| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
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| 101 | 스캐폴드 구조의 Ｃ-타입 렉틴 유사 도메인을 가지는단백질의 조합 라이브러리 | KR1020037007858 | 2001-12-13 | KR1020040018316A | 2004-03-03 | 에트제로드트,마이클; 홀테트,토르,라스; 그라베르센,닐스,조나스,헤일스코브; 토게르젠,한스,크리티안 |
| 본 발명은 DTLD에서 리간드 결합 부위를 라이닝하는 내부 폴리펩티드 루프 영역이 전체적으로 또는 부분적으로 무작위화된 폴리펩티드 단편의 앙상블로 대체된 CTLD(C-타입 렉틴 유사 도메인: C - t ype L ectin-Like D omains)를 포함하는 신규한 군의 단백질 라이브러리에 관한 것이다. 테트라넥틴 CTLD를 본 발명의 바람직한 구체예를 위한 프레임워크로서 선택하고; 인간 및 쥐과 테트라넥틴 CTLD 라이브러리의 생성 및 조작에 유용한 다용도 파지미드 벡터를 본 발명의 일부로서 공개한다. 모노머 형태 뿐만 아니라 트리머 형태의 테트라넥틴 CTLD가 재조합 fd 파지 디스플레이 벡터에 의해 완전한 작용성 형태로 유전자 III 융합체로서 효과적으로 디스플레이된다. 신규한 리간드에 대하여 친화성을 가지는 CTLD 유도체는, 스크리닝 또는 선별에 의한 1회 또는 수회의 강화 후에 각 회의 강화된 서브집합체의 증폭을 이용하여 루프 영역이 무작위화된 CTLD를 디스플레이하는 벡터의 라이브러리로부터 용이하게 분리될 수 있다. 신규한 결합 특성을 가지는 CTLD를 함유하는 단백질 생성물이 모노머, 트리머, 또는 멀티머 형태로 예를 들어 시험관내 리폴딩으로 박테리아 발현에 의해 생성될 수 있는 효율은 재조합 항체 유도체와 비교하여 생성, 생산, 진단 또는 치료용으로 적용된 경우의 간단성, 비용, 및 효율의 관점에서 중요한 잇점을 제공한다. | ||||||
| 102 | 세포 표층 결합 단백질 및 이의 용도 | KR1020037013627 | 2002-03-22 | KR1020030094355A | 2003-12-11 | 후쿠다히데키; 곤도아키히코; 마쓰모토다케시; 노다히데오 |
| 당쇄 결합 단백질 도메인과 원하는 단백질의 융합 단백질을 발현하도록 플라스미드를 작제한다. 당해 플라스미드를 세포에 도입하여 이러한 단백질을 세포 표층에 발현시킨다. 특히, C 말단부에 활성을 갖는 단백질을 세포 표층에 발현시키는 경우에 적절하다. | ||||||
| 103 | 유전자 담체 표면 전시방법 | KR1020010002156 | 2001-01-15 | KR1020020061218A | 2002-07-24 | 반재구; 최수근; 정흥채 |
| PURPOSE: Provided are a process for producing protein bonded to the surface of a genetic carrier, and a method for improving protein, a method for separating special material, a bioconversion method, and a method for producing an antibody by using the process for producing the protein. CONSTITUTION: The process for producing the protein bonded to the surface of the genetic carrier contains the steps of: transforming a host cell containing the genetic carrier selected from the group consisting of a spore or a virus into a vector containing a gene encoding the protein; culturing the transformed host cell and expressing the protein in the host cell; showing the protein on the surface of the genetic carrier by non-covalent bonding the expressed protein to the surface of the genetic carrier. The protein is selected from the group consisting of hormone, enzyme, an enzyme inhibitor, signal transduction protein, an antibody, an antigen, cytokine, blood coagulating factor, and etc. | ||||||
| 104 | 고속 선별법을 포함하는 개선된 형질을 갖는 효소 변이체의 제조방법 | KR1019990008677 | 1999-03-15 | KR100312070B1 | 2001-11-03 | 정흥채 |
| 본 발명은 고속 선별법을 포함하는 개선된 형질을 갖는 효소 변이체의 선별방법에 관한 것으로서, 더욱 상세하게는 효소 유전자의 돌연변이 유발단계; 돌연변이 유발된 효소 유전자를 표면 발현 단백질의 유전자를 포함하는 발현벡터에 결합한 다음, 미생물 숙주에 도입하는 효소 유전자 변이체 라이브러리의 구축단계; 구축된 효소 유전자 변이체 라이브러리의 미생물 숙주 표면으로의 발현단계; 그리고 증가된 증식속도 또는 효소활성을 나타내는 미생물 숙주의 탐색 및 선별 단계를 포함하는 효소 변이체의 선별방법에 관한 것으로서, 신속하게 효소 변이체의 탐색 및 선별단계를 수행할 수 있어 전체 과정이 용이하게 되는 효과가 있다. | ||||||
| 105 | 촉매성분의 발현 및 농축을 위한 반응-기재선택 | KR1019940702935 | 1993-02-24 | KR100233950B1 | 1999-12-15 | 마아크티이마아틴; 로저지이스미스; 마이클제이다스레이; 데이빗엠심프슨; 게리에프블랙버언 |
