子分类：
- C12Y304/11： .氨基肽酶(3.4.11)
- C12Y304/13： .二肽酶(3.4.13)
- C12Y304/14： .二肽基肽酶和三肽基肽酶(3.4.14)
- C12Y304/15： .肽基二肽酶(3.4.15)
- C12Y304/16： .丝氨酸型羧肽酶(3.4.16)
- C12Y304/17： .金属羧基肽酶(3.4.17)
- C12Y304/18： .半胱氨酸型羧肽酶(3.4.18)
- C12Y304/19： .Ω肽酶(3.4.19)
- C12Y304/21： .丝氨酸内肽酶(3.4.21)
- C12Y304/22： .半胱氨酸内肽酶(3.4.22)
- C12Y304/23： .天冬氨酸内肽酶(3.4.23)
- C12Y304/24： .金属内肽酶(3.4.24)
- C12Y304/25： .苏氨酸内肽酶(3.4.25)
| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 81 | 具有改变的净电荷、在去污剂中使用的多点置换的蛋白酶变体 | CN98811435.6 | 1998-10-23 | CN1279721A | 2001-01-10 | A·J·宝露斯; V·夏兰伯格; J·T·小凯利斯; C·培驰; J·纳德尼; D·P·纳奇; R·M·卡尔德威尔; K·D·科里尔 |
| 公开了由天然存在的或重组的非人类蛋白酶的DNA序列衍生的新型蛋白酶变体。变异蛋白酶的获得方法通常是,对编码天然存在的或重组的蛋白酶的前体DNA序列进行体外修饰,在前体蛋白酶的氨基酸序列中引起多处氨基酸残基的置换。提供了如下蛋白酶变体,其在一个或多个残基位置处含有氨基酸置换,该置换改变了该位置的电荷。使其电荷与前体蛋白酶相比负电性更强或正电性更弱,因此该蛋白酶变体在低去污剂浓度体系中比前体蛋白酶更有效。也提供了如下蛋白酶变体,其在一个或多个残基位置处含有氨基酸置换,该置换改变了该位置的电荷,使其电荷与前体蛋白酶相比正电性更强或负电性更弱,因此该蛋白酶变体在高去污剂浓度体系中比前体蛋白酶更有效。 | ||||||
| 82 | 一种生产风味剂的方法 | CN90107659.7 | 1990-09-12 | CN1026457C | 1994-11-09 | 罗伯特·杜斯坦·伍德; 何达勋; 阿尔弗雷德·沃佩伊 |
| 一种生产风味剂的方法，其中制备了一种富含蛋白质物料的水悬浮液，用一种中性的或碱性的蛋白酶水解使蛋白质溶解，在弱酸性pH值下加热处理此悬浮液，然后用曲酶进行熟化。 | ||||||
| 83 | 风味剂 | CN90107659.7 | 1990-09-12 | CN1052246A | 1991-06-19 | 罗伯特·杜斯坦·伍德; 何达勋; 阿尔弗雷德·沃佩伊 |
| 一种生产风味剂的方法，其中制备了一种富含蛋白质物料的水悬浮液，用一种中性的或碱性的蛋白酶水解使蛋白质溶解，在弱酸性pH值下加热处理此悬浮液，然后用曲酶进行熟化。 | ||||||
| 84 | 효모 세포의 풍미 개선방법 및 식품 품질 개량제 | KR1020177012720 | 2015-11-19 | KR1020170084082A | 2017-07-19 | 마츠후지히사시; 야나기시타츠요시; 타나카유스케; 하이시마요시타카; 오쿠하마히데노리; 타카노시게노리; 이노우에타케오 |
| 효모세포에, 프로테아제또는셀룰라아제를반응시키는공정을구비하는, 효모세포의풍미개선방법, 및, 상기의풍미개선방법에의하여풍미가개선된효모세포를유효성분으로서함유하는, 식품품질개량제. | ||||||
| 85 | 활성 성분을 위한 보호성 하이드로콜로이드 | KR1020087016461 | 2006-12-08 | KR101411213B1 | 2014-07-01 | 벡마르쿠스; 헤티아라흐히나바그나나에스; 루엔베르거브루노에이치; 파라만일란코반; 쉐퍼크리스챤; 바그너게르하르드 |
| (변형된) 쌀 배유 단백질이 활성 성분, 특히 지용성 활성 성분 및/또는 착색제를 위한 신규한 보호성 하이드로콜로이드로서 사용된다. (변형된) 쌀 배유 단백질 및 하나 이상의 활성 성분을 포함하는 조성물 및 이들의 제조방법 뿐만 아니라 (변형된) 쌀 배유 단백질 자체 및 그의 제조방법이 포함된다. 이러한 조성물은 식품, 음료, 동물사료, 개인 위생 조성물 또는 약학 조성물의 강화, 보강 및/또는 착색을 위해 사용되고, 본 발명은 (변형된) 쌀 배유 단백질을 함유하는 식품, 음료, 동물사료, 개인 위생 조성물 또는 약학 조성물 및 이러한 조성물 각각에 관한 것이다. | ||||||
