗方案的方法和组合物。具体地说，本发明涉及采用设定成检测肾损伤标记物的一种或多种测定方法，所述肾损伤标记物选自由在肾损伤中作为诊断和预后生物标记物的白介素-5、白介素-6受体亚单位β、组织因子、性激素-结合球蛋白、α-2巨球蛋白、载脂蛋白A-I、降钙素、血小板生成素、C-反应蛋白、细胞间粘附分子3、巨噬细胞金属弹性酶、载脂蛋白B-100和纤维蛋白原组成的组。
44	通过对结合合成底物和细胞底物的抗体同时检测而用于疾病诊断的方法和系统	CN201180005049.0	2011-02-22	CN102667483A	2012-09-12	I·克尼特; B·拉道; D·罗根布克
本发明涉及用于疾病诊断的方法和系统，其同时检测与细胞底物和/或组织底物结合的抗体及与合成底物结合的抗体，诸如用特异性抗原包被的微粒或珠，从而提供“一步式”的方法以便以低特异性(细胞和/或组织)和高特异性(抗原)来同时检测和鉴定疾病相关的抗体。
45	预测纤维化进展的生物标记物	CN201080050182.3	2010-11-04	CN102640001A	2012-08-15	C·霍加鲍姆; S·L·孔克尔; G·特鲁吉罗
本发明提供了用于预测患有纤维化的受试者中纤维化进展的方法和试剂盒，以及用于鉴定可以减缓患有纤维化的受试者中纤维化进展的化合物的方法、监测疗法在减低纤维化在患有纤维化的受试者中进展方面的有效性的方法、选择参与治疗纤维化的临床试验的受试者的方法和用于抑制具有纤维化的细胞或受试者中纤维化进展的方法。所述方法均基于确定Toll样受体9(TLR9)的水平。
46	调节血管生成的新靶标	CN200980128191.7	2009-05-15	CN102099491A	2011-06-15	N·K·德摩尔; C·帕特森; R·巴蒂; B·G·博恩
本发明涉及鉴定在肿瘤血管中表达增加的多核苷酸和多肽。本发明还涉及经鉴定的多核苷酸和多肽以及多核苷酸和多肽的抑制剂在调节血管生成以及诊断和治疗血管生成相关疾病(例如癌症)中的用途。
47	吞噬细胞的功能评价方法	CN200980118794.9	2009-05-22	CN102037359A	2011-04-27	内藤克纪
提供测定因吞噬细胞引起的吞噬活动而特异性产生的、具有适于测定的稳定性的液性因子sCD14-ST的、新颖且简便的吞噬细胞功能评价方法以及与吞噬细胞引起的吞噬相关联的疾病的检测方法。
48	高密度脂蛋白样肽磷脂支架("HPPS")纳米颗粒	CN200880126584.X	2008-12-12	CN102027019A	2011-04-20	郑岗; 张智红; 艾安·科尔宾; 陈涓
本发明提供了一种非天然存在的高密度脂蛋白样肽-磷脂支架("HPPS")纳米颗粒。更具体地，本发明提供了一种非天然存在的肽-脂质纳米支架，包括：(a)至少一种磷脂；(b)至少一种不饱和脂质，优选不饱和固醇酯，进一步优选不饱和胆固醇酯，进一步优选胆固醇油酸酯；以及(c)至少一种肽，所述肽包括能够形成至少一个两亲性α-螺旋的氨基酸序列；其中使成分a)、b)和c)结合以形成肽-磷脂纳米支架。在本发明的实施方式中，细胞表面受体配体被并入HPPS中。在一个实施方式中，细胞表面受体配体共价结合至HPPS纳米颗粒的肽支架。在另一实施方式中，细胞表面受体配体偶联至脂质锚，并通过将脂质锚并入HPPS纳米颗粒的磷脂单层中而呈现在HPPS纳米颗粒的表面上。本发明还提供了一种包括HPPS纳米颗粒的药物剂型以及制备HPPS纳米颗粒的方法。
49	メソダイセクションのためのシステムおよび方法	JP2017540268	2016-01-29	JP2018511036A	2018-04-19	バーネスマイケル; チュッカスリニヴァス; クァドリモハンマド
本開示は、デジタルパソロジー・イメージングシステムおよびメソダイセクション(または切削)システム内にアノテーション付けモジュールおよびマーカー間位置合わせモジュールを組み込むことによる、生物標本および組織スライドのメソダイセクションのためのシステム、コンピュータ実装方法、および臨床ワークフローを提供する。基準スライドの画像と切削用スライドの画像を同じイメージングシステムを用いて取得することができ、切削用スライドと関連付けられた画像上のアノテーションはマーカー間位置合わせに基づく。各画像を、各画像のそれぞれのアノテーションおよびメタデータと共に、プロジェクトまたは症例と関連付けて、画像管理システムに記憶させることができる。同一マーカー位置合わせを用いて、切削用スライドのアノテーション付き画像から切削用スライドのライブ画像にアノテーションをマッピングすることができる。切削用スライドは、アノテーションに基づいて切削されることができ、切削された組織は、ラベル付き入力スライドと関連付けてラベル付けされた容器の中に産出される。
50	リシルオキシダーゼ様2(LOXL2)に結合する抗体及びその使用方法	JP2012552118	2011-02-04	JP6134142B2	2017-05-24	マコーリー、スコットアラン; ロドリゲス、ヘクター; ガルシア、カルロス、エー.; スミス、ビクトリア

