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복수개의 프로테아제 결핍 사상형 진균 세포들 및 그의 이용방법{MULTIPLE PROTEASES DEFICIENT FILAMENTOUS FUNGAL CELLS AND METHODS OF USE THEREOF}
본 발명은 사상형 진균 세포들에서 이종 단백질을 생산하는데 유용한 조성물 및 방법에 관한 것이다.
진핵 단백질, 특히 면역글로불린과 같은 치료용 단백질의 번역후 변형(Posttranslational modification)은 종종 단백질의 적절한 폴딩과 기능에 필수적이다. 스탠다드한 원핵 발현 시스템에는 이러한 변형에 필요한 적절한 기구가 결여되어 있기 때문에, 이들 치료용 단백질의 생산에는 대체 발현 시스템이 사용되어야만 한다. 심지어 진핵 단백질이 번역후 변형되지 않는 경우에조차, 원핵 발현 시스템은 종종 적절한 폴딩에 필요한 샤페론 단백질을 결여한다. 효모와 진균은 단백질 발현을 위한 매력적인 선택지인데 이는 이들이 단순한 배지에서도 쉽게 대규모로 성장할 수 있어, 생산단가가 저렴할 뿐 아니라 효모와 진균은 포유동물 세포에서 발견되는 것과 유사한 기능을 수행하는 번역후 기구와 샤페론을 가지기 때문이다. 뿐만 아니라, 포유동물 또는 곤충 세포와 같은 보다 복잡한 진핵세포 뿐만 아니라 효모와 진균 세포들의 비교적 간단한 유전자 메이크업의 조작을 위해 도구를 이용할 수 있다 (De Pourcq 등, Appl Microbiol Biotechnol, 87(5):1617-31). 이러한 장점에도 불구하고, 많은 치료 단백질들이 여전히 포유동물 세포에서 생산되는데 포유동물 세포들은 천연 인간 단백질들과 가장 많이 닮은 번역후 변형된 치료용 단백질을 생산하는 한편, 효모와 진균에 의해 천연적으로 생산되는 번역후 변형은 포유동물 세포에서 발견되는 것과 종종 다르다. 이러한 결함을 해결하기 위해, 천연 인간 단백질들에서 발견되는 것과 보다 밀접하게 닮은 번역후 변형을 생산하는 효모 및 진균의 새로은 균주들이 개발 중에 있다. 따라서, 보다 복잡한 단백질들을 발현시키기 위해 효모 및 진균 세포들을 이용하는 것과 관련하여 새로운 관심이 쏠리고 있다. 그러나, 장기간 동안 포유동물 세포의 배양 기술에 산업의 초점이 맞춰져 왔기 때문에, 트리코더마(Trichoderma)와 같은 진균 세포 발현 시스템은 포유동물 세포 배양만큼 잘 확립되지 못하였고 따라서 포유동물 단백질들을 발현할 때 여러가지 단점들이 존재한다. 따라서, 면역글로불린들과 같은 이종 단백질들(heterologous proteins)을 좋기로는 높은 발현 수준으로 안정적으로 생산할 수 있는 트리코더마 진균 세포와 같은 개선된 사상형 진균 세포들에 대한 기술이 여전히 필요한 실정이다.
발명의 개요 본 발명에 따라 적어도 3 종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 검출되지 않는 한편, 증가된 수준으로 생산되는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 갖는, 트리코더마 진균 세포들과 같은 사상형 진균 세포들을 포함하는 조성물이 개시된다. 본 발명에 따라 프로테아제들의 활성이 감소된 이종 폴리펩타이드를 만드는 방법 및 이종 폴리펩타이드의 안정성 개선 방법도 설명된다. 또한 본 발명에 따라 다음의 프로테아제: pep9, amp1, amp2, 및 sep1 중 1종 이상에서 그 활성이 감소되거나 검출불가능한 트리코더마 진균 세포들과 같은 사상형 진균 세포들을 포함하는 조성물도 설명된다.
따라서, 본 발명의 일 측면은 적어도 1종의 내인성 프로테아제의 활성이 감소되거나 없고, 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 포함하는 사상형 진균 세포들을 포함하되, 여기서 상기 세포는 다음의 프로테아제들 중 1종 이상의 프로테아제의 활성이 감소되거나 없는 것이다: pep9, amp1, amp2, 및 sep2. 특별한 일 구체예에서, 폴리펩타이드의 생산 수준은 상기 프로테아제들의 활성이 감소되지 않은 대응하는 사상형 진균 세포에서 생산된 동일한 폴리펩타이드의 생산 수준에 비해 적어도 2-배 더 높은 것이다. 선행하는 구체예와 조합될 수 있는 또 다른 측면에서, 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 검출되지 않는 사상형 진균 세포들이 포함되는데, 여기서 상기 세포는 상기 프로테아제들의 활성이 감소되지 않은 대응하는 모(parental) 사상형 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준에 비해 적어도 2-배 더 높은 수준으로 생산되는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유한다. 특정 구체예들에서, 세포가 아스퍼질러스(Aspergillus) 세포이면, 총 프로테아제 활성은 프로테아제 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 아스퍼질러스 세포의 총 프로테아제 활성의 50% 이하로 감소된다. 다른 구체예들에서, 사상형 진균 세포의 총 프로테아제 활성은 프로테아제 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 사상형 진균 세포의 총 프로테아제 활성의 49% 이하, 31% 이하로 감소된다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 일 구체예에서, 사상형 진균 세포의 총 프로테아제 활성은 프로테아제 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 사상형 진균 세포의 총 프로테아제 활성의 49% 이하, 40% 이하, 31% 이하, 6% 이하로 감소된다. 특정 구체예들에서, 적어도 3종의 프로테아제들의 발현 수준이 감소되거나 제거된다. 특정 구체예들에서, 3종의 프로테아제들을 각각 인코딩하는 유전자들은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키거나 제거하는 돌연변이를 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이 3종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , 및 slp1 이다. 다른 구체예들에서, 3종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 gap1 , slp1 , 및 pep1 이다. 특정 구체예들에서, 진균 세포들은 4가지 내인성 프로테아제들의 활성이 감소되었거나 검출되지 않는다; 이들 4종의 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들은 대응하는 프로테아제 활성이 감소 또는 제거된 돌연변이를 각각 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , 및 gap1 이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이 3종 또는 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12,tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이들 3종 또는 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , pep3 , pep4 , tsp1 , slp1 , slp2 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된다. 특정 구체예들에서, 이 3종 또는 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , gap1 , gap2 , slp1 , slp2 , 및 tsp1 로부터 선택된다. 다른 구체예들에서, 진균 세포들은 5가지 내인성 프로테아제들의 활성이 감소되었거나 검출되지 않는다; 이들 5종의 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들은 대응하는 프로테아제 활성이 감소 또는 제거된 돌연변이를 각각 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이 5종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , 및 pep4 이다. 다른 구체예들에서, 이 5종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , 및 gap2 이다. 특정 구체예들에서, 진균 세포들은 6가지 내인성 프로테아제들의 활성이 감소되었거나 검출되지 않는다; 이들 6종의 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들은 대응하는 프로테아제 활성이 감소 또는 제거된 돌연변이를 각각 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이 6종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , 및 pep4 이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포들은 3 내지 6가지 내인성 프로테아제들의 활성이 감소되었거나 검출되지 않는데 이들 3 내지 6종의 프로테아제들 각각은 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , tsp1 , slp1 , slp2, slp3, gap1 , 및 gap2 로부터 선택된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 세포는 7종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하고, 이 7종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , 및 pep3 이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 세포는 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하고, 이 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , 및 pep5 이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 활성이 감소된 부가적인 프로테아제를 가지며, 상기 부가적인 프로테아제를 인코딩하는 유전자는 대응하는 프로테아제 활성이 감소되거나 제거된 돌연변이를 포함하며, 상기 부가적인 프로테아제는 pep7 , pep8 , pep11 , pep12, tpp1, gap2, slp3, slp5, slp6, slp7 , 및 slp8 로부터 선택된다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이들 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들은: a) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , amp1 , b) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , amp2 , c) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , sep1 , d) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep9 , 또는 e) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep2 이다. 선택적으로, 선행하는 구체예의 특정한 일 구체예에서, 세포는 프로테아제 activity of tsp1 .의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 추가로 포함한다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 9종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 9종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1, slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep2 및 sep1 이다. 선택적으로, 이러한 구체예 중 한 가지 특정한 일 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 추가로 포함한다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 10종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 10종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1, slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep2 , sep1 및 slp8 이다. 선택적으로, 이러한 구체예 중 한 가지 특정한 일 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 추가로 포함한다. ℃선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 11종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 11종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1, slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep2 , sep1 , slp8 및 amp2 이다. 선택적으로, 이러한 구체예 중 한 가지 특정한 일 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 추가로 포함한다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 12종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 12종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2,sep1, slp8, amp2 및 slp7 이다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 적어도 13종의 프로테아제에서 그 활성이 감소되거나 활성이 없는데, 이들 13종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 13종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 다음 세트들 중 한 가지이다. - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, pep9; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp3. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 14종의 프로테아제에서 그 활성이 감소되거나 활성이 없는데, 이들 14종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 14종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2이다; 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 적어도 15종의 프로테아제에서 그 활성이 감소되거나 활성이 없는데, 이들 15종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 상기 15종의 프로테아제 인코딩 유전자들은; - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp1; 또는, - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp5 이다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 세포는 적어도 16종, 적어도 17종, 적어도 18종, 적어도 19종 또는 적어도 20종 또는 그 이상의 프로테아제에서 그 활성이 감소되거나 활성이 없는데, 상기 세포는 다음으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 한 개 이상 포함한다 - 아스파틱c 프로테아제 pep6, pep10, pep13, pep14, 또는 pep16; - slp 유사 프로테아제 slp57433, slp35726, slp60791, 또는 slp109276; - gap 유사 프로테아제 gap3or gap4; - 세도리신(sedolisin) 유사 프로테아제 sed2, sed3, 또는 sed5; - 프로테아제65735, 프로테아제77577, 프로테아제81087, 프로테아제56920, 프로테아제122083, 프로테아제79485, 프로테아제120998, 또는 프로테아제61127의 군으로부터 선택되는 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659, 프로테아제58387, 프로테아제75159, 프로테아제56853, 또는 프로테아제64193의 군으로부터 선택되는 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452, 프로테아제80762, 프로테아제21668, 프로테아제81115, 프로테아제82141, 프로테아제23475의 군으로부터 선택되는 그룹 C 프로테아제; ; - 프로테아제121890, 프로테아제22718, 프로테아제47127, 프로테아제61912, 프로테아제80843, 프로테아제66608, 프로테아제72612, 프로테아제40199의 군으로부터 선택되는 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210, 프로테아제111694, 프로테아제82577의 군으로부터 선택되는 그룹 E 프로테아제. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 폴리펩타이드이다. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 글리코실화된 것이다. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 면역글로불린, 항체 및 그들의 항원-결합 단편들, 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 및 인터류킨으로부터 선택된다. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 면역글로불린 또는 항체, 또는 이들의 Fc 단편이다. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 인슐린-유사 성장 인자 1 (IGF1), 인간 성장 호르몬 (hGH), 및 인터페론 알파 2b (IFNα2b)으로부터 선택된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 비-포유동물의 폴리펩타이드이다. 특정 구체예들에서, 비-포유동물의 폴리펩타이드는 아미노펩티다제, 아밀라제, 카르보히드라제, 카르복시펩티다제, 카탈라제, 셀룰라제, 키티나제, 큐티나제, 데옥시리보뉴클리아제, 에스테라제, 알파-갈락토시다제, 베타-갈락토시다제, 글루코아밀라제, 알파-글루코시다제, 베타-글루코시다제, 인버타제, 라카제, 리파제, 뮤타나제, 옥시다제, 펙틴분해 효소, 퍼옥시다제, 포스포리파제, 피타제, 폴리페놀옥시다제, 단백질분해 효소, 리보뉴클리아제, 트랜스글루타미나제 또는 자일라나제이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 만노실트랜스퍼라제 효소인 ALG3의 활성이 감소되거나 검출불가능하다. 특정 구체예들에서, ALG3을 코딩하는 유전자는 대응하는 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 함유한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 α-1,2-만노시다제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 그 활성의 감소가 소망되는 프로테아제의 발현을 감소시키는 돌연변이를 갖는다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 상기 돌연변이는 프로테아제를 인코딩하는 유전자에서의 결실이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 상기 돌연변이는 그 프로테아제의 촉매 도메인을 인코딩하는 유전자의 일부의 결실이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 그 프로테아제의 촉매 도메인을 인코딩하는 유전자의 일부에서의 점 돌연변이를 갖는다. 다른 구체예들에서, 1종 이상의 프로테아제들의 프로테아제 활성의 감소 또는 제거는 i) 1종의 프로테아제 또는 ii) pep -타입 프로테아제, 트립신-유사 세린 프로테아제, gap -타입 프로테아제, 세도리신 프로테아제 및 slp -타입 프로테아제로 이루어진 군으로부터 선택된 2종 이상의 프로테아제들에 대해 특이적인 RNAi 컨스트럭트들을 결과시킨다. 특정 구체예들에서, RNAi 컨스트럭트들은 slp2 , slp3 , slp5 및/또는 slp6 에 특이적이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인을 더 포함한다. 특정 구체예들에서, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩된다. 특정 구체예들에서, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인은 제1 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되고 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 제2 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 폴리뉴클레오타이드 만노시다제 II 및/또는 갈락토실 트랜스퍼라제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 더 함유한다. 특정 구체예들에서, 진균 세포 α1,2 만노시다제, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II, 만노시다제 II 및/또는 갈락토실트랜스퍼라제로 이루어진 군으로부터 선택된 효소들을 함유하되, 상기 효소들은 대응하는 효소들의 적절한 국소화를 위한 표적 펩타이드, 예컨대 이종 표적 펩타이드를 더 포함한다. 특정 구체예들에서, 표적 펩타이드는 SEQ ID NOs: 589-594로부터 선택된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 트리코더마( Trichoderma ) 진균 세포, 미셀리오프토라( Myceliophthora ) 진균 세포, 아스퍼질러스( Aspergillus ) 진균 세포, 뉴로스포라( Neurospora ) 진균 세포, 푸사리움( Fusarium ) 또는 페니실리움(Penicilium) 진균 세포, 또는 크리오스포리움( Chrysosporium ) 진균 세포이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei )이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 pep4 프로테아제에 대해 야생형이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 진균 세포는 tsp1 프로테아제에 대해 야생형이다. 또 다른 측면은: a) 전술한 구체예들의 사상형 진균 세포를 제공하고; 및 b) 예컨대 프로테아제를 인코딩하는 유전자의 돌연변이를 함유하지 않음으로 해서, 프로테아제의 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 사상형 진균 세포에서 생산되는 이종 폴리펩타이드에 비해, 이종 폴리펩타이드가 증가된 안정성을 갖는 것인 이종 폴리펩타이드를 발현하도록 세포를 배양함으로써, 이종 폴리펩타이드의 안정성을 개선하는 방법을 포함한다. 또 다른 측면은 a) 전술한 구체예들의 사상형 진균 세포를 제공하고; b) 이종 폴리펩타이드가 발현되도록 숙주 세포를 배양하고; 및 c) 이종 폴리펩타이드를 정제함으로써 이종 폴리펩타이드를 제조하는 방법을 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 캐리어 단백질을 더 포함한다. 특정 구체예들에서, 캐리어 단백질은 CBH1이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 배양은 프로테아제 저해제를 포함하는 배지에서 행한다. 특정 구체예들에서, 배양은 SBT1 및 키모스타틴으로부터 선택된 1종 또는 2종의 프로테아제 저해제들을 갖는 배지에서 행한다. 특정 구체예들에서, 프로테아제 활성은 예컨대 WO2005047302에 설명된 바와 같이, SBTI, 또는 BB, 또는 WO2009071530에 설명된 바와 같이 pepc 저해제와 같은 slp 저해제와의 공통발현 또는 공통 배양에 의해 본 발명에 따라 제거 또는 감소된다. 특정 구체예에서, 이 방법에 따라 생산된 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 글리코실화 폴리펩타이드, 좋기로는 항체 또는 그의 Fc 글리코실화 단편이고, 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mole%)는 Man 3 GlcNAc 2 N-글리칸 또는 Man5GlcNAc2 N-글리칸으로 구성된다. 다른 구체예들에서, 이 방법에 의해 생산된 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 글리코실화 폴리펩타이드, 좋기로는 항체 또는 그의 Fc 글리코실화 단편이며 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mole%)는 복합(complex) N-글리칸, 예컨대 G0, G1 또는 G2 글리코형태(glycoforms) 또는 이들의 퓨코실화 형태, FG0, FG1, 및 FG2로 구성된다. 특정 구체예들에서, 이 방법에 의해 생산된 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 글리코실화 폴리펩타이드, 좋기로는 항체 또는 그의 Fc 글리코실화 단편이며 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mole%)는 하이브리드(hybrid) N-글리칸으로 구성된다. 특정 구체예들에서, 이 방법으로 생산된 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 글리코실화 폴리펩타이드, 좋기로는 항체 또는 그의 Fc 글리코실화 단편이며 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mole%)는 G1 또는 G2 N-글리칸으로 구성된다. 또 다른 측면은 전술한 바와 같은 방법에 의해 수득가능한 이종 폴리펩타이드들, 좋기로는 항체 또는 그의 Fc 글리코실화 단편을 포함한다. 또 다른 측면은 트리코더마 진균 세포들 또는 밀접하게 연관된 종들, 예컨대 미셀리오프토라 진균 세포, 아스퍼질러스 진균 세포, 뉴로스포라 진균 세포, 페니실리움 세포, 푸사리움 세포 또는 크리소스포리움 진균 세포를 포함하되, 상기 진균 세포는 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , tsp1 , slp1 , slp2 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 검출되지 않는 트리코더마 진균 세포들을 포함하되, 여기서, 상기 세포는 대응하는 모 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 2-배 더 높은 수준으로 생산되는 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유한다. 선행하는 구체예들과 조합가능한 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 다음의 프로테아제들 중 1종 이상의 활성이 감소되거나 검출되지 않는다: pep9, amp1, amp2 및 sep1. 특정 구체예들에서, 적어도 3종의 프로테아제들의 발현 수준이 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포에서 감소 또는 제거된다. 특정 구체예들에서, 적어도 3종의 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들은 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포에서 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 각각 포함한다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 gap1 , slp1 , 및 pep1 으로부터 선택되는, 프로테아제의 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 갖는 3종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포 중의 포유동물의 폴리펩타이드는 항체, 또는 그의 항원-결합 단편들, 또는 면역글로불린이며, 상기 적어도 3종의 프로테아제들은 pep1 , pep3 , pep4 , tsp1 , slp1 , slp2 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 함유하는데 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 포함하는 이들 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , 및 gap1 이다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 5종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 함유하는데 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 포함하는 이들 5종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , 및 pep4 이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포 중의 포유동물의 폴리펩타이드는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 또는 인터류킨이고, 및 활성이 감소된 3종의 프로테아제들은 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12 , gap1 , gap2 , slp1 , slp2 , slp7, 및 tsp1 으로부터 선택된다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 5종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 함유하는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 포함하는 이들 5종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , 및 gap2 이다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 6종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 함유하는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 포함하는 이들 6종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , 및 pep4 이다 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 7종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 함유하는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 포함하는 이들 7종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , 및 pep3 이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 함유하는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 포함하는 이들 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , 및 pep5 이다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 갖는 상기 8종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 (i) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , amp1 ; (ii) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , amp2 ; (iii) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , sep1 ; (iv) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep9 ; 또는 (v) pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3 , pep5 , pep2 로부터 선택된다. 이러한 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거시키는 부가적인 돌연변이를 더 포함할 수 있다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 9종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 갖는 상기 9종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , slp1 , gap1 , gap2 , pep4 , pep3, pep5 , pep2 , sep1 이다. 이러한 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 부가적인 돌연변이를 추가로 포함할 수 있다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 10종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 갖는 상기 10종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , slp1 , gap1 , gap2, pep4 , pep3 , pep5 , pep2 , sep1 , slp8 이다. 이러한 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 부가적인 돌연변이를 추가로 포함할 수 있다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 11종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 갖는 상기 11종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , slp1 , gap1 , gap2, pep4 , pep3 , pep5 , pep2 , sep1 , slp8 , amp2 이다. 이러한 구체예에서, 세포는 tsp1 의 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 부가적인 돌연변이를 추가로 포함할 수 있다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 12종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 갖는데, 이들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키는 돌연변이를 포함하며, 이러한 돌연변이를 갖는 상기 12종의 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep1 , slp1 , gap1 , gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7 이다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 적어도 13종의 프로테아제들에 대한 프로테아제 활성이 감소되거나 없는데, 이들 13종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이들 13종의 프로테아제들은 - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, pep9; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp3. 이다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 적어도 14종의 프로테아제들에 대한 프로테아제 활성이 감소되거나 없는데, 이들 14종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이들 14종의 프로테아제들은 pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2이다; 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 적어도 15종의 프로테아제들에 대한 프로테아제 활성이 감소되거나 없는데, 이들 15종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 이들 15종의 프로테아제들은 - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp1; 또는 - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp5 이다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포는 1종 이상의 부가적인 프로테아제들에 대하여 감소되거나 검출불가능한 활성을 갖는다. 특정 구체예에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포에서 1종 이상의 부가적인 프로테아제들의 발현 수준은 감소 또는 제거된다. 특정 구체예에서, genes encoding the one 또는 more additional 프로테아제 in the 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포에서 1종 이상의 부가적인 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 갖는다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 1종 이상의 부가적인프로테아제 인코딩 유전자들은 pep7 , pep8 , pep11 , pep12 , tpp1 , gap2 , slp3 , slp5 , slp6 , slp7 , 및 slp8 로부터 선택된다. 선행하는 구체예들과 조합될 수 있는 특정 구체예에서, 1종 이상의 부가적인 프로테아제 인코딩 유전자들은: - 아스파틱 프로테아제 pep6, pep10, pep13, pep14, 또는 pep16; - slp 유사 프로테아제 slp57433, slp35726, slp60791, 또는 slp109276; - gap 유사 프로테아제 gap3or gap4; - 세도리신 유사 프로테아제 sed2, sed3, 또는 sed5; - 프로테아제65735, 프로테아제77577, 프로테아제81087, 프로테아제56920, 프로테아제122083, 프로테아제79485, 프로테아제120998, 또는 프로테아제61127의 군으로부터 선택된 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659, 프로테아제58387, 프로테아제75159, 프로테아제56853, 또는 프로테아제64193의 군으로부터 선택된 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452, 프로테아제80762, 프로테아제21668, 프로테아제81115, 프로테아제82141, 프로테아제23475의 군으로부터 선택된 그룹 C 프로테아제; - 프로테아제121890, 프로테아제22718, 프로테아제47127, 프로테아제61912, 프로테아제80843, 프로테아제66608, 프로테아제72612, 프로테아제40199의 군으로부터 선택된 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210, 프로테아제111694, 프로테아제82577의 군으로부터 선택된 그룹 E 프로테아제 로 이루어진 군으로부터 선택된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포는 감소되거나 검출 불가능한 활성의 ALG3를 더 함유한다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포에서 ALG3를 인코딩하는 유전자는 대응하는 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 함유한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포는 α-1,2-만노시다제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 더 함유한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 상기 돌연변이는 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포에서 유전자의 발현을 감소 또는 제거한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 돌연변이는 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포에서 유전자의 결실이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 돌연변이는 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포에서 프로테아제의 촉매 도메인을 인코딩하는 유전자의 일부의 결실이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 돌연변이는 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포에서 프로테아제의 촉매 도메인을 인코딩하는 유전자의 일부에서의 점 돌연변이이다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포는 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인을 더 함유한다. 특정 구체예들에서, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포의 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩된다. 특정 구체예들에서, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인은 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포의 제1 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되고 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 제2 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 트리코더마 진균 세포는 만노시다제 II를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 더 함유한다. 특정 구체예들에서, 각각의 프로테아제들은 SEQ ID NOs: 1, 17, 37, 58, 66, 82, 98, 118, 129, 166, 및 182로부터 선택되는 아미노산 서열에 대해 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는다. 특정 구체예들에서, 트리코더마 진균 세포 내의 프로테아제 활성은, 프로테아제들이 감소된 활성을 갖지 않는 대응하는 트리코더마 모세포의 총 프로테아제 활성의 49% 이하, 40% 이하, 31% 이하, 6% 이하로 감소된다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 세포는 대응하는 모 트리코더마 진균세포 중의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 2-배 더 높은 수준으로 생산되는 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 대응하는 모 트리코더마 진균 세포에서 폴리펩타이드의 전장 버젼의 생산 수준보다 더 높은 수준으로 전장 버젼으로 생산된다. 또 다른 측면은: a) 전술한 구체예들의 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종의 진균 세포를 제공하고; 및 b) 프로테아제들을 인코딩하는 유전자의 돌연변이를 함유하지 않는 숙주 세포에 비해 증가된 안정성을 갖는 것인 이종 폴리펩타이드를 발현하도록 세포를 배양함으로써, 이종 폴리펩타이드의 안정성을 개선하는 방법을 포함한다. 또 다른 측면은 a) 전술한 구체예들의 트리코더마 진균 세포를 제공하고; b) 이종 폴리펩타이드가 발현되도록 숙주 세포를 배양하고; 및 c) 이종 폴리펩타이드를 정제함으로써 이종 폴리펩타이드, 예컨대 면역글로불린 또는 항체 또는 그들의 글리코실화된 Fc 단편을 제조하는 방법을 포함한다. 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 캐리어 단백질을 더 포함한다. 특정 구체예들에서, 캐리어 단백질은 CBH1이다.
도 1은 10-배 프로테아제 결실 균주 M633 (48-70C; M659는 재정제된 M633이다)의 생성을 나타내는 서던 블롯 분석을 나타낸 도면이다. 도 A는 sep1 ORF의 예상된 시그널을 도시한다: M124 (Δ0) 및 M574 (Δ9)로부터 7.5 kb, 형질전환주로부터는 시그널 없음. 도 B는 sep1 5' 플랭크의 예상된 시그널을 나타낸다; M124로부터 7.5 kb, 형질전환주로부터 3.1 kb, pTTv255로부터 3.9 kb. 도 C는 sep1 3' 플랭크의 예상된 시그널을 나타낸다: M124로부터 7.5 kb, 형질전환주로부터 3.9 kb, pTTv255로부터 3.9 kb.
도 2는 11-배 프로테아제 결실 균주 M750 (54-131-2)의 생성을 나타내는 서던 블롯 분석을 나타낸 도면이다. 도 A는 slp8 ORF의 예상된 시그널을 나타낸다: M124 (Δ0) 및 M659 (Δ10)로부터 5.6 kb, 형질전환주로부터는 시그널 없음. 모든 샘플에서 나타낸 희미한 시그널 패턴은 불특정 백그라운드이다. 도 B는 slp8 5' 플랭크의 예상된 시그널을 나타낸다: M659로부터 5.6 kb, 형질전환주로부터 2.9 kb, pTTv330으로부터 6.7 kb. 도 C는 slp8 3' 플랭크의 예상된 시그널을 나타낸다: M659로부터 5.6 kb, 형질전환주로부터 4.2 kb, pTTv330으로부터 6.7 kb. 균주 M751 (54-159-1)은 게놈에 몇개의 결실 카세트가 병합되고 추정적으로 게놈 재배열 역시도 나타내는 두 가지 모두의 프로브에 의해 복수 시그널을 나타낸다.
도 3은 12-배 프로테아제 결실 균주 M893 (59-6A)의 생성을 나타내는 서던 블롯 분석을 나타낸 도면이다. 도 A는 amp2 ORF의 예상된 시그널을 나타낸다: M124 (Δ0) 및 M750 (Δ11)로부터 5.5 kb, 형질전환주로부터는 시그널 없음. 도 B는 amp2 5' 플랭크의 예상된 시그널을 나타낸다: M124 및 M750으로부터 5.5 kb, 형질전환주로부터 3.6 kb, pTTv327로부터 6.6 kb. 모든 샘플에서 약 7 kb에서 관찰되는 시그널은 불특정 백그라운드이다. 도 C는 amp2 3' 플랭크의 예상된 시그널을 나타낸다: M124 및 M750으로부터 5.5 kb, 형질전환주로부터 4.5 kb, pTTv327로부터 6.6 kb.
도 4는 9-배 프로테아제 결실 균주들의 24웰 배양을 도시한 것이다. pH 4.5, 28℃에서 진탕하면서, 황산암모늄 없이 구연산이암모늄, 100 mM PIPPS, 20 g/L 스펜트 그레인 추출물, 40 g/L 락토스를 이용하여 TrMM에서 배양체를 생육시켰다. 0.5 ㎕ 배양 상등액으로부터 인터페론 알파 2b 발현의 면역블롯.
도 5는 인터페론을 발현하는 9종의 프로테아제 결실 균주들의 발효조 배양을 나타낸 도면이다. 균주들을 TrMM 플러스 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 40 g/L 소르보스, pH 4.5에서 배양하였다. 0.1㎕의 상등액으로부터 인터페론 알파 2b를 검출하는 면역블롯. 표준곡선을 작성하기 위해 표준량의 인터페론 50, 100, 및 200 ng을 이용하였다.
도 6은 Triab125 및 Triab126 발효에서 배양된 M674의 상등액 중 인터페론 알파 2b 생산 수준을 나타내는 면역블롯이다.
도 7은 slp2 사일런싱 균주 및 대조군 M577 균주의 24웰 배양을 나타낸 도면이다. 배양체들을 pH 4.5, 28℃에서 진탕하면서, 황산암모늄 없이 구연산이암모늄, 100 mM PIPPS, 20 g/L 스펜트 그레인 추출물, 40 g/L 락토스와 함께 TrMM에서 배양하였다. 0.2 ㎕ 배양 상등액으로부터 인터페론 알파 2b 발현의 면역블롯.
도 8은 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 및 40 g/L 소르보스 중 TrMM에서 48 시간 동안 28℃에서 22℃로 온도를 바꾸면서 pH 4.5에서 발효조에서 M960 및 M961 균주를 배양하는 것을 나타낸 도면이다. 0.05 ㎕의 상등액으로부터 인터페론 알파 2b를 검출하는 면역블롯. 인터페론 표품은 400, 200, 100, 50, 및 25 ng이었다.
도 9는 선택된 사상형 진균의 amp1 및 amp2의 계통수를 나타낸 도면이다.
도 10은 선택된 사상형 진균의 sep1의 계통수를 나타낸 도면이다.
도 11은 선택된 사상형 진균의 pep9의 계통수를 나타낸 도면이다.
