| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
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| 1 | 一种靶向性抗肿瘤融合蛋白质ALA的制备和应用 | CN201710037174.9 | 2017-01-18 | CN107200784A | 2017-09-26 | 刘秀峰; 刘吉华; 吴娟娟; 沈辰 |
| 本发明公开了一种靶向性融合蛋白ALA的制备方法及其应用，所述融合蛋白的制备包括：化学合成包含尿激酶型纤溶酶原激活剂(uPA)的ATF区、以及可以被特异性酶切的连接肽段和东亚钳蝎抗肿瘤肽AGAP的基因序列，将这一序列通过限制性内切酶位点插入到表达载体上获得重组子。将该重组子转化到毕赤酵母中，筛选获得表达菌。将该菌接种培养，经甲醇诱导表达，收集发酵液，Ni2+离子亲和层析分离后获得目的融合蛋白ALA。该融合蛋白可以特异性结合到uPAR高表达的肿瘤细胞表面并在肿瘤组织中被uPA酶解，条件性释放出AGAP多肽从而发挥抗肿瘤作用，对正常的uPAR低表达细胞无毒，可在制备靶向抗肿瘤药物中应用。 | ||||||
| 2 | 一种尿激酶无菌水溶液冻干品的制备方法 | CN201611125771.9 | 2016-12-09 | CN106727365A | 2017-05-31 | 刘乃山; 李晓梅; 陈娥功 |
| 本发明公开了一种尿激酶无菌水溶液冻干品的制备方法。本发明提供了一种规格为1万单位的尿激酶无菌水溶液冻干品，每5000毫升该冻干品中含有：尿激酶1亿单位、人血白蛋白48‑52g、磷酸氢二钠17‑18g、磷酸二氢钠17.2‑17.9g和甘露醇99.6‑100.2g。本发明中尿激酶无菌水溶液冻干品物料配比对新形成的血栓起效快、效果好，还能抑制ADP诱导的血小板聚集，预防血栓形成。 | ||||||
| 3 | 一种能够去除热原及病毒的尿激酶的制备方法 | CN201410087719.3 | 2012-12-28 | CN103865909A | 2014-06-18 | 吕金花; 刘翠珍; 葛翠凤; 朱琳 |
| 本发明公开了一种能够去除热原及病毒的尿激酶的制备方法。本发明的技术方法是将尿激酶粗品经DEAE-纤维素层析、CMC层析、亲和层析、去热原后得到尿激酶精品。该技术的优点在于在生产过程中采用60℃水浴灭菌处理使病毒失活以及用磷酸三钠和醋酸钙吸附去除产品中的热原，保证产品的质量。该方法得到的尿激酶无病毒无热原，且精品的比活能够达到13万单位/mg以上。 | ||||||
| 4 | 用于向所选择组织递送组合物的材料和方法 | CN200880106417.9 | 2008-07-09 | CN101815504B | 2013-11-20 | 威廉姆·R·弗里曼; 迈克尔·J·塞罗尔; 程凌云 |
| 本发明涉及无需外接电源或电子设备但能够随时间向生物系统递送预设量活性成分的装置、系统和方法。 | ||||||
| 5 | 一种重组人尿激酶原的纯化方法 | CN200410018835.6 | 2004-04-05 | CN1680550A | 2005-10-12 | 肖成祖; 张正光; 姜燕; 胡显文; 胥照平; 李世崇; 刘健; 高丽华 |
| 本发明涉及一种重组人尿激酶原的纯化方法，更具体地说是用色谱技术纯化制备重组人尿激酶原的方法。为了解决动物细胞表达的尿激酶原的大规模纯化问题，本发明公开了一种用Streamline－SP扩张床色谱、Sephacryl S－200凝胶色谱、对氨基苯甲脒Sepharose Fast Flow亲和色谱和DEAE－Sepharose Fast Flow阴离子交换色谱法，从哺乳动物工程细胞培养液回收基因工程产品的方法。还可以在步骤C和D之间包括步骤E：用阳离子交换Streamline－SP固定床色谱柱浓缩尿激酶原。采用上述方法得到符合SFDA要求的重组人尿激酶原，总回收率在70％以上，纯度达到99％以上。 | ||||||
| 6 | 具改进纤溶特性和凝血酶抑制活性的双功能尿激酶变异体 | CN94108262.8 | 1994-07-12 | CN1057124C | 2000-10-04 | G·J·施泰芬斯; S·南特; J·施奈德; R·海恩泽尔-韦兰; D·J·桑德斯 |
| 本发明提供具有改善的纤溶特性和凝血酶抑制活性的双功能尿激酶变异体、用于生产所述多肽的质粒以及含有双功能尿激酶变异体之一作为活性成分的溶栓剂。 | ||||||