| 촉매 항체 또는 그의 촉매 부분을 발현하는 제조합 비루스, 파지 또는 세포의 선택 방법 및 성분에 의한 촉매활성 선택 방법이 공개되고 청구된다. 이 방법은 촉매 활성에 대한 반응-기재 선택을 사용한다. 또한 이 방법을 사용하여 촉매 성분을 함유하는 샘플 또는 촉매 성분을 발현하는 비루스, 파지 또는 세포를 농축(비-촉매 성분에 대한 촉매의 비율 증가)시킬 수 있다. 선택 또는 농축은 메카니즘-기재 억제자, 촉매작용-가속화된 이동, 온도의 함수로서 결합의 엔탈피 성분 변화, 경쟁에 의한 결합변화, 그의 조합물을 사용함으로써 할 수 있다. 또한 본 발명은 촉매 항체 또는 그의 촉매 부분과 같은 촉매 성분을 발현하는 재조합 비루스 또는 세포계 생산 방법을 포괄하며 ; 이 방법은 적합한 숙주를 감염시켜 발현을 스크리닝하는 것을 포함할 수 있다. 게다가, 이렇게 촉매 항체 또는 그의 촉매 부분과 같은 촉매 성분을 발현하는 비루스 및 세포계를 공개하고 청구한다. | ||||||
| 106 | 융합 MS2 코트 단백질을 포함하는 항원제공 캡시드 | KR1019930702199 | 1992-01-22 | KR100197819B1 | 1999-06-15 | 로버트알란마스티코; 피터죠오지스톡클리; 시몬죤탈보트 |
| PCT No. PCT/GB92/00124 Sec. 371 Date Nov. 8, 1993 Sec. 102(e) Date Nov. 8, 1993 PCT Filed Jan. 22, 1992 PCT Pub. No. WO92/13081 PCT Pub. Date Aug. 6, 1992.A chimaeric protein, suitable for incorporation in a vaccine and capable of forming parts of a capsid assembly, comprises the amino acid sequence of the coat protein of phage MS-2, or a conservatively modified variant thereof, or sufficient of said sequence or variant to retain capsid-forming capability, which amino acid sequence has been modified by insertion of a foreign epitope in the region corresponding to a protuberant protein hairpin in the capsid assembly as shown in the crystal structure of the intact phage. | ||||||
| 107 | ヒト抗体を産生する細胞 | JP2016516423 | 2015-05-01 | JPWO2015167011A1 | 2017-04-20 | 修一 橋本; 智朗 内木; 滋久 川田; 健二郎 浅越; 崇吏 矢吹; 瞳 佐野; 俊輔 宮井; 高橋 直樹; 直樹 高橋; 亜希 武居; 篤志 澤田 |
| 本発明は、多様なヒト抗体を発現するトリB 細胞の提供を目的とする。本発明は、抗体軽鎖遺伝子座において、ヒト抗体軽鎖可変領域及びヒト抗体軽鎖定常領域由来DNA 配列の全部又は一部が挿入され、又はヒト抗体軽鎖可変領域及びヒト抗体軽鎖定常領域由来DNA 配列の全部又は一部で置換され、並びに抗体重鎖遺伝子座において、ヒト抗体重鎖可変領域及びヒト抗体重鎖定常領域由来DNA 配列の全部又は一部が挿入され、又はヒト抗体重鎖可変領域及びヒト抗体重鎖定常領域由来DNA 配列の全部又は一部で置換され、並びに抗体軽鎖偽遺伝子座において、ヒト抗体軽鎖可変領域由来のDNA 配列2 以上が挿入され、又はヒト抗体軽鎖可変領域由来のDNA 配列2 以上で置換され、及び/又は抗体重鎖偽遺伝子座において、ヒト抗体重鎖可変領域由来のDNA 配列2以上が挿入され、又はヒト抗体重鎖可変領域由来のDNA 配列2 以上で置換されたトリB 細胞を解決手段とする。 | ||||||
| 108 | 4 stage continuous pcr, 4 stage block pcr or production method of gene targeting heterozygous fission yeast strain containing a strain-specific bar code using a gene synthesis method, | JP2011506175 | 2008-08-27 | JP5608637B2 | 2014-10-15 | リー ホー、クワン; ウク キム、ドン; スン ウォン、ミ; スク ユ、ヒャン; サップ キム、ドン; オウ パク、ハン; スク チュン、キュン; ジュ チャン、ヨン; ヨン ナム、ミ; ジョ ハン、サン; ジュン チェ、シン; テ ベク、スン; バイ キム、ヒョン; スン ホ、キュン; ミ リー、ヘ; ホ リー、ミン; ヨン パク、ジョ |
| 109 | How to build as a member of a wide variety of family of peptides, the presentation library of genetic package | JP2011044525 | 2011-03-01 | JP5599745B2 | 2014-10-01 | シー． ラドナー ロバート; ハーシュ コーエン エドワード; ガブリエル ナストリ ホラシオ; エル． ルーキー クリスティン; ホエト レーネ |
| Methods useful in constructing libraries that collectively display members of diverse families of peptides, polypeptides or proteins and the libraries produced using these methods. Methods of screening those libraries and the peptides, polypeptides or proteins identified by such screens. | ||||||
| 110 | Protein / (poly) peptide library | JP2010119068 | 2010-05-25 | JP5362650B2 | 2013-12-11 | アキム クナピック; ピーター パック; リミング ゲ; シモン モロニー; アンドレアーズ プラックチェン |
| The present invention relates to synthetic DNA sequences which encode one or more collections of homologous proteins/(poly)peptides, and methods for generating and applying libraries of these DNA sequences. In particular, the invention relates to the preparation of a library of human-derived antibody genes by the use of synthetic consensus sequences which cover the structural repertoire of antibodies encoded in the human genome. Furthermore, the invention relates to the use of a single consensus antibody gene as a universal framework for highly diverse antibody libraries. | ||||||