도 12는 프로테아제 저해제로 처리된 24 웰 배양에서의 FGF21 생산을 도시한 도면이다. 제6일의 상등액 샘플을 FGF21 표준곡선을 이용하여 면역블로팅에 의해 분석하였다. 일차 항체와 레퍼런스 물질은 노바티스사(Novartis)로부터 제공받았다. 사용 전에 TBST에 일차 항체를 2 μg/ml로 희석하였다. 염소의 항토끼 2차 항체(Biorad 염소 항토끼 AP #170-6518)를 TBST에 1:10,000으로 희석하였다.
도 13은 제4-6일의 M393 대조군 균주 및 새로운 FGF21 형질전환주로부터의 FGF21 및 CBHI 발현을 검출하는 면역블롯을 도시한 도면이다. 새로운 형질전환주들은 M1076 형질전환으로부터 유래한다. CBHI 캐리어는 약 60 kD에서 검출되었고 FGF21 유리 생성물은 10 kD이었다.
도 14는 저해제 존재 또는 부재 하에 M1200 및 M1205 균주를 배양하여 얻은 발효 샘플로부터 FGF21의 발현을 검출하기 위해 항FGF21 항체를 이용하여 면역블롯을 실시한 도면이다. 정량을 위해 각 블롯에 표준량의 FGF21을 포함시킨다. 상등액을 희석하여 각 레인 당 0.1 ㎕를 로딩시켰다.
도 15는 프로테아제 저해제 처리를 하거나 하지 않고 24 웰 배양하여 생육시킨 M1200 균주로부터의 FGF21 발현을 검출하기 위한 면역블롯 도면이다. 펩스타틴, 키모스타틴, 1,10-페나트롤린은 최종 농도 10 μM로 이용하고 SBTI는 0.1 mg/ml의 최종 농도로 이용하였다. 웰 당 2 ㎕의 배양 상등액 플러스 오렌지 LSB를 로딩하였다. 생성된 FGF21의 모든 형태를 검출하는데는 일반적으로 전체(Whole) 항FGF21 항체가 사용되었지만, 우하단 블롯에서는 N-말단 항체를 이용하여 N-말단 함유 형태들을 검사하였다. 또한 우하단 블롯에서 항CBHI 항체를 검사에 이용하였다.
도 16은 프로테아제 저해제 처리를 하거나 하지 않고 24 웰 배양하여 생육시킨 M1200 균주로부터의 FGF21 발현을 검출하기 위한 면역블롯 도면이다. 펩스타틴, 키모스타틴, 1,10-페나트롤린은 최종 농도 10 μM로 이용하고 SBTI는 0.1 mg/ml의 최종 농도로 이용하였다. 웰 당 2 ㎕의 배양 상등액 플러스 오렌지 LSB를 로딩하였다. 전체 항FGF21 항체 및 C- 말단 항체를 이용하여 FGF21 단백질의 C-말단과 모든 형태를 특이적으로 검사하였다. 좌단 블롯에서 항CBHI 항체를 이용하여 검사하였다.
도 17. 24 웰 배양에서 발현된 MAB01 중쇄를 나타내는 면역블롯. 0.5 ㎕의 각 상등액을 4-15% 겔 내로 로딩하였다. TBST에 1:10,000로 희석한 항IgG 중쇄 AP 컨쥬게이트 (Sigma# A3188)를 이용하여 검사. Promega AP 기질로 전개.
도 18. MAB01 중쇄를 나타내는 면역블롯. 0.05 ㎕의 각 상등액을 4-15% 겔에 로딩하였다. TBST에 1:30,000으로 희석한 항인간 Fc 항체 IRDye 700 DX 컨쥬게이트 (Rockland #609-130-003)를 이용하여 중쇄를 검사하였다. Odyssey CLx 근적외선 이미져 (Li-Cor)을 이용하여 700 nm 형광으로 검사하였다.
도 19는 결실될 수 있는 프로테아제의 서브세트의 계통수를 나타낸 도면이다.
도 20은 모균주 M124 및 각각의 프로테아제 결실 상등액들의 배양 상등액으로부터 정규화된 프로테아제 활성 데이타를 그래프로 나타낸 도면이다. 프로테아제 활성을 처음 5 균주에서는 pH 5.5에서, 그리고 마지막 3 결샐 균주에서는 pH 4.5에서 측정하였다. 프로테아제 활성은 녹색 형광 카제인에 대치된다. 6개의 프로테아제 결실 균주는 야생형 모균주의 6%에 불과하고 7개의 프로테아제 결실 균주의 프로테아제 활성은 6개의 프로테아제 결실 균주 활성보다 약 40% 낮았다.
발명의 상세한 설명 본 발명은 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 그 활성이 없는 사상형 진균 세포들에서 재조합 이종 폴리펩타이드들을 생성하는 개선된 방법에 관한 것이다. 본 발명은 또한 다음의 프로테아제들 중 1종 이상의 활성이 감소되거나 없는 사상향 진균 세포에서 재조합 이종 폴리펩타이드를 생산하는 개선된 방법에 관한 것이다: pep9, amp1, amp2 및 sep1. 본 발명은 부분적으로는 사상형 진균 세포들에서 내인성 프로테아제들의 특정 조합의 활성이 감소되면 면역글로불린 및 성장 인자들과 같은 재조합적으로 발현되는 다양한 이종 단백질들의 발현 및 안정성이 증가된다는 놀라운 발견에 기초한 것이다. 1종 이상의 프로테아제들이 불활성화된 트리코더마 진균 세포들이 다른 사람들에 의하여 만들어진 바 있으나, 이들은 어떤 프로테아제들이 예컨대 포유동물의 단백질들과 같은 특정 유형의 단백질들의 발현과 안정성을 증진시키는데 가장 관련이 있는지에 관한 설명이나 지침은 제공하고 있지 않다. 예컨대, WO2011/075677호는 트리코더마에서 녹아웃될 수 있는 특정 프로테아제들과 심지어 복수종의 프로테아제들이 결핍된 트리코더마 진균 세포들에 관하여 개시하고 있다. 그러나, WO2011/075677호는 이들 프로테아제들 중 어느 것이 면역글로불린이나 성장 인자와 같은 포유동물의 단백질들의 발현과 안정성에 악영향을 미치는 지에 관하여는 어떠한 설명도 제공하고 있지 않은데 이는 명세서에 어떠한 포유동물의 단백질에 관하여도 그 발현예에 관한 예시가 전혀 없는 것으로부터 알 수 있다. 뿐만 아니라, WO2011/075677호는 단일 프로테아제가 결핍된 3종의 서로 다른 진균 균주들 각각에서의 단일 진균 단백질의 이종 발현에 관하여만 개시하고 있을 뿐이다. 따라서, 당업자라면 WO2011/075677호가, 각각의 단일 프로테아제만 불활성화시켜도 이종 단백질을 생산하는데 충분하다는 내용을 교시하고 있다고 생각하기 쉽다. Yoon 등 (2009, Appl. Microbiol Biotechnol 82: 691-701, 2010: Appl. Microbiol Biotechnol DOI 10.1007/s00253-010-2937-0)은 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae )에서의 이종 단백질 생산을 위한 5중 및 10중 프로테아제 유전자 결손( disruptants)의 구축에 관해 보고하고 있다. 10중 프로테아제 결손 세포들(disruptant cells)은 결손된 프로테아제 유전자의 수가 많음에도 불구하고 키모신 생산을 오직 3.8-배만 향상시킨다. Van den Hombergh 등은 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae )의 삼중 프로테아제 유전자 결손에 관하여 보고한 바 있다. 이 문헌의 데이터는 프로테아제 활성의 감소를 나타내고 있지만, 포유동물의 단백질 생산에 관한 예는 찾아볼 수 없다. WO2002068623호는 또한 Aspergillus niger amp1, sep1 및 pep9proteases에 대해 보고하고 있고, WO2012048334호는 Myceliophtora thermophila amp2, sep1 및 pep9 프로테아제에 대해 보고하고 있다. 사상향 진균 세포에서 sep1 프로테아제의 클로닝 및 특징화가 기타 문헌에 설명되어 있다(WO2011077359, WO2009144269, WO200762936 및 WO2002045524). pep9의 클로닝 및 특징화 역시도 WO2012032472호와 WO2006110677호에 설명되어 있다. 출원인들은 놀랍게도 트리코더마 진균 세포들과 같은 사상형 진균 세포들에서, 복수종의 프로테아제들이 총 프로테아제 활성의 감소, 이종 단백질들의 생산 증가 및 발현 후 이종 단백질들의 안정화와 관련이 있음을 밝혀냈다. 특히, 본 발명자들은 이들 프로테아제들을 정제하고, 어떤 프로테아제가 포유동물의 단백질들과 같은 이종 단백질들을 분해시키는데 가장 연관성이 있는지를 탐지함으로써, 트리코더마 진균 세포들에서 실제로 발현되는(단순히 게놈으로 코딩되는 것과 대조적으로) 프로테아제들을 동정하였다. 뿐만 아니라, 본 발명자들은 특정 프로테아제 활성에 책임이 있는 유전자를 제거하자 총 프로테아제 활성의 실질적인 감소가 얻어졌음을 확인하였는데, 이는 이러한 결실을 함유하는 사상형 진균 세포들에서 생산된 단백질들의 양과 품질 모두의 관점에서의 단백질 안정화의 증가와 연관이 있고, 전장 이종 단백질들의 생산 증가를 야기하였다. 또한, 적어도 3종의 프로테아제 유전자들의 활성이 감소되도록 유전자 조작된 트리코더마 진균 세포들은 포유동물의 단백질들, 예컨대 항체, 치료용 단백질 또는 항체 변이체 예컨대 Fab 또는 단일 도메인 항체의 생산을 예기치 않게 상승적으로 증가시키는 것으로도 밝혀졌다. 달리 설명하면, 생산된 전장 포유동물 단백질의 양은 1종 또는 2종의 유전자 결실만을 함유하는 트리코더마 진균 세포들에서 생산된 양의 합보다 더 많았다. 따라서, WO2011/075677와 대조적으로, 본 발명자들은 트리코더마 진균 세포들과 같은 사상형 진균 세포들에서, 세포내 적어도 3종의 프로테아제들의 활성을 감소 또는 제거함으로써 온전한(intact) 이종 단백질의 생산이 달성될 수 있음을 발견하였다. 따라서, 본 발명의 특정 측면들은 적어도 3종의 프로테아제들을 활성을 없애거나 감소시킴으로써 이종 단백질을 증가된 수준으로 생산하는 사상형 진균 세포들을 제공하며, 여기서 상기 세포는 상기 프로테아제들의 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 사상형 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 2-배 더 많이 생산되는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유하는 것이다. 즉, 이종 단백질 생산 수준이 원하는대로 증가했는지는 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소된 사상형 진균 세포에서의 이종 단백질의 생산 수준을, 상기한 활성이 감소된 것을 제외하고, 증가된 수준을 나타내는 상기 세포와 다른 측면은 동일한 사상형 진균 세포에서의 이종 단백질의 생산 수준과 비교함으로써 알아낼 수 있다. 본 발명의 또 다른 측면들은: a) 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 없거나 감소된 본 발명의 사상형 진균 세포를 제공하되 상기 세포는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유하는 것인 사상형 진균 세포를 제공하고; 및 b) 상기 이종 폴리펩타이드가 발현되도록 상기 세포를 배양(여기서 상기 이종 폴리펩타이드는 상기 프로테아제들을 인코딩하는 유전자의 돌연변이를 함유하지 않는 숙주 세포에 비해 증가된 안정성을 갖는 것임) 함으로써, 이종 폴리펩타이드 안정성을 개선하는 방법을 제공한다. 본 발명의 또 다른 측면은 a) 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 없거나 감소된 본 발명의 사상형 진균 세포를 제공하되 상기 세포는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유하는 것인 사상형 진균 세포를 제공하고; 및 b) 상기 이종 폴리펩타이드가 발현되도록 숙주 세포를 배양하고; 및 c) 상기 이종 폴리펩타이드를 정제함으로써, 이종 폴리펩타이드를 만드는 방법을 제공한다. 본 발명의 특정 측면들은 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11, pep12, tsp1, slp1 , slp2 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 적어도 3종의 프로테아제들을 활성을 없애거나 감소시킴으로써 포유동물의 폴리펩타이드를 증가된 수준으로 생산하는 트리코더마 진균 세포들을 제공하며, 여기서 상기 세포는 상기 프로테아제들의 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 트리코더마 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 2-배 더 많이 생산되는 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유하는 것이다. 즉, 이종 단백질 생산 수준이 원하는대로 증가했는지는 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소된 트리코더마 진균 세포에서의 이종 단백질의 생산 수준을, 상기한 활성이 감소된 것을 제외하고, 증가된 수준을 나타내는 상기 세포와 다른 측면은 동일한 트리코더마 진균 세포에서의 이종 단백질의 생산 수준과 비교함으로써 알아낼 수 있다. 또한 본 발명의 특정 측면들에 따라 pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 .으로부터 선택된 적어도 1종 이상의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 없음으로 해서 포유동물의 폴리펩타이드를 증가된 수준으로 생산하는 트리코더마 진균 세포들이 제공된다. 본 발명의 또 다른 측면들은: a) 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소된 본 발명의 트리코더마 진균 세포를 제공하되 상기 세포는 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유하는 것인 트리코더마 진균 세포를 제공하고; 및 b) 상기 포유동물의 폴리펩타이드가 발현되도록 상기 세포를 배양(여기서 상기 포유동물의 폴리펩타이드는 상기 프로테아제들을 인코딩하는 유전자의 돌연변이를 함유하지 않는 숙주 세포에 비해 증가된 안정성을 갖는 것임) 함으로써, 포유동물의 폴리펩타이드 안정성을 개선하는 방법을 제공한다. 본 발명의 다른 측면들은 a) pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 로부터 선택된 적어도 1종 이상의 프로테아제의 활성이 감소되고, 포유동물 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유하는 본 발명의 트리코더마 진균 세포를 제공하고; 및 b) 포유동물의 폴리펩타이드가 발현되도록 상기 세포를 배양하여, 프로테아제를 인코딩하는 유전자의 돌연변이를 함유하지 않는 숙주 세포에 비해 포유동물 폴리펩타이드가 증가된 안정성을 갖는 것인, 포유동물 폴리펩타이드 안정성을 개선하는 방법을 제공한다. 본 발명의 또 다른 측면들은 a) 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소된 본 발명의 트리코더마 진균 세포를 제공하되 상기 세포는 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 더 함유하는 것인 트리코더마 진균 세포를 제공하고; 및 b) 상기 포유동물의 폴리펩타이드가 발현되도록 숙주 세포를 배양하고; 및 c) 상기 포유동물의 폴리펩타이드를 정제함으로써, 포유동물의 폴리펩타이드를 만드는 방법을 제공한다. 정의 본 명세서에서, "면역글로불린"이라 함은 서로 공유적으로 커플링되어 있고 항원과 특이적으로 결합할 수 있는 중쇄 및 경쇄를 함유하는 멀티머 단백질을 가리킨다. 면역글로불린 분자들은 IgM, IgD, IgG, IgA, 및 IgE와 같은 몇가지 종류의 분자들을 포함하는 대규모 분자 패밀리이다. 본 명세서에서, "항체"라 함은 온전한 면역글로불린 분자들뿐만 아니라, 항원과 결합할 수 있는 그의 단편들도 가리킨다. 여기에는 하이브리드 (키메릭) 항체 분자들 (예컨대, Winter 등 Nature 349:293-99225, 1991; 및 미국특허 No. 4,816,567 226); F(ab')2 및 F(ab) 단편들 및 Fv 분자들; 비공유 헤테로다이머들 [227, 228]; 단쇄 Fv 분자들 (scFv) (예컨대, Huston 등 Proc . Natl . Acad . Sci. USA . 85:5897-83, 1988 참조); 다이머 및 트라이머계 항체 단편 컨스트럭트들; 미니바디 (예컨대, Pack 등 Biochem 31, 1579-84, 1992; 및 Cumber 등 J. Immunology 149B, 120-26, 1992 참조); 인간화 항체 분자들 (예컨대, Riechmann 등 Nature 332, 323-27, 1988; Verhoeyan 등 Science 239, 1534-36, 1988; 및 GB 2,276,169 참조); 및 이러한 분자들로부터 수득된 기능성 단편들 및 파지 디스플레이와 같은 비전형적 프로세스를 통해 수득되는 항체들이 포함된다. 좋기로는, 항체들은 모노클로날 항체들인 것이 바람직하다. 모노클로날 항체들의 수득 방법은 기술 분야에 잘 알려져 있다. 본 명세서에서, "펩타이드" 및 "폴리펩타이드"는 연속적으로 중합된 아미노산 잔기들을 복수개 포함하는 아미노산 서열들이다. 본 발명의 목적 상, 일반적으로, 펩타이드들이라 함은 최대 50개의 아미노산 잔기들을 포함하는 분자들이고, 폴리펩타이드들은 50개를 초과하는 아미노산 잔기들을 포함하는 것이다. 펩타이드 또는 폴리펩타이드는 변형된 아미노산 잔기들, 코돈에 의해 인코딩되지 않은 천연발생 아미노산 잔기들, 및 비천연발생 아미노산 잔기들을 포함할 수 있다. 본 명세서에서, "단백질"은 펩타이드 또는 폴리펩타이드를 가리키며 크기는 어떤 것이든 무방하다. 본 발명의 프로테아제들 본 명세서에 개시된 발명은 트리코더마 진균 세포들과 같은 사상형 진균 세포들에서 발견되는 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 검출가능한 활성이 없음으로 해서, 포유동물의 폴리펩타이드와 같은 이종 폴리펩타이드를 증가된 수준으로 생산하는 트리코더마 진균 세포들과 같은 사상형 진균 세포들에 관한 것이다. 이종 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에서 발견되는 이러한 프로테아제들은 보통 발현된 재조합 폴리펩타이드들의 유의적인 분해를 촉매한다. 따라서, 이종 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에서 프로테아제들의 활성을 감소 또는 제거함으로써, 발현된 폴리펩타이드의 안정성이 증가되고, 이에 의해 폴리펩타이드의 생산 수준의 증가가 결과되고 몇몇 환경에서는 생산된 폴리펩타이드의 품질이 향상된다 (분해된 폴리펩타이드 대신 전장 폴리펩타이드). 프로테아제들의 비제한적인 예로는 아스파틱 프로테아제들, 트립신-유사 세린 프로테아제들, 서브티리신 프로테아제들, 글루타믹 프로테아제들, 금속프로테아제들 및 세도리신 프로테아제들을 들 수 있다. 이러한 프로테아제들을 사상형 진균 세포들로부터 동정 및 분리하여 그들의 활성 감소가 사상형 진균 세포로부터의 재조합 폴리펩타이드의 생산에 영향을 미치는지를 테스트할 수 있다. 프로테아제의 동정 및 분리 방법은 기술 분야에 잘 알려져 있으며, 비제한적인 예로서 친화 크로마토그래피, 자이모그램 분석법, 및 겔 전기영동을 들 수 있다. 이어서 재조합 폴리펩타이드, 그러한 이종 또는 포유동물 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포로부터 동정된 프로테아제를 인코딩하는 유전자를 결실시키고, 이러한 결실이 세포의 총 프로테아제 활성을 감소시키는지, 예컨대 대응하는 모 사상형 진균 세포의 총 프로테아제 활성의 49%이하의 수준까지 또는 31% 이하의 수준까지 감소시키는지; 및 이러한 결실이 발현된 재조합 폴리펩타이드의 생사나 수준을 증가시키는지, 예컨대 대응하는 모 사상형 진균 세포에서의 생산 수준을 2-배 더 증가시키는지를 결정함으로써, 동정된 프로테아제를 테스트할 수 있다. 유전자의 결실 방법, 총 프로테아제 활성의 측정 방법, 및 생산된 단백질의 수준을 측정하는 방법은 기술 분야에 잘 알려져 있으며 본 명세서에 설명되어 있다. "대응하는 모 사상형 진균 세포"는 프로테아제들의 활성이 감소되거나 제거되지 않은 대응하는 세포를 가리킨다. 아스파틱 프로테아제들(Aspartic Proteases) 아스파틱 프로테아제들은 폴리펩타이드들과 단백질들 중의 펩타이드 결합을 가수분해시키기 위해 아스파테이트 잔기를 이용하는 효소들이다. 일반적으로, 아스파틱 프로테아제들은 산성 pH에서 최적하게 활성적인 그들의 활성 부위에 고도로 보존적인 아스파테이트 잔기들을 2개 함유한다. 트리코더마 진균과 같은 진행 생물로부터의 아스파틱 프로테아제들로는 펩신, 카텝신, 및 레닌을 들 수 있다. 이러한 아스파틱 프로테아제들은 선조(ancestral) 유전자 복제로부터 일어난 것으로 여겨지는 2-도메인 구조를 갖는다. 이러한 복제 이벤트와 일치되게, 이들 2 도메인들의 서열이 나뉘기 시작했음에도 불구하고각 도메인의 전체적인 폴드는 유사하다. 각 도메인은 촉매적 아스파테이트 잔기들 중 하나에 기여한다. 활성 부분은 오목한 부분(cleft)에 존재한다. 진핵생물의 아스파틱 프로테아제들은 보존된 다이설파이드 브릿지를 더 포함하는데, 이것은 폴리펩타이드들을 아스파트산 프로테아제들로서 동정하는 것을 도울 수 있다. 트리코더마 진균 세포들에서는 다음의 15종의 아스파틱 프로테아제들이 동정된 바 있다: pep1 (tre74156);), pep2 (tre53961);), pep3 (tre121133);), pep4 (tre77579), pep5 (tre81004), and pep6 (tre68662), pep7 (tre58669), pep8 (tre122076), pep9 (tre79807), pep10 (tre78639), pep11 (tre121306) and), pep12 (tre119876), pep13 (tre76887), pep14 (tre108686) 및 pep16 (tre110490). Pep1 적절한 pep1 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) pep1 (SEQ ID NO: 1), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii) gi|11558498 (SEQ ID NO: 2), 트리코더마 아스페렐룸( Trichoderma asperellum ) gi|47027997 (SEQ ID NO: 3), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) jgi|Triat2|297887 (SEQ ID NO: 4), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) jgi|TriviGv29_8_2|81777 (SEQ ID NO: 5), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus )jgi|Trire2|afm:Afu5g13300 (SEQ ID NO: 6), 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) gi|94730408 (SEQ ID NO: 7), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae )gi|322712783 (SEQ ID NO: 8), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46126795 (SEQ ID NO: 9), 푸사리움 베네나툼( Fusarium venenatum ) gi|18448713 (SEQ ID NO: 10), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum )gi|342879173 (SEQ ID NO: 11), 그로만니아 클라비게라( Grosmannia clavigera ) gi|320591399 (SEQ ID NO: 12), 버티실리움 알보라툼( Verticillium alboatrum )gi|302422750 (SEQ ID NO: 13), 채토미움 글로보숨( Chaetomium globosum ) gi|116182964 (SEQ ID NO: 14), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85110723 (SEQ ID NO: 15), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) gi|336463990 (SEQ ID NO: 16), 미셀리오프토라 써모필라( Myceliophthora thermophila ) gi367030924 (SEQ ID NO: 491), 페니실리움 크리소게눔( Penicillium chrysogenum ) gi255953325 (SEQ ID NO: 492), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger ) gi350639535 (SEQ ID NO: 493), 아스퍼질러스 니둘란스( Aspergillus nidulans ) gi67541436 (SEQ ID NO: 494), 및 이들의 상동체들(homologs)을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 pep1 프로테아제는 SEQ ID NOs: 1-16, SEQ ID NOs:491-494로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 1-16, SEQ ID NOs:491-494로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep1 은 T. reesei pep1 이다. T. reesei pep1 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열이 SEQ ID NO: 1에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 1에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제 SEQ ID NO: 1에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep2 적절한 pep2 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) pep2 (SEQ ID NO: 182), 트리코더마 아트로비리데( T atroviride) jgi|Triat2|142040 (SEQ ID NO: 183), 트리코더마 비렌스( T virens ) jgi|TriviGv29_8_2|53481 (SEQ ID NO: 184), 코르디셉스 밀리타리스( Cordyceps militaris ) CM01 gi|346326575 (SEQ ID NO: 185), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi 85111370 (SEQ ID NO: 495), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 pep2 프로테아제는, SEQ ID NOs: 182-185, SEQ ID NO:495로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇프로테아제는 SEQ ID NOs: 182-185, SEQ ID NO:495로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다.. 몇몇 구체예들에서, pep2 는 T. reesei pep2 이다. T. reesei pep2 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열은 SEQ ID NO: 182로 나타낸다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 182에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 182에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep3 적절한 pep3 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) pep3 (SEQ ID NO: 17), 트리코더마 아트로비리데( T atroviride ) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 18), 트리코더마 비렌스( T virens ) , jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 19), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii ) gi|145583125 (SEQ ID NO: 20), 트리코더마 아스페렐룸( Trichoderma asperellum ) gi|51860175 (SEQ ID NO: 21), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|317025164 (SEQ ID NO: 22), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|159122534 (SEQ ID NO: 23), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|134054572 (SEQ ID NO: 24), 코르디셉스 밀리타리스( Cordyceps militaris ) , gi|346318620 (SEQ ID NO: 25), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310800156 (SEQ ID NO: 26), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|342871221 (SEQ ID NO: 27), 그로스만니아 글라비게라( Grosmannia clavigera ) gi|320591121 (SEQ ID NO: 28), 보트리오티니아 푸켈리아나( Botryotinia fuckeliana) gi|12002205 (SEQ ID NO: 29), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris) gi|346997107 (SEQ ID NO: 30), 스클레로티니아 스클레로티오룸( Sclerotinia sclerotiorum ) gi|156055954 (SEQ ID NO: 31), 채토미움 글로보숨( Chaetomium globosum ) gi|116197829 (SEQ ID NO: 32), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) gi|336472132 (SEQ ID NO: 33), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85102020 (SEQ ID NO: 34), 뉴로스포라 피스체리( Neosartorya fischeri )gi|119467426 (SEQ ID NO: 35), 페니실리움 마르네페이( Penicillium marneffei ) gi|212534792 (SEQ ID NO: 36), 미셀리오프토라 써모필리아( M. thermophila ) gi367025909 (SEQ ID NO: 496), 페니실리움 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi255947264 (SEQ ID NO: 497), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) 391870123 (SEQ ID NO: 498) 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 pep3 프로테아제는, SEQ ID NOs: 17-36, SEQ ID NOs:496-498로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. . 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 17-36, SEQ ID NOs:496-498로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep3 는 T. reesei pep3 이다. T. reesei pep3 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열은 SEQ ID NO: 17에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 17에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 17에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep4 적절한 pep4 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) pep4 (SEQ ID NO: 37), 트리코더마 비렌스( T virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 38), 트리코더마 아트로비리데( T atroviride ) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 39), 트리코더마 아우레오비리데( Trichoderma aureoviride) gi|193735605 (SEQ ID NO: 40), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|145232965 (SEQ ID NO: 41), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|70999520 (SEQ ID NO: 42), 아스퍼질러스 클라바투스( Aspergillus clavatus ) gi|121705756 (SEQ ID NO: 43), 넥트리아 헤마토코카( Nectria haematococca ) gi|302899226 (SEQ ID NO: 44), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310796316 (SEQ ID NO: 45), 코르디셉스 밀리타리스( Cordyceps militaris ) gi|346322842 (SEQ ID NO: 46), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46138535 (SEQ ID NO: 47), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae ) gi|322708430 (SEQ ID NO: 48), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|342882947 (SEQ ID NO: 49), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum ) gi|322700747 (SEQ ID NO: 50), 버티실리움 다알리에( Verticillium dahliae ) gi|346973691 (SEQ ID NO: 51), 보트리오티니아 푸켈리아나( Botryotinia fuckeliana ) gi|154309857 (SEQ ID NO: 52), 채토미움 글로보숨( Chaetomium globosum ) gi|116203505 (SEQ ID NO: 53), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris ) gi|347001590 (SEQ ID NO: 54), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|39973863 (SEQ ID NO: 55), 투버 멜라노스포룸( Tuber melanosporum ) gi|296417651 (SEQ ID NO: 56), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85094599 (SEQ ID NO: 57), 엠. 써모필리아( M. thermophila ) gi367031892 gi255947264 (SEQ ID NO: 499), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi255936729 gi255947264 (SEQ ID NO: 500), 에이. 오리제( A. oryzae ) gi169770745 gi255947264 (SEQ ID NO: 501), 에이. 니둘란스( A. nidulans ) gi67524891 gi255947264 (SEQ ID NO: 502), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 pep4 프로테아제는, SEQ ID NOs: 37-57, SEQ ID NOs:499-502로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 37-57, SEQ ID NOs:499-502로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep4 는 T. reesei pep4 이다. T. reesei pep4 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열은 SEQ ID NO: 37에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 37에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 37에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep5 적절한 pep5 유전자의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei) pep5 (SEQ ID NO: 58), 티. 비렌스( T virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 59), 티. 아트로비리데( T atroviride ) jgi|Triat2|277859 (SEQ ID NO: 60), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum ) gi|322695806 (SEQ ID NO: 61), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|156071418 (SEQ ID NO: 62), 코르디셉스 밀리타리스( Cordyceps militaris ) gi|346324830 (SEQ ID NO: 63), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46124247 (SEQ ID NO: 64), 버티실리움 다알리에( Verticillium dahliae ) gi|346978752 (SEQ ID NO: 65), 엠. 