| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 61 | Insect expression vector | JP54101098 | 1998-03-26 | JP3688718B2 | 2005-08-31 | グリグリアッチ、トーマス・エー; ティールマン、デイブ・エー; フェイファー、トーマス・エー; ヘゲダス、ディワイン・ディー |
| 62 | A method of neuro bird Ming-like polypeptide and polynucleotide and the material | JP2001557993 | 2001-02-02 | JP2004500082A | 2004-01-08 | アーターバーン， マシュー シー．; アサンディ， ビノッド; ウォン， メン−ユン; ザオ， ピン; ジャマナック， ラドーエ ティー．; タン， ワイ． トム; チェン， リチュアン; ボイル， ブライアン ジェイ．; マイズ， ナンシー ケイ．; ヤン， イェ−ヒュー; ユン， ジョージ; リュー， チェンホア |
| 本発明は、新規性のあるヒトの分泌性ニューロトリミン様ポリペプチドに対応するポリヌクレオチドおよびそれらの突然変異体または変異体でコード化された、新規性のあるポリヌクレオチドおよびポリペプチドを提供するものである。 こういうポリヌクレオチドは、ヒトの視床のｃＤＮＡライブラリから分離された核酸配列（Ｈｙｓｅｑクローン認識番号１０４６８５６２）で構成されている。 本発明のその他の特徴には、新規性のあるヒトの分泌性ニューロトリミン様ポリペプチド、およびそのようなポリペプチドに特異的な抗体の生成プロセスに関係するベクターが含まれる。 | ||||||
| 63 | Autocatalytically activatable zymogen precursors and their use proteases | JP2000507811 | 1998-08-12 | JP2001514003A | 2001-09-11 | コペッツキ、エルハルト; フーバー、ロバート; ボード、ウォルフラム; ホプフナー、カール‐ペーター |
| (57)【要約】 a) 宿主細胞を、天然では生じない自己触媒的切断部位を含むプロテアーゼのチモーゲン前駆体をコードする組換え核酸で形質転換し、ここで、前記プロテアーゼの活性体はこの切断部位を認識し、前駆体を切断して活性プロテアーゼを形成するものであり、b) プロテアーゼのチモーゲン前駆体が封入体の状態で宿主細胞に形成されるように宿主細胞を培養し、c) 封入体を単離し、チモーゲン前駆体のプロテアーゼ部分がその天然のコンホメーションで形成されるような条件下で再生し、そしてd) 再生チモーゲン前駆体を自己触媒的に切断して活性プロテアーゼを産生させることを特徴とする、プロテアーゼの組換え生産方法。 この方法は、組換えプロテアーゼを簡単な方法で大量に得るのに適している。 | ||||||
| 64 | Factor X deletion mutants and analogs thereof | JP53706398 | 1998-02-27 | JP2001513632A | 2001-09-04 | アイブル，ヨハン; イメルスパシュ，ミシェル; シュロカト，ウヴェ; ドルナー，フリードリッヒ; ファルクナー，ファルコ−ギュンター; プフライデラー，ミヒャエル |
| (57)【要約】 アミノ酸Arg１８０からArg２３４までが欠失しており、Gly１７３とArg１７９の間のアミノ酸配列の領域において修飾を有するＸΔ因子アナログ、これらＸΔ因子アナログを含む調製物、およびその製造方法を記載する。 | ||||||
| 65 | Chimaera serine protease | JP34377798 | 1998-12-03 | JPH11235173A | 1999-08-31 | BODE WOLFRAM; ENGH RICHARD; HOPFNER KARL-PETER; HUBER ROBERT; KOPETZKI ERHARD |
| PROBLEM TO BE SOLVED: To provide chimaera serine protease useful for blood homeostasis. SOLUTION: This chimaera serine protease includes two β sheet architecture domain halves (half sides) comprising the first domain half corresponding to the first domain half of the first serine protease and the second domain half corresponding to the second domain half of the second serine protease, is provided and this chimaera serine protease has improved properties and is crystallizable easily. | ||||||
| 66 | A method of generating of the activated blood factor of the inhibition form | JP51477295 | 1995-10-27 | JPH10509436A | 1998-09-14 | ロバート エス． キング |
| (57)【要約】 図に示されるように、被阻害形態の被活性化血液因子の高く精製された調製を製造する方法であって、血液因子を含み部分的に精製された調製を提供し、単一工程において部分的に精製された調製を処理して血液因子を被阻害被活性化形態に変換し、得られた被阻害被活性化血液因子を生成する。 | ||||||
| 67 | Nucleic acid construct for expression of active substance capable of being activated by protease and its production and use | JP658998 | 1998-01-16 | JPH10210973A | 1998-08-11 | HEIDTMANN HANS HEINRICH; MUELLER ROLF; SEDLACEK HANS-HARALD PROF DR |
