| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
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| 1 | 多功能两性离子聚合物共轭物 | CN201080062252.7 | 2010-12-20 | CN102811713B | 2017-11-07 | 斯蒂芬·A·查尔斯; D·维克托·皮尔罗斯; 莱恩·A·克里兹比; 迪迪埃·G·贝努瓦; 韦恩·杜 |
| 本发明提供了包含两性离子和一种或多种功能剂的无规共聚物及这种无规共聚物的制备方法。 | ||||||
| 2 | 利用碳纳米管稳定酶 | CN201410401014.4 | 2014-08-11 | CN104342429B | 2017-10-17 | A·K·达斯古普塔; N·杜塔; K·查克拉博蒂; T·巴特查里亚; A·穆霍帕德亚 |
| 本发明提供了酶活性、嗜热稳定性以及嗜冷稳定性增强的酶组合物。另外，本发明提供了制备和使用的方法和试剂盒。 | ||||||
| 3 | 丁酰胆碱酯酶两性离子聚合物缀合物 | CN201580056449.2 | 2015-10-16 | CN107208076A | 2017-09-26 | D·维克多·派尔罗斯; 史蒂芬·A·查尔斯; 韦恩·多; 黄小坚; 马丁·莱塞尔; 迪迪埃·贝努瓦 |
| 本发明提供重组丁酰胆碱酯酶融合蛋白，其包含Fc融合蛋白和含有与融合蛋白缀合的亲水基团的多臂高分子量聚合物；以及制备这种聚合物的方法。 | ||||||
| 4 | 蛋白酶变体以及对其进行编码的多核苷酸 | CN201580068936.0 | 2015-12-18 | CN107109388A | 2017-08-29 | F.W.拉斯马森; M.D.G.P.托斯卡诺; L.L.H.克里斯滕森; E.P.弗里斯 |
| 本发明涉及蛋白酶变体以及用于获得蛋白酶变体的方法。本发明还涉及编码这些变体的多核苷酸；包括这些多核苷酸的核酸构建体、载体以及宿主细胞；以及使用这些变体的方法。 | ||||||
| 5 | 精氨酸提高聚合酶储存稳定性 | CN201580063950.1 | 2015-08-03 | CN107002063A | 2017-08-01 | 郑旻 |
| 提供了包含聚合酶的液体储存溶液。在一些实施方式中，本文提供了用于储存多核苷酸操纵酶(例如，聚合酶或本文所述的其他酶)的液体储存溶液。在一些实施方式中，溶液包含，酶(例如，聚合酶或限制性内切酶)；游离精氨酸或其盐或精氨酸衍生物(例如，但不限于精氨酸乙酯，精氨酰胺二盐酸盐)或其盐；和5％或更多的冷冻保护剂。 | ||||||
| 6 | 胆固醇氧化酶的稳定化方法 | CN201380021290.1 | 2013-04-18 | CN104245931B | 2017-06-09 | 荒武知子; 金城健太 |
| 本发明提供胆固醇氧化酶的稳定化方法、胆固醇氧化酶的保存方法及胆固醇氧化酶的稳定化组合物。一种胆固醇氧化酶的稳定化方法及胆固醇氧化酶的保存方法，其特征在于，使α‑酮酸在水性介质中与胆固醇氧化酶共存；一种胆固醇氧化酶的稳定化组合物，其特征在于，使α‑酮酸在水性介质中与胆固醇氧化酶共存。本发明的胆固醇氧化酶的稳定化方法、胆固醇氧化酶的保存方法及胆固醇氧化酶的稳定化组合物在代谢综合征等的临床诊断中有用。 | ||||||
| 7 | 用于获得高产量重组蛋白表达的基于MGMT的方法 | CN201180065989.9 | 2011-12-09 | CN103476928B | 2017-03-29 | P·德普雷斯; S·波卢斯; E·克吕布莱特 |
| 本发明涉及宿主细胞中蛋白生产的新型增强子。其公开了一种用于在这些细胞中表达重组蛋白的载体，包括编码a）分泌肽信号、b）6‑甲基鸟嘌呤‑DNA‑甲基转移酶（MGMT,EC2.1.1.63）及其突变体或催化结构域、和c）重组蛋白的核苷酸序列。所述MGMT酶优选是所谓的SNAP蛋白。 | ||||||
| 8 | 酶的保存方法 | CN201380011435.X | 2013-02-19 | CN104145017B | 2017-03-15 | 石井绘美; 织田全人 |