써모필리아( M. thermophila ) gi367019798 (SEQ ID NO: 503), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 pep5 프로테아제는, SEQ ID NOs: 58-65, SEQ ID NO:503으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 58-65, SEQ ID NO:503으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep5 는 T. reesei pep5 이다. T. reesei pep5 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열이 SEQ ID NO: 58에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 58에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 58에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep7 적절한 pep7 유전자의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei) pep7 (SEQ ID NO: 186), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 187), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 188), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310800487 (SEQ ID NO: 189), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum ) gi|322700577 (SEQ ID NO: 190), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris ) gi|347003264 (SEQ ID NO: 191), 포도스포라 안세린( Podospora anserine ) gi|171680938 (SEQ ID NO: 192), 채토미움 써모필룸( Chaetomium thermophilum ) gi|340905460 (SEQ ID NO: 193), 버티실리움 다알리에( Verticillium dahliae ) gi|346975960 (SEQ ID NO: 194), 미셀리오프토라 써모필리아( Myceliophthora thermophila ) gi|347009870, gi367026634 (SEQ ID NO: 195), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85090078 (SEQ ID NO: 196), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|39948622 (SEQ ID NO: 197), 채토미움 글로보숨( Chaetomium globosum ) gi|116191517 (SEQ ID NO: 198), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|39970765 (SEQ ID NO: 199), 에이. 니둘란스( A. nidulans) gi67522232 (SEQ ID NO: 504), 에이. 나이거( A. niger) gi350630464 (SEQ ID NO: 505), 에이. 오리제( A. oryzae ) gi317138074 (SEQ ID NO: 506), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로, pep7 프로테아제는, SEQ ID NOs: 186-199, SEQ ID NOs:504-506으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 186-199, SEQ ID NOs:504-506로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep7 은 T. reesei pep7 이다. T. reesei pep7 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열이 SEQ ID NO: 186에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 186에 대하여 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는SEQ ID NO: 186에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep8 적절한 pep8 유전자의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei) pep8 EGR48424 (SEQ ID NO: 507), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) EHK19238(SEQ ID NO: 508), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) EHK40047 (SEQ ID NO: 509), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) EGO53367 (SEQ ID NO: 510), 미셀리프토라 써모필라( Myceliophthora thermophila ) XP_003658897(SEQ ID NO: 511), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) XP_965343(SEQ ID NO: 512), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae ) EFZ03501(SEQ ID NO: 513), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris ) XP_003656869 (SEQ ID NO: 514), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) EGU79769(SEQ ID NO: 515), 및 지베렐라 제에( Gibberella zeae) XP_381566(SEQ ID NO: 516), 마그나포르테 오리제(Magnaporthe oryzae) XP_ oo 3714540.1 (SEQ ID NO:517), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) XP_002557331 (SEQ ID NO: 518), 에이. 오리제( A. oryzae ) XP_001822899.1 (SEQ ID NO: 519), 에이. 니둘란스( A. nidulans ) XP_664091.1 (SEQ ID NO: 520), 에이. 나이거( A. niger) EHA24387.1 (SEQ ID NO: 521), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 pep8 프로테아제는, SEQ ID NOs: 507-521로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 507-521로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep8 은 T. reesei pep8 이다. T. reesei pep8 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열은 SEQ ID NO: 507에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 507에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 507에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep9 적절한 pep9 유전자의 예로는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) pep9 79807 (SEQ ID NO: 750), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) 158334 (SEQ ID NO: 751), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) 90832 (SEQ ID NO: 752), 푸사리움 그라미니콜라( Fusarium graminicola ) XP_384573.1(SEQ ID NO: 753), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) XP_001727974.1 (SEQ ID NO: 754), 미셀리오프토라 써모필라( Myceliophthora thermophila ) XP_003667167.1(SEQ ID NO: 528), 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) XP_001821372.2 (SEQ ID NO: 529), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger ) ABM05950.1 (SEQ ID NO: 755), 아스퍼질러스 후미가투스( Aspergillus fumigatus ) XP_752122.1 (SEQ ID NO: 756), 아스퍼질러스 니둘란스( Aspergillus nidulans ) XP_662026.1 (SEQ ID NO: 757), 페니실리움 위스콘신( Penicillium Wisconsin ) XP_002565726.1 (SEQ ID NO: 758) 및 그의 상동체를 들 수 있으나 이에 한정되지 않는다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 pep9 프로테아제는, SEQ ID NOs: 750-758로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 750-758로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep9 는 T. reesei pep9 이다. T. reesei pep9 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열은 SEQ ID NO: 750에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 750에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 750에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep11 적절한 pep11 유전자의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei) pep11 EGR49498 (SEQ ID NO: 522), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) EHK26120(SEQ ID NO: 523), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) EHK41756 (SEQ ID NO: 524), 푸사리움 슈도그라미네아룸( Fusarium pseudograminearum ) EKJ74550 (SEQ ID NO: 525), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum ) EFY91821(SEQ ID NO: 526), 및 지베렐라 제에( Gibberella zeae) XP_384151(SEQ ID NO: 527), 엠. 써모필라( M. thermophila ) XP_003667387.1(SEQ ID NO: 528), 엔. 크라사( N. crassa ) XP_960328.1 (SEQ ID NO: 529), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 pep11 프로테아제는, SEQ ID NOs: 522-529으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 522-529로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep11 은 T. reesei pep11 이다. The 아미노산 서열 encoded by T. reesei pep11 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 522에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 522에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 522에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep12 적절한 pep12 유전자의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei) pep12 EGR52517 (SEQ ID NO: 530), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) pep12 EHK18859(SEQ ID NO: 531), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) pep12 EHK45753(SEQ ID NO: 532), 푸사리움 슈도그라미네아룸( Fusarium pseudograminearum ) pep12 EKJ73392(SEQ ID NO: 533), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) pep12 XP_388759(SEQ ID NO: 534), 및 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae ) pep12 EFY95489(SEQ ID NO: 535), 엔. 크라사( N. crassa) XP_964574.1 (SEQ ID NO: 536), 엠. 써모필라( M. thermophila ) XP_003659978.1 (SEQ ID NO: 537), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 pep12 프로테아제는, SEQ ID NOs: 530-537로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 530-537로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, pep12 는 T. reesei pep12 이다. T. reesei pep12 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열은 SEQ ID NO: 530에 나타나있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 530에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 530에 대해 100% 동일성을 갖는다. Pep6 , pep10 , pep13 , pep14 및 pep16 기타 아스파틱 프로테아제들로는 트리코더마 리세이(T. reesei) pep6 _(Tre68662, SEQ ID NO:880), pep10 _(Tre78639, SEQ ID NO:881), pep13 _(Tre76887, SEQ ID NO:882), pep14 _(Tre108686, SEQ ID NO:883), 또는 pep16 _(Tre110490, SEQ ID NO:884), 및 그의 상동체를 들 수 있으나 이에 한정되지 않는다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 pep6 , pep10 , pep13, pep14 , pep16 프로테아제는 SEQ ID NOs: 880-884로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 880-884로부터 선택된 아ㅣㅁ노산 서열과 100% 동일하다. 트립신-유사 세린 프로테아제들 트립신-유사 세린 프로테아제들은 트립신의 기질 특이성과 유사한 기질 특이성을 갖는 효소들이다. 트립신-유사 세린 프로테아제들은 폴리펩타이드들 및 단백질들 중의 펩타이드 결합의 가수분해를 위해 세린 잔기를 이용한다. 일반적으로, 트립신-유사 세린 프로테아제들은 양하전된 아미노산 잔기를 뒤따르는 펩타이드 결합들을 절단한다. 트리코더마 진균과 같은 진핵 생물로부터의 트립신-유사 세린 프로테아제들에는 트립신 1, 트립신 2, 및 메소트립신이 포함된다. 이러한 트립신-유사 세린 프로테아제들은 일반적으로 활성부 세린을 친핵체로 만드는 역할을 하는 전하 릴레이를 형성하는 3개의 아미노산 잔기들(예컨대 히스티딘, 아스파테이트 및 세린)의 촉매 삼원계(catalytic triad)를 함유한다. 진핵 트립신-유사 세린 프로테아제들은 글리신과 세린의 백본 아미드 수소 원자들에 의해 형성되는 "옥시음이온 홀(oxyanion hole)"을 더 포함하는데, 이것은 폴리펩타이드들을 트립신-유사 세린 프로테아제로 동정하는데 도움을 줄 수 있다. 한 가지 트립신-유사 세린 프로테아제기 트리코더마 진균 세포들에서 동정된 바 있다: tsp1 (tre73897). 후술하는 바와 같이, tsp1 은 면역글로불린들과 같은 재조합 폴리펩타이드들의 발현에 유의적인 영향을 미치는 것으로 입증되었다. WO 2013/102674의 실시예 3에서 후술되는 바와 같이, 트리코더마로부터 세린 프로테아제들을 정제하자 포유동물의 단백질들을 분해하는 복수종의 프로테아제 활성들을 갖는 것으로 나타났다. 이들 활성들 중, tsp1 은 트립신-유사 세린 프로테아제로서 동정되었다. 이어서 tsp1 프로테아제 유전자를 트리코더마 진균 세포들로부터 결실시켰는데, tsp1 의 결실에 의해 총 프로테아제 활성이 유의적으로 감소되고 이로부터 그 세포에 의해 생산되는 포유동물의 단백질들의 안정화가 증가되는 결과가 얻어지는 것으로 나타났다. 적절한 tsp1 프로테아제들의 비제한적인 예로는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) tsp1 (SEQ ID NO: 66), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) jgi|Triat2|298187 (SEQ ID NO: 67), jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 68), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii ) gi|145583579 (SEQ ID NO: 69), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii ) gi|63025000 (SEQ ID NO: 70), 스클레로티니아 스클레로티오룸( Sclerotinia sclerotiorum ) gi|156052735 (SEQ ID NO: 71), 보트리오티니아 푸켈리아나( Botryotinia fuckeliana) gi|154314937 (SEQ ID NO: 72), 페오스페리아 노도룸( Phaeosphaeria nodorum) gi|169605891 (SEQ ID NO: 73), 렙토스페리아 마큘란스( Leptosphaeria maculans) gi|312219044 (SEQ ID NO: 74), 버티실리움 다알리에( Verticillium dahliae) gi|37992773 (SEQ ID NO: 75), 코클리오볼루스 카르보눔( Cochliobolus carbonum) gi|1072114 (SEQ ID NO: 76), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum) gi|322695345 (SEQ ID NO: 77), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae) gi|4768909 (SEQ ID NO: 78), gi|464963 (SEQ ID NO: 79), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46139299 (SEQ ID NO: 80), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae ) (SEQ ID NO: 81), 에이. 니둘란스( A. nidulans ) gi67523821 (SEQ ID NO: 538) 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 tsp1 프로테아제는, SEQ ID NOs: 66-81, SEQ ID NO:538로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 66-81, SEQ ID NO:538로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, tsp1 은 T. reesei tsp1 이다. T. reesei tsp1 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열이 SEQ ID NO: 66에 나타나 있다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 66에 대해 50% 이상 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는SEQ ID NO: 66에 대해 100% 동일성을 갖는다. 서브티리신 프로테아제들(Subtilisin Proteases) 서브티리신 프로테아제들은 서브티리신의 그것과 유사한 기질 특이성을 갖는 효소들이다. 서브티리신 프로테아제들은 폴리펩타이드들 및 단백질들 중의 펩타이드 결합을 가수분해하는데 세린 잔기를 이용한다. 일반적으로, 서브티리신 프로테아제들은 3종의 아미노산 아스파테이트, 히스티딘, 및 세린으로 된 삼원계 촉매를 함유한다. 이들 촉매 잔기들의 배열은 바실러스 리체니포미스( Bacillus licheniformis )로부터의 프로토타입 서브티리신과 공유된다. 트리코더마 진균과 같은 진핵 생물로부터의 서브티리신 프로테아제들에는 퓨린, MBTPS1, 및 TPP2이 포함된다. 진핵 트립신-유사 세린 프로테아제들은 옥시음이온 홀에 아스파르트산 잔기를 더 포함한다. 서브티리신 프로테아제 slp7 은 세도리신 프로테아제 tpp1 과도 유사하다. 트리코더마 진균 세포들에서 다음의 7종의 서브티리신 프로테아제들이 동정되었다: slp1 (tre51365); slp2 (tre123244); slp3 (tre123234); slp5 (tre64719), slp6 (tre121495), slp7 (tre123865), 및 slp8 (tre58698). Slp1 적절한 slp1 프로테아제들의 비제한적인 예로는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp1 (SEQ ID NO: 82), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 83), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 84), 트리코더마 비렌스( Trichoderma virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 85), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii ) gi|145583581 (SEQ ID NO: 86), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum ) gi|322694632 (SEQ ID NO: 87), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|342877080 (SEQ ID NO: 88), 지베렐라 제에( Gibberella zeae) gi|46139915 (SEQ ID NO: 89), 에피클로에 페스투카에( Epichloe festucae ) gi|170674476 (SEQ ID NO: 90), 넥트리아 헤마토코카( Nectria haematococca ) gi|302893164 (SEQ ID NO: 91), 소르다리아 마크로스포어( Sordaria macrospore ) gi|336266150 (SEQ ID NO: 92), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310797947 (SEQ ID NO: 93), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) gi|336469805 (SEQ ID NO: 94), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85086707 (SEQ ID NO: 95), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|145608997 (SEQ ID NO: 96), 애토미움 글로보숨( Chaetomium globosum ) gi|116208730 (SEQ ID NO: 97), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367029081 (SEQ ID NO: 539), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 slp1 프로테아제는 SEQ ID NOs: 82-97, SEQ ID NO:539으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 82-97, SEQ ID NO:539로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp1 은 T. reesei slp1 이다. T. reesei slp1 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 82에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 82에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 82에 대해 100% 동일성을 갖는다. Slp2 적절한 slp2 프로테아제들의 비제한적인 예로는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp2 (SEQ ID NO: 98), 트리코더마 아트로비리데( T atroviride) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 99), 트리코더마 비렌스( T virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 100), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii ) gi|115111226 (SEQ ID NO: 101), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|70997972 (SEQ ID NO: 102), 넥트리아 헤마토코카( Nectria haematococca ) gi|302915240 (SEQ ID NO: 103), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46105128 (SEQ ID NO: 104), 이사리아 파리노스( Isaria farinose ) gi|68165000 (SEQ ID NO: 105), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310797854 (SEQ ID NO: 106), 에피클로에 페스투카에( Epichloe festucae ) gi|170674491 (SEQ ID NO: 107), 메타리지움 아크리둠( Metarhizium acridum ) gi|322697754 (SEQ ID NO: 108), 아크레모니움 sp .( Acremonium sp . ) F11177 gi|147225254 (SEQ ID NO: 109), 오피오스토마 필리페룸( Ophiostoma piliferum ) gi|15808807 (SEQ ID NO: 110), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) gi|336463649 (SEQ ID NO: 111), 채토미움 써모필룸( Chaetomium thermophilum ) gi|340992600 (SEQ ID NO: 112), 메타리지움 플라보비리데( Metarhizium flavoviride gi|254351265 (SEQ ID NO: 113), 포도스포라 안세린( Podospora anserine ) gi|171680111 (SEQ ID NO: 114), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|39943180 (SEQ ID NO: 115), 스클레로티니아 스클레로티오룸( Sclerotinia sclerotiorum ) gi|156058540 (SEQ ID NO: 116), 탈라로마이세스 스티피타투스( Talaromyces stipitatus ) gi|242790441 (SEQ ID NO: 117), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367021472 (SEQ ID NO: 540), 에이. 나이거( A. niger) gi145237646 (SEQ ID NO: 541), 에이. 오리제( A. oryzae ) gi169780712 (SEQ ID NO: 542), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi255955889 (SEQ ID NO: 543), 에이. 니둘란스( A. nidulans ) gi259489544 (SEQ ID NO: 544), 엔. 크라사( N. crassa ) gi85084841 (SEQ ID NO: 545), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 slp2 프로테아제는, SEQ ID NOs: 98-117, SEQ ID NOs:540-545로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 98-117, SEQ ID NOs:540-545로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp2 는 T. reesei slp2 이다. T. reesei slp2 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 98에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 98에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일상을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 98에 대해 100% 동일성을 갖는다. Slp3 적절한 slp3 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp2 (SEQ ID NO: 166), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 167), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 168), 하이포크레아 코닌기이( Hypocrea koningii ) gi|124295071 (SEQ ID NO: 169), 푸르푸레오실리움 릴라시눔( Purpureocillium lilacinum) gi|130750164 (SEQ ID NO: 170), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae) gi|16215677 (SEQ ID NO: 171), 허수텔라 로실리엔시스( Hirsutella rhossiliensis) gi|90655148 (SEQ ID NO: 172), 톨리포클라디움 인플라툼( Tolypocladium inflatum ) gi|18542429 (SEQ ID NO: 173), 메타코르디셉스 클라미도스포리아( Metacordyceps chlamydosporia ) gi|19171215 (SEQ ID NO: 174), 코르디셉스 밀리타리스( Cordyceps militaris ) gi|346321368 (SEQ ID NO: 175), 푸사리움 sp .( Fusarium sp .) gi|628051 (SEQ ID NO: 176), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) gi|336471881 (SEQ ID NO: 177), 채토미움 글로보숨( Chaetomium globosum ) gi|116197403 (SEQ ID NO: 178), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85084841 (SEQ ID NO: 179), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|56201265 (SEQ ID NO: 180), 지베렐라 제에( Gibberella zeae) gi|46114268 (SEQ ID NO: 181), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367026259 (SEQ ID NO: 546), A. nidulans gi67538776 (SEQ ID NO: 547), 에이. 오리제( A. oryzae) gi169771349 (SEQ ID NO: 222), 에이. 나이거( A. niger) gi470729 (SEQ ID NO: 223), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 slp3 프로테아제는, SEQ ID NOs: 166-181, SEQ ID NOs:546-547, SEQ ID NOs:222-223로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 166-181, SEQ ID NOs:546-547, SEQ ID NOs:222-223로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp3 은 T. reesei slp3 이다. T. reesei slp3 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 166에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 166에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 166에 대해 100% 동일성을 갖는다. Slp5 적절한 slp5 프로테아제들의 비제한적인 예로는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp5 (SEQ ID NO: 200), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 201), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 202), 하이포크레아 릭시이 ( Hypocrea lixii ) gi|118161442 (SEQ ID NO: 203), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|342883549 (SEQ ID NO: 204), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46135733 (SEQ ID NO: 205), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310796396 (SEQ ID NO: 206), 넥트리아 헤마토코카( Nectria haematococca ) gi|302927954 (SEQ ID NO: 207), 코르디셉스 밀리타리스( Cordyceps militaris ) gi|346319783 (SEQ ID NO: 208), 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa ) gi|85094084 (SEQ ID NO: 209), 뉴로스포라 테트라스퍼마( Neurospora tetrasperma ) gi|336467281 (SEQ ID NO: 210), 버티실리움 다알리에( Verticillium dahliae ) gi|346971706 (SEQ ID NO: 211), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris ) gi|347001418 (SEQ ID NO: 212), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|145605493 (SEQ ID NO: 213), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367032200 (SEQ ID NO: 548), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi62816282 (SEQ ID NO: 549), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 slp5 프로테아제는, EQ ID NOs: 200-213, SEQ ID NOs:548-549로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 200-213, SEQ ID NOs:548-549로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp5 는 T. reesei slp5 이다. T. reesei slp5 에 의해 인코딩된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 200에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 200에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성 을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 200에 대해 100% 동일성을 갖는다. Slp6 안정한 slp6 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp6 (SEQ ID NO: 214), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 215), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 216), 하이포크레아 비렌스( Hypocrea virens ) gi|29421423 (SEQ ID NO: 217), 하이포크레아 릭시이( Hypocrea lixii ) gi|145583127 (SEQ ID NO: 218), 트리코더마 하마툼( Trichoderma hamatum ) gi|30144643 (SEQ ID NO: 219), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|2295 (SEQ ID NO: 220), 아스퍼질러스 테레우스( Aspergillus terreus ) gi|115391147 (SEQ ID NO: 221), 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) gi|169771349 (SEQ ID NO: 222), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|470729 (SEQ ID NO: 223), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310794714 (SEQ ID NO: 224), 지비렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46114946 (SEQ ID NO: 225), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|342873942 (SEQ ID NO: 226), 넥틀아 헤마토코카( Nectria haematococca ) gi|302884541 (SEQ ID NO: 227), 네오사르토리아 피스체리( Neosartorya fischeri ) gi|119500190 (SEQ ID NO: 228), 버티실리움 알보라툼( Verticillium alboatrum ) gi|302413161 (SEQ ID NO: 229), 글로메렐라 그라미니콜라( Glomerella graminicola ) gi|310790144 (SEQ ID NO: 230), 엔. 