| 86 | 가수분해된 전곡 조성물 | KR1020127017786 | 2010-12-08 | KR1020120123307A | 2012-11-08 | 로제올리비에이브; 샤페-르뀌아르크리스뗄; 와브레이유안느-소피 |
| 본 발명은 알파-아밀라아제 또는 그의 단편을 포함하는 가수분해된 전곡 조성물로서, 상기 알파-아밀라아제 또는 그의 단편이 활성 상태에 있는 경우 식이 섬유에 대해 가수분해 활성을 나타내지 않고, 상기 가수분해된 전곡 조성물이
(i) 건조 물질 기준으로 가수분해된 전곡 조성물의 중량에 대해 0.25% 이상의 글루코오스 함량, 및/또는 (ii) 상기 조성물 중의 중량 기준에 의한 말토오스 대 글루코오스 비 144:1 미만, 또는 (iii) 상기 조성물 중의 중량 기준에 의한 말토오스 대 프럭토오스 비 230:1 미만, 또는 (iv) 상기 조성물 중의 중량 기준에 의한 말토오스 대 글루코오스+프럭토오스 비 144:1 미만 을 갖는 가수분해된 전곡 조성물에 관한 것이다. |
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| 87 | 고압내성 효소를 이용하는 방법 | KR1020120016963 | 2012-02-20 | KR1020120095804A | 2012-08-29 | 김남수; 김종태; 조용진; 김철진; 맹진수; 권수진 |
| PURPOSE: A method of using high pressure tolerance enzyme is provided to enhance reaction rate and/or reaction yield. CONSTITUTION: A method of using high pressure tolerance enzyme includes a step of precessing the enzyme at high pressure. the high pressure tolerance enzyme is α-chymotrypsin, pepsin, trypsin, trypsin acetylated, flavourzyme, protease E or alcalase. The high pressure is 100-400 MPa. The method is functional component enzymic synthesis method, decomposing protein, carbohydrate, or lipid method, bioactive substance sampling method, and deformation of protein ezyme method. The high pressure continues for 60-300 minutes. The method includes heat treatment at 40 deg. Celsius or greater for 2 minutes or greater. In the method, the high pressure processing and the thermal process are processed at the same time. | ||||||
| 88 | 발효유의 제조 방법 및 발효유 음식품 | KR1020087002410 | 2006-07-25 | KR1020080040683A | 2008-05-08 | 야스다,마리코; 시노다,다다시; 야마모토,나오유키 |
| a process for producing a fermented milk which can produce a specific peptide having useful functions (e.g., anti-hypertensive effect) in a fermented milk with good efficiency and can impart excellent flavor and functional activities (e.g., anti-hypertensive activity) to a fermented milk beverage/food in a simple manner; and a fermented milk beverage/food having excellent flavor and functional