| 本发明的课题在于，提供一种廉价、简便地保存通过进行培养而获得的微生物菌体的酶并且在保存中提高酶活性的方法。一种腈水合酶的保存方法，其特征在于，将具有腈水合酶活性的微生物在遮光下培养后的菌体用高压式均质器破碎并遮光保存。 | ||||||
| 9 | 通过交联的高负载酶固定化 | CN201580017609.2 | 2015-03-27 | CN106459950A | 2017-02-22 | C.霍恩; S.加文达 |
| 本发明涉及交联多肽分子的方法，其包括在适合发生交联反应的条件下在溶液中组合交联剂和多肽分子的步骤，并涉及包含可通过所述方法获得的交联多肽分子的配制品。本发明还涉及交联多肽分子，其中所述多肽分子通过包含至少40个邻接原子的基本无支链交联基团交联。此外，本发明涉及测试化学基质，其包含氧化还原辅因子、能在氧化还原等同物存在下引发指示试剂的至少一种可测性质的变化的试剂和指示试剂，其中所述化学基质进一步包含可通过根据本发明的方法获得的交联多肽分子和/或根据本发明的交联多肽分子的配制品，以及涉及包含所述测试化学基质的诊断测试元件。本发明还涉及用于疾病诊断和用于糖尿病诊断的可通过根据本发明的方法获得的交联多肽分子和/或根据本发明的交联多肽分子的配制品，以及涉及生产测试化学基质的方法。 | ||||||
| 10 | 增强保存中的中性蛋白酶稳定性的方法 | CN201610819284.6 | 2016-09-12 | CN106399288A | 2017-02-15 | 赵素珍; 颜敏; 郭芳坤 |
| 本发明属于酶处理技术领域，具体涉及增强保存中的中性蛋白酶稳定性的方法。本发明的方法是，在中性蛋白酶中加入稳定剂无水氯化钙、山梨糖醇、山梨酸钾，并将其置于一定pH和温度下保存。采用本发明的方法能显著的增强中性蛋白酶的稳定性，本发明的方法是在中性蛋白酶中加入稳定剂无水氯化钙、山梨酸钾、山梨糖醇，以增强其稳定性，进一步的，调节上述的加入了稳定剂的中性蛋白酶的pH，然后将上述的中性蛋白酶混合物料置于25℃以下的环境中保存，中性蛋白酶的酶活残留率为90%以上。 | ||||||
| 11 | 复合稳定剂及添加该复合稳定剂的NMN转移酶的酶活测定方法 | CN201610435404.2 | 2016-06-17 | CN106085996A | 2016-11-09 | 段琳琳; 李红梅; 袁飞飞; 亢涵 |
| 本发明提供了一种复合稳定剂及添加该复合稳定剂的NMN转移酶的酶活测定方法，具有这样的特征，该方法包括以下步骤：步骤一，制备粗酶液；步骤二，将制备得到的粗酶液分装于多个离心管中，向其中一部分离心管中加入保护剂，向另一部分离心管中加入双蒸水；步骤三，向两部分离心管中分别加入缓冲溶液、底物以及金属离子，混匀后置于水浴锅中反应，加入EDTA反应后，离心，去除沉淀，取上清液；步骤四，取上清液并测定反应产物的吸光值；步骤五，以未加保护剂的粗酶液为对照，得到相对酶活力。本发明复合稳定剂由常见的组分组成，成分简单、成本低廉，能有效提高NMN转移酶的稳定性，并且应用前景广阔；NMN转移酶的酶活测定方法简单实用，效果直观。 | ||||||
| 12 | 稳定化的液体酶组合物 | CN200980110696.0 | 2009-03-26 | CN101981049B | 2016-11-09 | 洛恩·K·尼尔森; 利斯·M·米克尔森; 艾斯本·P·弗里伊斯; 于尔根·C·F·诺伊策尔; 奥勒·西蒙森; 洛特·R·索伦森 |
| 肽醛或酮衍生物对在水性组合物如液体洗涤剂中稳定枯草杆菌蛋白酶类型的蛋白酶是特别有效的，其包括具有OH‑取代的苯丙氨酸醛作为C末端残基的肽化合物。 | ||||||
| 13 | 凝血因子IX缀合物 | CN201580008256.X | 2015-02-12 | CN106029106A | 2016-10-12 | C.贝伦斯; P.迪安格里斯; F.M.哈尔勒 |
| 本发明涉及与肝素原(HEP)聚合物缀合的因子IX多肽、其制备方法以及此类缀合物的用途。所得缀合物可用于例如出血性病症如B型血友病的治疗或预防。 | ||||||