크라사( N. crassa ) gi85090020 (SEQ ID NO: 550), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 slp6 프로테아제는, SEQ ID NOs: 214-230, SEQ ID NO:550로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 214-230, SEQ ID NO:550로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp6 는 T. reesei slp6 이다. T. reesei slp6 에 의해 인코딩된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 214에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 214에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열이다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 214에 대해 100% 동일성을 갖는다. Slp7 적절한 slp7 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp7 (SEQ ID NO: 231), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2 (SEQ ID NO: 232), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2 (SEQ ID NO: 233), 메타리지움 아니소플리에( Metarhizium anisopliae) gi|322710320 (SEQ ID NO: 234), 넥트리아 헤마토코카( Nectria haematococca) gi|302915000 (SEQ ID NO: 235), 미실리오프토라 써모필라( Myceliophthora thermophila ) gi|347009020, gi367024935 (SEQ ID NO: 236), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46137655 (SEQ ID NO: 237), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris ) gi|346996549 (SEQ ID NO: 238), 마그나포르테 오리제( Magnaporthe oryzae ) gi|145610733 (SEQ ID NO: 239), 에이. 니둘란스( A. nidulans) gi67541991 (SEQ ID NO: 551), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi255933786 (SEQ ID NO: 552), 에이. 나이거( A. niger) gi317036543 (SEQ ID NO: 553), 에이. 오리제( A. oryzae ) gi169782882 (SEQ ID NO: 554), 엔. 크라사( N. crassa) gi85109979 (SEQ ID NO: 555), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 slp7 프로테아제는, SEQ ID NOs: 231-239, SEQ ID NOs:551-555로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성 을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 231-239, SEQ ID NOs:551-555로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp7 은 T. reesei slp7 이다. T. reesei slp7 에 의해 인코딩된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 231에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 231에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성 을 갖는 아미노산 서열이다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 231에 대해 100% 동일성을 갖는다. Slp8 적절한 slp8 프로테아제들의 비제한적인 예로는 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) slp8 (SEQ ID NO: 240), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2|198568 (SEQ ID NO: 241), 트리코더마 비렌스( T. virens) jgi|TriviGv29_8_2|33902 (SEQ ID NO: 242), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NOs: 240-242로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 240-242로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, slp8 은 T. reesei slp8 이다. T. reesei slp8 에 의해 인코딩된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 240에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 240에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 240에 대해 100% 동일성을 갖는다. slp 유사 프로테아제들 기타 slp-유사 프로테아제들의 비제한적인 예로는, slp57433 (Tre57433 SEQ ID NO:885), slp35726 _(Tre35726 SEQ ID NO:886) , slp60791 _(Tre60791 SEQ ID NO:887) 또는 slp109276_(Tre109276 SEQ ID NO:888), 및 그의 상동체를 들 수 있다 . 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 slp57433, slp35726 , slp60791 또는 slp109276 프로테아제는, SEQ ID NOs: 885-888로부터 선택되는 아미노산 서열과 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 885-888로부터 선택된 아미노산 서열과 100% 동일성을 갖는다. 글루타믹 프로테아제들( Glutamic Proteases ) 글루타믹 프로테아제들은 폴리펩타이드들 및 단백질들 중의 펩타이드 결합을 가수분해하는 효소들이다. 글루타믹 프로테아제들은 펩스타틴 A에는 민감하지 않으며 따라서 때때로 산 프로테아제들에 대해 둔감한 펩스타틴으로 칭해지기도 한다. 글루타믹 프로테아제들은 이전에 아스파틱 프로테아제들과 함께 분류되어 종종 산 프로테아제들로서 통칭되었는데, 최근에 글루타믹 프로테아제들이 아스파틱 프로테아제들과는 매우 다른 활성 부분을 갖는다는 것이 밝혀졌다. 다음 2종의 글루타믹 프로테아제들이 트리코더마 진균 세포들에서 동정되었다: gap1 (tre69555) 및 gap2 (tre106661). Gap1 적절한 gap1 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) gap1 (SEQ ID NO: 118), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2|40863 (SEQ ID NO: 119), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2|192684 (SEQ ID NO: 120), 아스퍼질러스 플라부스( Aspergillus flavus) gi|238499183 (SEQ ID NO: 121), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|145251555 (SEQ ID NO: 122), 아스퍼질러스 테레우스( Aspergillus terreus ) gi|115491521 (SEQ ID NO: 123), gi|37154543 (SEQ ID NO: 124), gi|48425531 (SEQ ID NO: 125), gi|351873 (SEQ ID NO: 126), 티엘라비아 테레스트리스( Thielavia terrestris) gi|346997245 (SEQ ID NO: 127), 페니실리움 크리소게눔( Penicillium chrysogenum) gi|255940586 (SEQ ID NO: 128), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367026504 (SEQ ID NO: 574), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) gi317150886 (SEQ ID NO: 575), 엔. 크라사( N. crassa ) gi85097968 (SEQ ID NO: 576), 아스퍼질러스 나이거( A. niger) gi131056 (SEQ ID NO: 577), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi255930123 (SEQ ID NO: 578), 아스퍼질러스 나이거( A. niger) gi145236956 (SEQ ID NO: 579), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) gi169772955 (SEQ ID NO: 580), 아스퍼질러스 나이거( A. niger) gi145249222 (SEQ ID NO: 581), 아스퍼질러스 니둘란스(A . nidulans ) gi67525839 (SEQ ID NO: 582), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) gi169785367 (SEQ ID NO: 583), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) gi255955319 (SEQ ID NO: 584), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367019352 (SEQ ID NO: 585), 아스퍼질러스 오리제( A oryzae ) gi391863974 (SEQ ID NO: 586), 엠. 써모필라( M. thermophila) gi367024513 (SEQ ID NO: 587), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 gap1 프로테아제는, SEQ ID NOs: 118-128, SEQ ID NOs:574-587로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 118-128, SEQ ID NOs:574-587로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, gap1 은 T. reesei gap1 이다. T. reesei gap1 에의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 118에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 118에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 118에 대해 100% 동일성을 갖는다. Gap2 적절한 gap2 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) gap2 (SEQ ID NO: 129), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2|298116 (SEQ ID NO: 130), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2|30331 (SEQ ID NO: 131), jgi|TriviGv29_8_2|225131 (SEQ ID NO: 132), 아스퍼질러스 플라부스( Aspergillus flavus ) gi|238499183 (SEQ ID NO: 133), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|145251555 (SEQ ID NO: 134), 아스퍼질러스 니둘란스( Aspergillus nidulans ) gi|67901056 (SEQ ID NO: 135), 아스퍼질러스 클라바투스( Aspergillus clavatus ) gi|121711990 (SEQ ID NO: 136), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|70986250 (SEQ ID NO: 137), 페니실리움 마르네페이( Penicillium marneffei ) gi|212534108 (SEQ ID NO: 138), 탈라로마이세스 스티피타투스( Talaromyces stipitatus ) gi|242789335 (SEQ ID NO: 139), 그로스만니아 글라비게라( Grosmannia clavigera ) gi|320591529 (SEQ ID NO: 140), 네오사르토리아 피스체리( Neosartorya fischeri ) gi|119474281 (SEQ ID NO: 141), 페니실리움 마르네페이( Penicillium marneffei ) gi|212527274 (SEQ ID NO: 142), 페니실리움 크리소게눔( Penicillium chrysogenum ) gi|255940586 (SEQ ID NO: 143), gi|131056 (SEQ ID NO: 144), 엠. 써모필라( M. thermophila ) gi367030275 (SEQ ID NO: 588), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 gap2 프로테아제는, SEQ ID NOs: 129-144, SEQ ID NO:588로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 129-144, SEQ ID NO:588로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, gap2 는 T. reesei gap2 이다. T. reesei gap2 에의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 129에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 129에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 129에 대해 100% 동일성을 갖는다. 기타 gap-유사 프로테아제들의 비제한적인 예로는, gap3 (Tre70927 SEQ ID NO:889), 또는 gap4_(Tre57575 SEQ ID NO:890), 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 일반적으로 gap3 또는 gap4 프로테아제는 각각 SEQ ID NO:889 또는 SEQ ID NO:890으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 889-889로부터 선택된 아미노산 서열과 100% 동일성을 갖는다. 세도리신 프로테아제들(Sedolisin Proteases) 세도리신 프로테아제들은 폴리펩타이드들 및 단백질들 중의 펩타이드 결합을 가수분해하기 위해 세린 잔기를 이용하는 효소들이다. 세도리신 프로테아제들은 일반적으로 세린, 글루타메이트, 및 아스파테이트의 독특한 촉매 삼원계를 함유한다. 세도리신 프로테아제들은 또한 옥시음이온 홀 내에 아스파테이트 잔기도 함유한다. 트리코더마 진균과 같은 진핵 생물로부터의 세도리신 프로테아제들은 트리펩티딜 펩티다제를 포함한다. 적절한 tpp1 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) tpp1 (SEQ ID NO: 145), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride) jgi|Triat2|188756 (SEQ ID NO: 146), 트리코더마 비렌스( T. virens ) jgi|TriviGv29_8_2|217176 (SEQ ID NO: 147), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|70993168 (SEQ ID NO: 148), 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) gi|169776800 (SEQ ID NO: 149), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|145236399 (SEQ ID NO: 150), 아스퍼질러스 클라바투스( Aspergillus clavatus ) gi|121708799 (SEQ ID NO: 151), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) gi|145239871 (SEQ ID NO: 152), 아스퍼질러스 클라바투스( Aspergillus clavatus ) gi|121714541 (SEQ ID NO: 153), 아스퍼질러스 테레우스( Aspergillus terreus ) gi|115387645 (SEQ ID NO: 154), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ) gi|70982015 (SEQ ID NO: 155), 스클레로티니아 스클레오티오룸( Sclerotinia sclerotiorum ) gi|156045898 (SEQ ID NO: 156), 보트리오티니아 푸켈리아나( Botryotinia fuckeliana ) gi|154321758 (SEQ ID NO: 157), 네오사리토리아 피스체리( Neosartorya fischeri ) gi|119499774 (SEQ ID NO: 158), 탈라로마이세스 스티피타투스( Talaromyces stipitatus ) gi|242798348 (SEQ ID NO: 159), 페니실리움 마르네페이( Penicillium marneffei ) gi|212541546 (SEQ ID NO: 160), 지베렐라 제에( Gibberella zeae ) gi|46114460 (SEQ ID NO: 161), 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum ) gi|342890694 (SEQ ID NO: 162), 그로스만니아 클라비게라( Grosmannia clavigera ) gi|320592937 (SEQ ID NO: 163), 버티실리움 알보아트룸( Verticillium alboatrum ) gi|302406186 (SEQ ID NO: 164), 버티실리움 다알리에( Verticillium dahliae ) gi|346971444 (SEQ ID NO: 165), 아스퍼질러스 푸미가투스( A. fumigatus ) CAE51075.1 (SEQ ID NO: 556), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) XP_001820835.1 (SEQ ID NO: 557), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) XP_002564029.1 (SEQ ID NO: 558), 아스퍼질러스 니둘란스( A. nidulans ) XP_664805.1 (SEQ ID NO: 559), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) XP_002565814.1 (SEQ ID NO: 560), 엠. 써모필라( M. thermophila ) XP_003663689.1 (SEQ ID NO: 561), 엔. 크라사( N. crassa ) XP_958412.1 (SEQ ID NO: 562), 아스퍼질러스 나이거( A. niger) XP_001394118.1 (SEQ ID NO: 563), 아스퍼질러스 푸미가투스( A. fumigatus) CAE17674.1 (SEQ ID NO: 564), 아스퍼질러스 나이거( A. niger) XP_001400873.1 (SEQ ID NO: 565), 아스퍼질러스 푸미가투스( A. fumigatus ) CAE46473.1 (SEQ ID NO: 566), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) XP_002373530.1 (SEQ ID NO: 567), 아스퍼질러스 니둘란스( A. nidulans ) XP_660624.1 (SEQ ID NO: 568), 피. 크리소게눔( P. chrysogenum ) XP_002562943.1 (SEQ ID NO: 569), 아스퍼질러스 푸미가투스( A. fumigatus ) CAE17675.1 (SEQ ID NO: 570), 아스퍼질러스 푸미가투스( A. fumigatus ) EAL86850.2 (SEQ ID NO: 571), 엔. 크라사( N. crassa ) XP_961957.1 (SEQ ID NO: 572), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) BAB97387.1 (SEQ ID NO: 573), 및 그의 상동체들을 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 tpp1 프로테아제는, SEQ ID NOs: 145-165, SEQ ID NOs:556-573으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NOs: 145-165, SEQ ID NOs:556-573으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, tpp1 은 T. reesei tpp1 이다. T. reesei tpp1 에 의해 인코딩되는 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 145에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 145에 대해 50% 이상(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제는 SEQ ID NO: 145에 대해 100% 동일성을 갖는다. 기타 세도리신-유사 프로테아제의 비제한적인 예로는, sed2 (Tre70962, SEQ ID NO:891), sed3 _(Tre81517 SEQ ID NO:892) , 또는 sed5_(Tre111838 SEQ ID NO:893), 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 sed2, sed3 또는 sed5 프로테아제는, SEQ ID NOs: 891-893로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 891-893으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 아미노펩티다제 프로테아제들 아미노펩티다제는 단백질 또는 펩타이드 기질의 아미노 말단으로부터의 아미노산 절단을 촉매한다. 이들은 동물 및 식물 왕국 전반에 걸쳐 널리 분포하며 많은 준세포 소기관, 세포질 중에서, 그리고 막 성분으로서 발견된다. 이들 펩티다제의 대다수 (전부는 아니라 해도)는 아연 금속효소(metalloenzymes)이다. Amp2는 이관능성 효소이다. 이것은 아미노 펩티다제 활성을 갖는 류코트리엔 A4 가수분해효소이다(EC 3.3.2.6). 트리코더마 진균 세포들에서는 다음의 2종의 아미노펩티다제가 동정되었다: amp1 (tre81070) 및 amp2 (tre108592). Amp1 적절한 amp1 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ) amp1 81070 (SEQ ID NO: 759), 트리코더마 비렌스( T. virens) 74747 (SEQ ID NO: 760), 트리코더마 아트로비리데( T. atroviride ) 147450 (SEQ ID NO: 761), 푸사리움 그라미니콜라( F. graminicola ) XP_386703.1 (SEQ ID NO: 762), 아스퍼질러스 니둘란스( A. nidulans ) CBF75094.1 (SEQ ID NO: 763), 아스퍼질러스 나이거( A.niger) EHA21022.1 (SEQ ID NO: 764), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) XP_001727175.1 (SEQ ID NO: 765), 아스퍼질러스 푸미가투스( A.fumigatus) XP_749158.1 (SEQ ID NO: 766), 미셀리오프토라 써모필라( M. thermophila) XP_003667354.1 (SEQ ID NO: 767), 푸사리움 그라미니콜라( F.graminicola) XP_385112.1 (SEQ ID NO: 768), P. Chrysogenum XP_002567159.1 (SEQ ID NO: 769), 아스퍼질러스 푸미가투스( A. fumigatus ) XP_748386.2 (SEQ ID NO: 770), 아스퍼질러스 오리제( A. oryzae ) XP_001819545.1 (SEQ ID NO: 771), 아스퍼질러스 니둘란스( A. nidulans ) XP_681714.1 (SEQ ID NO: 772), 뉴로스포라 크라사( N. crassa ) XP_957507.1 (SEQ ID NO: 773), 미셀리오프토라 써모필라( M. thermo ) XP_003665703.1 (SEQ ID NO: 774), 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 amp1 프로테아제는 SEQ ID NOs: 759-774로부터 선택된 아미노산에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 759-774로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예에서, amp1 는 T. reesei amp1 이다. T. reesei amp1 에 의해 인코딩된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 759에 나타내었다. 다른 구체예에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 759에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NO: 759에 대해 100% 동일성을 갖는다. Amp2 적절한 amp2 프로테아제들의 비제한적인 예로는, T. reeseiamp2 108592 (SEQ ID NO: 775), T. virens 73611(SEQ ID NO: 776), T. atroviride 284076 (SEQ ID NO: 777), F. graminicola XP_390364.1 (SEQ ID NO: 778), N. crassa XP_960660.1 (SEQ ID NO: 779), M. thermophila XP_003662184.1 (SEQ ID NO: 780), A. oryzae XP_001826499.2 (SEQ ID NO: 781), A. niger XP_001390581.1 (SEQ ID NO: 782), A. nidulans XP_663416.1 (SEQ ID NO: 783), A. fumigatus XP_755088.1 (SEQ ID NO: 784), P. chrysogenum XP_002558974.1 (SEQ ID NO: 785) 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 amp2 프로테아제는 SEQ ID NOs: 775-785로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 775-785로부터 선택된 아미노산에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예에서, amp2 는 T. reesei amp2 이다. T. reesei amp2 에 의해 인코딩된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 775에 나타내었다. 다른 구체예에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 775에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NO: 775에 대해 100% 동일성을 갖는다. Sep 프로테아제들 Sep 프로테아제들은 S28 서브타입에 속하는 세린 프로테아제들이다. 이들은 세린, 아스파테이트 및 히스티딘의 촉매 삼각형(catalytic triad)을 갖는다: 세린은 친핵성으로서, 아스파테이트는 친전자성으로서, 그리고 히스티딘은 염기(base)로서 작용한다. 이들 세린 프로테아제들은 리소좀성 Pro-X 카르복시펩티다제, 디펩티딜-펩티다제 II, 및 흉선-특이적인 세린 펩티다제와 같은 몇몇 진핵 효소를 포함한다. 적절한 sep1 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 reesei sep1 124051 (SEQ ID NO: 786), T. virens 39211 (SEQ ID NO: 787), T. atroviride 296922 (SEQ ID NO: 788), A. niger CAK45422.1 (SEQ ID NO: 789), A. fumigatus EDP53789.1 (SEQ ID NO: 790), N. crassa XP_958301.1 (SEQ ID NO: 791), M. thermophila XP_003664601.1 (SEQ ID NO: 792), M. graminicola XP_384993.1 (SEQ ID NO: 793), M. thermophila XP_003658945.1 (SEQ ID NO: 794), F. graminicola XP_382380.1 (SEQ ID NO: 795), A. niger XP_001395660.1 (SEQ ID NO: 796), M. thermophila XP_003659734.1 (SEQ ID NO: 797), N. crassa XP_964374.1 (SEQ ID NO: 798), A. fumigatus XP_756068.1 (SEQ ID NO: 799), A. oryzae EIT77098.1 (SEQ ID NO: 800), P. chrysogenum XP_002560028.1 (SEQ ID NO: 801), A. oryzae EIT71569.1 (SEQ ID NO: 802), A. nidulans CBF79006.1 (SEQ ID NO: 803), A. niger XP_001400740.2 (SEQ ID NO: 804), A. oryzae BAE57999.1 (SEQ ID NO: 805), 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 sep1 프로테아제는, SEQ ID NOs: 786-805로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 786-805로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 몇몇 구체예에서, sep1 은 T. reesei sep1 이다. T. reesei sep1 에 의해 인코딩된 아미노산을 SEQ ID NO: 786에 나타내었다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NO: 786에 대해 50% 이상의 동일성(예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산 서열을 갖는다. 추가 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NO: 786에 대해 100% 동일성을 갖는다. 아연 금속프로테아제 (Zinc metalloprotease ) 아연 금속프로테아제는 촉매 활성을 위해 아연을 필요로 하는 프로테아제 효소이다. 트리코더마 진균 세포:에서는 다음과 같은 5종의 금속프로테아제가 동정되었다: mp1 (tre122703), mp2 (tre122576), mp3 (tre4308), mp4 (tre53343), mp5 (tre73809). mp1 , mp2 , mp3, mp4 및 mp5 적절한 mp1 , mp2 , mp3, mp4 및 mp5 프로테아제들의 비제한적인 예로는, 트리코더마 reesei mp1 (SEQ ID NO: 875), 트리코더마 reesei mp2 (SEQ ID NO:876), 트 리코더마 reesei mp3 (SEQ ID NO:877), 트리코더마 reesei mp4 (SEQ ID NO:878), 트리코더마 reesei mp5 (SEQ ID NO:879), 및 그의 상동체를 들 수 있다. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제, 전형적으로 mp1 , mp2 , mp3, mp4 또는 mp5 프로테아제는, SEQ ID NOs:875-879로부터 선택된 아미노산에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 875-879로부터 선택된 아미노산에 대해 100% 동일성을 갖는다. 기타 적절한 프로테아제들의 비제한적인 예로는 다음을 들 수있다; - 프로테아제65735 (SEQ ID NO:894), 프로테아제77577 (SEQ ID NO:895), 프로테아제81087 (SEQ ID NO:896), 프로테아제56920 (SEQ ID NO:900), 프로테아제122083 (SEQ ID NO:911), 프로테아제79485 (SEQ ID NO:910), 프로테아제120998 (SEQ ID NO:901), 또는 프로테아제61127 (SEQ ID NO:912)의 군으로부터 선택된 트리코더마 리세이 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659 (SEQ ID NO:905), 프로테아제58387 (SEQ ID NO:921), 프로테아제75159 (SEQ ID NO:918), 프로테아제56853 (SEQ ID NO:914), 또는 프로테아제64193 (SEQ ID NO:908)의 군으로부터 선택된 트리코더마 리세이 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452 (SEQ ID NO:906), 프로테아제80762 (SEQ ID NO:913), 프로테아제21668 (SEQ ID NO:919), 프로테아제81115 (SEQ ID NO:907), 프로테아제82141 (SEQ ID NO:902), 프로테아제23475 (SEQ ID NO:909)의 군으로부터 선택된 트리코더마 리세 이 그룹 C 프로테아제; - 프로테아제121890 (903), 프로테아제22718 (SEQ ID NO:904), 프로테아제47127 (SEQ ID NO:899), 프로테아제61912 (SEQ ID NO:920), 프로테아제80843 (SEQ ID NO:897), 프로테아제66608 (SEQ ID NO:923), 프로테아제72612 (SEQ ID NO:898), 프로테아제40199 (SEQ ID NO:917)의 군으로부터 선택된 트리코더마 리세이 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210 (SEQ ID NO:915), 프로테아제111694 (SEQ ID NO:916), 프로테아제82577 (SEQ ID NO:922)의 군으로부터 선택된 트리코더마 리세이 그룹 EB 프로테아제, 및 그의 상동체들. 따라서, 특정 구체예에서, 본 발명의 프로테아제는 SEQ ID NOs: 894-923으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 50% 이상의 동일성 (예컨대 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% 이상)을 갖는 아미노산을 갖는다. 몇몇 구체예에서, 이 프로테아제는 SEQ ID NOs: 894-923으로부터 선택된 아미노산 서열에 대해 100% 동일성을 갖는다. 상동성 프로테아제들(Homologous Proteases) 본 발명의 다른 구체예들은 본 발명의 프로테아제들에 대해 상동적인 프로테아제들의 활성을 감소시키는 것에 관한다. 본 명세서에서 "상동성(Homology)"이라 함은 레퍼런스 서열과 제2 서열의 적어도 한 단편 사이의 서열 유사성을 의미한다. 상동성은, 공지 방법, 좋기로는 BLAST 툴을 이용하여 레퍼런스 서열을 단일의 제2 서열 또는 제2 서열의 단편과 비교하거나 또는 서열 데이터베이스와 비교함으로써 동정될 수 있다. 후술하는 바와 같이, BLAST는 퍼센트 동일성(identity) 및 유사성(similarity)에 기초하여 서열들을 비교한다. 2개 이상의 핵산 또는 아미노산 서열들과 관련하여 "동일하다", 또는 퍼센트 "동일성"이라는 용어는 2개 이상의 서열들 또는 서브서열들이 동일함을 가리키는 것이다. 만일 2개의 서열들이 수동 정렬 및 육안 검사에 의해 또는 다음의 서열 비교 알고리듬 중 어느 하나를 이용하여 측정되는 바와 같이 비교창 또는 지정 영역에서 최대한으로 연관되도록 비교 및 정렬된 경우 2개의 서열들이 동일한 아미노산 잔기들 또는 뉴클레오타이드들의 특정 백분율 (즉, 특정 영역에 걸쳐, 또는 특정되지 않은 경우 전체 서열에 걸쳐 29% 동일성, 임의로 30%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99% 또는 100% 동일성)을 갖는다면, 그 2개의 서열은 "실질적으로 동일하다". 임의로, 동일성은 길이가 적어도 약 50 뉴클레오타이드들 (또는 10 아미노산들)인 영역, 또는 더욱 좋기로는 길이가 100 내지 500 또는 1000 이상인 뉴클레오타이드들 (또는 20, 50, 200, 또는 그 이상의 아미노산들)인 영역에 걸쳐 존재하는 것이 바람직하다. 서열 비교를 위해, 일반적으로 하나의 서열을 레퍼런스 서열로 삼고 이것과 테스트 서열을 비교한다. 서열 비교 알고리듬을 이용할 경우, 테스트 서열과 레퍼런스들을 컴퓨터에 입력하고, 필요한 경우 서브서열 코디네이트를 지정하고 서열 알고리듬 프로그램 변수를 지정한다. 