| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 41 | 嵌合凝血因子 | CN201180042449.9 | 2011-07-11 | CN103180439A | 2013-06-26 | 乔·萨拉斯; 罗伯特·彼得斯; 艾伦·比通蒂 |
| 描述了嵌合凝血因子，和用于制备嵌合凝血因子的方法，以及使用这些凝血因子改善止血的方法，所述嵌合凝血因子使治疗剂定位在凝血部位(例如，通过被靶向到血小板或可在凝血部分被活化)，具有降低的清除率、具有提高的可制备性、具有降低的凝血活性、具有增强的活性或具有一种以上的这些特征。 | ||||||
| 42 | 因子IX多肽及其使用方法 | CN201180037514.9 | 2011-07-11 | CN103140237A | 2013-06-05 | 格伦·皮尔斯; 萨曼莎·特鲁克斯; 罗伯特·T·彼得斯; 江海燕 |
| 本发明提供了施用因子IX的方法；施用包含因子IX的嵌合和杂合多肽的方法；包含因子IX的嵌合和杂合多肽；编码此类嵌合和杂合多肽的多核苷酸；包含此类多核苷酸的细胞；以及使用此类细胞产生此类嵌合和杂合多肽的方法。 | ||||||
| 43 | 二价阳离子结合蛋白在阴离子交换树脂上的纯化方法 | CN201180032360.4 | 2011-04-29 | CN103025757A | 2013-04-03 | A.米特雷尔; M.哈斯拉切尔; C.菲德勒 |
| 本发明涉及在阴离子交换树脂材料上纯化高纯度的二价阳离子结合蛋白的方法、用所述方法得到的二价阳离子结合蛋白和包含实施所述方法所用工具的试剂盒。 | ||||||
| 44 | 重组人类第九因子及其用途 | CN200880001908.7 | 2008-01-05 | CN101680024B | 2013-01-16 | 林淑华; 施桂月; 吴华林; 林佳霓 |
| 本发明致力于将第九因子转变成更具有活性的分子，以供B型血友病的基因疗法或蛋白质疗法之用。比起重组的野生型第九因子，利用重组技术在氨基酸位置86、276、277和338作氨基酸替换的第九因子显示出更佳的凝血活性。 | ||||||
| 45 | 纯化多肽的方法 | CN201080057393.X | 2010-12-15 | CN102666568A | 2012-09-12 | A·查尔顿; M·纳波利; P·斯姆尔戴尔吉; A·斯托尔斯; V·皮尔扎斯; M·施罗德 |
| 本发明涉及改善的通过相对于结合于离子交换基质的一种或更多杂质的量，增加结合于离子交换基质的目的多肽的量来纯化目的多肽的方法。此效应通过在通过由于相反于离子交换基质的电荷的电荷而也结合于离子交换基质的方法中添加化合物来达到，减少杂质的结合多于目的多肽的结合。 | ||||||
| 46 | 凝血酶原复合体组合物 | CN201080025034.6 | 2010-06-04 | CN102459583A | 2012-05-16 | 雅克·沙巴 |
| 本发明涉及用于制备包含II、VII、IX和X凝血因子的凝血酶原复合体的组合物或浓缩物的方法，其中该方法包括以下步骤：提供血浆冷沉物的上清液；将该上清液应用在阴离子交换树脂上，以产生包含该复合体和具有高分子量的蛋白质的洗脱物；将该洗脱物应用在羟基磷灰石柱上，以产生包含该复合体的第二洗脱物。本发明还涉及可以通过该方法产生的组合物。 | ||||||
| 47 | 免疫球蛋白嵌合单体-二聚体杂合体 | CN201110082150.8 | 2004-05-06 | CN102234334A | 2011-11-09 | R·T·彼得斯; A·R·梅佐; D·S·赖夫拉; A·J·比通蒂; J·M·斯塔特尔; S·C·罗 |
| 本发明涉及免疫球蛋白嵌合单体-二聚体杂合体。本发明涉及嵌合单体-二聚体杂合体蛋白，其中所述蛋白包含第一和第二多肽链，所述第一多肽链包含至少一部分免疫球蛋白恒定区和生物活性分子，所述第二多肽链包含至少一部分免疫球蛋白恒定区，不含第一链的生物活性分子。本发明还涉及本发明嵌合单体-二聚体杂合体蛋白的使用方法和制备方法。 | ||||||
