261 |
蛋白质溶液的铝/铁处理和膜浓缩方法 |
CN96194380.7 |
1996-05-31 |
CN1186498A |
1998-07-01 |
T·K·尼尔森; M·A·拉斯特森; N-V·尼尔森 |
本发明涉及一种纯化从含水蛋白质溶液中获得的蛋白质的方法,该方法包括:(a)在pH值4—9之间,用可溶性的铁和/或铝化合物处理所说的蛋白质溶液;(b)用一种或多种絮凝剂处理所说的蛋白质溶液;(c)澄清所说的蛋白质溶液;和(d)膜浓缩所说的蛋白质溶液。 |
262 |
富伦霉素基因簇 |
CN97109799.2 |
1997-05-06 |
CN1171443A |
1998-01-28 |
C·D·里夫斯; C·L·索丽黛 |
本发明提供了含有编码酶的DNA序列,所述酶在原核细胞中催化富伦霉素的生物合成,提供了含有所述DNA序列的载体,由所述DNA序列编码的蛋白质,由所述DNA序列转化的宿主细胞以及利用所述转化细胞生产富伦霉素,尤其是富伦霉素B的方法。 |
263 |
来自被真菌感染的藻类的α-1,4-葡聚糖裂解酶,其纯化,基因克隆和在微生物中的表达 |
CN94193792.5 |
1994-10-15 |
CN1141062A |
1997-01-22 |
于书; K·波森; K·M·克拉; M·波科; J·尼尔森; J·马库森 |
本发明描述了一种制备α-1,4-葡聚糖裂解酶的方法,该方法包含从被真菌感染的藻类中分离该酶。测定了该酶的氨基酸序列。还测定了编码该酶的核酸序列。 |
264 |
浸渍酶产物和亚麻的加工方法 |
CN90102756.1 |
1990-05-14 |
CN1056529A |
1991-11-27 |
马连那·拉·皮特洛娃; 尼·曼·亚那切娃; 西·格·维什切加; 多·勃·图帕什基; 拉·尤·吉里娃; 阿·皮·安那斯塔索娃; 茨·托·萨诺瓦 |
本发明涉及酶产物在纺织工业亚麻一级处理中浸渍韧皮作物。本发明提出了一种复合酶,它可分解原果胶质,可溶果胶质和半纤维素而不破坏内部结构,不降低纤维的机械强度;还提出了一种充分利用亚麻原料制得亚麻纤维的方法。本发明是通过使用黑曲霉尼泊尔76-1产生的酶产物来实现的。机械处理后,再用这种酶复合物处理亚麻。 |
265 |
生物合成钴胺素和/或钴胺酰胺有关的多肽、编码这些多肽的DNA序列、其制备方法及应用 |
CN91101978.2 |
1991-01-31 |
CN1054799A |
1991-09-25 |
布兰克·弗朗西斯; 卡么隆·比特利斯; 克劳姿·约尔; 德布什·劳伦斯; 利微-西尔; 西泊特·丹尼斯 |
本发明涉及参预钴铵素和/或钴胺酰胺,特别是辅酶B12之生物合成的新多肽。本发明还涉及负素表达这些多肽的遗传材料及其制备方法。此外,本发明还涉及以DNA重组技术增加钴胺素特别是辅酶B12之生产的方法。 |
266 |
提高生物体的酶活性和合成能力的方法 |
CN89100184.0 |
1989-01-13 |
CN1034756A |
1989-08-16 |
弗兰茨·菲得勒; 迈因哈特·H·策克; 海德伦·贡德拉赫; 阿尔弗雷德·韦贝尔; 玛丽昂·克耐柯 |
依本发明的一种提高生物体酶活性和合成能力的方法,其特征是将该生物体与非活性的含激活素微生物、它们的碎片或含激活素微生物的分泌物接触,其条件是,为了提高非微生物生物体的酶活性和合成能力,要使用非活性的含激活素的细菌,它们的碎片或含激活素细菌的分泌物。应用本发明可提高合成(如)微生物或植物的色素、抗菌素、生物碱或植物抗毒素的能力,或者提高可以转化甾类的微生物的酶活性。 |
267 |
改良产抗菌素微生物的新方法 |
CN87102137 |