디폴트 프로그램 변수를 사용하거나 또는 대체 변수를 지정할 수 있다. 이어서 서열 비교 알고리듬이 프로그램 변수에 기초하여, 레퍼런스 서열에 대해 테스트 서열의 퍼센트 서열 동일성을 계산한다. 2개의 서열들의 동일성을 비교하는 경우, 서열들이 인접(contiguous)할 필요는 없지만, 갭(gap)이 있을 경우에는 전체적인 퍼센트 동일성을 감소시키는 페널티가 될 수 있다. blastn에 있어서 디폴트 변수들은 Gap 오프닝 페널티=5 및 Gap 연장 페널티=2이다. blastp에 있어서, 디폴트 변수들은 Gap 오프닝 페널티=11 및 Gap 연장 페널티=1이다. 본 명세서에서 "비교창(comparison window)"이라는 용어는 레퍼런스 서열과 비교대상 서열을 최적 상태로 정렬한 후, 20 내지 600, 일반적으로 약 50 내지 약 200, 더욱 일반적으로 약 100 내지 약 150개의 인접(contiguous) 위치들의 세그먼트를 가리키는 것으로서 이 세그먼트에서 대상 서열은 동일한 수의 인접 부분들을 갖는 레퍼런스 서열과 비교될 수 있다. 비교를 위한 서열의 정렬 방법은 예컨대 Smith 및 Waterman (1981)의 지역 상동성 알고리듬, 상동성 정렬 (Needleman 및 Wunsch (1970) J Mol Biol 48(3):443-453), 유사성 방법의 탐구(Pearson 및 Lipman (1988) Proc Natl Acad Sci USA 85(8):2444-2448), 이들 알고리듬들의 컴퓨터에 의한 실시((GAP, BESTFIT, FASTA, 및 TFASTA in the Wisconsin Genetics Software Package, Genetics Computer Group, 575 Science Dr., Madison, WI), 또는 수동 정렬 및 육안 검사[예컨대, Brent 등, (2003) Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, Inc. (Ringbou Ed)] 등의 방법으로 수행가능하다. 퍼센트 서열 동일성 및 서열 유사성을 결정하는데 적합한 알고리듬의 2가지 예는 BLAST 및 BLAST 2.0 알고리듬인데 이것은 각각 ltschul 등 (1997) Nucleic Acids Res 25(17):3389-3402 및 Altschul 등 (1990) J. Mol Biol 215(3)-403-410에 설명되어 있다. BLAST 분석을 수행하는 소프트웨어는 National Center for Biotechnology Information을 통해 공개로 수득할 수 있다. 이 알고리듬은 데이터베이스 서열에서 동일한 길이의 낱말과 정렬된 양의 값의 역치 스코어 T와 맷치되거나 또는 이를 만족하는 의 서열 중 길이 W의 짧은 단어를 먼저 동정함으로써 먼저 고득점 서열쌍(high scoring 서열 pairs: HSPs)을 동정하는 것을 포함한다. T는 이웃한 단어 점수 역치로서 칭해진다 (Altschul 등, supra). 이들 최초의 이웃한 단어 히트(hits)들은 이들을 함유하는 보다 긴 HSPs를 찾기 위한 조사를 개시하기 위한 씨드(seeds) 로서 작용한다. 상기 단어 히트는 누적 정렬 점수가 증가될 수 있는 정도까지 멀리 각 서열을 따라 양방향으로 연장된다. 누적 점수는 뉴클레오타이드 서열, 변수 M (맷칭 잔기들 쌍에 대한 보상 점수; 항상 > 0) 및 N (미스매칭 잔기들에 대한 벌점; 항상 < 0)를 이용하여 계산된다. 아미노산 서열들에 있어서, 점수 매트릭스를 이용하여 누적 점수를 계산한다. 각 방향에서 단어 히트들의 연장은: 누적 정렬 점수가 그의 최대 달성값으로부터 X의 양만큼 떨어질 때; 누적 점수가 1 이상의 음의 점수 잔기 정렬의 누적으로 인해 제로 이하로 될 때; 또는 각 서열의 어느 한 말단에 도달될 때 중단된다. BLAST 알고리듬 변수들 W, T, 및 X는 정렬의 민감도 및 속도를 결정한다. BLASTN 프로그램 (뉴클레오타이드 서열용)은 디폴트로서 단어길이(W) 11, 기대치 (E) 또는 10, M=5, N=-4, 및 양가닥 모두의 비교를 이용한다. 아미노산 서열들의 경우 BLASTP 프로그램은 디폴트로서 단어길이 3, 및 기대치 (E) 10을 이용하고, BLOSUM62 점수 매트릭스 [Henikoff 및 Henikoff, (1992) Proc Natl Acad Sci USA 89(22):10915-10919 참조] 정렬 (B) 50, 기대치 (E) 10, M=5, N=-4, 및 양가닥 모두의 비교를 이용한다. BLAST 알고리듬은 또한 2개의 서열들 간의 유사성에 대한 통계적 분석도 수행한다 (예컨대, Karlin 및 Altschul, (1993) Proc Natl Acad Sci USA 90(12):5873-5877 참조). BLAST 알고리듬이 제공하는 유사성의 한 가지 척도는 최소누적확률(the smallest sum probabilit*\y (P(N))로서 이것은 2개의 뉴클레오타이드 또는 아미노산 서열들 사이에 맷치가 우연히 일어날 확률을 나타낸다. 예컨대, 레퍼런스 핵산에 대한 테스트 핵산의 비교의 최소누적확률이 약 0.2 미만, 좋기로는 약 0.01 미만 및 가장 좋기로는 약 0.01 미만이면, 그 핵산이 레퍼런스 서열과 유사한 것으로 간주한다. 전술한 서열 동일성 백분율 이외에, 후술되는 바와 같이, 제1 핵산에 의해 인코딩된 폴리펩타이드가 제2 핵산에 의해 인코딩되는 폴리펩타이드에 대한 항체와 면역학적으로 교차반응성이라면 이들 2개의 핵산 서열 또는 폴리펩타이드들이 실제로 동일한 것을 나타내는 것이다. 따라서, 예컨대 어떤 폴리펩타이드가 제2의 폴리펩타이드와 오로지 보존적 치환에 의해서만 차이가 있을 경우에는, 이들 2개의 펩타이드들은 실제로 동일한 것이다. 또한 2개의 핵산 서열들 또는 이들의 상보서열들이 후술하는 바와 같이 엄격한 조건(stringent conditions) 하에 서로 혼성화되면 이들 2개의 분자들은 실제로 동일하다. 또한 어떤 서열을 증폭시키는데 동일한 프라이머를 사용할 수 있다면 이 역시 이들 2개의 핵산 서열들이실제로 동일함을 나타내는 것이다. 본 명세서에 설명된 바와 같이, 본 발명의 프로테아제들은 또한 전술한 프로테아제 유전자들에 의해 인코딩된 프로테아제들의 보존적으로 변형된 변이체들인 프로테아제들을 포함할 수도 있다. 본 명세서에서 "보존적으로 변형된 변이체들(Conservatively modified variants)"에는 아미노산을 화학적으로 유사한 아미노산으로 치환시키는 결과를 초래하는, 인코딩된 아미노산 서열의 개별적인 치환, 결실 또는 부가가 포함된다. 기능적으로 유사한 아미노산들을 제공하는 보존적 치환 테이블이 기술분야에 잘 알려져 있다. 이러한 보존적으로 변형된 변이체들은 이에 더해 그리고 개시된 내용의 대립유전자, 폴리모르프 변이체, 및 이종간 상동체를 배제하지 않는다. 다음의 8 그룹은 상호 보존적 치환인 아미노산들을 포함한다: 1) 알라닌 (A), 글리신, (G); 2) 아스파트산, (D), 글루탐산 (E); 3) 아스파라긴 (N), 글루타민 (Q); 4) 아르기닌 (R), 라이신 (K); 5) 이소류신 (I), 류신 (L), 메티오닌 (M), 발린 (V); 6) 페닐알라닌 (F), 티로신 (Y), 트립토판(W); 7) 세린 (S), 트레오닌 (T); 및 8) 시스테인 (C), 메티오닌 (M) (예컨대, Creighton, Proteins (1984)참조). 선택된 사상형 진균들의 아스파틱, 서브티리신, 글루타믹 및 세도리신 프로테아제들의 계통발생학에 따른 계통수는 WO2013/102674에 설명되어 있다. 본 발명의 프로테아제들의 활성을 감소시키는 방법 본 발명의 추가적인 측면들은 포유동물의 폴리펩타이드와 같은 이종 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에서 발견되는 프로테아제들의 활성을 감소시키는 것에 관한다. 사상형 진균 세포들에서 발견되는 프로테아제들의 활성은 기술 분야에 잘 알려진 방법으로 감소시킬 수 있다. 몇몇 구체예들에서 프로테아제들의 활성 감소는 예컨대 프로모터 변형 또는 RNAi에 의해 프로테아제의 발현을 감소시킴으로써 달성된다. 다른 구체예들에서, 프로테아제들의 활성 감소는 프로테아제를 인코딩하는 유전자의 변형에 의해 달성된다. 이러한 변형의 비제한적인 예로는 녹-아웃 돌연변이, 절단 돌연변이, 점 돌연변이, 미스센스 돌연변이, 치환 돌연변이, 프레임쉬프트 돌연변이, 삽입 돌연변이, 중복 돌연변이, 증폭 돌연변이, 전위 돌연변이, 또는 역전 돌연변이, 및 대응하는 프로테아제 활성의 감소를 초래하는 돌연변이를 들 수 있다. 목적하는 프로테아제 인코딩 유전자에서 적어도 하나의 돌연변이를 일으키는 방법은 기술 분야에 잘 알려져 있고, 비제한적인 예로서 무작위 돌연변이유발 및 스크리닝, 위치 지정 돌연변이유발, PCR 돌연변이유발, 삽입 돌연변이유발, 화학적 돌연변이유발, 및 자극(irradiation)을 들 수 있다. 특정 구체예들에서, 촉매 도메인을 코딩하는 영역, 코딩 영역 또는 코딩 영역의 발현에 필요한 조절 서열과 같은 프로테아제 인코딩 유전자의 일부분이 변형된다. 이러한 유전자의 조절 서열은 프로모터 서열이거나 또는 그의 기능적 일부분, 즉 그 유전자의 발현에 영향을 미치는데 충분한 부분일 수 있다. 예컨대, 프로모터 서열이 불활성화시켜 발현이 일어나지 않도록 하거나 또는 천연 프로모터 서열을 이보다 약한 프로모터로 치환하여 코딩 서열의 발현을 감소시킬 수 있다. 가능한 변형을 n이한 다른 조절 서열의 비제한적인 예로는 리더 서열, 프로펩타이드 서열, 시그널 서열, 전사 터미네이터 및 전사 액티베이터를 들 수 있다. 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 유전자 발현을 제거 또는 감소시키기 위한 유전자 결실 기술을 이용하여 변형시킬 수도 있다. 유전자 결실 기술은 유전자를 부분적으로 또는 완전히 제거하여 그들의 발현을 제거할 수 있는 기술이다. 이러한 방법에서, 유전자의 결실은 그 유전자의 5' 및 3' 측부 영역을 인접하여 함유하도록 구축된 플라스미드를 이용하는 상동적 재조합에 의해 달성될 수 있다. 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 유전자 또는 그 유전자의 전사 또는 번역에 필요한 그의 조절 서열에 1개 이상의 뉴클레오타이드들을 도입, 치환 및/또는 제거함으로써 변형될 수도 있다. 예컨대, 정지 코돈의 도입, 정지 코돈의 제거 또는 오픈 리딩 프레임의 프레임-쉬프트를 위해 뉴클레오타이드들을 삽입하거나 제거할 수 있다. 이러한 변형은 비제한적인 예로서 위치 지정 돌연변이유발 및 peR 생성 돌연변이유발과 같은 공지 방법에 의해 달성될 수 있다 (예컨대, Botstein 및 Shortie, 1985, Science 229: 4719; Lo 등 , 1985, Proceedings of the National Academy of Sciences USA 81: 2285; Higuchi 등 , 1988, Nucleic Acids Research 16: 7351; Shimada, 1996, Meth . Mol . Bioi . 57: 157; Ho 등 , 1989, Gene 77: 61; Horton 등 , 1989, Gene 77: 61; 및 Sarkar 및 Sommer, 1990, BioTechniques 8: 404 참조). 이에 더해, 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 유전자에 상동성 영역의 중복을 일으키고 상기 중복된 영역들 사이에 컨스트럭트 DNA를 혼입시키는, 그 유전자에 상동성인 핵산 단편을 함유하는 결손 핵산 컨스트럭트를 삽입하는 유전자 결손 기술에 의해 변형될 수 있다. 이러한 유전자 결손은 만일 삽입된 컨스트럭트가 유전자의 프로모터로부터 코딩 영역 영역을 분리시키거나 또는 코딩 서열을 단절시켜 비기능성 유전자 산물이 결과될 경우 유전자 발현을 제거할 수 있다. 단순히 결손 컨스트럭트는 그 유전자에 상동성인 5' 및 3' 영역에 수반되는 선발 마커일 수 있다. 선발 마커에 의해 결손 유전자를 함유하는 형질전환주들을 동정할 수 있다. 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 유전자 전환 공정에 의해서도 변형될 수 있다 (예컨대, Iglesias 및 Trautner, 1983, Molecular General Genetics 189:5 73-76 참조). 유전자 전환에서 예컨대, 그 유전자에 대응하는 뉴클레오타이드 서열을 시험관내 돌연변이시켜 결손 뉴클레오타이드 서열을 생성한 다음 이를 트리코더마 균주로 형질전환시켜 결손 유전자를 생성한다. 상동 재조합에 의해, 이 결손 뉴클레오타이드 서열은 본래 내인성 유전자를 대신한다. 결손 뉴클레오타이드 서열이 그 결손 유전자를 함유하는 형질전환주들의 선발용 마커 역시도 함유하는 것이 바람직할 수 있다. 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 그 유전자의 뉴클레오타이드 서열에 상보적인 뉴클레오타이드 서열을 이용하는 확립된 안티-센스 기술에 의해서도 변형될 수 있다 (예컨대, Parish 및 Stoker, 1997, FEMS Microbiology Letters 154: 151-157 참조). 특히, 사상형 진균 세포들에 의한 유전자 발현은, 그 균주에서 전사되어 세포내에서 생산된 mRNA에 혼성화될 수 있는, 유전자의 뉴클레오타이드 서열과 상보적인 뉴클레오타이드 서열을 도입함으로써 감소 또는 불활성화될 수 있다. 안티-센스 뉴클레오타이드 서열이 RNA에 혼성화하도록 하는 조건 하에서, 번역된 단백질의 양은 따라서 감소되거나 제거된다. 이에 더해, 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 확립된 RNA 간섭 (RNAi) 기술에 의해서도 변형될 수 있다 (예컨대, WO 2005/056772 및 WO 2008/080017 참조). 재조합 폴리펩타이드를 발현하는 사상형 진균 세포들에 존재하는 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자들은 또한 비제한적인 예로서 화학적 돌연변이유발을 비롯한, 기술 분야에 알려진 방법을 이용함는 무작위 또는 특이적 돌연변이유발에 의해서도 변형될 수 있다 (예컨대, Hopwood, The Isolation of Mutants in Methods inMicrobiology (JR Norris 및 DW Ribbons, eds.) pp. 363-433, Academic Press, New York,25 1970 참조). 유전자의 변형은 사상형 진균 세포들을 돌연변이유발시키고 유전자의 발현이 감소 또는 불활성된 돌연변이 세포들을 스크리닝함으로써 수행될 수 있다. 특이적이거나 무작위적일 수 있는 돌연변이유발은 예컨대 적절한 물리화학적 돌연변이유발제, 적절한 올리고뉴클레오타이드의 사용, DNA 서열의 peR 생성 돌연변이유발 처리, 또는 이들의 조합에 의해 수행될 수 있다. 물리화학적 돌연변이유발제의 예로는 자외선(UV) 조사, 히드록시아민, N-메틸-N'-니트로-N-니트로소구아니딘 (MNNG), N-메틸-N'-니트로소구아니딘 (NTG) O-메틸 히드록시아민, 아질산, 에틸 메탄 설포네이트(EMS), 소듐 바이설파이트, 포름산 및 유사체들을 들 수 있으나 이에 국한되지 않는다. 이러한 물질이 사용될 경우, 돌연변이유발은 일반적으로 돌연변이시키고자 하는 트리코더마 세포들을 적절한 조건 하에 선택된 돌연변이유발 물질의 존재하에 인큐베이션시킨 다음 유전자 발현이 감소 또는 제거된 돌연변이주를 선발함으로써 수행된다. 특정 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자에서 적어도 하나의 돌연변이 또는 변형은 프로테아제 활성이 검출되지 않는 변형된 프로테아제를 결과시킨다. 다른 구체예들에서, 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자에서 적어도 하나의 변형은 대응하는 비변형 프로테아제에 비해 프로테아제 활성이 적어도 25% 감소된, 적어도 50% 감소된, 적어도 75% 감소된, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 100%, 적어도 200%, 적어도 300%, 적어도 400%, 적어도 500%, 적어도 600%, 적어도 700%, 적어도 800%, 적어도 900%, 적어도 1,000%, 또는 그 보다 더 많은 백분율로 감소된, 변형된 프로테아제를 결과시킨다. 특정 구체예들에서, 예컨대, 트리코더마 세포에서, 본 발명의 프로테아제 인코딩 유전자에서 적어도 하나의 돌연변이 또는 변형은 대개 적어도 2개의 별개의 프로테아제 유전자들에서의 돌연변이와 함께, 대응하는 모 트리코더마( Trichoderma ) 세포의 총 프로테아제 활성에 비해, 총 프로테아제 활성을 49% 이하로 감소시키거나, 또는 적어도 4개의 별개의 프로테아제 유전자들에서의 돌연변이와 함께 총 프로테아제 활성을 31% 이하로 감소시키거나, 또는 적어도 4개의 별개의 프로테아제 유전자들에서의 돌연변이와 함께 총 프로테아제 활성을 13% 이하로 감소시키거나, 또는 적어도 5개의 별개의 프로테아제 유전자들에서의 돌연변이와 함께 총 프로테아제 활성을 10% 이하로 감소시키거나, 또는 적어도 6개의 별개의 프로테아제 유전자들에서의 돌연변이와 함께 총 프로테아제 활성을 6.3% 이하로 감소시키거나, 또는 적어도 7개의 별개의 프로테아제 유전자들에서의 돌연변이와 함께 총 프로테아제 활성을 5.5% 이하로 감소시킨다. 본 발명의 이종 폴리펩타이드들 본 발명은 또한 사상형 진균 세포들에서 발견된 프로테아제들의 활성을 감소시킴으로써 이러한 폴리펩타이드들을 발현하는 사상형 진균 세포들에서의 이종 폴리펩타이드들의 생산을 증가시키는 것에도 관한다. 본 명세서에서 "이종 폴리펩타이드(heterologous polypeptide)"라 함은 본 발명의 사상형 진균 세포에서 자연적으로 발견되는 것 (즉, 내인성)이 아니거나 또는 그 폴리펩타이드의 내인성 버젼에 비해 사상형 진균 세포에서 높은 수준으로 발현되는 것을 폴리펩타이드를 가리킨다. 특정 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 폴리펩타이드이다. 다른 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드 비-포유동물의 폴리펩타이드이다. 포유동물의 폴리펩타이드들 본 발명의 포유동물의 폴리펩타이드들은 목적하는 생물학적 활성을 갖는 포유동물의 폴리펩타이드이다. 본 명세서에서, "포유동물의 폴리펩타이드"는 포유동물에서 천연적으로 발현되는 폴리펩타이드, 포유동물에서 천연적으로 발현되는 폴리펩타이드로부터 유도된 폴리펩타이드 또는 그의 단편이다. 포유동물의 폴리펩타이드는 또한 생물학적 활성을 유지하는 펩타이드들과 올리고펩타이드들도 포함한다. 본 발명의 포유동물의 폴리펩타이드들은 또한 조합되어 인코딩된 생성물을 형성하는 2종 이상의 폴리펩타이드들도 포함할 수 있다. 본 발명의 포유동물의 폴리펩타이드들은 또한 적어도 2종의 서로 다른 폴리펩타이드들로부터 수득된 부분적이거나 완전한 아미노산 서열들의 조합을 함유하는 융합 폴리펩타이드들을 더 함유할 수 있다. 포유동물의 폴리펩타이드들은 또한 개시된 포유동물의 펩타이드들 및 하이브리드 포유동물의 폴리펩타이드들의 대립형질(allelic) 및 조작된(engineered) 변이체들을 포함할 수도 있다. 포유동물의 폴리펩타이드는 천연적으로 글리코실화된 폴리펩타이드 또는 천연적으로 비-글리코실화된 폴리펩타이드일 수 있다. 적절한 포유동물의 폴리펩타이드들의 비제한적인 예로는, 면역글로불린, 항체, 항원, 항미생물 펩타이드들, 효소, 성장 인자, 호르몬, 인터페론, 시토카인, 인터류킨, 면역조절제, 신경전달물질, 수용체, 리포터 단백질, 구조 단백질 및 전사 인자들을 들 수 있다. 적절한 포유동물의 폴리펩타이드들의 특정한 비제한적인 예로는, 면역글로불린, 면역글로불린 중쇄, 면역글로불린 경쇄, 모노클로날 항체들, 하이브리드 항체들, F(ab')2 항체 단편들, F(ab) 항체 단편들, Fv 분자들, 단쇄 Fv 항체, 다이머 항체 단편들, 트라이머 항체 단편들, 기능성 항체 단편들, 면역애드헤신(immunoadhesins), 인슐린-유사 성장 인자 1, 성장 호르몬, 인슐린, 인터페론 알파 2b, 섬유모세포 성장 인자 21, 인간 혈청 알부민, 카멜리드(camelid) 항체 및/또는 항체 단편들, 단일 도메인 항체, 멀티머 단일 도메인 항체, 및 에리쓰로포이에틴을 들 수 있다. 적절한 포유동물의 단백질들의 또 다른 예로는 옥시도리덕타제, 트랜스퍼라제, 하이드롤라제, 리아제, 이소머라제, 리가아제, 아미노펩티다제, 아밀라제, 카르보히드라제, 카르복시펩티다제, 카탈라제, 글리코실트랜스퍼라제, 데옥시리보뉴클리아제, 에스테라제, 갈락토시다제, 베타-갈락토시다제, 글루코시다제, 글루쿠로니다제, 글루쿠로노닐 에스테라제, 할로퍼옥시다제, 인버타제, 리파제, 옥시다제, 포스포리파제, 단백질분해 효소, 리보뉴클리아제, 유로키나제, 알부민, 콜라겐, 트로포엘라스틴, 및 엘라스틴을 들 수 있으나 이에 한정되지 않는다. 비-포유동물의 폴리펩타이드들 본 발명의 비-포유동물의 폴리펩타이드들은 목적하는 생물학적 활성을 갖는 모든 비-포유동물의 폴리펩타이드일 수 있다. 본 명세서에서, "비-포유동물의 폴리펩타이드"라 함은 진균 세포와 같은 비-포유동물 생물에서 천연적으로 발현되는 폴리펩타이드, 비-포유동물 생물에서 천연적으로 발현되는 폴리펩타이드로부터 유도되는 폴리펩타이드 또는 그의 단편이다. 비-포유동물의 폴리펩타이드는 또한 생물학적 활성을 유지하는 펩타이드들 및 올리고펩타이드들도 포함한다. 본 발명의 비-포유동물의 폴리펩타이드들은 또한 조합되어 인코딩된 생성물을 형성하는 2종 이상의 폴리펩타이드들도 포함할 수 있다. 본 발명의 비-포유동물의 폴리펩타이드들은 또한 적어도 2종의 서로 다른 폴리펩타이드들로부터 수득된 부분적이거나 완전한 아미노산 서열들의 조합을 함유하는 융합 폴리펩타이드들을 더 함유할 수 있다. 비-포유동물의 폴리펩타이드들은 또한 개시된 비-포유동물의 펩타이드들 및 하이브리드 비-포유동물의 폴리펩타이드들의 대립형질(allelic) 및 조작된(engineered) 변이체들을 포함할 수도 있다. 적절한 비-포유동물의 폴리펩타이드들의 비제한적인 예로는, 아미노펩티다제, 아밀라제, 카르보히드라제s, 카르복시펩티다제, 카탈라제, 셀룰라제, 키티나제, 큐티나제, 데옥시리보뉴클리아제, 에스테라제, 알파-갈락토시다제, 베타-갈락토시다제, 글루코아밀라제, 알파-글루코시다제, 베타-글루코시다제, 인버타제, 라카제, 리파제, 뮤타나제, 옥시다제, 펙틴분해 효소, 퍼옥시다제, 포스포리파제, 피타제, 폴리페놀옥시다제, 단백질분해 효소, 리보뉴클리아제, 트랜스글루타미나제 및 자일라나제를 들 수 있다. 이종 폴리펩타이드 생산 목적하는 이종 폴리펩타이드는 공지 기술 방법을 이용하여 이종 폴리펩타이드의 생산을 위한 영양 배지에서 세포들을 배양함으로써, 감소된 활성을 갖는 적어도 3종의 프로테아제들을 함유하는 본 발명의 사상 진균 세포들에 의해 생산된다. 예컨대, 적절한 배지에서, 폴리펩타이드가 발현 및/또는 분리될 수 있는 조건 하에 실험실 또는 공업 발효조에서 진탕 플라스크 배양, 소규모 또는 대규모 발효 (연속식, 회분식, 유가식 또는 구상 발효 포함)시킴으로서 세포들을 배양할 수 있다. 배양은 기술분야에 알려진 공정을 이용하여 탄소원 및 질소원 그리고 무기염들을 포함하는 적절한 영양 배지에서 수행한다. 적절한 배지는 상업적 공급업체로부터 구할 수도 있고 공개된 조성에 따라 제조할 수도 있다 (예컨대 , American Type Culture Collection의 간행물). 분비된 폴리펩타이드는 배지로부터 직접 회수할 수 있다. 만일 폴리펩타이드가 분비되지 않으면, 세포 용해물로부터 얻을 수 있다. 감소된 활성을 갖는 적어도 3종의 프로테아제들을 함유하는 본 발명의 사상 진균 세포들에 의해 생산되는 목적하는 이종 폴리펩타이드는 그 이종 폴리펩타이드에 특이적인 공지 기술의 방법을 이용하여 검출해낼 수 있다. 이들 검출 방법의 비제한적인 예로는, 특이 항체의 사용, 고성능 액체 크로마토그래피, 모세관 크마토그래피, 효소 생성물 형성, 효소 기질의 소모, 및 SDS-PAGE를 들 수 있다. 예컨대, 효소 활성을 결정하는 효소 분석법이 이용될 수 있다. 효소 활성을 결정하는 프로듀서가 많은 효소들에 대하여 알려져 있다 (예컨대, O. Schomburg 및 M. Salzmann (eds.), Enzyme Handbook, Springer-Verlag, New York, 1990 참조). 얻어진 이종 폴리펩타이드는 공지방법에 의해 분리될 수 있다. 예컨대, 목적하는 이종 폴리펩타이드는 비제한적인 예로서 원심분리, 여과, 추출, 분무건조, 증발 및 침전을 비롯한 통상적인 공정으로 배양 배지로부터 분리될 수 있다. 분리된 이종 폴리펩타이드는 이어서 비제한적인 예로서 크로마토그래피 (예컨대 , 이온 교환, 친화, 소수성, 크로마토포커싱 및 크기 배제), 전기영동 공정(예컨대, 예비적 등전 포커싱(IEF), 용해도차(예컨대, 암모늄 설페이트 침전), 또는 추출(예컨대, Protein Purification, J.-C. Janson 및 Lars Ryden, editors, VCH Publishers, New York, 1989 참조)을 비롯한 다양한 공정에 의해 추가 정제될 수 있다. 이종 폴리펩타이드들을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드들의 제조 본 발명의 이종 폴리뉴클레오타이드들의 서열들은 비제한적인 예로서 직접 화학 합성 또는 클로닝을 비롯한 적절한 공지 방법에 의해 제조된다. 직접 화학 합성의 경우, 핵산의 폴리머 형성은 대개 성장하는 뉴클레오타이드 사슬의 말단 5'-히드록실 그룹에 3'-블록 및 5'-블록 뉴클레오타이드 모노머들을 순차적으로 첨가하는 것을 포함하며, 여기서 각각의 첨가는, 첨가된 모노머(대체로 포스포트리에스테르, 포스포라미다이트 등과 같은 대체로 인 유도체임)의 3'-위치 상에서 성장 사슬의 말단 5'-히드록실기의 친핵성 공격에 의해 영향을 받는다. 이러한 방법은 당업자에게 공지이며 관련 텍스트 및 문헌에 설명되어 있다 [예컨대 Matteucci 등, (1980) Tetrahedron Lett 21:719-722; 미국특허 Nos. 4,500,707; 5,436,327; 및 5,700,637]. 이에 더해, 목적하는 서열들을, 적절한 제한효소들을 이용한 DNA 분할, 겔 전기영동에 의해 단편들의 분리 및 그 후 폴리머라제 연쇄 반응 (PCR; 예컨대 미국특허 No. 4,683,195)과 같은 당업자에게 잘 알려진 기술을 통한 겔로부터의 목적하는 핵산 서열의 회수에 의해 천연 소스로부터 분리할 수 있다. 본 발명의 각 이종 폴리뉴클레오타이드는 발현 벡터 내로 병합될 수 있다. "발현 벡터" 또는 "벡터"는 숙주 세포를 형질도입, 형질전환 또는 감염시킴으로써, 그 세포가 그 세포에 천연적이지 않은 핵산 및/또는 단백질들을 발현하도록 하거나 또는 그 세포에 천연적이 아닌 방식으로 세포로 하여금 발현을 일으키도록 하는 화합물 및/또는 조성물이다. "발현 벡터"는 숙주 세포에 의해 발현될 핵산 (대체로 RNA 또는 DNA)의 서열을 함유한다. 대체로, 발현 벡터는 또한 바이러스, 리포좀, 단백질 코팅 등과 같이, 숙주 세포내로 핵산을 도입하는데 도움이 되는 물질들도 포함한다. 본 발명에 사용될 수 있는 발현 벡터들은 바람직하거나 필요한 작동 요소들과 함께, 핵산 서열 내로 삽입될 수 있는 것들을 포함한다. 또한, 발현 벡터는 숙주 세포내로 도입되어 그 안에서 복제될 수 있는 것이어야 한다 바람직한 발현 벡터들은 플라스미드들, 특히 잘 문서화된 제한효소 부위를 가지며 핵산 서열의 전사에 바람직하거나 요구되는 작동 요소들을 함유하는 것들이다. 이러한 플라스미드들 및 기타 발현 벡터들은 기술 분야에 잘 알려져 있다. 개별적인 폴리뉴클레오타이드들의 병합은 예컨대 플라스미드와 같은 발현 벡터내의 특정 위치를 절단하는 제한효소들 (예컨대 Bam HI, Eco RI, Hha I, Xho I, Xma I, 등등)을 사용하는 것을 포함하는 공지 방법에 의해 달성될 수 있다. 제한효소는 단일 가닥 말단을 생성하고 이것은 절단된 발현 벡터의 그 말단에 상보적인 서열을 갖는 말단을 갖거나 갖도록 합성된 폴리뉴클레오타이드에 어닐링될 수 있다. 어닐링은 예컨대 DNA 리가제와 같은 적절한 효소에 의해 수행된다. 당업자라면 발현 벡터 및 소망되는 폴리뉴클레오타이드가 동일한 제한효소에 의해 절단됨으로 해서, 발현 벡터의 말단과 폴리뉴클레오타이드의 말단이 상호 상보적이 되도록 할 수 있음을 잘 알 것이다. 이에 더해, DNA 링커를 이용하여 핵산 서열들을 발현 벡터로 링크시키는 것을 용이하게 할 수도 있다. 일련의 개별적인 폴리뉴클레오타이드들 역시 기술 분야의 공지 방법 (예컨대, 미국특허 No. 4,683,195)에 의해 조합될 수 있다. 예컨대, 소망되는 폴리뉴클레오타이드들 각각을 별도 PCR로 초기에 생성할 수 있다. 그 후, 특정 프라이머를 PCR 생성물의 말단이 상보적인 서열들을 함유하도록 디자인한다. PCR 산물이 혼합, 변성 및 재어닐링되면, 그들의 3' 말단에서 맷칭 서열들을 갖는 가닥들이 중첩되어 상호에 대해 프라이머로서 작용할 수 있다. DNA 폴리머라제에 의한 이러한 중첩의 연장은 오리지날 서열들이 함께 "스플라이스"된 분자를 생성한다. 이러한 방식으로, 일련의 개별적인 폴리뉴클레오타이드들이 함께 "스플라이스"된 다음 이어서 숙주 세포 내로 동시에 형질도입된다. 따라서, 복수의 폴리뉴클레오타이드들 각각의 발현에 영향이 미쳐진다. 개별적인 폴리뉴클레오타이드들, 또는 "스플라이스"된 폴리뉴클레오타이드들은 이어서 발현 벡터 내로 병합된다. 본 발명은 폴리뉴클레오타이드가 발현 벡터 내로 병합되는 방식에 의해 한정되지 않는다. 당업자들은 폴리뉴클레오타이드를 발현 벡터 내로 병합시키는데 필요한 단계들을 잘 알고 있다. 전형적인 발현 벡터는 목적하는 폴리뉴클레오타이드 앞에 1개 이상의 조절 영역, 리보솜 결합 자리, 예컨대, 길이가 3-9 뉴클레오타이드들이고 대장균( E. coli )에서 개시 코돈의 상류의 3-11 뉴클레오타이드들에 위치하는 뉴클레오타이드 서열을 포함한다. Shine 및 Dalgarno (1975) Nature 254(5495):34-38 및 Steitz (1979) Biological Regulation 및 Development (ed. Goldberger, RF), 1:349-399 (Plenum, New York) 참조. 본 명세서에서 "작동적으로 링크된(operably linked)"이라는 표현은 조절 서열이 DNA 서열 또는 폴리뉴클레오타이드의 코딩 서열에 대해 상대적으로 적절한 위치에 자리함으로 해서 그 조절 서열이 폴리펩타이드의 발현을 지시하는 배열(configuration)을 가리킨다. 조절 영역은 예컨대 프로모터와 오퍼레이터를 함유하는 영역들이다. 프로모터는 목적하는 폴리뉴클레오타이드에 작동적으로 링크됨으로 해서, RNA 폴리머라제 효소를 통해 그 폴리뉴클레오타이드의 전사를 개시시킨다. 오퍼레이터는 리프레서 단백질이 결합될 수 있는 단백질-결합 도메인을 함유하는, 프로모터에 인접한 핵산 서열이다. 리프레서 단백질이 없으면, 프로모터를 통해 전사가 개시된다. 존재할 경우, 오퍼레이터의 단백질-결합 도메인에 특이적인 리프레서 단백질은 오퍼레이터에 결합함으로 해서 전사를 억제한다. 이러한 방식으로, 대응하는 리프레서 단백질의 존재 및 부재 그리고 사용된 특정 조절 영역에 기초하여 전사의 조절이 달성된다. 이들의 예로는 락토스 프로모터 (Lad 리프레서 단백질은 락토스와 접촉하면 배열이 변화하는데 이에 따라 Lad 리프레서 단백질이 오퍼레이터에 결합되는 것이 방지된다) 및 트립토판 프로모터 (트립토판과 복합되면, TrpR 리프레서 단백질은 오퍼레이터와 결합하는 배열이 되고; 트립토판 부재하에서는 TrpR 리프레서 단백질이 오퍼레이터와 결합하지 않는 배열을 갖는다)를 들 수 있다. 또 다른 예는 tac 프로모터 (de Boer 등, (1983) Proc Natl Acad Sci USA 80(1):21-25 참조)이다. 당업자들은 이들 및 기타의 발현 벡터들이 본 발명에 이용될 수 있음과 본 발명이 이들로 국한되지 않음을 잘 이해할 것이다. 비록 아무 적절한 발현벡터든 목적하는 서열들을 병합하는데 이용될 수 있지만, 쉽게 구득가능한 발현 벡터들의 예로는: 플라스미드들, 예컨대 pSClOl, pBR322, pBBRlMCS-3, pUR, pEX, pMRl00, pCR4, pBAD24, pUC19, pRS426; 및 박테리오파지, 예컨대 Ml 3 파지 및 λ파지를 들 수 있으며, 이에 한정되지 않는다. 물론, 이러한 발현 벡터들은 특정 숙주 세포에 대해서만 적합할 수 있다. 그러나, 당업자라면 일상적인 실험을 통해 어떤 특정한 발현 벡터가 주어진 숙주 세포에 적합한지를 쉽게 결정할 수 있을 것이다. 예컨대, 발현 벡터를 숙주 세포 내로 도입한 다음 벡터에 포함된 서열의 생존 및 발현 여부를 모니터링한다. 이에 더해, 발현 벡터 및 특정 숙주 세포에 대한 이들의 적합성에 관한 관련 문헌이나 텍스트를 참조할 수 있다. 본 명세서에 설명된 하나 이상의 촉매 도메인, 효소 및 목적하는 이종 폴리펩타이드의 발현을 비롯하여, 본 발명의 목적에 적합한 발현 벡터들은 목적하는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 효소 또는 연속적이거나 유도가능한 프로모터에 작동적으로 링크된 촉매 도메인(들)을 함유하는 발현 벡터들을 포함한다. 이러한 폴리뉴클레오타이드들에 대한 작동적 링크에 특히 적합한 프로모터의 예로는 다음의 유전자들로부터의 프로모터가 포함된다: gpdA, cbh1, 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) TAKA 아밀라제, 리조뮤코 미에헤이( Rhizomucor miehei ) 아스파틱 프로티나제, 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) 중성 알파-아밀라제, 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger) 안정한 산성 알파-아밀라제, 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger ) 글루코아밀라제 (glaA), 아스퍼질러스 아와모리( Aspergillus awamori ) glaA, 리조뮤코 미에헤이( Rhizomucor miehei ) 리파제, 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) 알칼리성 프로테아제, 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) 삼탄당 포스페이트 이소머라제, 아스퍼질러스 니듈란스 ( Aspergillus nidulans ) 아세트아미다제, 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) 아세트아미다제, 푸사리움 옥시스포룸( Fusarium oxysporum) 트립신-유사 프로테아제, 진균성 엔도 α-L-아라비나제 (abnA), 진균성 α-L-아라비노퓨라노시다제 A (abfA), 진균성 α-L-아라비노퓨라노시다제 B (abfB), 진균성 자일라나제 (xlnA), 진균성 피타제, 진균성 ATP-신쎄타제, 진균성 서브유닛 9 (oliC), 진균성 삼탄당 포스페이트 이소머라제 (tpi), 진균성 알코올 데히드로게나제 (adhA), 진균성 α-아밀라제 (amy), 진균성 아밀로글루코시다제 (glaA), 진균성 아세트아미다제 (amdS), 진균성 글리세르알데히드-3-포스페이트 데히드로게나제 (gpd), 효모 알코올 데히드로게나제, 효모 락타제, 효모 3-포스포글리세레이트 키나제, 효모 삼탄당포스페이트 이소머라제, 세균성 α-아밀라제, 세균성 Spo2, 및 SSO. 이러한 적합한 발현 벡터들 및 프로모터의 예는 또한 WO2012/069693에 개시되어 있으며 이 문헌의 내용은 그 전체가 본 발명에 참조 통합된다. 본 발명의 사상형 진균 세포들에 의해 생산된 이종 폴리펩타이드들을 함유하 는 의약 조성물 또 다른 측면에서, 본 발명은 조성물, 예컨대, 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소된, 본 발명의 사상형 진균 세포들에 의해 생산된, 포유동물의 폴리펩타이드들과 같은 목적하는 한 가지 이상의 이종 폴리펩타이드들 및 추가로 이러한 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고, 약학적으로 허용가능한 담체와 함께 조성된 의약 조성물을 제공한다. 본 발명의 의약 조성물은 또한 복합 요법적으로, 즉 다른 물질과 조합적으로 투여될 수 있다. 예컨대, 복합 요법은 적어도 1종의 다른 치료제와 함께 목적하는 포유동물의 폴리펩타이드를 조합하여 포함할 수 있다. 본 명세서에서, "약학적으로 허용가능한 담체"는 생리적으로 병용가능한 여하한 모든 종류의 용매, 분산 매질, 코팅, 항균 및 항진균 물질, 등장성 및 흡수지연제 등을 포함한다. 좋기로는 담체는 정맥내, 근육내, 피하, 비경구, 척수 또는 표피 투여 (예컨대 주사 또는 인퓨젼)에 적합한 것이 바람직하다. 투여 경로에 따라, 활성 화합물, 즉, 목적하는 포유동물의 폴리펩타이드를 재료 중에 코팅하여 화합물을 불활성화시킬 수도 있는 산의 작용 및 기타 자연 조건으로부터 그 화합물을 보호할 수도 있다. 본 발명의 의약 조성물은 1종 이상의 약학적으로 허용가능한 염을 포함할 수 있다 "약학적으로 허용가능한 염"이라 함은 모 화합물의 목적하는 생물학적 활성을 유지시키면서 어떠한 바람직하지 못한 독성 효과도 부여하지 않는 염을 가리킨다 (예컨대, Berge, SM, 등 (1977) J. Pharm. Sci. 66:1-19 참조). 이러한 염의 예로는 산 부가염 및 염기 부가염을 들 수 있다. 산 부가염은 비독성 무기산, 예컨대 염산, 질산, 인산, 황산, 브롬화수소산, 요오드화수소산, 인산 등 및 비독성 유기산, 예컨대 지방족 모노- 및 디카르복실산, 페닐-치환된 알칸산, 히드록시 알칸산, 방향족 산, 지방족 및 방향족 설폰산 등으로부터 유도된 염들을 포함한다. 염기 부가염은 알칼리토 금속 예컨대 나트륨, 칼륨, 마그네슘, 칼슘 등 및 비독성 유기 아민, 예컨대 N,N'-디멘질에틸렌디아민, N-메틸글루카민, 클로로프로카인, 콜린, 디에탄올아민, 에틸렌디아민, 프로카인 등으로부터 유도된 염들을 포함한다. 본 발명의 의약 조성물은 또한 약학적으로 허용가능한 항상화제를 포함할 수도 있다. 약학적으로 허용가능한 항산화제의 예로는: (1) 수용성 항산화제, 예컨대 아스코르브산, 시스테인 염산염, 아황산수소나트륨, 나트륨 메타이황화물, 아황산나트륨 등; (2) 지용성 항산화제, 예컨대 아스코르빌 팔미테이트, 부틸화 히드록시아니솔(BHA), 부틸화 히드록시톨루엔(BHT), 레시틴, 프로필 갈레이트, 알파-토코페롤 등; 및 (3) 금속 킬레이팅제, 예컨대 구연산, 에틸렌디아민 테트라아세트산(EDTA), 소르비톨, 타르타르산, 인산 등을 들 수 있다. 