| PROBLEM TO BE SOLVED: To obtain the subject nucleic acid construct useful for therapies specific to target cells in tumor and inflammation, capable of expressing an inert precusor of an active compound against tumor and inflammation in tumor(- related) or inflammation cells. SOLUTION: This nucleic acid construct contains (A) at least one promoter element, (B) at least one DNA sequence encoding an active compound (protein B), (C) at least one DNA sequence encoding an amino acid sequence (partial structure C) capable of being specifically cleaved with an enzyme released from mammalian cells and (D) at least one DNA sequence encoding a peptide or protein (partial structure D) bound to the active compound through a cleavable amino acid sequence (partial structure C) and capable of inhibiting the activity of the active compound, and is intended to express the active compound capable of being activated by the enzyme released from the mammalian cells. Expression of the proteins BCD is induced by activation of the promotor sequence. COPYRIGHT: (C)1998,JPO | ||||||
| 68 | Plasma fractionation purification method | JP50358194 | 1993-07-13 | JP2716871B2 | 1998-02-18 | ウエムラ，ハヒロ; ティー． シタニシ，ケネス; ムネヒロ ノダ; ダブリュ ハーリング，スティーブン |
| 69 | Preparation and recovery of protein | JP33027896 | 1996-11-25 | JPH09183794A | 1997-07-15 | BERUNHARUTO FUITSUSHIYAA; ARUTOUURU MITSUTERAA; FURIIDORITSUHI DORUNAA; YOHAN AIBURU |
| PROBLEM TO BE SOLVED: To prepare and recover protein by controlled cleavage of the corresponding proprotein by use of a protease. SOLUTION: A proprotein-contg. solution is brought into contact with a protease and a solid phase carrier having higher affinity for the corresponding protein than for the proprotein or its functionally inert degradation product to effect cleavage of the proprotein in such a way as to hydrolyze protein. The protein formed is adsorbed to the solid phase carrier and selectively separated. Thus, the objective protein, esp. an enzyme, is prepared and recovered from the corresponding proprotein, esp. proenzyme, by controlled cleavage of the proprotein in a single process in such a way as to hydrolyze protein. COPYRIGHT: (C)1997,JPO | ||||||
| 70 | Improved method for regenerating protein | JP51754494 | 1994-02-04 | JPH08506243A | 1996-07-09 | エトゼロート，ミカエル; トーゲルセン，ハンス，クリスチャン; ホルテト，トール，ラス |
| (57)【要約】 誤って折り畳まれたタンパク（例えば細菌の封入体凝集物）の混合物から正しく折り畳まれたタンパクを産生するための新規な一般的に適用可能な方法。 この方法の新観点は、全体効率が、正しく折り畳まれたタンバクが徐々に蓄積されるようになる、多数の変性−復元周期の時系列にタンパクを付すことによって達せられることである。 この方法は、種々の組換えタンパクの効率を証明した。 また、ウシ凝固因子Ｘａの新規な暗号化された認識部位も提供する。 記載された暗号化された認識部位は、制御された酸化によってまたはシステイン残基の可逆的な誘導によって、試験管内（in vitro）で活性化することができ、それによって因子Ｘａの新規な切断部位を生じるであろう。 因子Ｘａの認識部位の制限された基質特異性を示す２つの新規な組換えセリンプロテアーゼも提供される。 それらは、キメラタンパクの切断のための天然の凝固因子Ｘａに取って代わることができる。 | ||||||
| 71 | JPH07507769A - | JP51661293 | 1993-03-11 | JPH07507769A | 1995-08-31 | |
| 72 | Factor x-laci hybrid protein | JP725691 | 1991-01-24 | JPH04211000A | 1992-08-03 | TOOMASU JIEEMUSU JIRAADO; JIYOOJI JIYON BUROZU JIYUNIA |