| 111 | How to build as a member of a wide variety of family of peptides, the presentation library of genetic package | JP2001577464 | 2001-04-17 | JP5149476B2 | 2013-02-20 | ロバート シー． ラドナー，; エドワード ハーシュ コーエン，; ホラシオ ガブリエル ナストリ，; クリスティン エル． ルーキー，; レーネ ホエト， |
| 112 | Multi-chain eukaryotic display vector and its use | JP2010121994 | 2010-05-27 | JP5111558B2 | 2013-01-09 | フフトン，シモン・イー; ホーゲンボーム，ヘンドリクス・アール・ジェイ・エム |
| A eukaryotic expression vector capable of displaying a multi-chain polypeptide on the surface of a host cell is provided, such that the biological activity the multi-chain polypeptide is exhibited at the surface of the host cell. Such a vector allows for the display of complex biologically active polypeptides, e.g., biologically active multi-chain polypeptides such as immunoglobulin Fab fragments. The present invention describes and enables the successful display of a multi-chain polypeptide on the surface of a eukaryotic host cell. Preferred vectors are described for expressing the chains of a multi-chain polypeptide in a host cell separately and independently (e.g., under separate vector control elements, and/or on separate expression vectors, thus forming a matched vector set). The use of such matched vector sets provides flexibility and versatility in the generation of eukaryotic display libraries, for example the ability to generate and to display multi-chain polypeptides by combining and recombining vectors that express variegations of the individual chains of a multi-chain polypeptide. Entire repertoires of novel chain combinations can be devised using such vector sets. | ||||||
| 113 | Phage display using translocation of translation and simultaneous fusion polypeptide | JP2008519913 | 2006-06-30 | JP5042218B2 | 2012-10-03 | シュタイナー，ダニエル; シュトゥンプ，ミハエル・テー; フォレール，パトリック; プリュックトゥーン，アンドレアス |
| 114 | Nucleic acid binding polypeptide library | JP2012129566 | 2012-06-07 | JP2012175982A | 2012-09-13 | CHOO YEN; KLUG AARON; ISALAN MARK |
| PROBLEM TO BE SOLVED: To provide a zinc finger polypeptide library in which each polypeptide comprises not less than one zinc finger which has been at least partially randomized.SOLUTION: The invention relates to the zinc finger polypeptide library in which each polypeptide comprises not less than one zinc finger which has been at least partially randomized, and to a set of zinc finger polypeptide libraries which encode overlapping zinc finger polypeptides, each polypeptide comprising not less than one zinc finger which has been at least partially randomized, and which polypeptide may be assembled after selection to form a multifinger zinc finger polypeptide. | ||||||
| 115 | Binding site domain or fusion protein having binding activity against 17-1a antigen | JP2009034882 | 2009-02-18 | JP4977156B2 | 2012-07-18 | ペーター クーファー; フロリアン ツェトル; カトリン ボルシェルト; トビアス ラウム; ラルフ ルッテルビュース |