| 48 | 因子IX的定点修饰 | CN200980122785.7 | 2009-04-15 | CN102065887A | 2011-05-18 | 艾伦·R·布鲁克斯; 约翰·E·墨菲; 马里安·塞托; 蒋晓乔; 戴维·基夫利科; 钱德拉·帕特尔 |
| 本发明涉及经修饰的因子IX多肽，诸如具有一个或多个引入的半胱氨酸位点的因子IX多肽。可以将经修饰的因子IX多肽与生物相容性聚合物偶联。本发明还涉及生成经修饰的因子IX多肽的方法，和使用经修饰的因子IX多肽例如来治疗罹患血友病B的患者的方法。 | ||||||
| 49 | 腺伴随病毒(AAV)进化支、序列、含有这些序列的载体及它们的应用 | CN200480027905.2 | 2004-09-30 | CN1856576B | 2011-05-04 | J·M·威尔森; G·高; M·R·阿尔维拉; L·H·范登伯格 |
| 本发明提供了新的腺伴随病毒衣壳与载体的序列以及含有这些序列的宿主细胞。也描述了使用这种宿主细胞和载体产生rAAV颗粒的方法。也提供了使用本发明的载体AAV-介导的递送治疗性和免疫原性基因。 | ||||||
| 50 | 具有延长的体内半寿期的因子IX类似物 | CN200780019090.7 | 2007-05-24 | CN101484576A | 2009-07-15 | H·奥斯特加德; O·H·奥尔森; H·R·斯特尼克; T·D·斯蒂恩斯特鲁普 |
| 本发明涉及FIX类似物，与天然FIX相比，其激活前在血流中的循环时间延长(患者注射一周后，FIX的活性仍至少为注射后初始活性峰值的5％)。本发明所要求保护的FIX类似物包含一个插入型氨基酸残基，此氨基酸残基与化学基团结合而进一步被修饰，所述化学基团增加FIX类似物的分子量。 | ||||||
| 51 | 一种高纯度的人第Ⅸ凝血因子的制备方法 | CN200680039024.1 | 2006-10-18 | CN101291951A | 2008-10-22 | 姜镛; 崔龙云; 孙基桓; 李成来; 成学模; 金基镕; 许在旭 |
| 本发明公开一种高纯度的人第IX凝血因子的制备方法，通过对包含第IX凝血因子的物质(取自人血浆或者重组的细胞培养基)进行阴离子交换层析(anion exchange chromatography)、肝素亲合层析(cationexchange chromatography)、阳离子交换层析(heparin affinity chromatography)而制备人第IX凝血因子，并且包括进行S/D处理(Solvent/Detergent treatment)使病毒钝化或者通过纳米过滤(nanofiltration)去除病毒的阶段，通过本发明的制备方法可制得几乎无掺杂蛋白质、比活性(specific activity)在150IU/mg以上的安全的高纯度的第IX凝血因子制剂。 | ||||||
| 52 | 腺伴随病毒(AAV)进化支、序列、含有这些序列的载体及它们的应用 | CN200480027905.2 | 2004-09-30 | CN1856576A | 2006-11-01 | J·M·威尔森; G·高; M·R·阿尔维拉; L·H·范登伯格 |
| 本发明提供了新的腺伴随病毒衣壳与载体的序列以及含有这些序列的宿主细胞。也描述了使用这种宿主细胞和载体产生rAAV颗粒的方法。也提供了使用本发明的载体AAV－介导的递送治疗性和免疫原性基因。 | ||||||
| 53 | 免疫球蛋白嵌合单体－二聚体杂合体 | CN200480019188.9 | 2004-05-06 | CN1852736A | 2006-10-25 | R·T·彼得斯; A·R·梅佐; D·S·赖夫拉; A·J·比通蒂; J·M·斯塔特尔; S·C·罗 |
| 本发明涉及嵌合单体－二聚体杂合体蛋白，其中所述蛋白包含第一和第二多肽链，所述第一多肽链包含至少一部分免疫球蛋白恒定区和生物活性分子，所述第二多肽链包含至少一部分免疫球蛋白恒定区，不含第一链的生物活性分子。本发明还涉及本发明嵌合单体－二聚体杂合体蛋白的使用方法和制备方法。 | ||||||
| 54 | 治疗血友病的治疗产品以及利用其治疗血友病的方法 | CN200480007428.3 | 2004-03-17 | CN1787840A | 2006-06-14 | 上田政和; 黑田俊一; 谷泽克行; 妹尾昌治; 近藤昭彦; 蒂埃里·范登德里施; 蔡丽琴 |