1987-03-20 |
CN87102137A |
1987-11-04 |
卡伦·利·考克斯; 斯科特·埃里克·菲什曼; 查尔斯·李·赫什伯格; 尤金·托马斯·塞诺 |
公开了一种提高产抗菌素微生物宿主细胞生产抗菌素能力的方法。该方法包括用编码能表达抗菌素生物合成限速酶或其它基因产物的重组DNA克隆载体转化产抗菌素的微生物。 |
268 |
溶剂诱导的细胞自溶作用 |
CN86103223 |
1986-05-09 |
CN86103223A |
1987-01-28 |
索马斯·R·霍普金斯 |
从酵母细胞中回收蛋白质(例如酶)的方法,包括:在适当的pH下,形成一个含有酵母细胞、水和较少有效量的多氯脂肪族碳氢化合物的混合物;在适当温度和时间,例如室温,16-90小时下孵化。所得上清液分离成含高活性酶的水溶液。如果需要,酶可以收回。典型的应用包括以脆壁克鲁维酵母获取乳糖酶,以巴斯德毕赤酵母获取醇氧化酶。典型的溶剂则包括二氯甲烷、1,1,1-三氯乙烷与氯仿。 |
269 |
종속영양성 미생물에서 맞춤 오일의 생성 |
KR1020177021034 |
2009-11-30 |
KR101888973B1 |
2018-08-16 |
프랭클린,스코트; 소만치,아라빈드; 에스피나,카렌; 루덴코,조지; 츄아,페넬로피 |
오일함유미생물및 상기미생물의저렴한배양방법을포함하여, 프로토테카에서오일, 연료, 함유화학물질및 기타화합물을제조하기위한방법및 조성물이제공된다. 예를들어, 리파제, 슈크로스수송체, 슈크로스인버타제, 프럭토키나제, 폴리사카라이드-분해효소, 지방아실-ACP 티오에스테라제, 지방아실-CoA/알데하이드리덕타제, 지방아실-CoA 리덕타제, 지방알데하이드리덕타제, 지방알데하이드데카보닐라제및/또는아실운반단백질을암호화하는외인성유전자를포함하는프로토테카세포는재생가능한디젤, 바이오디젤및 재생가능한제트연료를포함하는수송연료를제조하는데유용하다. |
270 |
EPRS 단백질 또는 이의 단편을 포함하는 항RNA-바이러스용 조성물 |
KR1020170106914 |
2017-08-23 |
KR101853403B1 |
2018-06-14 |
김명희; 이종수; 이은영; 김성훈; 이철호 |
본발명은 EPRS (glutamyl-prolyl-tRNA synthetase) 단백질또는이의단편을포함하는항RNA 바이러스용조성물, RNA 바이러스감염질환의예방또는치료용조성물, 및상기조성물을이용한 RNA 바이러스감염질환의예방또는치료방법에관한것이다. 본발명의 EPRS 단백질또는이의단편을포함하는조성물은 PCBP2 단백질에결합하여 MAVS 신호전달경로를활성화시킴으로써항RNA 바이러스효과를가지므로, RNA 감염질환의예방또는치료용조성물로우수한효과가있다. |
271 |
밀베마이신을 생산하는 재조합 미생물 및 이를 이용한 밀베마이신 생산 방법 |
KR1020160121760 |
2016-09-22 |
KR101833984B1 |
2018-03-02 |
남상집; 윤여준; 유영지; 김면수; 오기훈; 정봉진; 조완제; 송남숙; 소은수; 박성환; 김가은; 전희선 |
밀베마이신을생산하는재조합스트렙토마이세스아베르미틸리스(Streptomyces avermitilis) 균주및 이를이용한밀베마이신생산방법이제공된다. |
272 |
단백질 분해 유도 태그 및 그 용도 |
KR20187001420 |
2016-06-15 |
KR20180021080A |