51	ミトコンドリア病診断用バイオマーカーとしてのＧＤＦ１５	JP2015557853	2015-01-14	JPWO2015108077A1	2017-03-23	雅嗣田中; 雅史伊藤; 泰典藤田; 靖敏古賀
【課題】ミトコンドリア病の診断用バイオマーカー及びミトコンドリア病治療用薬剤を備えたキット等を提供すること。【解決手段】被験者から採取された生体サンプル中のGDF15(growth differentiation factor 15)、HGF(肝細胞成長因子)、MIG(γインターフェロン誘導モノカイン)、SCF(幹細胞因子)及びSCGF-β(幹細胞成長因子β)から成る群から選択される少なくとも一つのタンパク質について、被験者から採取された生体サンプル中のレベルを測定し、対照者における生体サンプル中のタンパク質レベルと比較して、異なるか否かを確認することを特徴とするミトコンドリア病に関するデータを得る測定方法によって達成される。また、この測定方法を行うための測定キットと、ミトコンドリア病治療用薬剤とを備えた治療用キットが提供される。【選択図】図8
52	診断及び治療の方法	JP2016540973	2014-12-09	JP2017505428A	2017-02-16	クレッシャーデイヴィッドドゥ
本発明は一般に、慢性疲労症候群の発症又は進行を診断及び/又はモニターする方法に関する。詳細には、本発明は、対象哺乳動物又は、前記哺乳動物に由来する生体試料のアクチビンβB発現レベルの分析によって、慢性疲労症候群の発症又は進行の診断及び/又はモニターする方法に関する。これは単量体型又は二量体型のどちらかにおけるアクチビンβBをスクリーニングすることにより達成できる。さらに、フォリスタチン及びアクチビンAレベルに対するアクチビンβBの二量体型の比率が有用な診断指標をも提供する。関連する態様では、アクチビンBの機能レベルを下方制御することによって、慢性疲労症候群の治療方法を提供する。
53	ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質中の１個または複数の翻訳後修飾（ＰＴＭ）の存在、非存在、数または位置を決定する方法	JP2016543461	2014-09-22	JP2016532125A	2016-10-13	ベイリー，ヘイガン; ロドリゲス−ラレア，デイビッド; ベクロースン，クリスチャン
方法本発明は、ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質中の1個または複数の翻訳後修飾の存在、非存在、数または位置(1個もしくは複数)を決定する新規方法に関する。本発明は、膜貫通ポアを使用する。
54	IL−1結合タンパク質	JP2016016871	2016-02-01	JP2016136945A	2016-08-04	チュヨンビン・ウー; ドミニク・ジェイ・アンブロシ; チュン−ミン・シエ; タリク・ガユール
【課題】関節リウマチ、変形性関節症、乾癬、多発性硬化症およびその他の自己免疫疾患などの急性及び慢性免疫疾患の予防及び/又は治療に用いるインターロイキン(IL)−1α及びβと結合するタンパク質の提供。【解決手段】抗原結合ドメインを含む結合タンパク質であって、前記結合タンパク質はヒトIL−1β及びヒトIL−1αと結合することが可能であり、前記抗原結合ドメインは特定の配列を有する6個のCDR:CDR−H1、CDR−H2、CDR−H3、CDR−L1、CDR−L2及びCDR−L3:を含む、前記結合タンパク質。【選択図】なし
55	リシルオキシダーゼ様2(LOXL2)に結合する抗体及びその使用方法	JP2015157013	2015-08-07	JP2015212304A	2015-11-26	マコーリー、スコットアラン; ロドリゲス、ヘクター; ガルシア、カルロス、エー.; スミス、ビクトリア
【課題】腫瘍細胞のサブセットは、しばしば薬物療法に抵抗性であり、生存して、起点の部位及び遠隔転移部位で再生息し、検出可能な疾患の再発及び罹患を引き起こす。侵襲能及び転移能の増大並びに薬物抵抗性変化の特性を有する多くの癌腫瘍細胞は、EMT(上皮間葉転換)をもたらす形態学的な転換又はEMTに類似した形態学的な転換をしていると考えられる。EMTをする細胞は、上皮細胞の正常な付着特性を失い、E−カドヘリン発現及び間葉マーカーの発現の喪失、運動性の増大、侵襲性の増大、並びに細胞死に対する抵抗性の増大を含む一連の変化をする。【解決手段】本願の開示は、例えば、LOXL2ポリペプチドに特異的に結合する抗体を含むリシルオキシダーゼ様2(LOXL2)結合剤を提供し;さらに、これを含む組成物を提供する。前記結合剤は、各種の治療及び診断方法において使用でき、これらも提供される。【選択図】図2A
56	フェロポーチン抗体およびその使用方法	JP2010544443	2009-01-23	JP5701064B2	2015-04-15	アーベツドソン,タラ; デイアス,グレゴリー; ロツトマン,ジエームズ; サス,バーブラ

57	壊死マーカー及びその用途	JP2014182176	2014-09-08	JP2015042641A	2015-03-05	SUGANO SUMIO; KANZAKI YUKARI; SAGA TSUNEO; TSUJI KOJI