| 7 | 人尿激酶原的生产 | CN89108587.4 | 1989-10-10 | CN1042181A | 1990-05-16 | 安内·布兰德兹; 波洛·萨米恩道斯; 盖塔诺·沃尔西尼 |
| 本发明提供一种生产非糖基化单链尿激酶原(prouk)的方法。该方法包括培养已用携带编码prouk之cDNA顺序的质粒转化的大肠杆菌菌株。 | ||||||
| 8 | 修饰的血纤维蛋白溶酶原激活剂 | CN88106601 | 1988-09-07 | CN1033070A | 1989-05-24 | 加尔凡尼卡萨尼; 弗朗西斯哥·布兰凡德瑞克马利亚·罗勃特; 马瑞尔露易萨·诺利 |
| 本发明涉及一种生产类似生长因子的业已改变的结构域(GFD)，以及单链尿激酶(scu PA)衍生物糖基化血纤维蛋白溶酶原激活剂(以下也称为GASGAs)的方法。本发明的化合物最好由uPA编码DNA按遗传工程方法制备，并具有改良的药理学性质。 | ||||||
| 9 | 一种提高尿激酶稳定性的方法 | CN201611134813.5 | 2016-12-11 | CN107058276A | 2017-08-18 | 刘乃山; 王庆; 陈娥功 |
| 本发明公开了一种提高尿激酶稳定性的方法，技术方案是采用肝素对尿激酶进行化学修饰，提高其抗水能力并使其对热和PH都有较好的稳定性。经肝素修饰后的尿激酶半衰期明显延长，有较好的临床应用价值。 | ||||||
| 10 | 一种制备尿激酶粗品的方法 | CN201410807923.8 | 2014-12-23 | CN104531648A | 2015-04-22 | 刘冠男; 张晓涵; 孙延年 |
| 本发明公开了一种制备尿激酶粗品的方法。本发明的技术方案是利用吸附工序、脱附工序、盐析工序从合格尿液中制备尿激酶粗品的方法。本发明操作简单且有较高的收率。 | ||||||
| 11 | 一种生产瑞替普酶的发酵培养基及其制备方法 | CN201310323514.6 | 2013-07-30 | CN104342421A | 2015-02-11 | 窦啟玲 |
| 本发明涉及一种用于生产瑞替普酶的发酵培养基及其制备方法，所述发酵培养基主要由KH2PO4、K2HPO4 ·2H2O、(NH4)2SO4、FeSO4·7H2O、CaCl2·2H2O、CoCl2·6H2O、CuSO4·5H2O、MnSO4·H2O、Na2MoO4·2H2O、20%酪蛋白、MgSO4、50mg/ml卡那霉素、葡萄糖、柠檬酸、消泡剂、酵母提取物和H2O组成，按照各组培养液组成要求在蒸馏水中溶解并用氢氧化钠调节pH值，最后在发酵罐中灭菌即得。本发明采用的发酵培养基减轻了现有工艺发酵中对菌体生长和蛋白表达的抑制作用，使瑞替普酶大肠杆菌表达水平高，稳定性好，提高了瑞替普酶的产率。 | ||||||
| 12 | 一种重组大肠杆菌发酵液中分离纯化重组人尿激酶原的制备工艺 | CN201410060713.7 | 2014-02-24 | CN103789291A | 2014-05-14 | 苏显英; 赵洪礼; 王艳; 林海; 陈铮 |
| 一种应用于生物制药技术领域中的重组大肠杆菌发酵液中分离纯化重组人尿激酶原的制备工艺，所述制备工艺包括如下步骤，以人工合成的人尿激酶原全基因序列为模板，通过PCR获取人尿激酶原的目的基因片段，构建含人尿激酶原的原核表达载体，将此表达载体转化大肠杆菌，筛选并挑取阳性克隆株，即为人尿激酶原的基因工程菌株；将人尿激酶原的工程菌株接种到固体LB培养基中，挑取单菌落接种到液体LB培养基中，32℃摇床培养过夜，然后按比例接种到发酵培养基中，32℃摇床培养过夜，再按比例接种到发酵罐内，升温至42℃诱导培养4小时，离心收集菌体，超声破碎菌体，离心收集沉淀，即为人尿激酶原的包涵体。该发明不受自然资源的限制，具有投入少，产出高，利润空间大，溶栓作用机理独特，效果明显，无或低毒副作用。 | ||||||
| 13 | 蛋白酶筛选方法及由此鉴别的蛋白酶 | CN201310208460.9 | 2007-07-05 | CN103289980A | 2013-09-11 | E·L·麦迪逊 |
| 本发明提供了鉴别具有修饰的底物特异性或者其它性质的修饰的蛋白酶的方法。所述方法通过将候选和修饰的蛋白酶与底物接触，当底物裂解时通过形成稳定的复合物而捕获所述蛋白酶，由此对候选和修饰的蛋白酶进行筛选，所述底物例如是丝氨酸蛋白酶抑制蛋白、α巨球蛋白或者p35家族蛋白或者修饰的丝氨酸蛋白酶抑制蛋白和修饰的p35家族成员或者修饰的α巨球蛋白。本发明还提供了修饰的蛋白酶。 | ||||||