| PURPOSE: To provide a single-chain hybrid blood coagulation inhibitor synthesized in a way to have amino acid sequence composed of two subsequences corresponding to the chain of Factor X and LACI, each of which is a strong blood coagulation inhibitor. CONSTITUTION: A single-chain hybrid blood coagulation inhibitor which has an amino acid sequence composed of two subsequences corresponding to the L chain of Factor X and LACI's first Kunitz domain, the administrating method thereof to mammals, and DNA sequences coding the said inhibitor. The hybridized inhibitor exhibits TF activity not shown by either of the two amino acid sequences before the hybridization. COPYRIGHT: (C)1992,JPO | ||||||
| 73 | 지혈을 조절하기 위한 조성물 및 방법 | KR1020087014386 | 2006-11-15 | KR101827569B1 | 2018-02-09 | 캐미어로드니엠 |
| 본발명은인자 Xa 변이체및 이의사용방법을기재하고있다. | ||||||
| 74 | 인자 Ｘａ 저해제에 대한 안티도트 및 그것을 사용하는 방법 | KR1020177023761 | 2008-09-26 | KR1020170100071A | 2017-09-01 | 루건민; 필립스데이비드알; 앙드레파트릭; 신하우마 |
| 본발명은인자 Xa 를표적으로하는항응고제에대한안티도트에관한것이다. 상기안티도트는인자 Xa 저해제에결합함으로써, 이들을실질적으로중화시키지만, 프로트롬비나아제복합체으로는조립되지않는인자 Xa 단백질유도체이다. 본원에기재된유도체들은고유한응고활성이결핍되어있거나또는감소되어있다. 현재인자 Xa 저해제를이용하여항응고요법중인환자에서의출혈정지또는예방방법이본원에개시된다. | ||||||
| 75 | 뇌내 출혈을 치료하기 위한 조성물 및 방법 | KR1020167019778 | 2015-01-15 | KR1020160093731A | 2016-08-08 | 아킨,스티븐; 프루비스,조아힘; 카,마커스이.; 헷,서니타; 자수자,리마; 피트맨,데브라디. |
| 본개시내용은 FXa의변이체를투여하는것에의해대상체에서뇌내출혈 (ICH)을치료하거나예방하기위한조성물및 방법을제공한다. | ||||||
| 76 | 지혈을 조절하기 위한 조성물 및 방법 | KR1020137033906 | 2006-11-15 | KR101600158B1 | 2016-03-08 | 캐미어로드니엠 |
| 본발명은인자 Xa 변이체및 이의사용방법을기재하고있다. | ||||||
| 77 | 인자 Ｘａ 저해제에 대한 안티도트 및 그것을 사용하는 방법 | KR1020167003860 | 2008-09-26 | KR1020160025038A | 2016-03-07 | 루건민; 필립스데이비드알; 앙드레파트릭; 신하우마 |
| 본발명은인자 Xa 를표적으로하는항응고제에대한안티도트에관한것이다. 상기안티도트는인자 Xa 저해제에결합함으로써, 이들을실질적으로중화시키지만, 프로트롬비나아제복합체으로는조립되지않는인자 Xa 단백질유도체이다. 본원에기재된유도체들은고유한응고활성이결핍되어있거나또는감소되어있다. 현재인자 Xa 저해제를이용하여항응고요법중인환자에서의출혈정지또는예방방법이본원에개시된다. | ||||||
| 78 | 인자 Xa 억제를 길항하기 위한 조성물 및 방법 | KR1020157020717 | 2014-01-23 | KR1020150103205A | 2015-09-09 | 카미어로드니; 프루비스조아힘; 피트맨데브라디 |
| 본 발명은 활성화된 인자 X(FXa)의 변이체를 투여함으로써 대상체에서 직접적인 FXa 억제제의 효과를 길항하기 위한 조성물 및 방법에 관한 것이다.
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| 79 | 변형된 활성화 특성을 갖는 응고 인자 Ｘ 폴리펩타이드 | KR1020087020484 | 2007-02-19 | KR101492824B1 | 2015-02-12 | 슐트슈테판; 하우저한스-페터; 칼리나우베; 바이머토마스 |
| 본 발명은 활성화를 위한 인자 VIIIa/FIXa 또는 인자 VIIa/TF의 필요성을 우회할 수 있는 인자 X 폴리펩타이드, 특히 사람 인자 X 및 이의 유도체를 암호화하는 변형된 cDNA 서열에 관한 것이다. 본 발명은 또한 이러한 변형된 cDNA 서열을 함유하는 재조합 발현 벡터, 이러한 재조합 발현 벡터로 형질전환된 숙주세포, 변형되지 않은 야생형 단백질의 생물학적 활성을 갖지만 변화된 활성화 특성을 갖는 재조합 폴리펩타이드 및 유도체, 및 이러한 재조합 단백질 및 이의 유도체의 제조방법에 관한 것이다. 본 발명은 또한 이러한 변형된 DNA 서열을 포함하는, 사람의 유전자 치료법에서 사용하기 위한 전달 벡터에 관한 것이다. 응고 인자 X 폴리펩타이드, 인자 VIIIa/FIXa, 인자 VIIa/TF | ||||||
| 80 | 활성 GLA―도메인 응고 단백질 정제 방법 | KR1020127005553 | 2010-07-30 | KR1020120105419A | 2012-09-25 | 페렛제랄드; 바이호류니콜라스; 시렛로렌트 |
| 본 발명은 다음의 단계들을 포함하는 생물학적 활성 GLA-도메인 응고 단백질들을 정제하기 위한 방법에 관한 것이다: a) 하나 이상의 GLA-도메인 응고 단백질들을 함유하고, GLA-도메인 단백질(들)로 이루어진 생물학적 불활성 분자들을 함유할 수 있는 시료를, 적어도 하나의 생물학적 활성 GLA-도메인 응고 단백질에게 특이적으로 결합되는 핵 앱타머들이 (i) 상기 핵 앱타머들과 (ii) 상기 GLA-도메인 응고 단백질(들) 사이에서 복합체들을 형성하도록, 그 위에 고정된 친화성 지지체와 접촉하도록 하는 단계, b) 상기 단계 a)에서 형성된 상기 복합체들로부터 상기 GLA-도메인 응고 단백질(들)을 방출하는 단계, 및 c) 상기 생물학적 활성 GLA-도메인 응고 단백질(들)을 정제된 형태로 회수하는 단계. | ||||||
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