| 14 | 与天冬酰胺酰-tRNA合成酶的蛋白片段相关的治疗、诊断和抗体组合物的创新发现 | CN201180030490.4 | 2011-04-28 | CN103097523B | 2016-09-28 | 莱斯利·安·格林尼; 凯尔·P·基昂格; 洪非; 阿兰·P·瓦瑟洛特; 罗咏诗; 杰弗里·D·沃特金斯; 约翰·D·门德莱恩; 谢丽尔·L·奎恩 |
| 本文提供了包含氨酰‑tRNA合成酶的新鉴定的蛋白片段的组合物、编码所述蛋白片段的多核苷酸及其互补物、相关试剂、及其在诊断、药物发现、研究和治疗应用中的使用方法。 | ||||||
| 15 | 精浆复合质控品及其制备方法、试剂盒 | CN201410145716.0 | 2014-04-11 | CN103900884B | 2016-09-14 | 程浩; 胡家纯; 陶思恩; 杨红芳; 邓少君 |
| 本发明提供了一种精浆复合质控品，是由质控品保存液和精浆原液混合后制成的冻干粉；所述质控品保存液为含糖类0.47～0.67%、盐类0.07～0.17%和酶稳定剂0.63～0.83%的水溶液；所述精浆原液为已完全液化的人新鲜精液直接离心后获取的精浆；所述质控品保存液与精浆原液的混合体积比为1：100～100：1。本发明采用特有的质控品保存液，与精浆以适宜的体积比进行混合后进行冻干处理，这样可使精浆内的各项生化指标更加稳定，从而有效回避了精液中物质在体外很不稳定和难以保存的缺点，制备出来的精浆复合质控品性能稳定、使用简便，可用于精浆生化检测项目的质控。 | ||||||
| 16 | 干燥转谷氨酰胺酶组合物 | CN201610285066.9 | 2009-04-20 | CN105925545A | 2016-09-07 | M.布拉德; T.法尔克; G.K.克里斯琴森 |
| 本发明涉及干燥转谷氨酰胺酶组合物，所述组合物可通过将包含转谷氨酰胺酶、盐和至少一种另外的选自糖、氨基酸和缓冲液的组分的含水组合物冻干或喷雾干燥而获得，其中含水组合物中盐的浓度范围为5‑100 mM。在进一步的方面，本发明涉及制备所述干燥转谷氨酰胺酶组合物的方法、复溶溶液、药物组合物以及治疗方法。 | ||||||
| 17 | 用于固定和干燥酶的方法 | CN201480068662.0 | 2014-12-08 | CN105849130A | 2016-08-10 | S·莫勒; R·拜尔; M·布德; M·柯博尔; F·法里法尔-梅马尔; J·道韦尔; T·贝格; S·罗利 |
| 在支持物上固定蛋白质的方法，其中蛋白质与支持物在不连续接触式真空混合物干燥器中的水相内孵育并且固定化蛋白质随后立即在相同的接触真空混合物干燥器中干燥，任选地在任选的洗涤步骤后干燥。 | ||||||
| 18 | α-淀粉酶变体以及对其进行编码的多核苷酸 | CN201480068977.5 | 2014-12-19 | CN105829531A | 2016-08-03 | C.安德森 |
| 本发明涉及具有α?淀粉酶活性的变体和编码这些变体的多核苷酸。本发明还涉及包含这些多核苷酸的核酸构建体、载体和宿主细胞，以及产生和使用这些变体的方法。 | ||||||
| 19 | 减少生物技术液体的颜色的方法 | CN201480063180.6 | 2014-11-05 | CN105745217A | 2016-07-06 | S·霍拉帕; M·雷克滕瓦尔德 |
| 本发明涉及一种用于减少生物技术液体的颜色的方法。在本方法中，获得包含颜色形成物质的生物技术液体，并且将具有至少50％的碱度的高碱度铝化合物添加并混合至生物技术液体。允许形成包含颜色形成物质的沉淀物和/或絮凝物，并从生物技术液体分离该沉淀物和/或絮凝物。 | ||||||
| 20 | 分子缀合物 | CN201410234039.X | 2006-11-21 | CN104090095B | 2016-06-01 | C.比尼尔兹; J.阿什沃思-夏普; C.A.凯纳; J.W.科斯梅德; M.勒菲弗 |
| 本申请涉及分子缀合物。本申请还公开了一种利用酰肼硫醇连接剂制备两种分子的缀合物的方法。在一项具体的工作实施方案中，利用该方法制备了一种Fc-特异性抗体-酶缀合物，它在免疫组织化学分析和原位杂交分析中显示出优越的染色灵敏度和特异性。 | ||||||
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