| The present invention relates to a method of identifying binding site domains that retain the capacity of binding to an epitope when positioned C-terminal of at least one further domain in a recombinant bi- or multivalent polypeptide. The present invention further relates to a kit comprising components such as panels of recombinant vectors of bacterial libraries transfected with a panel of recombinant vectors which is useful in carrying out the method of the invention. Furthermore, binding site domains and fusion proteins obtainable by the method of the invention as well as antibody-like molecules comprising such domains and proteins are described. Furthermore, pharmaceutical and diagnostic compositions containing the above-described fusion proteins and polypeptides are provided. | ||||||
| 116 | T cell receptor display | JP2005506662 | 2003-10-30 | JP4975324B2 | 2012-07-11 | アンデルセン，トルベン，ベント; ブルター，ジョナサン，マイケル; モロイ，ピーター，イーモン; ヤコブセン，ベント，カルステン; リー，イ |
| 117 | Improvements related in the binding protein or in it for Dna recognition | JP2007332964 | 2007-12-25 | JP4942637B2 | 2012-05-30 | クラッグ，アーロン; サンチェス−ガルシア，イシドロ; チョー，イェン |
| Disclosed are libraries of DNA sequences encoding zinc finger binding motifs for display on a particle, together with methods of designing zinc finger binding polypeptides for binding to a particular target sequence and, inter alia, use of designed zinc finger polypeptides for various in vitro or in vivo applications. | ||||||
| 118 | Method and lipase screening for lipases having an improved enzymatic activity by using the yeast surface display vector | JP2004535240 | 2003-09-04 | JP4927332B2 | 2012-05-09 | ソ−ヤン キム; チュン−フン ソーン; ユー−サン チェ |
| 119 | Library with a focus of the genetic package | JP2008099833 | 2008-04-07 | JP4855436B2 | 2012-01-18 | ロバート チャールズ ラドナー， |
| Focused libraries of vectors or genetic packages that display, display and express, or comprise a member of a diverse family of antibody peptides, polypeptides or proteins and collectively display, display and express, or comprise at least a portion of the focused diversity of the family. The libraries have length and sequence diversities that mimic that found in native human antibodies. | ||||||
| 120 | Method for selective targeting | JP2011164796 | 2011-07-27 | JP2012002818A | 2012-01-05 | DAVID A ESTEL; CHRISTOPHER J MURRAY; PILAR TIJERINA; CHENG YOU |
| PROBLEM TO BE SOLVED: To provide a method for the selection and identification of compounds capable of binding specifically to a target in the presence of undesired background targets (anti-targets) using a plurality of libraries of similar compounds.SOLUTION: A method for selective targeting is disclosed. The method comprises; contacting a library of ligands, particularly a peptide library, with an anti-target to allow the ligands to bind to the anti-target; separating non-binding ligands from the anti-target bound ligands, contacting the non-binding anti-target ligands with a target to allow the unbound ligands to bind with the target to form a target-bound ligand complex; separating the target-bound ligand complex from ligands which do not bind to the target; and identifying the target-bound ligands on the target-bound ligand complex, wherein the target-bound ligands have a KD in the range of about 10to 10M. Additionally claimed are the ligands identified according to the method. | ||||||
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