| 用于治疗血友病的治疗产品或者药物可以通过包括如下的简单方法生产：将用于治疗血友病的凝血因子VIII(IX)的基因埋入由表达具有粒子形成能力的蛋白获得的空纳米粒子中，所述蛋白为真核细胞中的诸如乙型肝炎病毒表面抗原蛋白。如此产生的药物能够将凝血因子的基因有效地最小副作用危险地引入肝细胞。 | ||||||
| 55 | 修饰的维生素K依赖性多肽 | CN98812581.1 | 1998-10-20 | CN1246462C | 2006-03-22 | G·L·内尔塞施图恩 |
| 本发明提供具有增强膜结合亲和力的维生素K依赖性多肽。这些多肽可用来调节哺乳动物的血凝块形成。本发明还描述了调节哺乳动物血凝块形成的方法。根据IX因子编号氨基酸位置，所述多肽含修饰GLA区，该修饰区增强所述多肽的膜结合亲和力，使之高于对应的天然维生素K依赖性多肽，所述修饰GLA区在残基11，12，29或34处具有至少一处氨基酸取代。 | ||||||
| 56 | 一种从生物原料中制备因子IX的方法 | CN96193308.9 | 1996-02-14 | CN1105779C | 2003-04-16 | D·乔思克; L·霍菲尔; F·莫尔费尔德 |
| 本发明提供了一种通过层析从生物原料中制备因子IX的方法，其特征在于在亲和层析分离之前先用终浓度为1.5-2.3mol/l的硫酸铵处理所述原料。本发明的方法克服了现有技术在制备因子IX时，制剂中蛋白酶成分被浓缩、凝血的危险性增加等缺陷。 | ||||||
| 57 | 肽的制造方法 | CN87105412 | 1987-06-30 | CN87105412A | 1988-02-24 | 安东尼·约翰·克拉克; 理查德·莱恩 |
| 一种制造含多肽物质的方法，通过在成年雌性哺乳动物乳腺中表达DNA顺序，将用肽编码的DNA顺序掺入用乳剂乳清蛋白质编码的哺乳动物(例如羊)基因中，这种物质可以是(任意改性的)蛋白质，例如血凝固因子。最好将DNA顺序插入用乳剂蛋白质，例如β-乳球蛋白，编码的第一个基因外显子中。一般从雌性哺乳动物乳剂中回收该物质，而且可以在原位使用(例如假若它是酶)。 | ||||||
| 58 | 哺乳动物细胞内因子Ⅶ和Ⅸ的活性表达 | CN86102644 | 1986-04-16 | CN86102644A | 1987-06-03 | 弗里德里克·S·哈根; 马克·J·马雷; 沙罗恩·J·布斯比; 卡思利恩·L·伯克纳; 马加里特·Y·英斯利; 里查德·G·伍德·布里; 查利斯·L·格雷 |
| 本文揭示一种由哺乳动物宿主细胞产生对有因子Ⅶ或Ⅸ介入的凝血过程具有活性的蛋白的方法。宿主细胞被具有至少部分地为因Ⅶ或Ⅸ编码的核苷酸顺序的DNA所稳定地转染，该顺序包括一个编码钙束缚区的第一核苷酸顺序，它可以从染色体组克隆或因子Ⅶ的cDNA克隆诱导出；还包括给因子ⅦA或Ⅸ的丝氨酸底部酶活性编码催化区的第二顺序。联合顺序编码的蛋白质在凝血过程中具有与因子Ⅶa或Ⅸ实质上相同的生物学活性。 | ||||||
| 59 | 用于递送核酸的可生物降解脂质 | CN201580034951.3 | 2015-05-29 | CN106659731A | 2017-05-10 | F·德罗莎; M·哈特莱因 |
| 本发明部分地提供式I及其子式的可生物降解化合物：式(I)或其药学上可接受的盐，其中每个X独立地是O或S，每个Y独立地是O或S，且每个R1在本文中独立地定义；和包含式I或其子式的阳离子脂质的脂质体组合物，以及通过对受试者施用包含式I或其子式的阳离子脂质的脂质体来在体内递送药剂(如核酸，包括mRNA)的方法，其中药剂包封在脂质体内。 | ||||||
| 60 | 无核酸酶的基因组编辑 | CN201580015197.9 | 2015-03-19 | CN106460009A | 2017-02-22 | A·巴泽尔; M·A·凯 |
| 提供了用于编辑细胞基因组而不使用外源提供的核酸酶的方法和组合物。该方法的方面包括将细胞与包含待整合到目标基因座中的核酸序列的靶向载体接触，其中该细胞不与核酸酶接触。另外，提供了发现用于实施所述方法的试剂、装置和试剂盒。 | ||||||
QQ群二维码
意见反馈
意见反馈