【課題】各種の癌及び壊死巣に関連する様々な病変の検出・診断において、特異性が高く有効に使用できるようなバイオマーカーの提供。【解決手段】以下のアミノ酸配列:(1)特定の配列のいずれか一つで示されるアミノ酸配列、(2)(1)の各アミノ酸配列において一個又は数個のアミノ酸が置換、欠失及び/又は挿入されたアミノ酸配列、又は(1)の各アミノ酸配列と90%以上、好ましくは95%以上、更に好ましくは98%以上の相同性を有するアミノ酸配列であって、(1)の各アミノ酸配列とタンパク質としての同一の機能、活性、又は性質を示すアミノ酸配列をコードする遺伝子の発現産物又は該発現産物に対する自己抗体、からなる壊死マーカー。【選択図】図2
58	高密度リポタンパク質様ペプチド−リン脂質足場（「ＨＰＰＳ」）ナノ粒子	JP2010537225	2008-12-12	JP5658568B2	2015-01-28	ジュヨン，ガーン; ジャーン，ジーホーン; コルビン，イアン; チェン，ジュエン

59	Il-1 binding proteins	JP2014085634	2014-04-17	JP2014168474A	2014-09-18	WU CHENG-BIN; DOMINIC J AMBROSI; HSIEH CHUNG-MING; GHAYUR TARIQ
PROBLEM TO BE SOLVED: To provide proteins that bind IL-1α and IL-1β for use preventing and/or treating acute and chronic immunological diseases such as rheumatoid arthritis, osteoarthritis, psoriasis, multiple sclerosis, and other autoimmune diseases.SOLUTION: The invention provides a binding protein comprising an antigen binding domain. The binding protein is capable of binding human IL-1β, and the antigen-binding domain comprises six CDRs, i.e., CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2, and CDR-L3, having a specific sequence.
60	Method of evaluating phagocyte activity	JP2013250808	2013-12-04	JP2014052387A	2014-03-20	NAITO KATSUNORI
PROBLEM TO BE SOLVED: To provide a novel and simple method of evaluating phagocyte activity, in which sCD14-ST, a humoral factor specifically produced by phagocytosis activity of phagocytes and having stability suitable for measurement, is measured, and to provide a method of detecting disease associated with phagocytosis by phagocytes.SOLUTION: A method of detecting disease associated with phagocytosis by phagocytes is capable of detecting at least one disease selected from a group comprising autoimmune disease, gout, glomerulonephritis, ulcerative colitis, Mediterranean fever, otitis media, rhinitis, pneumonia, tuberculosis, cystitis, amniotic fluid infection, and pyospermia, and includes the steps of (1) measuring sCD14-ST contained in a sample (other than blood) taken from a subject, 2) comparing a measured level with a normal level, and (3) assessing whether or not the amount of sCD14-ST in the sample is greater than the normal level.

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