본 발명의 의약 조성물에 사용가능한 적절한 수성 및 비수성 담체의 예로는 물, 에탄올, 폴리올(예컨대 글리세롤, 프로필렌 글리콜, 폴리에틸렌 등), 및 이들의 적절한 혼합물, 식물성유, 예컨대 올리브유 및 주사가능한 유기 에스테르, 예컨대 에틸 올리에이트를 들 수 있다. 예컨대 레시틴과 같은 코팅재를 사용함으로써, 분산액의 경우 요구되는 입도를 유지함으로써, 그리고 계면활성제의 사용에 의해 적절한 유동성을 보유할 수 있다. 이들 조성물들은 또한 보존제, 습윤제, 유화제 및 분산제와 같은 아쥬반트를 함유할 수도 있다. 미생물 존재의 방지는 멸균 공정 및 다양한 항균제 및 항진균제, 예컨대 파라벤, 클로로부탄올, 페놀 소르브산 등의 첨가에 의해 확보할 수 있다. 등장제, 예컨대 슈가, 염화나트륨, 등을 조성물에 첨가하는 것이 바람직할 수 있다. 이에 더해, 알루미늄 모노스테아레이트 및 젤라틴과 같은 흡수를 지연시키는 물질을 포함시킴으로써 주사가능한 의약 형태의 연장된 흡수가 가능해질 수 있다. 약학적으로 허용가능한 담체에는 멸균 주사용액 또는 분산액의 즉석 제조를 위한 멸균 수용액 또는 분산액 및 멸균 분말이 포함된다. 약학적 활성 물질에 사용되기 위한 이러한 매질 및 물질의 사용은 기술 분야에 공지이다. 이제까지 사용되어온 통상적인 매질 또는 물질이 활성 화합물과 공용가능한 것이 아닌 한, 이들을 본 발명의 의약 조성물에 사용할 수 있다. 보조적인 활성 화합물 역시 본 발명의 조성물에 혼입될 수 있다. 치료 조성물은 일반적으로 멸균되어야 하며 제조 및 보관 조건 하에서 안정하여야 한다. 조성물은 용액, 마이크로에멀젼, 리포좀 또는 기타 높은 약물 농도에 적합한 다른 맞춤 구조로서 조성될 수 있다. 담체는 예컨대 물, 에탄올, 폴리올 (예컨대, 글리세롤, 프로필렌 글리콜, 및 액상 폴리에틸렌 글리콜 등) 및 이들의 적절한 혼합물을 함유하는 분산 매질이나 용매일 수 있다. 예컨대 레시틴과 같은 코팅재를 사용함으로써, 분산액의 경우 요구되는 입도를 유지함으로써, 그리고 계면활성제의 사용에 의해 적절한 유동성을 보유할 수 있다. 예컨대 모노스테아레이트 염 및 젤라틴과 같은 흡수를 지연시키는 물질을 조성물에 포함시킴으로써 주사가능한 의약 형태의 연장된 흡수가 가능해질 수 있다. 필요에 따라 상기 열거된 것들 중 1종의 성분 또는 조합 성분들과 함께 적절한 용매에 필요한 양으로 활성 화합물을 혼입시킨 다음 멸균 마이크로여과하여 멸균 주사용액을 제조할 수 있다. 일반적으로, 베이직 분산 매질 및 상기 열거한 필요한 기타 성분들을 함유하는 멸균 비히클에 활성 화합물을 혼입시킴으로서 분산액을 만든다. 멸균 주사용액 제조용 멸균 분말의 경우, 특정 제조방법은 진공 건조 및 동결건조(냉동건조)로서 이 방법으로 전술한 멸균-여과 용액으로부터 부가적인 소망 성분들 플러스 활성 성분의 분말이 생산된다. 담체 물질과 조합되어 단일 투여량을 생산하게 되는 활성 성분의 양은 치료 대상 및 특정 투여 방식에 따라 달라진다. 담체 물질과 조합되어 단일 투여량을 생산하게 되는 활성 성분의 양은 일반적으로 치료 효과를 내는 조성물의 양이 될 것이다. 일반적으로, 100 퍼센트에 대해, 이 양은 약 0.01 퍼센트 내지 약 활성 성분 99 퍼센트이며, 약학적으로 허용가능한 담체와 조합적으로 활성 성분의 양은 좋기로는 약 0.1 퍼센트 내지 약 70 퍼센트, 가장 좋기로는 약 1 퍼센트 내지 약 30 퍼센트이다. 투여 요법(Dosage regimens)을 조정하여 최적의 바람직한 반응(예컨대, 치료반응)을 제공한다. 예컨대, 단일 볼러스를 투여, 수차례 나눈 용량으로 경시적으로 투여하거나 또는 치료 상황의 긴급성에 비추어 투여량을 비례적으로 감소시키거나 증가시킬 수 있다. 비경구 조성물을 투약 용이성 및 용량 균일성을 위해 단위 투여 형태로 조성시키는 것이 일반적으로 유리하다. 본 명세서에서 단위 투여 형태는 치료하고자 하는 대상자에게 일원화된 투약을 하기에 적합한 물리적으로 불연속적인 단위를 가리키며; 각각의 단위는 필요한 약학적 담체와 회합하여 목적하는 치료 효과를 일으키도록 계산된 소정량의 활성 화합물을 함유한다. 본 발명의 단위 투여 형태의 상세는 (a) 활성 화합물 및 달성하고자 하는 특정 치료 효과의 독특한 특성, 및 (b) 개체에 있어서 활성 화합물의 치료 민감성과 같은 화합물 분야에 내재하는 제약 사항에 따라 달라질 것이다. 목적하는 포유동물의 폴리펩타이드, 특히 포유동물의 폴리펩타이드는 항체이며, 투여량은 숙주 체중을 기준으로 약 0.0001 내지 100 mg/kg이고, 더욱 일반적으로는 0.01 내지 5 mg/kg이다. 예컨대, 투여량은 1-10 mg/kg의 범위 내에서 0.3 mg/kg 체중, 1 mg/kg 체중, 3 mg/kg 체중, 5 mg/kg 체중 또는 10 mg/kg 체중일 수 있다. 예시적인 치료 요법은 1주일에 1회, 2주일에 1회, 3주일에 1회, 4주일에 1회, 1개월에 1회, 3개월에 1회 또는 3 내지 6개월에 1회 투여하는 것이다. 항체의 특정 투여 요법은 정맥 투여를 통해 1 mg/kg 체중 또는 3 mg/kg 체중일 수 있고, 이 때 항체는 다음의 투여 스케쥴에 따라 투여된다: (i) 4주일 동안 6회 투약, 이어서 3개월에 6회 투약; (ii) 3주마다; (iii) 3주마다 1회에 3 mg/kg 체중, 이어서 3주마다 1회에 1 mg/kg 체중으로 투여. 별법으로, 목적하는 포유동물의 폴리펩타이드를 서방형 포뮬레이션으로 투여할 수 있으며, 이 경우에는 투여를 덜 자주 하여야 한다. 투여 용량과 투여 빈도는 환자에 있어서 투여된 물질의 반감기에 따라 다르다. 일반적으로, 인간 항체는 가장 긴 반감기를 나타내며 이어서 인간화 항체, 키메라 항체 및 비인간 항체의 순서이다. 투여 용량 및 투여 빈도는 그 처치 목적이 예방인지 치료인지에 따라서도 달라질 수 있다. 예방적 적용에서는, 비교적 적은 용량이 장기간의 간격을 두고 비교적 덜 자주 투여된다. 어떤 환자들은 남은 여생 동안 이러한 처치를 지속적으로 받는다. 치료적 적용에서는 때로 질병의 진행이 감소되거나 종결될 때까지, 좋기로는 환자가 그 질병의 증상이 부분적으로 또는 완전히 완화될 때까지 비교적 고용량을 비교적 단시간에 투여한다. 그 후, 예방적 요법에 따라 환자에게 투여할 수 있다. 본 발명의 의약 조성물 중 활성 성분의 실제 투여량 수준은 특정 환자, 조성물 및 투여 형태에 있어서 환자에게 유독하지 않으면서 소망되는 치료 반응을 달성하는데 효과적인 활성 성분의 양이 얻어지도록 변할 수 있다. 선택된 투여량 수준은 사용된 본 발명의 특정 조성물 또는 그의 에스테르, 염 또는 아미드의 활성, 투여 경로, 투여 시기, 사용되는 특정 화합물의 배출속도, 처치 기간, 사용된 특정 조성물과 조합 사용되는 다른 약물, 화합물 및/또는 물질, 치료되는 환자의 연령, 성별, 체중, 상태, 일반적인 건강 및 이전의 의학적 이력 및 의료 분야에 잘 알려진 기타 인자들을 비롯한 다양한 약물동력학적 인자에 따라 달라질 것이다. 본 발명의 면역글로불린의 "치료적 유효 투여량"은 좋기로는 질병 증상의 위중도 감소, 질병의 증상이 없는 기간 및 빈도의 증가, 또는 질병의 고통으로 인한 불구 또는 장애의 예방을 결과시키는 양이다. 예컨대, 종양 치료에 있어서, "치료적 유효 투여량"은 미처리 대상자와 비교할 때 좋기로는 세포 성장 또는 종양 성장을 적어도 약 20%, 더욱 좋기로는 적어도 약 40%, 더더욱 좋기로는 적어도 약 60%, 및 더더욱 좋기로는 적어도 약 80% 더 저해하는 양이다. 종양 성장을 저해하는 화합물의 능력은 인간 종양에서의 효능을 예측하는 동물 모델 시스템으로 평가할 수 있다. 별법으로, 조성물의 이러한 특성은 화합물이 질병을 저해하는 능력을 조사함으로서 평가될 수 있으며, 이러한 저해는 숙련된 당업자에게 알려진 분석법으로 시험관내 저해 시험 평가에 의해 평가된다. 치료 화합물의 치료적 유효 투여량은 종양 크기를 감소시키거나 달리 대상자에 있어서 증상을 경감시키는 양이다. 당업자는 대상자의 크기, 대상자 증상의 위중도, 및 선택된 특정 조성물 또는 투여 경로와 같은 인자들에 기초하여 이러한 양을 결정할 수 있을 것이다. 본 발명의 조성물은 기술 분야에 공지인 한 가지 이상의 다양한 방법을 이용하여 한 가지 이상의 투여 경로로 투여될 수 있다. 당업자에게는, 투여 경로 및/또는 투여 방식이 소망되는 결과에 따라 달라질 수 있음이 잘 이해될 것이다. 본 발명의 결합 부분들의 투여를 위한 특정 경로에는 정맥내, 근육내, 피내, 복강내, 피하, 척수 또는 기타 비경구 투여 경로, 예컨대 주사 또는 인퓨젼이 포함된다. 본 명세서에서 "비경구 투여"라는 표현은 장내(enteral) 및 국소 투여 이외의 투여 방식을 의미하는 것으로, 대개 주사를 의미하며 여기에는 정맥내, 근육내, 동맥내, 경막내, 포내(intracapsular), 안와내(intraorbital), 심장내, 피내, 복강내, 경기관(transtracheal), 피하(subcutaneous), 표피하(subcuticular), 관절내(intraarticular), 피막하(subcapsular), 지주막하(subarachnoid), 척추내, 경막외(epidural) 및 흉골내(intrasternal) 주사 및 인퓨젼이 포함된다. 별법으로, 본 발명에 따른 포유동물의 폴리펩타이드는 비경구 경로 예컨대 국소, 표피 또는 점막 투여 경로, 예컨대 비내, 경구, 질내, 직장내, 설하 또는 국소 경로로 투여될 수 있다. 활성 화합물들은 활성 화합물들의 급속 방출을 보호해주는 담체들과 함께 준비될 수 있고 예컨대 임플란트, 경피용 팻치 및 마이크로캡슐화된 전달 시스템과 같은 서방형 포뮬레이션이 그 예이다. 에틸렌 비닐 아세테이트, 폴리안하이드라이드, 폴리글리콜산, 콜라겐, 폴리오르토에스테르, 및 폴리악틱산과 같은 생물분해성, 생물적합성 폴리머가 사용될 수 있다. 이러한 포뮬레이션의 제조를 위한 많은 방법들이 특허된바 있거나 당업계에 잘 알려져 있다. (예컨대, Sustained and Controlled Release Drug Delivery Systems , JR Robinson, ed., Marcel Dekker, Inc., New York, 1978 참조). 치료 조성물은 기술분야에 잘 알려진 의료 기구를 이용하여 투여될 수 있다. 예컨대, 특정 구체예에서, 본 발명의 치료 조성물은 예컨대 미국 특허 Nos. 5,399,163; 5,383,851; 5,312,335; 5,064,413; 4,941,880; 4,790,824; 또는 4,596,556에 설명된 무침 피하 주사 장치를 이용하여 투여될 수 있다. 본 발명에 유용한 공지의 임플란트 및 모듈의 예로는: 제어된 속도로 약물을 분배하기 위한 이식가능한 마이크로-인퓨젼 펌프를 개시하는 미국 특허 No. 4,487,603; 피부를 통해 약물을 투여하기 위한 치료 장치를 개시하는 미국 특허 No. 4,486,194; 정밀한 인퓨젼 속도로 약물을 전달하기 위한 약물 인퓨젼 펌프를 개시하는 미국 특허 No. 4,447,233; 연속적인 약물 전달을 위한 다양한 플로우 이식가능한 인퓨젼 장치를 개시하는 미국 특허 No. 4,447,224; 멀티-챔버 구획을 갖는 삼투압 약물 전달 시스템을 개시하는 미국 특허 No. 4,439,196; 및 삼투압 약물 전달 시스템을 설명하고 있는 미국 특허 No. 4,475,196호를 들 수 있다. 특정 구체예들에서, 본 발명에 따른 포유동물의 폴리펩타이드들의 용도는 치료용 항체와 함께 치료될 수 있는 질병의 치료를 위한 것이다. 본 발명의 사상형 진균 세포들 본 발명은 또한 이종 폴리펩타이드들을 발현하고 이들 이종 폴리펩타이드들의 분해를 촉매하는 세포에서 발견된 적어도 3종의 프로테아제들의 활성을 감소 또는 제거함으로써, 사상형 진균 세포들에서 포유동물의 폴리펩타이드들과 같은 이종 폴리펩타이드들의 생산 수준을 증가시키는 것에 관한 것이기도 하다. 이종 폴리펩타이드들을 발현하는 사상형 진균 세포들에서 발견된 프로테아제들의 활성의 감소 또는 제거는 발현된 재조합 폴리펩타이드들의 안정성을 증가시키고, 이것은 그 이종 폴리펩타이드들의 생산 수준의 증가를 일으킨다. 사상형 진균 세포들에서 발견되는 프로테아제들의 활성은 예컨대 그 프로테아제들을 인코딩하는 유전자를 변형시킴으로써 감소시킬 수 있다. "사상형 진균 세포들"은 서브디비젼 진균문(Eumycota) 및 난균강(Oomycota)의 모든 사상형으로부터의 세포들을 포괄한다 (Hawksworth 등에 의해 정의됨, In, Ainsworth 및 Bisby's Dictionary of The Fungi, 8th edition, 1995, CAB International, University Press, Cambridge, UK). 사상형 진균 세포들은 일반적으로 키틴, 셀룰로스, 글루칸, 키토산, 만난 및 기타 복합 다당류로 구성된 미셀 벽(mycelial wall)을 갖는 것에 특징지어진다. 영양 성장은 균사 신장에 의하며 탄소 이화작용은 절대 호기성이다. 이와 대조적으로 사카로마이세스 세레비지에( Saccharomyces cerevisiae )와 같은 효모에 의한 영양 성장은 단세포 엽상체의 발아에 의하며 탄소 이화작용은 발효성일 수 있다. 어떠한 사상형 진균 세포이든 그것이 프로테아제 활성 감소를 위해 변형 또는 돌연변이되거나 및/또는 핵산 서열에 의해 형질전환된 후에도 여전히 살아있을 수 있는 것이라면 본 발명에 사용될 수 있다. 좋기로는 사상형 진균 세포는 필요한 핵산 서열들의 형질도입, 후속적인 단백질들(예컨대, 포유동물의 단백질들)의 발현, 또는 결과적인 중간체에 의해 악영향을 받지 않는 것이 바람직하다. 적절한 사상형 진균 세포들의 예로는 아크레모니움( Acremonium ) , 아스퍼질러스( Aspergillus ), 푸사리움( Fusarium ), 휴미콜라( Humicola ), 뮤코( Mucor ), 미셀리오프토라( Myceliophthora ), 뉴로스포라( Neurospora ), 페니실리움( Penicillium ), 사이탈리디움( Scytalidium ), 티엘라비아( Thielavia ), 톨리포클라디움( Tolypocladium) , 또는 트리코더마( Trichoderma ) 균주로부터의 세포를 들 수 있으나 이에 한정되지 않는다. 특정 구체예에서, 사상형 진균 세포는 트리코더마 sp.( Trichoderma sp .), 아크레모니움( Acremonium ), 아스퍼질러스( Aspergillus ), 아우레오바시디움( Aureobasidium ), 크립토코커스( Cryptococcus ), 크리소스포리움(C hrysosporium ), 크리소스포리움 루코노웬스( Chrysosporium lucknowense ), 필리바시디움( Filibasidium ), 푸사리움( Fusarium ), 지베렐라( Gibberella ), 마그나포르테( Magnaporthe ), 뮤코( Mucor ), 미셀리오프토라( Myceliophthora ), 미로테시움( Myrothecium ), 네오칼리마스틱스( Neocallimastix ), 뉴로스포라( Neurospora ), 페클리오마이세스( Paecilomyces ), 페니실리움( Penicillium ), 피로마이세스( Piromyces), 쉬조필룸( Schizophyllum ), 탈라로마이세스( Talaromyces ), 써모아스쿠스( Thermoascus ), 티엘라비아( Thielavia ), 또는 톨리포클라디움( Tolypocladium ) 균주로부터 유래한다. 본 발명의 아스퍼질러스 진균 세포들은 아스퍼질러스 아쿨레아투스 (Aspergillus aculeatus ), 아스퍼질러스 아와모리( Aspergillus awamori ), 아스퍼질러스 클라바투스( Aspergillus clavatus ), 아스퍼질러스 플라부스( Aspergillus flavus), 아스퍼질러스 포에티두스( Aspergillus foetidus ), 아스퍼질러스 푸미가투스( Aspergillus fumigatus ), 아스퍼질러스 쟈포니쿠스( Aspergillus japonicus ), 아스퍼질러스 니둘란스( Aspergillus nidulans ), 아스퍼질러스 나이거( Aspergillus niger), 아스퍼질러스 오리제( Aspergillus oryzae ) , 또는 아스퍼질러스 테레우스( Aspergillus terreus )을 포함하나 이에 한정되지 않는다. 본 발명의 뉴로스포라 진균 세포들의 비제한적인 예로는 뉴로스포라 크라사( Neurospora crassa )를 들 수 있다. 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 아스퍼질러스 세포가 아니다. 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 트리코더마( T. reesei ), 뉴로스포라( N. crassa ), 페니실리움( P. chrysogenum ), 아스퍼질러스 ( A. nidulans , A. niger 및 A. oryzae ), 미셀리오프토라( M. thermophila ) 및 크리소스포리움( C. lucknowense )로 이루어진 군으로부터 선택된다. 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 트리코더마 진균 세포이다. 본 발명의 트리코더마 진균 세포들은 야생형 트리코더마 균주 또는 그의 돌연변이일 수 있다. 적절한 트리코더마 진균 세포들의 비제한적인 예로는 트리코더마 하르지아눔( Trichoderma harzianum ), 트리코더마 코닌기이( Trichoderma koningii ), 트리코더마 롱기브라키아툼( Trichoderma longibrachiatum ) , 트리코더마 리세이( Trichoderma reesei ), 트리코더마 아트로비리데( Trichoderma atroviride ) , 트리코더마 비렌스 ( Trichoderma virens ) , 트리코더마 비리데( Trichoderma viride ) ; 및 그의 대체 성병 유형(즉, Hypocrea )을 들 수 있다. 유전자 및 배양된 사상형 진균 세포들을 파열시키는 일반적인 방법은 페니실리움의 경우 Kopke 등 (2010)의 문헌 [Application of the Saccharomyces cerevisiae FLP/FRT recombination 시스템 in filamentous fungi for 마커 recycling and constuction of knockout strains devoid of heterologous genes. Appl Environ Microbiol. 76(14):4664-74. doi]: 10.1128/AEM.00670-10, 아스퍼질러스의 경우, Maruyama 및 Kitamoto (2011)의 문헌 [Targeted Gene Disruption in Koji Mold Aspergillus oryzae , inJames A. Williams (ed.), Strain Engineering: Methods and Protocols, Methods in Molecular Biology, vol. 765, DOI 10.1007/978-1-61779-197-0_27]; 뉴로스포라의 경우, Collopy 등 (2010)의 문헌 [High-throughput construction of gene 결실 카세트s for generation of Neurospora crassa knockout strains. Methods Mol Biol. 2010;638:33-40. doi]: 10.1007/978-1-60761-611-5_3; 및 미ㅅㄹ리오프토라 또는 크리소스포리움의 경우 PCT/NL2010/000045 및 PCT/EP98/06496에 설명되어 있다. 사상형 진균 세포 성분들 본 발명의 특정 측면들은 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 검출 불가능하고, 증가된 수준 예컨대 적어도 2-배 증가된 수준으로 생산되는 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 갖는 사상형 진균 세포들에 관한 것이다. 본 발명의 다른 측면은 pep9 , amp1 , amp2 , 및 sep1 로부터 선택된 프로테아제들 중 적어도 2종, 3종 또는 4종의 프로테아제 활성이 감소되거나 검출 불가능한 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포들에 관한 것이다. 본 발명의 다른 측면은 다음의 pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 로부터 선택된 프로테아제들 중 1종 이상의 프로테아제의 활성이 감소되거나 검출 불가능한 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 진균 세포들에 관한 것이다. 본 발명의 다른 측면은 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 적어도 적어도 2종, 3종 또는 4종의 프로테아제의 활성이 감소 또는 검출 불능한 트리코더마 진균 세포에 관한 것으로, 상기 세포는 대응하는 모 트리코더마 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 2개 더 높은 수준으로 생산되는 포유동물의 플로펩타이드를 인코딩하는 재조합 뉴클레오타이드를 함유한다. 특정 구체예들에서, 이들 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 적어도 4종, 적어도 5종, 적어도 6종, 적어도 7종, 적어도 8종, 적어도 9종, 적어도 10종, 적어도 11종, 적어도 12종 또는 그 이상의 프로테아제의 활성이 감소되거나 활성이 없는 것이다. 프로테아제들의 감소된 발현 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들 중 적어도 3종의 프로테아제들의 감소된 활성은 그 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현의 결과일 수 있다. 몇몇 구체예들에서, 적어도 3종의 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현은 촉매 도메인, 코딩 영역, 각 프로테아제들을 인코딩하는 유전자의 코딩 영역의 발현에 필요한 조절 서열의 변형의 결과이다. 다른 구체예들에서, 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현은 유전자, 또는 프로테아제들 각각을 인코딩하는 유전자의 전사 또는 번역에 필요한 그의 조절 서열에서 1개 이상의 뉴클레오타이드들의 도입, 치환 및/또는 제거의 결과이다. 몇몇 구체예에서, 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현은 프로테아제의 내인성 프로모터 또는 그의 일부와 이종 프로모터의 도입, 재조합, 또는 치환의 결과이다. 본 명세서에서 "이종 프로모터"라 함은 그 프로테아제에 대해 이종인(non-native), 작동적으로 연결된 프로모터 DNA 서열을 의미한다. 몇몇 구체예에서, 이종 프로모터는 그 프로테아제가 그의 내인성 프로모터에 의해 발현되는 대응하는 모 사상형 진균 세포에서의 활성에 비해 프로테아제 활성을 감소시킨다. 프로테아제의 결실이 그 진균의 성장, 포자형성 또는 기능에 영향을 미칠 경우, 이종 프로모터는 프로테아제가 예컨대 그 세포의 필수 페이즈 동안, 에컨대 포자형성 동안 발현되도록, 그러나, 그 프로테아제가 그의 내인성 프로모터에 의해 발현되는 대응하는 모 균주에 비해, 이종 단백질의 생산 동안 프로테아제 발현이 감소 또는 제거되도록 하는 방식으로 선택되어야 한다. 몇몇 구체예에서, 이종 프로모터는 구성요소 프로모터 또는 유도 프로모터이다. 몇몇 구체예에서, 이종 프로모터는 플라빈 함유 모노옥시게나제 유전자(Tre76230), RNA 폴리머라제 유전자(Tre49048), 및 slp8 프로테아제 유전자 (Tre58698)의 군으로부터 선택된다. 몇몇 구체예에서, 이종 프로모터를 갖는 감소 또는 제거된 프로테아제는 slp2, 예컨대 트리코더마 진균 세포 또는 밀접하게 관련된 종들의 slp2이다. 몇몇 특별한 구체예에서, 예컨대 트리코더마 또는 밀접하게 연관된 종들의 내인성 프로모터 slp2가 플라빈 함유 모노옥시게나제 유전자(Tre76230), RNA 폴리머라제 유전자(Tre49048), 및 slp8 프로테아제 유전자 (Tre58698)의 군으로부터 선택되는 이종 프로모터에 의해 치환된다. 실시예 41에 보다 상세히 설명되어 있다. 몇몇 구체예에서, 본 발명의 사상형 진균 세포는 이종 프로모터를 가지며 프로테아제 활성이 감소되거나 없는 적어도 1종의 내인성 프로테아제, 및 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 포함하되, 여기서 상기 세포는 다음 중 1종 이상의 프로테아제: pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 , 및, 임의로 다음으로부터 선택된 1종 이상의 부가적인 프로테아제: pep1 , pep2 , pep3, pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7 , gap1, 및 gap2 의 프로테아제 활성이 감소되거나 없는 것이다. 추가의 구체예들에서, 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현은 유전자에 상동성 영역의 중복을 일으키고 상기 중복된 영역들 사이에 컨스트럭트 DNA를 혼입시키는, 그 각각의 유전자에 상동성인 핵산 단편을 각각 함유하는 결손 핵산 컨스트럭트를 삽입한 결과이다. 다른 구체예들에서, 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현은 프로테아제 각각을 인코딩하는 유전자들의 유전자 전환의 결과이다. 또 다른 구체예들에서, 프로테아제들의 감소 또는 제거된 발현은 프로테아제 각각을 인코딩하는 유전자들 각각에 특이적인 안티-센스 폴리뉴클레오타이드들 또는 RNAi 컨스트럭트들의 결과이다. 일 구체예에서, RNAi 컨스트럭트는 아스파틱 프로테아제 예컨대 pep -타입 프로테아제, 트립신-유사 세린 프로테아제들 예컨대 tsp1 , 글루타믹 프로테아제 예컨대 gap -타입 프로테아제, 서브티리신 프로테아제 예컨대 slp -타입 프로테아제, 또는 세도리신 프로테아제 예컨대 tpp1 또는 slp7 프로테아제를 인코딩하는 유전자에 특이적이다. 일 구체예에서, RNAi 컨스트럭트는 slp -타입 프로테아제를 인코딩하는 유전자에 특이적이다. 일 구체예에서, RNAi 컨스트럭트는 slp2 , slp3 , slp5 또는 slp6 를 인코딩하는 유전자에 특이적이다. 일 구체예에서, RNAi 컨스트럭트는 2 이상의 프로테아제들에 대해 특이적이다. 일 구체예에서, 2 이상의 프로테아제들은 pep -타입 프로테아제들의 일종, 트립신-유사 세린 프로테아제들의 일종, slp -타입 프로테아제들의 일종, gap -타입 프로테아제들의 일종, 금속프로테아제의 일종 및/또는 세도리신 프로테아제들의 일종이다. 일 구체예에서, 2 이상의 프로테아제들은 slp2 , slp3 , slp5 및/또는 slp6 이다. 일 구체예에서, RNAi 컨스트럭트는 표 22.2의 핵산 서열을 포함한다. 몇몇 구체예들에서, 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들은 각각 대응하는 프로테아제 활성을 제거 또는 감소시키는 돌연변이를 함유한다. 다른 구체예들에서, 돌연변이는 프로테아제들 각각의 발현을 감소 또는 제거한다. 추가의 구체예들에서, 돌연변이는 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 녹-아웃 돌연변이, 절단 돌연변이, 점 돌연변이, 미스센스 돌연변이, 치환 돌연변이, 프레임쉬프트 돌연변이, 삽입 돌연변이, 중복 돌연변이, 증폭 돌연변이, 전위 돌연변이, 역전 돌연변이이다. 몇몇 구체예들에서, 돌연변이는 프로테아제 인코딩 유전자의 결실이다. 다른 구체예들에서, 돌연변이는 프로테아제의 촉매 도메인을 인코딩하는 프로테아제 인코딩 유전자의 일부분의 결실이다. 또 다른 구체예들에서, 돌연변이는 프로테아제의 촉매 도메인을 인코딩하는 프로테아제 인코딩 유전자의 일부분에 있어서의 점 돌연변이이다. 사상형 진균 세포들의 프로테아제를 파괴하는 또 다른 방법으로 CRISPR-CAS 시스템, 또는 클러스터형의 정기 간격을 띈 짧은 팔린드롬 반복물을 이용하는 것을 들 수 있다. CRISPR-Cas 시스템은 새로운 유전자 편집 (특정 유전자를 사일런싱, 증강 또는 변화시킴) 기술이다. cas9 유전자 및 특수하게 설계된 CRISPRs를 함유하는 플라스미드를 삽입함으로써, 개체의 게놈을 원하는 모든 위치에서 절단할 수 있다. Cas9 유전자의 기원은 스트렙토코커스 파이로젠의 II형 세균 CRISPR 시스템이다. 유전자 산물, CAS9 뉴클리아제는, 특이적인 게놈 표적화 CRISPR guideRNA와 복합체를 이루며 DNA 절단 활성에 대해 높은 위치 특이성을 나타낸다. 최근 CAS9이 다양한 이종 개체에서 RNA-가이드된 엔도뉴클리아제로서 기능할 수 있는 것으로 나타났다. 문헌 [Mali et al. 2013: Rna guided human genome engineering via Cas9. Science 339:823-826; Cong et al 2013: Multiplex genome engineering using CRISPR-Cas systems. Science 339:819-823; Jiang et al 2013: RNA-guided editing of bacterial genomes using CRISPR-Cas systems. Nat Biotechnol 31:233-239; Jinek et al. 2013: RNA programmed genome editing in human cells. eLife 2:e00471; Hwang et al. 2013: Efficient genome editing in zebrafish using a CRISPR-Cas system. Nat Biotech 31:227-279. DiCarlo et al 2013: Genome engineering in Saccharomyces cerevisiae using CRISPR-Cas systems. NAR 41:4336-4343] 참조. GuideRNA 합성은 대체로 RNA 폴리머라제 III에 의해 전사된 프로모터, 가장 흔하게는 효모의 SNR52 snoRNA 프로모터 및 동식물의 U3/U6 snoRNA 프로모터를 이용하여 수행된다. RNA 폴리머라제 II에 의해 전사된 프로모터들은 전사후 변형, 5' 캡핑, 5'/3' UTR's 및 폴리 A 테일링으로 인해 guideRNA 합성에 부적합한 것으로 간주되어왔다. 그러나, 최근 만일 guideRNA 서열이 자가-프로세싱 리보자임 서열에 의해 플랭크될 경우, RNA 폴리머라제 II형 프로모터를 이용할 수있는 것으로 입증되었다. 일차 전사 및 이어서 자가-촉매 분해 수행 및 소망되는 gRNA 서열의 생성 (Gao 및 Zhao 2014: Self processing of ribozyme-flanked RNAs into guide RNA's in vitro and in vivo for CRISPR-mediated genome editing. Journal of Integrative Plant Biology e-publication ahead of print; March 2014). 실시예 21은 T. reesei에서 이종 단백질의 효율적인 생산에 영향을 미치고/미치거나 방해하는 다양한 프로테아제 인코딩 유전자들을 파괴하는 방법을 예시한다. GuideRNA 서열은 표 21.1에 나타낸 바와 같으며 트리코더마 세포에서 대응하는 프로테아제 유전자를 파괴하는데 있어서의 이들의 용도 역시도 본 발명의 일부이다. 프로테아제 유전자의 조합 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 적어도 3종, 적어도 4종, 적어도 5종, 적어도 6종, 적어도 7종, 적어도 8종, 적어도 9종, 적어도 10종, 또는 그 이상의 아스파틱 프로테아제들, 트립신-유사 세린 프로테아제들, 서브티리신 프로테아제들, 글루타믹 프로테아제들, 및 금속프로테아제들을 함유할 수 있다. 특정 구체예에서, 프로테아제들은 pep형 프로테아제 유전자, gap형 프로테아제 유전자, slp 형 프로테아제 유전자, amp형 프로테아제,sep형 프로테아제 및 mp형 프로테아제에 의해 인코딩된다. 몇몇 구체예에서, pep형 프로테아제 유전자는 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep6 , pep8 , pep 9 , pep10, pep11 , 및 pep12 , pep13 , pep14 , pep16 로부터 선택된다. 다른 구체예에서, gap형 프로테아제 유전자는 gap1 , 및 gap2 로부터 선택된다 . 다른 구체예에서, gap형 프로테아제 유전자는 gap1 , gap2 , gap3 또는 gap4 로부터 선택된다. 또 다른 구체예에서, slp 형 프로테아제 유전자는 slp1 , slp2 , slp3 , 및 slp7 로부터 선택되거나 또는 slp1 , slp2 , slp3 , slp5 , slp6 , slp7 , 및 slp8 로부터 선택되거나 또는 slp1, slp2 , slp3 , slp5 , slp6 , slp7 , 및 slp8 및 slp57433 , slp35726 , slp60791 , 또는 slp109276 로부터 선택된다. 어떤 바람직한 구체예에서, slp 형 프로테아제 유전자는 slp1 이다. 특정 구체예에서, amp형 프로테아제는 amp1 및 amp2로부터 선택된다. 또 다른 구체예에서, sep형 프로테아제는 sep1, sed2, sed3, 및 sed5로부터 선택된다. 또 다른 구체예에서, mp형 금속프로테아제는 mp1, mp2, mp3, mp4 및 mp5로부터 선택된다. 다른 구체예에서, 프로테아제는 pep9 , amp1 , amp2 , sep1 , pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep7 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp5 , slp6 , slp7 , slp8 , gap1 , gap2 , 및 tpp1 로부터 선택된 유전자에 의해 인코딩된다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 프로테아제 인코딩 유전자들의 제2 그룹과 임의로 조합된, pep9 , amp1 , amp2 및 sep1 로부터 선택된 제1 그룹의 프로테아제 중 적어도 2종, 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제의 발현 수준이 감소되거나 발현되지 않는다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12, tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 프로테아제 인코딩 유전자들의 제2 그룹과 임의로 조합된, pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 로부터 선택된 프로테아제 중 1종 이상을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 특정 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 pep1 , tsp1 , 및 slp1 로부터 선택된 적어도 3종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 또 다른 구체예에서, 사상형 진균 세포, 또는 트리코더마 세포는, gap1 , slp1 및 pep1 로부터 선택된 적어도 3종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대 트리코더마 세포는 slp2 , pep1 , 및 gap1 로부터 선택된 적어도 3종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , 및 pep4 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , 및 slp1 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , 및 slp3 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다 . 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , 및 pep3 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다 . 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , pep3 , 및 pep2 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다 . 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , pep3 , pep2 , 및 pep5 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다 . 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , pep3 , pep2 , pep5 , 및 tsp1 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다 . 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , pep3 , pep2 , pep5 , tsp1 , 및 slp7 을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다 . 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는, 적어도 12종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않으며, 상기 12종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하며, 여기서 상기 12종의 프로테아제는 pep1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7이다. 