| 14 | 肽的重构和糖缀合 | CN201110035456.8 | 2002-10-09 | CN102180944A | 2011-09-14 | S·德弗里斯; D·佐普夫; R·拜尔; C·博维; D·海克斯; 陈希 |
| 肽的重构和糖缀合，本发明包括用于重构肽分子的方法和组合物，包括向肽添加或删除一个或多个糖基基团，和/或添加肽修饰基团。 | ||||||
| 15 | PAI-1功能的治疗性抑制剂及其使用方法 | CN200980108863.8 | 2009-01-09 | CN102123721A | 2011-07-13 | T·D·瑞德; R·E·彼得森; C·C·瑞德; J·马扎瑞利索普琴斯基; B·L·梅伦涅克; J·卡森; C·L·贝尔; E·塔舍瓦 |
| 本发明涉及哺乳动物PAI-1配体和调节剂。本发明具体涉及多肽、多肽组合物以及编码PAI-1配体和/或调节剂多肽的多核苷酸。本发明也涉及调节PAI-1活性的聚合配体(polyligand)，所述聚合配体是同质聚合配体(homopolyligand)或异质聚合配体(heteropolyligand)。本发明也涉及位于细胞区域内的配体和聚合配体。本发明也涉及可用于为PAI-1配体和聚合配体提供空间调控的定位束缚子(tether)和启动子序列。本发明还涉及可用于为PAI-1配体和聚合配体提供时序调控的可诱导基因开关。本发明还涉及治疗或预防动脉粥样硬化的方法。本发明还涉及治疗或预防纤维化的方法。 | ||||||
| 16 | 用于向所选择组织递送组合物的材料和方法 | CN200880106417.9 | 2008-07-09 | CN101815504A | 2010-08-25 | 威廉姆·R·弗里曼; 迈克尔·J·塞罗尔; 程凌云 |
| 本发明涉及无需外接电源或电子设备但能够随时间向生物系统递送预设量活性成分的装置、系统和方法。 | ||||||
| 17 | 一种重组人尿激酶原的纯化方法 | CN200410018835.6 | 2004-04-05 | CN100432222C | 2008-11-12 | 肖成祖; 张正光; 姜燕; 胡显文; 胥照平; 李世崇; 刘健; 高丽华 |
| 本发明涉及一种重组人尿激酶原的纯化方法，更具体地说是用色谱技术纯化制备重组人尿激酶原的方法。为了解决动物细胞表达的尿激酶原的大规模纯化问题，本发明公开了一种用Streamline-SP扩张床色谱、Sephacryl S-200凝胶色谱、对氨基苯甲脒Sepharose FastFlow亲和色谱和DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换色谱法，从哺乳动物工程细胞培养液回收基因工程产品的方法。还可以在步骤C和D之间包括步骤E：用阳离子交换Streamline-SP固定床色谱柱浓缩尿激酶原。采用上述方法得到符合SFDA要求的重组人尿激酶原，总回收率在70%以上，纯度达到99%以上。 | ||||||
| 18 | 组织特异性表达 | CN03804188.X | 2003-02-19 | CN1636018A | 2005-07-06 | 黑尔克·阿尔盖尔; 格尔克·洛伊波尔德 |
| 本发明涉及一种用于组织特异性基因表达的合成调节元件。而且，本发明还涉及一种用于表达治疗性基因的肿瘤细胞特异的表达系统，以及一种药物组合物。 | ||||||
| 19 | 生产重组尿激酶的方法 | CN03134847.5 | 2003-09-25 | CN1537939A | 2004-10-20 | 蔺新力 |
| 本发明提供生产正确折叠的重组尿激酶的高效方法。该方法首先通过用高pH离液剂溶解蛋白质，其后通过在低浓度离液剂存在下缓慢降低pH使变性的重组尿激酶原再折叠。 | ||||||
| 20 | 前尿激酶突变体 | CN94193246.X | 1994-06-28 | CN1115412C | 2003-07-23 | 刘建宁; 维克托·格里维克 |
| 本发明涉及具血栓溶解活性的前尿激酶突变体；它由天然前尿激酶的氨基酸序列组成，但包括一个突变，该突变促使前尿激酶突变体诱导出比天然前尿激酶更低的血纤维蛋白原溶解活性以及非特异性血纤维蛋白溶酶原激活作用，具有的内在活性比天然前尿激酶至少低10倍，并且当给患者施用时，与天然前尿激酶相比基本上具有相同的纤维蛋白激发以及在血纤维蛋白溶酶激活之后具相同的血栓溶解活性。 | ||||||
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