2018-02-28 |
MIYAMOTO ETSUKO; OZAWA MASAAKI |
프로테아제에대하여친화성을갖는한편, 프로테아제에의한단백질의분해를저해하지않는분자인단백질분해유도태그, 적어도 1개의단백질분해유도태그와단백질에결합하는적어도 1개의단백질결합분자의컨쥬게이트인단백질분해유도분자, 및그들의용도를제공한다. |
273 |
신남알데하이드의 제조 방법 |
KR1020150067557 |
2015-05-14 |
KR101797713B1 |
2017-11-16 |
정기준; 김선창; 방현배; 이윤혁; 정석채 |
본발명은재조합미생물을이용한신남알데하이드의제조방법에관한것이다. |
274 |
재조합 종속영양성 미생물에서 맞춤 오일의 제조 |
KR1020177026170 |
2009-11-30 |
KR1020170107595A |
2017-09-25 |
프랭클린,스코트; 소만치,아라빈드; 에스피나,카렌; 루덴코,조지; 츄아,페넬로피 |
오일함유미생물및 상기미생물의저렴한배양방법을포함하여, 프로토테카에서오일, 연료, 함유화학물질및 기타화합물을제조하기위한방법및 조성물이제공된다. 예를들어, 리파제, 슈크로스수송체, 슈크로스인버타제, 프럭토키나제, 폴리사카라이드-분해효소, 지방아실-ACP 티오에스테라제, 지방아실-CoA/알데하이드리덕타제, 지방아실-CoA 리덕타제, 지방알데하이드리덕타제, 지방알데하이드데카보닐라제및/또는아실운반단백질을암호화하는외인성유전자를포함하는프로토테카세포는재생가능한디젤, 바이오디젤및 재생가능한제트연료를포함하는수송연료를제조하는데유용하다. |
275 |
재조합 종속영양성 미생물에서 맞춤 오일의 제조 |
KR1020117014925 |
2009-11-30 |
KR101780799B1 |
2017-09-22 |
프랭클린,스코트; 소만치,아라빈드; 에스피나,카렌; 루덴코,조지; 츄아,페넬로피 |
오일함유미생물및 상기미생물의저렴한배양방법을포함하여, 프로토테카에서오일, 연료, 함유화학물질및 기타화합물을제조하기위한방법및 조성물이제공된다. 예를들어, 리파제, 슈크로스수송체, 슈크로스인버타제, 프럭토키나제, 폴리사카라이드-분해효소, 지방아실-ACP 티오에스테라제, 지방아실-CoA/알데하이드리덕타제, 지방아실-CoA 리덕타제, 지방알데하이드리덕타제, 지방알데하이드데카보닐라제및/또는아실운반단백질을암호화하는외인성유전자를포함하는프로토테카세포는재생가능한디젤, 바이오디젤및 재생가능한제트연료를포함하는수송연료를제조하는데유용하다. |
276 |
폴리펩티드 안정성 및 활성을 증가시키는 조성물 및 관련된 방법 |
KR1020127015034 |
2010-11-19 |
KR101773636B1 |
2017-09-01 |
카레올레브; 아트마카드리; 카레티이나 |
본개시내용은폴리펩티드(예를들면, Taq 중합효소(polymerase))의안정성을향상시키거나증가시키는펩티드, 폴리펩티드, 융합폴리펩티드, 조성물및 방법을제공한다. 이러한펩티드, 폴리펩티드, 융합폴리펩티드또는조성물은상기폴리펩티드의안정성을향상시키는펩티드태그(tag)에연결된폴리펩티드를포함한다. 상기펩티드, 폴리펩티드, 융합폴리펩티드또는조성물은반응혼합물중의다른폴리펩티드의활성, 특이성및/또는정확성(fidelity)을향상시킬수도있다. 본개시내용은이러한펩티드, 폴리펩티드, 융합폴리펩티드또는조성물의사용방법도제공한다. |