다른 구체예에서, 세포, 예컨대 트리코더마 세포는: (i) 적어도 13종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않으며, 상기 13종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들은 각각 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 13종의 프로테아제들은 - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, pep9; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7; 또는 - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp3인 것이거나, (ii) 상기 세포는 적어도 14종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않으며, 상기 14종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들은 각각 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 14종의 프로테아제들은 pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2인 것이거나; (iii) 상기 세포는 적어도 15종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않으며, 상기 15종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들은 각각 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 15종의 프로테아제들은 - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp1; 또는, - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp5 인 것이다. 다른 구체예에서, 본 발명의 사상형 진균 세포, 예컨대 트리코더마 세포는 적어도 16종, 적어도 17종, 적어도 18종, 적어도 19종 또는 적어도 20종 이상의 프로테아제들의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성을 가지지 않으면서, 전술한 프로테아제들에 13, 14 또는 15개의 돌연변이를 가지며, 추가로 1개 이상의 추가 돌연변이를 포함하되, 각각의 추가 돌연변이는 대응하는 부가적인 프로테아제 활성을 감소 또는 제거시키는 것이며, 상기 부가적인 프로테아제는 다음으로 이루어진 군으로부터 선택되는 것이다: - 아스파틱 프로테아제 pep6, pep10, pep13, pep14, 또는 pep16; - slp 유사 프로테아제 slp57433, slp35726, slp60791, 또는 slp109276; - gap 유사 프로테아제 gap3or gap4; - 세도리신 유사 프로테아제 sed2, sed3, 또는 sed5; - 프로테아제65735, 프로테아제77577, 프로테아제81087, 프로테아제56920, 프로테아제122083, 프로테아제79485, 프로테아제120998, 또는 프로테아제61127의 군으로부터 선택된 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659, 프로테아제58387, 프로테아제75159, 프로테아제56853, 또는 프로테아제64193의 군으로부터 선택된 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452, 프로테아제80762, 프로테아제21668, 프로테아제81115, 프로테아제82141, 프로테아제23475의 군으로부터 선택된 그룹 C 프로테아제; - 프로테아제121890, 프로테아제22718, 프로테아제47127, 프로테아제61912, 프로테아제80843, 프로테아제66608, 프로테아제72612, 프로테아제40199의 군으로부터 선택된 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210, 프로테아제111694, 프로테아제82577의 군으로부터 선택된 그룹 E 프로테아제. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , pep3 , pep2 , pep5 , tsp1 , slp7 , 및 slp8 의 발현 수준이 감소되었거나 이들을 발현하지 않는다. 몇몇 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는 프로테아제 인코딩 유전자들 slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp1 , slp3 , pep3 , pep2 , pep5 , tsp1 , slp7 , slp8 , 및 gap2 의 발현 수준이 감소되었거나 이들을 발현하지 않는다. 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 프로텡제 활성이 감소된 프로테아제들을 적어도 3종, 적어도 4종, 적어도 5종, 적어도 6종, 적어도 7종, 적어도 8종, 적어도 9종, 적어도 10종 또는 그 이상 가지며, 여기서 야생형 활성을 갖는 대응하는 프로테아제들은 각각 SEQ ID NOs: 1-16; 17-36; 37-57; 58-65; 66-81; 82-97; 98-117; 118-128; 129-144; 166-181; 182-185; 491-588, SEQ ID NOs 750-805 또는 SEQ ID NOs 875-923의 아미노산 서열들과 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 갖는다. 사상형 진균 세포가 1종 이상의 프로테아제들의 프로테아제 활성이 감소된 트리코더마 진균 세포인 구체예들에서, 야생형 활성을 갖는 대응하는 프로테아제들은 각각 SEQ ID NOs: 1, 17, 37, 58, 66, 82, 98, 118, 129, 166, 182, 507, 522, 530, 750, 759, 775, SEQ ID NO:786, 또는 SEQ ID NOs 875-923의 아미노산 서열과 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 갖는다. 이종 폴리펩타이드들 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유한다. 특정 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 폴리펩타이드이다. 다른 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 비-포유동물의 폴리펩타이드이다. 사상형 진균 세포가 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 포유동물의 비-글리코실화 폴리펩타이드, 포유동물의 글리코실화 폴리펩타이드, 또는 이들의 조합일 수 있으며 비제한적인 예로서 면역글로불린, 항체, 성장 인자, 및 인터페론을 들 수 있다. 몇몇 구체예에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 면역글로불린 또는 항체이다. 사상형 진균 세포가 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 구체예들에서 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 진균 세포는 pep1 , pep3 , pep4 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 적어도 3종 또는 4종의 프로테아제들과 임의로 조합된, pep9 , amp1, amp2 및 sep1 로부터 선택된 적어도 2종, 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않을 수 있다. 사상형 진균 세포가 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 몇몇 구체예들에서, 예컨대, 트리코더마 진균 세포는 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 1종 이상의 부가적인 프로테아제 인코딩 유전자들과 임의로 조합된, 다음의 pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 로부터 선택된 프로테아제 중 1종 이상을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않는다. 바람직한 특정 구체예들에서, 세포, 예컨대 트리코더마 진균 세포는, 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , tsp1 , pep1 , gap1 , pep4 , pep3 , pep2 , pep5 , 및 gap2 의 발현 수준이 감소 또는 제거된 것이다. 바람직한 특정 구체예들에서, 세포, 예컨대 트리코더마 진균 세포는, 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , tsp1 , slp1 , 및 gap1 의 발현 수준이 감소 또는 제거된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , 및 pep4 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , 및 slp3 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , 및 tsp1 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , tsp1 , 및 pep1 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , tsp1 , pep1 , 및 gap1 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , tsp1 , pep1 , gap1 , 및 pep4 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , tsp1, pep1 , gap1 , pep4 , 및 pep3 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1, slp2 , slp3 , tsp1 , pep1 , gap1 , pep4 , pep3 , 및 pep2 의 발현 수준이 감소된 것이다. 다른 구체예들에서, 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , slp3 , tsp1 , pep1 , gap1 , pep4 , pep3 , pep2 , 및 pep5 의 발현 수준이 감소된 것이다. 몇몇 구체예에서, 세포, 예컨대 트리코더마 세포는 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 적어도 12종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 그 활성을 갖지 않으며, 상기 12종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 12종의 프로테아제들은 pep1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7이다. 다른 구체예에서, 세포, 예컨대 트리코더마 세포는, 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, (i) 적어도 13종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성이 없고, 상기 13종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 13종의 프로테아제들은 - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, pep9; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp3;이거나, (ii) 적어도 14종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성이 없고, 상기 14종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 14종의 프로테아제들은 pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2이거나; 또는, (iii) 적어도 15종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성이 없고, 상기 15종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 15종의 프로테아제들은 - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp1; 또는, - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp5인 것이다. 다른 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 세포는, 면역글로불린 또는 항체를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고, 적어도 16종, 적어도 17종, 적어도 18종, 적어도 19종 또는 적어도 20종 또는 그 이상의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않으며, 상기 인용된 프로테아제들에 13, 14 또는 15개의 돌연변이를 갖고, 추가로 1개 이상의 부가적인 돌연변이를 포함하되, 상기 부가적인 돌연변이는 대응하는 부가적인 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 것이고, 상기 적어도 부가적인 프로테아제는 다음으로 이루어진 군으로부터 선택된다: - 아스파틱 프로테아제 pep6, pep10, pep13, pep14, 또는 pep16; - slp 유사 프로테아제 slp57433, slp35726, slp60791, 또는 slp109276; - gap 유사 프로테아제 gap3or gap4; - 세도리신 유사 프로테아제 sed2, sed3, 또는 sed5; - 프로테아제65735, 프로테아제77577, 프로테아제81087, 프로테아제56920, 프로테아제122083, 프로테아제79485, 프로테아제120998, 또는 프로테아제61127의 군으로부터 선택된 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659, 프로테아제58387, 프로테아제75159, 프로테아제56853, 또는 프로테아제64193의 군으로부터 선택된 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452, 프로테아제80762, 프로테아제21668, 프로테아제81115, 프로테아제82141, 프로테아제23475의 군으로부터 선택된 그룹 C 프로테아제; - 프로테아제121890, 프로테아제22718, 프로테아제47127, 프로테아제61912, 프로테아제80843, 프로테아제66608, 프로테아제72612, 프로테아제40199의 군으로부터 선택된 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210, 프로테아제111694, 프로테아제82577의 군으로부터 선택된 그룹 E 프로테아제. 다른 구체예에서, 사상형 진균 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유한다. 사상형 진균 세포, 예컨대, 트리코더마 진균 세포가 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 구체예에서, 상기 사상형 진균 세포는 pep1 , pep3 , pep4 , pep8 , pep11 , pep12 , tsp1 , slp1 , slp2 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제 또는 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , gap1 , gap2 , slp1 , slp2 , slp7 , 및 tsp1 로부터 선택된 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제 인코딩 유전자들과 임의로 조합된 , pep9 , amp1 , amp2 및 sep1 으로부터 선택된 적어도 2종, 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제들을 감소된 수준으로 발현하거나 발현하지 않을 수 있다. 사상형 진균 세포가 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 몇몇 구체예에서, 예컨대 트리코더마 세포는, pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8 , pep11 , pep12, tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7 , gap1 , 및 gap2 로부터 선택된 프로테아제 인코딩 유전자들의 제2 그룹과 임의로 조합된, 다음의 pep9 , amp1 , amp2 , mp1 , mp2 , mp3, mp4 , mp5 및 sep1 로부터 선택된 프로테아제 중 1종 이상의 프로테아제의 발현 수준이 감소되거나 발현 하지 않는다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , 및 gap2 . 의 발현 수준이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 slp1 , slp2 , pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , pep2 , pep3 , pep5 , tsp1 , 및 gap2 의 발현 수준이 낮은 것이다. 다른 구체예에서, 세포, 예컨대 트리코더마 진균 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , tsp1 , slp1 , gap1 , gap2 , 및 pep4 의 발현이 감소된 것이다. 또 다른 구체예에서, 세포는 성장인자를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , 및 pep5 로부터 선택된 pep형 프로테아제 유전자의 발현이 감소된 것이다. 바람직한 특정 구체예에서, 성장 인자는 IGF-1이거나 또는 인터페론은 인터페론-α 2b이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , 및 pep4 의 발현 수준이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , 및 slp7 의 발현 수준이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , 및 slp2 의 발현이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , slp2 , 및 pep2 의 발현이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , slp2 , pep2 , 및 pep3 의 발현 수준이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , slp2 , pep2 , pep3 , 및 pep5 의 발현 수준이 감소된 것이다. 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며, 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , slp2 , pep2 , pep3 , pep5 , 및 slp1 의 발현 수준이 감소된 것이다 특정 구체예에서, 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며 프로테아제 인코딩 유전자들 pep1 , gap1 , pep4 , slp7 , slp2 , pep2 , pep3 , pep5 , slp1 , 및 tsp1 의 발현 수준이 감소된 것이다. 몇몇 구체예에서, 세포, 예컨대 트리코더마 세포는 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며 적어도 12종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않고, 상기 12종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 12종의 프로테아제는 pep1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7이다. 다른 구체예에서, 세포, 예컨대 트리코더마 세포는, 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하며 (i) 적어도 13종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않고, 상기 13종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 13종의 프로테아제는 - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, pep9; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp7; - pep1, tsp1, slp1, gap1, gap2, pep4, pep3, pep5, pep2, sep1, slp8, amp2, slp3;이거나 (ii) 적어도 14종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않고, 상기 14종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 14종의 프로테아제는 pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2이거나; 또는, (iii) 적어도 15종의 프로테아제의 프로테아제 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않고, 상기 15종의 프로테아제를 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 돌연변이를 포함하되, 상기 15종의 프로테아제는 - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp1; 또는, - pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 pep9 slp2 mp5인 것이다. 다른 구체예에서, 사상형 진균 세포, 예컨대 트리코더마 세포는, 성장 인자, 인터페론, 시토카인, 인간 혈청 알부민, 또는 인터류킨을 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하고 적어도 16종, 적어도 17종, 적어고 18종, 적어도 19종 또는 적어도 20종 또는 그 이상의 프로테아제의 활성이 감소되거나 활성을 갖지 않으며, 상기 인용된 13, 14 또는 15종의 프로테아제들이 돌연변이된 것이고, 추가로 1개 이상의 부가적인 돌연변이를 포함하되, 부가적인 돌연변이 각각은 대응하는 부가적인 프로테아제 활성을 감소 또는 제거하는 것이고 상기 적어도 부가적인 프로테아제는 다음으로 이루어진 군으로부터 선택되는 것이다 - 아스파틱 프로테아제 pep6, pep10, pep13, pep14, 또는 pep16; - slp 유사 프로테아제 slp57433, slp35726, slp60791, 또는 slp109276; - gap 유사 프로테아제 gap3or gap4; - 세도리신 유사 프로테아제 sed2, sed3, 또는 sed5; - 프로테아제65735, 프로테아제77577, 프로테아제81087, 프로테아제56920, 프로테아제122083, 프로테아제79485, 프로테아제120998, 또는 프로테아제61127로부터 선택되는 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659, 프로테아제58387, 프로테아제75159, 프로테아제56853, 또는 프로테아제64193로부터 선택되는 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452, 프로테아제80762, 프로테아제21668, 프로테아제81115, 프로테아제82141, 프로테아제23475로부터 선택되는 그룹 C 프로테아제; - 프로테아제121890, 프로테아제22718, 프로테아제47127, 프로테아제61912, 프로테아제80843, 프로테아제66608, 프로테아제72612, 프로테아제40199로부터 선택되는 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210, 프로테아제111694, 프로테아제82577로부터 선택되는 그룹 E 프로테아제. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는, 감소된 프로테아제 활성이 없는 대응하는 모 사상형 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 3-배, 적어도 4-배, 적어도 5-배, 적어도 6-배, 적어도 7-배, 적어도 8-배, 적어도 9-배, 적어도 10-배, 적어도 15-배, 적어도 20-배, 적어도 25-배, 적어도 30-배, 적어도 40-배, 적어도 50-배, 적어도 60-배, 적어도 70-배, 적어도 75-배, 적어도 80-배, 적어도 90-배, 적어도 100-배, 또는 그 이상 더 높은 수준으로 생산된다. 다른 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 대응하는 모 사상형 진균 세포에서 폴리펩타이드의 전장 버젼의 생산 수준보다 더 높은 수준으로 전장 버젼으로 생산된다. 사상형 진균 세포가 비-포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 구체예들에서, 비-포유동물의 폴리펩타이드는 아미노펩티다제, 아밀라제, 카르보히드라제, 카르복시펩티다제, 카탈라제, 셀룰라제, 키티나제, 큐티나제, 데옥시리보뉴클리아제, 에스테라제, 알파-갈락토시다제, 베타-갈락토시다제, 글루코아밀라제, 알파-글루코시다제, 베타-글루코시다제, 인버타제, 라카제, 리파제, 뮤타나제, 옥시다제, 펙틴분해 효소, 퍼옥시다제, 포스포리파제, 피타제, 폴리페놀옥시다제, 단백질분해 효소, 리보뉴클리아제, 트랜스글루타미나제 또는 자일라나제일 수 있다. 비-포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 임의로 pep1 , pep2 , pep3 , pep4 , pep5 , pep8, pep11, pep12, tsp1 , slp1 , slp2 , slp3 , slp7, gap1 , 및 gap2 .로부터 선택된 적어도 3종, 적어도 4종, 적어도 5종 또는 적어도 6종의 프로테아제 인코딩 유전자들과 조합적으로, pep9 , amp1 , amp2 mp1 , mp2 , mp3, mp4, mp5 및 sep1 로부터 선택된 적어도 2종, 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제의 발현이 감소되거나 검출 불가능할 수 있다. 특정 구체예들에서, 비-포유동물의 폴리펩타이드는 대응하는 모 사상형 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 생산 수준보다 적어도 3-배, 적어도 4-배, 적어도 5-배, 적어도 6-배, 적어도 7-배, 적어도 8-배, 적어도 9-배, 적어도 10-배, 적어도 15-배, 적어도 20-배, 적어도 25-배, 적어도 30-배, 적어도 40-배, 적어도 50-배, 적어도 60-배, 적어도 70-배, 적어도 75-배, 적어도 80-배, 적어도 90-배, 적어도 100-배, 또는 그 보다 더 높은 수준으로 생산된다. 다른 구체예들에서, 비-포유동물의 폴리펩타이드는 대응하는 모 사상형 진균 세포에서의 폴리펩타이드의 전장 버젼의 생산 수준보다 더 높은 수준으로 전장 버젼으로 생산된다. 부가적인 프로테아제들의 감소된 활성 몇몇 구체예들에서, 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 1종 이상의 부가적인 프로테아제들의 활성 역시도 감소된다. 특정 구체예들에서, 1종 이상의 부가적인 프로테아제들의 발현 수준이 감소된다. 바람직한 특정 구체예들에서, 1종 이상의 부가적인 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들 각각은 대응하는 프로테아제 활성을 감소시키는 돌연변이를 포함한다. 1종 이상의 부가적인 프로테아제 인코딩 유전자들은 pep7 , tpp1 , gap2 , slp3 , slp5 , slp6 , slp7 , slp8 또는 다음으로 이루어진 군으로부터 선택된 프로테아제를 인코딩하는 유전자일 수 있다: - 아스파틱 프로테아제 pep6, pep10, pep13, pep14, 또는 pep16; - slp 유사 프로테아제 slp57433, slp35726, slp60791, 또는 slp109276; - gap 유사 프로테아제 gap3or gap4; - 세도리신 유사 프로테아제 sed2, sed3, 또는 sed5; - 프로테아제65735, 프로테아제77577, 프로테아제81087, 프로테아제56920, 프로테아제122083, 프로테아제79485, 프로테아제120998, 또는 프로테아제61127의 군으로부터의 그룹 A 프로테아제; - 프로테아제21659, 프로테아제58387, 프로테아제75159, 프로테아제56853, 또는 프로테아제64193의 군으로부터의 그룹 B 프로테아제; - 프로테아제82452, 프로테아제80762, 프로테아제21668, 프로테아제81115, 프로테아제82141, 프로테아제23475의 군으로부터의 그룹 C 프로테아제; - 프로테아제121890, 프로테아제22718, 프로테아제47127, 프로테아제61912, 프로테아제80843, 프로테아제66608, 프로테아제72612, 프로테아제40199의 군으로부터의 그룹 D 프로테아제; 또는 - 프로테아제22210, 프로테아제111694, 프로테아제82577의 군으로부터의 그룹E 프로테아제. 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포들이 아스퍼질러스 세포인 경우, 총 프로테아제 활성은, 프로테아제들의 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 아스퍼질러스 세포에서의 총 프로테아제 활성의 50% 이하로 감소된다. [00260] 특정 구체예들에서, 본 발명의 세포, 예컨대 트리코더마 세포에서 총 프로테아제 활성은, 프로테아제들의 활성이 감소되지 않은 대응하는 모 아스퍼질러스 세포에서의 총 프로테아제 활성의 49% 이하, 31% 이하, 13% 이하, 10% 이하, 6.3% 이하, 또는 5.5% 이하로 감소된다. 부가적인 재조합 변형 [00261] 특정 구체예들에서, 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 또한 돌리칠-P-Man:Man(5)GlcNAc(2)-PP-돌리칠 만노실트랜스퍼라제의 감소된 활성을 갖는다. 돌리칠-P-Man:Man(5)GlcNAc(2)-PP-돌리칠 만노실트랜스퍼라제 (EC 2.4.1.130)는 알파-D-만노실 잔기를 돌리칠-포스페이트 D-만노스로부터 막 지질-결합된 올리고사카라이드로 전달한다. 일반적으로, 돌리칠-P-Man:Man(5)GlcNAc(2)-PP-돌리칠 만노실트랜스퍼라제 효소는 alg3 유전자에 의해 인코딩된다. 따라서, 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 alg3 유전자에 의해 인코딩되는 활성인 ALG3의 감소된 활성을 갖는다. 몇몇 구체예들에서, alg3 유전자는 대응하는 ALG3 활성을 감소시키는 돌연변이를 함유한다. 특정 구체예들에서, alg3 유전자는 사상형 진균 세포로부터 결실된다. *[00262] 다른 구체예들에서, 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 또한 α-1,2-만노시다제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유한다. α-1,2-만노시다제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 그 숙주 세포에 내인성이거나 또는 그 숙주 세포에 대해 이종일 수 있다. 이들 폴리뉴클레오타이드들은 효과적인 엑소-α-2-만노시다제 절단 없이, 골지(Golgi)로부터 ER로 전달된 고-만노스 글리칸을 발현하는 사상형 진균 세포의 경우 특히 유용하다. α-1,2-만노시다제는 글리코사이드 하이드롤라제 패밀리 47에 속하는 만노시다제 I형 효소일 수 있다 (cazy.org/GH47_all.html). 특정 구체예들에서 α-1,2-만노시다제는 cazy.org/GH47_characterized.html에 등재된 효소이다. 특히, α-1,2-만노시다제는 ERα-만노시다제 I EC 3.2.1.113 효소들의 서브패밀리의 효소들처럼 당단백질들을 절단하는 ER-타입 효소일 수 있다. 이러한 효소의 예로는 인간 α-2-만노시다제 1B (AAC26169), 포유동물의 ER 만노시다제의 조합, 또는 사상 진균 효소 예컨대 α-1,2-만노시다제 (MDS1)를 들 수 있다 ( T. reesei AAF34579; Maras M 등 J Biotech. 77, 2000, 255). ER/Golgi 발현을 위해 만노시다제의 촉매 도메인은 일반적으로 HDEL, KDEL, 또는 ER의 일부 또는 초기 Golgi 단백질과 같은 표적 펩타이드와 융합하거나 또는 동물 또는 식물의 만노시다제 I 효소의 구조를 표적하는 내인성 ER에 의해 발현된다 [예컨대, Callewaert 등 2001 Use of HDEL-tagged Trichoderma reesei mannosyl oligosaccharide 1,2-aD-mannosidase for N-glycan engineering in Pichia pastoris . FEBS Lett 503: 173-78 참조]. [00263] 추가의 구체예들에서, 본 발명의 사상형 진균 세포들 또는 트리코더마 진균 세포들은 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인도 함유한다. 이러한 촉매 도메인들은 비-포유동물 세포에서 복합 N-글리칸을 발현하는데 유용하다. N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I (GlcNAc-TI; GnTI; EC 2.4.1.101)은 반응 UDP-N-아세틸-D-글루코사민 + 3-(알파-D-만노실)-베타-D-만노실-R<=>UDP + 3-(2-(N-아세틸-베타-D-글루코사미닐)-알파-D-만노실)-베타-D-만노실-R을 촉매하는데, 여기서 R은 글리칸 수용체 중 N-링크된 올리고사카라이드의 잔부를 나타낸다. N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인은 이 반응을 촉매할 수 있는 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 효소의 여하한 일부분일 수 있다. N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II (GlcNAc-TII; GnTII; EC 2.4.1.143)는 반응 UDP-N-아세틸-D-글루코사민 + 6-(알파-D-만노실)-베타-D-만노실-R<=>UDP + 6-(2-(N-아세틸-베타-D-글루코사미닐)-알파-D-만노실)-베타-D-만노실-R을 촉매하며, 여기서 R은 글리칸 수용체 중 N-링크된 올리고사카라이드의 잔부를 나타낸다. N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 이 반응을 촉매할 수 있는 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 효소의 여하한 일부분일 수 있다. 적절한 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인들 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인들의 예로는 국제공개 WO2012/069593에 개시된 것을 들 수 있다. N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 단일 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩될 수 있다. 특정 구체예들에서, 이 단일 폴리뉴클레오타이드는 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인과 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인을 함유하는 융합 단백질을 인코딩한다. 또는, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인은 제1 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되고 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인은 제2 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩될 수 있다. [00264] 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포가 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인을 함유하는 구체예들에서는, 세포가 만노시다제 II를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드 역시도 함유할 수 있다. 만노시다제 II 효소는 GlcNAcMan5의 Man5 구조를 절단하여 GlcNAcMan3를 생상시키고, GnTII의 촉매 도메인의 작용과 조합될 경우, GO를 생성시킬 수 있으며; 나아가 갈락토실트랜스퍼라제의 촉매 도메인의 작용과 조합하여 G1 및 G2를 생성시킬 수 있다. 특정 구체예들에서 만노시다제 II-타입 효소들은 글리코사이드 하이드롤라제 패밀리 38 (cazy.org/GH38_all.html)에 속한다. 이러한 효소들의 예에는 인간 효소 AAC50302, 디. 멜라노가스터( D. melanogaster ) 효소 (Van den Elsen JM 등 (2001) EMBO J. 20: 3008-3017), those with the 3D structure according to PDB-레퍼런스 1HTY에 따른 3D 구조를 갖는 것들, 및 PDB의 촉매 도메인으로 참조되는 것들이 포함된다. ER/골지 발현을 위해 만노시다제의 촉매 도메인은 일반적으로 예컨대 국제공개 WO2012/069593에 개시된 표적 펩타이드들 또는 SEQ ID NOs 589-594의 표적 펩타이드들을 이용하여 N-말단 표적 펩타이드와 융합된다. 만노시다제 II-타입 만노시다제의 촉매 도메인에 의한 형질전환 후, GlcNAc2Man3, GlcNAc1Man3 또는 G0를 효과적으로 생산하는 균주를 선발한다. [00265] 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 UDP-GlcNAc 트랜스포터를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유한다. [00266] 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 β-l,4-갈락토실트랜스퍼라제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유한다. 일반적으로, β - 1,4-갈락토실트랜스퍼라제들은 CAZy 글리코실트랜스퍼라제 패밀리 7에 속한다 (cazy.org/GT7_all.html) . 유용한 β4GalT 효소들의 예로는 β4GalT1, 예컨대 소의 Bos 타우루스 효소 AAA30534.1 (Shaper NL 등 Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83 (6), 1573-1577 (1986)), 인간 효소(Guo S. 