activities which is produced by using the fermented milk. The process comprises the combination of step (A) with step (B): step (A) in which an animal milk casein is enzymatically digeste with a protease (1) including a specific protease (e.g., papain); and step (B) in which an animal milk casein or the like is fermented with lactic acid bacterium to thereby produce VPP, IPP and YP. The fermented milk beverage/food comprises the fermented milk produced by the process or a condensation product thereof and contains VPP, IPP and YP in given amounts or more in terms of the amounts determined upon drinking. | ||||||
| 89 | 대두 단백질 및 그 제조법과 그것을 사용한 산성의 단백질식품 | KR1020037011141 | 2002-02-25 | KR100809196B1 | 2008-02-29 | 사이토쓰토무; 쓰게게이스케; 기리야마도시오; 구기미야와타루 |
| 산성에서의 용해성이나 안정성 및 유화성이나 겔 형성성이 우수하고, 산성 식품에 유리하게 이용되는 대두 단백질 소재 및 그 제조방법과 이 단백질 소재를 사용하는 산성 식품을 제공함을 목적으로 한다. 대두 단백질을 함유하는 용액을, 이 용액 중의 폴리아니온(polyanion) 물질의 제거 혹은 불활성화 및/또는 폴리캐타이온(polycation) 물질의 첨가의 처리를 한 후, 산성하에서 100℃를 초과하는 온도에서의 가열 처리를 함으로써, 산성에서의 용해성이 높고, 산성 식품에 대한 이용에 적합한 대두 단백질이 얻어진다. 이 단백질을 사용하여 산성영역에서의 단백질 식품을 제공할 수가 있다. 그리고 상기한 처리와 프로테아제에 의한 분해처리를 아울러 실시함으로써 산성영역에서의 용해성이 높은 대두 단백질 가수 분해물이 효율적으로 얻어진다. | ||||||
| 90 | 다치환된 프로테아제 변이체 | KR1020007004382 | 1998-10-23 | KR100612981B1 | 2006-08-14 | 셀렌버거,볼커; 켈리스,제임스,티.,쥬니어; 패치,크리스티안; 나더니,조안; 나키,도날드,피.; 풀로스,아이루카란,제이.; 콜리어,카테린,디.; 칼드웰,로버트,엠.; 백,앙드레,씨. |
| 본 발명은 자연발생적인 또는 재조합 비인간 프로테아제의 DNA 서열에서 유도한 신규한 프로테아제 변이체에 관한 것이다. 프로테아제 변이체는 일반적으로 자연발생적인 또는 재조합 프로테아제를 암호화하는 전구체 DNA 서열을 시험관내에서 개질시켜 전구체 프로테아제의 아미노산 서열내 복수개의 아미노산 잔기를 치환시켜 얻는다. 이러한 프로테아제 변이체는 세탁 성능 변화와 같이 전구체 프로테아제와는 상이한 특성을 가진다. 바실러스 아밀로리케파시엔스 서브틸리신의 위치 103에 해당하는 잔기 위치에 아미노산이 치환되고 바실러스 아밀로리케파시엔스 서브틸리신의 위치 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 및 275에 해당하는 잔기 위치로 이루어지는 그룹에서 선택된 잔기 위치에서 하나 이상 치환되는데 여기서 잔기 위치 103에 해당하는 위치의 치환이 잔기 위치 76에 해당하는 위치의 치환과 함께 이루어질 경우 바실러스 아밀로리케파시엔스 서브틸리신의 위치 27, 99, 101, 104, 107, 109, 123, 128, 166, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 또는 274에 해당하는 잔기 위치를 제외한 하나 이상의 잔기 위치 또한 치환된다. | ||||||