277 |
특정한 A-아밀라제 및 한정된 수분 활성도 Aw를 갖는 세제 또는 세정제 |
KR1020177018551 |
2015-11-05 |
KR1020170095276A |
2017-08-22 |
안티르,마로우아네; 슈에만,사비네; 바슈티카이트,토르슈텐; 자일러,마르티나; 오코넬,티모시; 마이어,프랑크; 바인리히,디르크; 쾰링,라일라; 벨로미,루카; 에드바르츠,샤일라 |
본발명은, (a) 적어도 1종의계면활성제, 및 (b) 전장에걸쳐서서열식별번호 1에명시된서열과적어도 89%, 그리고점점더 바람직하게는적어도 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99%, 99.5% 및 100%까지동일하고, 서열식별번호 1에따라계수할때 위치 180, 181, 182, 183, 및 184 중하나이상에서결실을갖는적어도 1종의α-아밀라제를함유하며, 단, 25℃및 1013 mbar에서, 특히상기아밀라제를안정화시키는 0.3 내지 0.95, 특히 0.4 내지 0.95 범위의수분활성도 (a)를갖는, 특히직물세정용의액체조성물에관한것이다. |
278 |
종속영양성 미생물에서 맞춤 오일의 생성 |
KR1020117014923 |
2009-11-30 |
KR101763878B1 |
2017-08-01 |
프랭클린,스코트; 소만치,아라빈드; 에스피나,카렌; 루덴코,조지; 츄아,페넬로피 |
오일함유미생물및 상기미생물의저렴한배양방법을포함하여, 프로토테카에서오일, 연료, 함유화학물질및 기타화합물을제조하기위한방법및 조성물이제공된다. 예를들어, 리파제, 슈크로스수송체, 슈크로스인버타제, 프럭토키나제, 폴리사카라이드-분해효소, 지방아실-ACP 티오에스테라제, 지방아실-CoA/알데하이드리덕타제, 지방아실-CoA 리덕타제, 지방알데하이드리덕타제, 지방알데하이드데카보닐라제및/또는아실운반단백질을암호화하는외인성유전자를포함하는프로토테카세포는재생가능한디젤, 바이오디젤및 재생가능한제트연료를포함하는수송연료를제조하는데유용하다. |
279 |
광합성 세포막 소낭을 이용한 글루타치온의 지속적 생산 방법 |
KR1020150008174 |
2015-01-16 |
KR101745346B1 |
2017-06-09 |
이정국; 김현준; 오은경 |
본발명은광합성세포막소낭과글루타치온합성을촉매하는효소를조합하여글루탐산, 시스테인및 글리신을반응기질로하여글루타치온을생산하는방법에관한것이다. 글루타치온합성을촉매하는효소를사용하는방법에는감마글루타밀시스테인과글루타치온합성효소를함께사용하는방법, 또는이기능글루타치온합성효소를사용하는방법이있다. 글루타치온의합성에는값비싼아데노신삼인산을지속적으로공급해주어야하는문제가있으나, 본발명은아데노신삼인산의공급원으로써광합성세포막소낭을이용하여추가적인아데노신삼인산투입이없이지속적으로글루타치온을생산할수 있으며, 이는글루타치온생산단가절감에크게기여할수 있다. |
280 |
시드 트레인 공정 및 그 용도 |
KR1020177000249 |
2015-06-08 |
KR1020170015472A |
2017-02-08 |
브루닝하우스,마이클; 콘스탄티노브,콘스탄틴; 라이트,벤자민; 주,웨이창 |
시드트레인공정및 이러한시드트레인공정의사용을포함하는재조합단백질제조방법이본원에제공된다. |