| 91 | 다치환된 프로테아제 변이체 | KR1020007004382 | 1998-10-23 | KR1020010031374A | 2001-04-16 | 셀렌버거,볼커; 켈리스,제임스,티.,쥬니어; 패치,크리스티안; 나더니,조안; 나키,도날드,피.; 풀로스,아이루카란,제이.; 콜리어,카테린,디.; 칼드웰,로버트,엠.; 백,앙드레,씨. |
| 본발명은자연발생적인또는재조합비인간프로테아제의 DNA 서열에서유도한신규한프로테아제변종에관한다. 변종프로테아제는일반적으로자연발생적인또는재조합프로테아제를암호화하는전구체 DNA 서열을시험관내에서개질시켜전구체프로테아제의아미노산서열내복수개의아미노산잔기를치환시켜얻는다. 이러한변종프로테아제는세탁성능변화와같이전구체프로테아제와는상이한특성을가진다. 바실러스아밀로리케파시엔스서브틸리신의위치 103에해당하는잔기위치에아미노산이치환되고바실러스아밀로리케파시엔스서브틸리신의위치 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 및 275에해당하는잔기위치로이루어지는그룹에서선택된잔기위치에서하나이상치환되는데여기서잔기위치 103에해당하는위치의치환이잔기위치 76에해당하는위치의치환과함께이루어질경우바실러스아밀로리케파시엔스서브틸리신의위치 27, 99, 101, 104, 107, 109, 123, 128, 166, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 또는 274에해당하는잔기위치를제외한하나이상의잔기위치또한치환된다. | ||||||
| 92 | 양식어(養殖魚)용 사료 첨가제 | KR1019870008557 | 1987-08-04 | KR1019900003014B1 | 1990-05-04 | 마스다다까시 |
| The feed additive enhances fish breeding by assisting the digestion and assimilation of fish foods. Thus, the aquatic feed additive comprises a synbiotid mixuture of proteinase, oipase, bacteria which yield lactic acid, bacteria which form butyric acid, and bacteria that degrade carbohydrates. In above-mentioned facts, a lactic acid bacterium is streptococcus faecalis, carbohydrate-degrading bacterium is bacillus mesentericus, butyric acid-forming bacterium is clostridium butyricum. | ||||||
| 93 | 改善された発現のための、細菌抽出物中の選択タンパク質のタンパク質分解不活性化 | JP2015536826 | 2013-10-08 | JP6421122B2 | 2018-11-07 | サノス, クリストファー ディー.; マレー, クリストファー ジェイ.; ヤン, ジュンハオ; スティーブンソン, ヘザー |
| 94 | 防汚損組成物およびそれを産生する方法 | JP2018516647 | 2016-06-09 | JP2018524021A | 2018-08-30 | コスタ、ゴンサロ; フレイレ、パトリック; サントス、ロマナ; シルバ、アナ・クリスティナ; ギノテ、イネス |
| 本発明は、シュードモナス(Pseudomonas)環境株PF−11の細胞を培養することと、上澄み液を回収することとを含む、細菌上澄み液を調製する方法に関する。本発明はまた、表面のバイオフィルムの量を減少させる、少なくとも1種の有機体が表面へ付着するのを減少させる、または表面のマイクロ汚損またはマクロ汚損を減少させる方法であって、シュードモナス(Pseudomonas)株PF−11の上澄み液、上澄み液分画、修飾上澄み液、もしくは修飾上澄み液分画、またはシュードモナス(Pseudomonas)株PF−11の上澄み液、上澄み液分画、修飾上澄み液、もしくは修飾上澄み液分画と1種以上の許容される担体とを含む組成物と、表面を接触させることを含む方法に関する。本発明はまた、真菌もしくは細菌細胞を殺傷するもしくはこれらの増殖を減少させる方法または昆虫もしくは海洋カイアシを殺傷するもしくはこれらの発生を阻害する方法であって、シュードモナス(Pseudomonas)株PF−11培養物の、上澄み液、上澄み液分画、修飾上澄み液、もしくは修飾上澄み液分画、またはシュードモナス(Pseudomonas)株PF−11培養物の、上澄み液、上澄み液分画、修飾上澄み液、もしくは修飾上澄み液分画と1種以上の許容される担体とを含む組成物と、真菌、細菌、昆虫、または海洋カイアシを接触させることを含む方法に関する。本発明はまた、シュードモナス(Pseudomonas)株PF−11の実質的に純粋な培養物に関する。本発明はまた、シュードモナス(Pseudomonas)株PF−11が富化された培養物に関する。本発明はまた、細菌が、高分子量基質を消化することが可能な1種以上の細胞外プロテアーゼを産生することが可能であるかどうかを識別する方法を提供する。 | ||||||
| 95 | グルテン不耐症及びそれから生じる障害を治療するための組成物及び方法 | JP2016573565 | 2015-06-16 | JP2017519763A | 2017-07-20 | シュリーマー，デービッド; レイ，マーシャル |
| 本明細書に記載の本発明は、1種または複数のNepenthes酵素を含む医薬組成物を投与することによって、グルテン不耐症及び関連する状態(例えば、セリアック病及びグルテン過敏症)を治療するための、または抗原性食品ペプチドが原因の、腸における炎症及び/若しくは免疫応答を阻害するための方法及び組成物に関する。 | ||||||
| 96 | 喫煙の悪影響を減らす新規手段 | JP2016532668 | 2014-08-05 | JP2016528234A | 2016-09-15 | フォールマン、ジェラルド; マルタイン フォールマン、フリソ |
| 本発明は、エラスターゼ阻害剤の使用、好ましくは肺気腫、COPD若しくは肺癌の治療または予防のためのファシンの使用に関する。エラスターゼ阻害剤は、吸入を介して好ましく投与され、好ましくはタバコの煙吸入を介して投与される。本発明は、エラスターゼ阻害剤を含む喫煙物品も含む。【選択図】図1 | ||||||
| 97 | 神経精神障害の処置のための化合物 | JP2014506582 | 2012-04-20 | JP5976100B2 | 2016-08-23 | ファロン ジョーン エム.; ハイル マシュー; シゲティ ジェイムズ エフ.; ファロン ジェイムズ ジェイ. |
| 98 | 骨粗鬆症を抑制するための治療 | JP2015558550 | 2014-02-21 | JP2016509997A | 2016-04-04 | フォスター，キース |
| 本発明は、骨粗鬆症の抑制又は治療に用いるポリペプチドを提供し、ポリペプチドは、腸クロム親和性細胞内のSNAREタンパク質を切断することが可能な非細胞傷害性プロテアーゼと、前記SNAREタンパク質を発現する腸クロム親和性細胞内のエンドソームへエンドサイトーシスにより取り込まれることが可能な、腸クロム親和性細胞上の結合部位と結合可能なターゲティング部分(TM)と、エンドソーム内からエンドソーム膜を介して腸クロム親和性細胞のサイトゾル内へ前記プロテアーゼをトランスロケートさせることが可能な転位置ドメインと、を含む。但し、前記ポリペプチドは、クロストリジウム神経毒(ホロトキシン)分子ではない。 | ||||||
| 99 | 酸性プロテアーゼおよび細胞壁多糖類分解酵素を用いたトウモロコシから油を得るための方法 | JP2015541832 | 2013-11-04 | JP2015536372A | 2015-12-21 | デイヴィッド ジョンストン; ケヴィン ビー． ヒックス; ロバート エー． モロー; ジャヤラマ ケー． シェティ |
| トウモロコシから油を得るための方法が開示され、この方法は、トウモロコシ穀粒を粉砕して粉を形成することと、この粉に水を添加してスラリーを形成することと、このスラリーを、約3〜約7のpHで約75℃〜約120℃の温度にて約10分間〜約180分間、α−アミラーゼとインキュベートしてマッシュを形成することと、このマッシュを約15℃〜約40℃に冷却して、窒素源、グルコアミラーゼ、酵母、酸性プロテアーゼ、および細胞壁多糖類分解酵素を添加して、エタノールおよび油を含有する約3〜約7のpHを有するビールを形成することと、油をこのビールから回収することとを含む。【選択図】図1 | ||||||
| 100 | 筋肉増強剤 | JP2008328085 | 2008-12-24 | JP5749419B2 | 2015-07-15 | 内藤 久士; 三浦 晋 |
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