등 Glycobiology 2001, 11:813-20), 및 Mus 무스쿨루스 효소 AAA37297 (Shaper, NL 등 1998 J. Biol. Chem. 263 (21), 10420-10428)를 들 수 있다. 사상형 진균 세포가 갈락토실트랜스퍼라제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 본 발명의 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포는 UDP-Gal 4 에피머라제 및/또는 UDP-Gal 트랜스포터를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드도 함유한다. 사상형 진균 세포가 갈락토실트랜스퍼라제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 본 발명의 특정 구체예에서는 숙주 세포 배양시 탄소원으로서 글루코스 대신 락토스를 이용할 수 있다. 배양 배지의 pH는 pH 4.5 내지 7.0 또는 pH 5.0 내지 6.5일 수 있다. 사상형 진균 세포가 갈락토실트랜스퍼라제를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드 및 임의로, UDP-Gal 4 에피머라제 및/또는 UDP-Gal 트랜스포터를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 본 발명의 특정 구체예들에서, 세포 배양 배지에 Mn2+, Ca2+ 또는 Mg2+와 같은 2가 양이온 이온을 첨가할 수 있다. [00267] 전술한 구체예들과 조합가능한 특정 구체예들에서, 숙주 세포에서 알파-1,6-만노실트랜스퍼라제의 활성 수준은 야생형 숙주 세포에서의 활성 수준에 비해 감소된다. 특정 구체예들에서, 사상 진균은 야생형 사상형 진균 세포에서의 발현 수준에 비해 ochl 유전자의 발현 수준이 감소된다. [00268] 또 다른 측면은 Man3GlcNAc2 N-글리칸 [즉 Manα3(Mana6)Manb4GlcNAcβ4GlcNAc] 를 제조하는 방법에 관한 것으로, 이 방법은 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 가지며 야생형 사상형 진균 세포에서의 활성 수준에 비해 alg3 만노실트랜스퍼라제의 활성 수준이 감소된 사상형 진균 세포를 제공하는 단계 및 상기 사상형 진균 세포를 배양하여 Man3GlcNAc2 글리칸을 생산하는 단계를 포함하는 것으로서, 여기서 상기 Man3GlcNAc2 글리칸은 상기 사상형 진균 세포에 의해 분비되는 중성 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. 특정 구체예에서, Man3GlcNAc2 N-글리칸은 이종 펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%,적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 나타낸다. [00269] 또 다른 측면은 사상형 진균 세포에서 예컨대 GlcNAc2Man3GlcNAc2 {즉 G0, 즉 GlcNAcβ2Manα3(GlcNAcβ2Mana6)Manβ4GlcNAcβ4GlcNAc} 글리칸과 같은 복합 N-글리칸 (즉 말단 GlcNAc2Man3 구조를 포함하는 N-글리칸)을 생산하는 방법을 제공하는데, 이 방법은 사상형 진균 세포 with a 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 포함하고, 야생형 사상형 진균 세포에서의 활성 수준에 비해 감소된 alg3 만노실트랜스퍼라제의 활성 수준을 가지며, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 추가로 포함하는 사상형 진균 세포를 제공하는 단계 및 상기 사상형 진균 세포를 배양하여 복합 N-글리칸, 예컨대 GlcNAc2Man3GlcNAc2 글리칸을 생산하는 단계를 포함하되, 여기서 상기 GlcNAc2Man3GlcNAc2 글리칸은 상기 사상형 진균 세포가 분비하는 중성 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. 특정 구체예들에서, 복합 N-글리칸, 예컨대 GlcNAc2Man3GlcNAc2 글리칸은 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. 특정 구체예들에서, 상기 복합 N-글리칸은 GlcNAcMan3 및/또는 GlcNAc2Man3이다. [00270] 또 다른 측면은 사상형 진균 세포에서 G1 또는 G2 N-글리칸 또는 그의 혼합물, 예컨대 GalGlcNAc2Man3GlcNAc2 {즉 G1, 즉 Galβ4GlcNAcβ2Manα3(GlcNAcβ2Manα6)Manβ4GlcNAcβ4GlcNAc} 또는 GlcNAcβ2Manα3(Galβ4GlcNAcβ2Manα6)Manβ4GlcNAcβ4GlcNAc} 및/또는 Gal2GlcNAc2Man3GlcNAc2 {즉 G2, 즉 Galβ4GlcNAcβ2Manα3(Galβ4 GlcNAcβ2Manα6)Manβ4GlcNAcβ4GlcNAc} 글리칸을 생산하는 방법을 제공하는데 이 방법은 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이를 포함하고 및 야생형 사상형 진균 세포에서의 활성 수준에 비해 감소된 alg3 만노실트랜스퍼라제 활성 수준을 가지며, 추가로 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드, N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 II 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드 및 GalT 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 포함하는 사상형 진균 세포를 제공하는 단계 및 상기 사상형 진균 세포를 배양하여 G1 또는 G2 N-글리칸 또는 그의 혼합물을 생산하는 단계를 포함하되, 여기서 G1 글리칸은 사상형 진균 세포에 의해 분비된 중성 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성하거나 또는 G2 글리칸은 사상형 진균 세포에 의해 분비된 중성 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. 특정 구체예에서, G1 글리칸은 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. 특정 구체예에서, G2 글리칸은 폴리펩타이드의 총 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. [00271] 특정 구체예들에서, 복합 N-글리칸의 생산 방법은 상이한 글리칸들의 혼합물을 생성시킨다. 복합 N-글리칸 또는 Man3GlcNAc2는 이러한 글리칸 혼합물의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%), 또는 적어도 90% 이상을 구성할 수 있다. 특정 구체예들에서, 폴리펩타이드의 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%), 또는 적어도 90% 이상은 이러한 글리칸 혼합물로 구성된다. 특정 구체예들에서, 복합 및 G1 및/또는 G2 N-글리칸의 생산 방법은 상이한 글리칸들의 혼합물을 생상시킨다. 복합 N-글리칸, Man3GlcNAc2, G1 및/또는 G2은 이러한 그리칸 혼합물의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%), 또는 적어도 90% 이상을 구성할 수 있다. 특정 구체예들에서, 폴리펩타이드의 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%), 또는 적어도 90% 이상은 이러한 글리칸 혼합물로 구성된다. [00272] 특정 구체예들에서, 하이브리드 N-글리칸의 생산 방법이 요망된다. 본 명세서에서, "하이브리드(hybrid)"는 예컨대 GlcNAcβ2Manα3[Manα3(Manα6)Manα6]Manβ4GlcNAcβ4GlcNAc과 같이 N-아세틸글루코사민 결합을 갖는 치환 만노스 잔기들과 비치환 말단 만노스 잔기들 (고-만노스 글리칸들에 존재하는 것과 같은)을 모두 함유하는 글리칸을 의미한다. 이러한 구체예에서, Man5 {즉 Manα3[Manα3(Manα6)Manα6]Manβ4GlcNAcβ4GlcNAc}를 발현하는 트리코더마 리세이 균주와 같은 사상형 진균세포를 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드 및 N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 I 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드로 형진전환시키고 이 사상형 진균 세포를 배양하여 하이브리드 N-글리칸를 생산하되, 여기서 하이브리드 N-글리칸은 사상형 진균 세포에 의해 분비되는 중성 N-글리칸의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)를 구성한다. 특정 구체예에서, 폴리펩타이드의 N-글리칸의 적어도 10%, 적어도 20%, 적어도 30%, 적어도 40%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 또는 100% (mol%)는 하이브리드 N-글리칸으로 구성된다 . [00273] Man3GlcNAc2, 복합체, 하이브리드, G1, 및 G2 N-글리칸은 아미노산, 펩타이드, 및 폴리펩타이드로부터 선택된 분자에 부착될 수 있다. 특정 구체예들에서, Man3GlcNAc2, 복합체, 하이브리드, G1, 및 G2 N-글리칸은 이종 폴리펩타이드에 부착될 수 있다. 특정 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 글리코실화 단백질이다. 특정 구체예에서, 글리코실화 폴리펩타이드는 포유동물의 폴리펩타이드이다. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 항체 또는 그의 항원-결합 단편이다. [00274] 특정 구체예들에서, 글리코실트랜스퍼라제, 또는 예컨대, GnTI, GnTII, 또는 GalT 또는 글리코실하이드롤라제들, 예컨대, α-1,2-만노시다제 또는 만노시다제 II는 촉매 도메인들에 링크된 표적 펩타이드를 포함한다. 본 명세서에서 "링크된(linked)"이라는 용어는 폴리펩타이드의 경우 아미노산 잔기들의 2 폴리머들 또는 폴리뉴클레오타이드의 경우 뉴클레오타이드들의 2 폴리머들이 상호 인접하여 직접 커플링되거나 또는 동일한 폴리펩타이드 또는 폴리뉴클레오타이드 내에 존재하지만 개재(intervening) 아미노산 잔기들 또는 뉴클레오타이드들에 의해 이격되어 있는 것을 의미한다. 본 명세서에서 "표적 펩타이드"는 사상형 재조합 단백질을 진균 세포 내의 세포질 세망(ER) 또는 Golgi체 (Golgi)에 국소화시킬 수 있는 재조합 단백질의 여하한 잔기 수의 연속적인 아미노산 잔기들을 의미한다. 표적 펩타이드는 그 촉매 도메인들에 대한 N-말단 또는 C-말단일 수 있다. 특정 구체예들에서, 표적 펩타이드는 그 촉매 도메인들의 N-말단이다. 특정 구체예들에서, 표적 펩타이드는 ER 또는 골지 막에 대한 직접 결합을 제공한다. 표적 펩타이드의 구성원들은 ER 또는 골지기관 내에 보통 들어있는 효소로부터 유래할 수 있다. 이러한 효소로는 만노시다제, 만노실트랜스퍼라제, 글리코실트랜스퍼라제, 2형 골지 단백질, 및 MNN2, MNN4, MNN6, MNN9, MNN10, MNS1, KRE2, VAN1, 및 OCH1 효소를 들 수 있다. 적절한 표적 펩타이드들이 국제공개 WO2012/069593에 설명되어 있다. 일 구체예에서, GnTI 또는 GnTII의 표적 펩타이드는 인간 GnTII 효소이다. 다른 구체예들에서, 표적 펩타이드는 트리코더마 Kre2 , Kre2 -유사, Och1 , Anp1 , 및 Van1 로부터 유래한다. 일 구체예에서, 표적 펩타이드는 SEQ ID NOs: 589-594로부터 선택된다. 본 발명의 사상형 진균 세포들의 용도 [00275] 본 발명은 또한 본 발명의 사상형 진균 세포들, 예컨대 적어도 3종의 프로테아제들의 프로테아제 활성이 감소되거나 없으며, 증가된 수준으로 생산되는 포유동물의 폴리펩타이드와 같은 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 트리코더마 진균 세포들을, 이종 폴리펩타이드 안정성을 향상시키고 이종 폴리펩타이드를 만드는데 사용하는 방법에 관한 것이기도 하다. 단백질의 안정성 측정 및 이종 폴리펩타이드의 제조 방법은 당업계에 잘 알려져 있으며 본 발명에 설명된 모든 방법과 기술들이 제한없이 이에 포함된다. [00276] 따라서, 본 발명의 특정 구체예들은 이종 폴리펩타이드 안정성을 향상시키는 방법에 관한 것으로서 이 방법은: a) 적어도 3종의 프로테아제들의 프로테아제 활성이 감소되거나 없는 세포로서 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유하는 사상형 진균 세포를 제공하고; 및 b) 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들의 돌연변이를 함유하지 않는 숙주 세포에 비해 이종 폴리펩타이드가 증가된 안정성을 갖는 것인 이종 폴리펩타이드가 발현되도록, 세포를 배양하는 것에 의한다. 본 발명의 다른 구체예들은 포유동물의 폴리펩타이드 안정성을 향상시키는 방법에 관한 것으로서, 이 방법은: a) 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 없는 트리코더마 진균 세포로서 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유하는 트리코더마 진균 세포를 제공하고; 및 b) 프로테아제들을 인코딩하는 유전자들의 돌연변이를 함유하지 않는 숙주 세포에 비해 포유동물의 폴리펩타이드가 증가된 안정성을 갖는 것인 포유동물의 폴리펩타이드가 발현되도록, 세포를 배양하는 것에 의한다. 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포는 "본 발명의 사상형 진균 세포들" 섹션에 설명된 세포이면 어느 것이든 무방하다. 폴리펩타이드 안정성을 측정하고 사상 진균 및 트리코더마 진균 세포들을 배양하는 방법은 기술 분야에 잘 알려져 있고, 본 발명에 설명된 모든 방법과 기술을 포함하되 이에 한정되지 않는다. [00277] 특정 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드 또는 포유동물의 폴리펩타이드의 안정성은 대응하는 모 사상 진균 또는 트리코더마 진균 세포에서 발현되는 이종 폴리펩타이드 또는 포유동물의 폴리펩타이드에 비해 적어도 2-배, 적어도 3-배, 적어도 4-배, 적어도 5-배, 적어도 6-배, 적어도 7-배, 적어도 8-배, 적어도 9-배, 적어도 10-배, 적어도 15-배, 적어도 20-배, 적어도 25-배, 적어도 30-배, 적어도 40-배, 적어도 50-배, 적어도 60-배, 적어도 70-배, 적어도 75-배, 적어도 80-배, 적어도 90-배, 적어도 100-배, 또는 그 이상 증가된다. [00278] 본 발명의 다른 구체예들은 이종 폴리펩타이드의 제조 방법에 관한 것으로서, 이 방법은: a) 적어도 3종의 프로테아제들의 프로테아제 활성이 감소되거나 없는 세포로서 이종 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유하는 사상형 진균 세포를 제공하고; b) 이종 폴리펩타이드가 발현되도록, 숙주 세포를 배양한 다음; 및 c) 이종 폴리펩타이드를 정제하는 것에 의한다. 본 발명의 또 다른 구체예들은 포유동물의 폴리펩타이드의 제조 방법에 관한 것으로서, 이 방법은: a) 적어도 3종의 프로테아제들의 활성이 감소되거나 없는 트리코더마 진균 세포로서 포유동물의 폴리펩타이드를 인코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 추가로 함유하는 트리코더마 진균 세포를 제공하고; b) 포유동물의 폴리펩타이드가 발현되도록, 숙주 세포를 배양한 다음; c) 포유동물의 폴리펩타이드를 정제하는 것에 의한다. 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포는 "본 발명의 사상형 진균 세포들" 섹션에 설명된 세포이면 어느 것이든 무방하다. 사상 진균 및 트리코더마 진균 세포들을 배양하고 폴리펩타이드들를 정제하는 방법들은 기술 분야에 잘 알려져 있고, 본 발명에 설명된 모든 방법과 기술을 포함하되 이에 한정되지 않는다. [00279] 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포는pH 3.5 내지 7; pH 3.5 내지 6.5; pH 4 내지 6; pH 4.3 내지 5.7; pH 4.4 내지 5.6; 및 pH 4.5 내지 5.5로부터 선택된 pH 범위에서 배양된다. 특정 구체예들에서, 항체 생산을 위해 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포를 4.7 내지 6.5; pH 4.8 내지 6.0; pH 4.9 내지 5.9; 및 pH 5.0 내지 5.8로부터 선택된 pH 범위에서 배양한다. [00280] 몇몇 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 포유동물의 폴리펩타이드이다. 다른 구체예들에서, 이종 폴리펩타이드는 비-포유동물의 폴리펩타이드이다. [00281] 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 면역글로불린, 면역글로불린 중쇄, 면역글로불린 경쇄, 모노클로날 항체, 하이브리드 항체, F(ab')2 항체 단편, F(ab) 항체 단편, Fv 분자, 단쇄 Fv 항체, 다이머 항체 단편, 트라이머 항체 단편, 기능성 항체 단편, 단일 도메인 항체, 멀티머 단일 도메인 항체, 면역애드헤신, 인슐린-유사 성장 인자 1, 성장 호르몬, 인슐린, 및 에리쓰로포이에틴으로부터 선택된다. 다른 구체예들에서, 포유동물의 단백질은 면역글로불린 또는 인슐린-유사 성장 인자 1이다. 또 다른 구체예들에서, 포유동물의 단백질은 항체이다. 추가의 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드의 수율은 리터 당 적어도 0.5, 적어도 1, 적어도 2, 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5 그램이다. 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 항체, 임의로, IgG1, IgG2, IgG3, 또는 IgG4이다. 추가의 구체예들에서, 항체의 수율은 리터 당 적어도 0.5, 적어도 1, 적어도 2, 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5 그램이다. 또 다른 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 성장 인자 또는 시토카인이다. 추가의 구체예들에서, 성장 인자 또는 시토카인의 수율은 리터 당 0.1, 적어도 0.2, 적어도 0.3, 적어도 0.4, 적어도 0.5, 적어도 1, 적어도 1.5, 적어도 2, 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5 그램이다. 추가의 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 항체이고 이 항체는 부가적인 아미노산 잔기들 없이 천연 항체 C-말단 및 N-말단의 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 적어도 95%, 또는 적어도 98%를 함유한다. 다른 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 항체이고 이 항체는 C-말단 또는 N-말단 아미노산 잔기들이 결여되지 않은 천연 항체 C-말단 및 N-말단의 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 적어도 95%, 또는 적어도 98%를 함유한다. [00282] 포유동물의 폴리펩타이드가 세포 배양액로부터 정제되는 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드를 함유하는 배양액은, 생산된 폴리펩타이들의 질량의 50% 미만, 40% 미만, 30% 미만, 20% 미만, 또는 10% 미만을 구성하는 폴리펩타이드 단편을 함유한다. 바람직한 특정 구체예들에서, 포유동물의 폴리펩타이드는 항체이며 폴리펩타이드 단편들은 중쇄 단편들 및/또는 경쇄 단편들이다. 포유동물의 폴리펩타이드가 항체 및 세포 배양액로부터 정제된 항체인 다른 구체예들에서, 상기 항체를 함유하는 배양액은 생산된 항체의 질량의 50% 미만, 40% 미만, 30% 미만, 20% 미만, 또는 10% 미만의 질량 백분율을 구성하는 자유 중쇄 및/또는 자유 경쇄를 함유한다. 폴리펩타이드 단편들의 질량 백분율을 결정하는 방법은 기술 분야에 잘 알려져 있고, 여기에는 SDS-겔로부터의 시그널 강도를 측정하는 방법이 포함된다. [00283] 추가의 구체예들에서, 비-포유동물의 폴리펩타이드는 아미노펩티다제, 아밀라제, 카르보히드라제, 카르복시펩티다제, 카탈라제, 셀룰라제. 키티나제, 큐티나제, 데옥시리보뉴클리아제, 에스테라제, 알파-갈락토시다제, 베타-갈락토시다제, 글루코아밀라제, 알파-글루코시다제, 베타-글루코시다제, 인버타제, 라카제, 리파제, 뮤타나제, 옥시다제, 펙틴분해 효소, 퍼옥시다제, 포스포리파제, 피타제, 폴리페놀옥시다제, 단백질분해 효소, 리보뉴클리아제, 트랜스글루타미나제, 및 자일라나제로부터 선택된다. [00284] 개시된 방법들의 특정 구체예들에서, 본 발명의 방법은 1종 이상, 2종 이상, 3종 이상, 4종 이상 또는 5종 이상의 프로테아제 저해제들을 제공하는 추가 단계를 포함한다. 특정 구체예들에서, 프로테아제 저해제들은 포유동물의 폴리펩타이드와 공-발현되는 펩타이드들이다. 다른 구체예들에서, 이 저해제들은 아스파틱 프로테아제들, 트립신-유사 세린 프로테아제들, 서브티리신 프로테아제들, 및 글루타믹 프로테아제들로부터 선택된 프로테아제 패밀리로부터의 적어도 2종, 적어도 3종 또는 적어도 4종의 프로테아제들을 저해한다. 개시된 방법들의 특정 구체예들에서, 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포는 캐리어 단백질도 함유한다. 본 명세서에서, "캐리어 단백질"은 사상형 진균 세포 또는 트리코더마 진균 세포에 내인성이고 대량 분비되는 단백질의 일부이다. 적절한 캐리어 단백질의 비제한적인 예로는 트리코더마 리세이( T. reesei ) 만나아제 I (Man5A, 또는 MANI), 트리코더마 리세이( T. reesei ) 셀로바이오하이드롤라제 II (Cel6A, 또는 CBHII) (예컨대, Paloheimo 등 Appl. Environ. Microbiol. 2003 December; 69(12): 7073-7082 참조) 또는 트리코더마 리세이( T. reesei ) 셀로바이오하이드롤라제 I (CBHI)를 들 수 있다. 몇몇 구체예들에서, 캐리어 단백질은 CBH1이다. 다른 구체예들에서, 캐리어 단백질은 CBH1 코어 영역과 CBH1 링커 영역의 일부분을 포함하는 절단된(truncated) 트리코더마 리세이( T. reesei ) CBH1 단백질이다. 몇몇 구체예들에서, 셀로바이오하이드롤라제 또는 그의 단편과 같은 캐리어가 항체 경쇄 및/또는 항체 중쇄에 융합된다. 몇몇 구체예들에서, 셀로바이오하이드롤라제 또는 그의 단편과 같은 캐리어는 인슐린-유사 성장 인자 1, 성장 호르몬, 인슐린, 인터페론 알파 2b, 섬유모세포 성장 인자 21, 또는 인간 혈청 알부민과 융합된다. 몇몇 구체예들에서, 캐리어-항체 융합 폴리펩타이드는 Kex2 절단 자리(cleavage site)를 포함한다. 특정 구체예들에서, Kex2, 또는 기타 캐리어 절단 효소는 사상형 진균 세포에 내인성이다. 특정 구체예들에서, 예컨대, 효모 또는 TEV 프로테아제로부터 유래하는 또 다른 Kex2 단백질와 같은 캐리어 절단 프로테아제는 사상형 진균 세포에 이종이다. 특정 구체예들에서는, 캐리어 절단 효소가 과발현된다. 특정 구체예에서, 캐리어는 트리코더마 리세이( T. reesei ) CBH1 단백질 GenBank 수탁번호 EGR44817.1의 N-말단부의 약 479 내지 478 아미노산으로 이루어진다. 일 구체예에서, 이종 당단백질(예컨대 항체)를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 캐리어 단백질로서 링커 및 CBH1 촉매 도메인을 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드 및/또는 cbh1 프로모터를 더 포함한다. 특정 구체예에서, 본 발명의 사상형 진균 세포는 KEX2 프로테아제를 과발현한다. 일 구체예에서, 이종 당단백질 (예컨대 항체)는 내인성 진균 폴리펩타이드, Kex2 절단 자리와 같은 프로테아제 자리, 및 항체 중쇄 및/또는 경쇄와 같은 이종 단백질을 포함하는 융합 컨스트럭트로서 발현된다. Kex2 절단 자리에 선행하는 유용한 2-7 아미노산 조합물이 예컨대 문헌 [Mikosch et al . (1996) J. Biotechnol. 52:97-106; Goller et al . (1998) Appl Environ Microbiol. 64:3202-3208; Spencer et al. (1998) Eur. J. Biochem. 258:107-112; Jalving et al. (2000) Appl. Environ. Microbiol. 66:363-368; Ward et al. (2004) Appl. Environ. Microbiol. 70:2567-2576; Ahn et al. (2004) Appl. Microbiol. Biotechnol. 64:833-839; Paloheimo et al. (2007) Appl Environ Microbiol. 73:3215-3224; Paloheimo et al. (2003) Appl Environ Microbiol. 69:7073-7082; 및 Margolles-Clark et al. (1996) Eur J Biochem. 237:553-560]]에 설명된 바 있다. [00286] 이제까지 특정 구체예들을 참조로 본 발명이 설명되었으나, 전술한 설명은 어디까지나 설명 목적으로 제공된 것일 뿐 본 발명의 범위가 이에 한정되는 것은 아니다. 본 발명의 범위에 포함되는 다른 모든 측면, 장점 및 변형예 역시도 본 발명에 속하는 것임이 당업자에게는 명확할 것이다. [00287] 이제까지 설명된 본 발명을 보다 구체적으로 설명하기 위해 하기 실시예들을 참조할 수 있으나, 이러한 실시예들로 본 발명이 한정되는 것은 아니다. 실시예 트리코더마 리세이(Trichoderma reesei)의 특정 프로테아제들 및 프로테아제 활성이 결핍된 대응하는 T. reesei 세포의 동정에 관하여는 본 발명에 참조 병합된 WO 2013/102674 의 실시예 1-23에 설명된 바 있다. 실시예 1 - 결실 플라스미드의 생성 선발을 위해 사용된 마커가 pTTv213 또는 pTTv194로부터 pyr4 - hgh 또는 pyr4 인 것을 제외하고, 기본적으로 WO2013/102674의 실시예 1에서 pep1 결실 플라스미드(deletion plasmid)에 대해 설명된 것과 같은 방법으로 결실 플라스미드를 제조하였다. amp1 결실 플라스미드 (Deletion 플라스미드 for amp1) 958 bp의 5' 플랭킹 영역 및 994 bp의 3' 플랭킹 영역을 amp1 결실 플라스미드 pTTv240의 기초로서 선발하였다. 직접 반복 단편으로서 amp1 5' 플랭크 말단으로부터의 367 bp 스트레치(stretch)를 이용하였다. 이들 단편들을 표 1-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR 증폭시켰다. 플랭킹 영역의 PCR에 사용된 주형(template)은 트리코더마 리세이 야생형 균주 QM6a로부터 수득하였다. 생성물을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 표준 실험실 방법에 따라 겔 추출 키트(Qiagen)을 이용하여 정확한 단편들을 겔로부터 분리하였다. pTTv240에 사용된 pyr4 - hph 선발 마커는 pTTv213 (Δ pep2 - pyr - hph WO2013/102674의 실시예 14 참조)을 Not I 절단하여 수득하였다. pyr4 - hgh 마커 카세트의 제거를 가능케 하기 위해, 카세트의 양쪽 모두에 Not I 제한 자리를 도입하였다. Asc I 자리는 amp1 5' 직접 반복물(direct repeat) 및 3' 플랭크 사이에 도입하였다. 벡터 백본은 Eco RI/ Xho I 절단된 pRS426이었고 WO2013/102674의 실시예 1에 설명된 효모 동종 재조합법을 이용하여 플라스미드 pTTv240을 5' 플랭크, 3' 플랭크, 5' 직접 반복물, pyr4 - hph 마커, 및 벡터 백본을 이용하여 구축하였다. amp1 결실 플라스미드(pTTv240, 표 1-1)는 amp1 위치(locus)의 결실을 일으키고 AMP1 (tre81070)의 완전한 코딩 서열을 커버한다. amp2 결실 플라스미드 918 bp의 5' 플랭킹 영역 및 978 bp의 3' 플랭킹 영역을 amp2 결실 플라스미드 pTTv271의 기초로서 선택하였다. 이들 단편들을 표 1-2에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR 증폭시켰다. 플랭킹 영역의 PCR에 사용된 주형은 트리코더마 리세이 야생형 균주 QM6a로부터 수득하였다. 생성물을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 표준 실험실 방법에 따라 겔 추출 키트(Qiagen)을 이용하여 정확한 단편들을 겔로부터 분리하였다. Not I 절단을 이용하여 pyr4 - hph 카세트를 pTTv194 (Δ pep4 -pyr-hph )로부터 수득하였다. 마커 카세트의 제거를 가능케 하기 위해, 카세트의 양쪽에 Not I 제한 자리를 도입하였다. 벡터 백본은 Eco RI/ Xho I 절단된 pRS426이었고 효모 동종 재조합법을 이용하여 플라스미드 pTTv271을 5' 플랭크, 3' 플랭크, pyr4-hph 마커, 및 벡터 백본으로 구축하였다. 또 다른 amp2 결실 플라스미드 (pTTv327)를 다음과 같이 제조하였다. 직접 반복물 단편으로서 amp2 5' 플랭크의 말단으로부터 311 bp 스트레치를 이용하였다. 단편들을 표 1-3에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR 증폭하였다. 생성물을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 정확한 단편들을 겔로부터 분리하였다. pyr4 - hph 카세트를 Not I 절단에 의해 pTTv210 (Δ sep1 - pyr4 - hph )로부터 수득하였다. 마커 카세트의 제거를 가능케 하기 위해, Not I 제한 자리를 카세트의 양쪽 모두에 도입하였다. Asc I 자리를 amp2 5'직접 반복물과 3' 플랭크 사이에 도입하였다. 벡터 백본은 Eco RI/ Xho I 절단된 pRS426이었고 플라스미드를 및 WO2013/102674의 실시예 1에 설명된 바와 같이 구축하였다. 이들 amp2 결실 플라스미드들 (pTTv271 및 pTTv327)은 amp2 위치에 2143 bp 결실을 야기하고 AMP2 (tre108592)의 완전한 코딩 서열을 커버한다. sep1 결실 플라스미드 첫 번째 sep1 결실 플라스미드인 pTTv210은, 1099 bp 5' 플랭킹 영역 및 806 bp 3' 플랭킹 영역, 직접 반복물 단편으로서 sep1 5' 플랭크의 말단으로부터의 300 bp 스트레치, pyr4 - hph 이중 선발 마커 및 T. reesei 천연 kex2 (tre123561; 프로모터 cDNA1 - kex2 - 터미네이터 cbh2 )에 대한 발현 구조물을 함유하였다. pyr4 를 제외한 다른 모든 단편들을 표 1-4에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR 증폭하였다. 플랭킹 영역, 직접 반복물, kex2 및 터 미네이터의 PCR에 사용된 주형은 트리코더마 리세이 야생형 균주 QM6a로부터 유래하였다. cDNA1 프로모터 및 hph 마커 의 주형은 플라스미드였다. pyr4 마커를 pTTv181로부터 Not I 절단하여 수득하였다 (pTTv181은 WO2013/102674의 실시예 4에 설명된 바 있다). pyr4 - hph 마커 카세트의 제거를 가능케 하기 위해, 카세트 양쪽 모두에 Not I 제한 자리를 도입하였다. Asc I 자리를 sep1 5'직접 반복물과 3' 플랭크 사이에 도입하였다. 생성물을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 정확한 단편들을 겔 추출 키트(Qiagen)를 이용하여 겔로부터 분리하였다. 벡터 백본은 Eco RI/ Xho I 절단된 pRS426이었다. 플라스미드 pTTv210은 전술한 바와 같이 효모 동종 재조합법을 이용하여 전술한 8개의 단편 모두 및 벡터 백본으로 구축하였다. 두 번째 sep1 결실 플라스미드인 pTTv247은 pTTv210으로부터 Asc I 절단에 의해 KEX2 과발현 카세트를 pTTv210으로부터 제거함으로써 구축하였다. 단편들을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 벡터 부분은 겔 추출 키트(Qiagen)에 의해 겔로부터 분리하였다. T4 DNA 리가아제 및 표준 실험실법을 이용하여 pTTv247을 자가연결(self-ligation)에 의해 클로닝하였다. 세 번째 sep1 결실 플라스미드 pTTv255는 다음과 같이 구축하였다. 1099 bp의 5' 플랭킹 영역 및 806 bp의 3' 플랭킹 영역을 기초로서 선택하고 직접 반복물 단편으로서 sep1 5' 플랭크의 말단으로부터의 300 bp 스트레치를 이용하였다. 이들 단편들을 표 1-4에 수록되니 프라이머를 이용하여 PCR 증폭하였다. pyr4 카세트를 pTTv181 (Δ pep4 - pyr4 )로부터 Not I 절단하여 수득하였다. 마커 카세트의 제거를 가능하게 하기 위해, Not I 제한 자리를 카세트의 양쪽 모두에 도입하였다. Asc I 자리를 sep1 5'직접 반복물과 3' 플랭크 사이에 도입하였다. 벡터 백본은 Eco RI/ Xho I 절단된 pRS426이었고 전술한 바와 같이 효모 동종 재조합법을 이용하여 플라스미드를 구축하였다. 결실 플라스미드들 pTTv210, pTTv247 및 pTTv255는 sep1 위치에서 2519 bp 결실을 야기하며 SEP1 (tre124051)의 완전한 코딩 서열을 커버한다. pep9 결실 플라스미드들 918 bp의 5' 플랭킹 영역 및 978 bp의 3' 플랭킹 영역을 pep9 결실 플라스미드 pTTv267의 기초로서 선택하였다. 이들 단편들을 표 1-5에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR 증폭하였다. 플랭킹 영역들의 PCR에 사용된 주형은 트리코더마 리세이 야생형 균주 QM6a로부터 유래하였다. 생성물을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 정확한 단편들을 겔 추출 키트(Qiagen)을 이용하여 겔로부터 분리하였다. pyr4 - hph 카세트을 pTTv194 (Δ pep4 - pyr - hph )로부터 Not I 절단하여 수득하였다. 마커 카세트의 제거를 가능하게 하기 위해, Not I 제한 자리를 카세트의 양쪽 모두에 도입하였다. 벡터 백본은 Eco RI/ Xho I 절단된 pRS426였고 효모 동종 재조합법을 이용하여 5' 플랭크, 3' 플랭크, pyr4 - hph 마커, 및 벡터 백본으로 플라스미드를 구축하였다. 이 pep9 결실 플라스미드 (pTTv267, 표 1-5)는 results in a 1448 bp deletion in the pep9 위치에서 1448 bp 결실을 초래하며 코딩 서열 PEP9 (tre79807)의 대부분을 커버한다. 두 번째 pep9 결실 플라스미드인 pTTv421은 백본으로서 상기 플라스미드 pTTv267을 이용하여 구축하였다. pyr4 5DR와 함께 pyr4 - hph 이중 마커를 pTTv267로부터 Not I 절단하여 제거하였다. Not I 절단에 의해 egl2가 결실된 pTTv264로부터 유래한 플라스미드로부터 새로운 마커인 pyr4 - hph 를 수득하였다. 마커 카세트의 제거를 가능케 하기 위해, Not I 제한 자리를 카세트의 양쪽 모두에 도입하였다. Fse I 자리를 pep9 3'직접 반복물과 5' 플랭크 사이에 도입하였다. pep9 3' 플랭크의 시작점으로부터의 321 bp 스트레치를 직접 반복물 단편으로서 사용하였다. cbh2 터미네이터의 일부를 클로닝에서 브릿지로서 사용하였다. 이들 2개의 단편들을 표 1-6에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR에 의해 증폭하였다. 세 번째 pep9 결실 플라스미드인 pTTv426은 백본으로서 상기 플라스미드 pTTv421을 이용하여 구축하였다. pyr4 - hph 이중 마커를 pTTv421로부터 Not I 절단하여 제거하였다. pyr4 마커 유전자를 pTTv181 (Δ pep4 - pyr4 )로부터 Not I 절단하여 수득하였다. 실온에서 T4 DNA 리가제를 이용하여 신속 연결함으로써 플라스미드 pTTv426을 클로닝하였다. 연결 혼합물의 일부를 전기영동하면서 E. coli 내로 형질전환하였다. 몇몇 클론들을 배양하고, 플라스미드 DNA를 분리 및 절단하여 표준 실험실법을 이용하여 정확한 연결이 이루어졌는지 스크리닝하였다. 정확한 연결 및 마커의 배양을 시퀀싱에 의해 추가 검정하였다. 이들 pep9 결실 플라스미드들 (pTTv421 및 pTTv426, 표 1-6)은 pep9 위치에서 1448 bp 결실을 야기하며 PEP9 (tre79807)의 코딩 서열의 대부분을 커버한다. slp7 결실 플라스미드 표 1-7에 수록된 부가적인 프라이머들을 사용한 것을 제외하고 pTTv269에 대해 설명된 것과 기본적으로 동일한 방법으로 slp7 결실 플라스미드 pTTv329 (tre123865)를 제조하였다. pyr4 - hph 카세트를 pTTv210 (Δ sep1 - pyr4 - hph )로부터 수득하고, Asc I 자리를 slp7 5'직접 반복물과 3' 플랭크 사이에 도입하였다. slp3 결실 플라스미드 slp3 결실 플라스미드 pTTv116 (tre123234)는 WO2013/102674의 실시예 3에 설명되어 있다. 이 플라스미드는 slp3 위치에서 1597 bp 결실을 일으키며 SLP3의 완전한 코딩 서열을 커버한다. 두 번째 slp3 결실 플라스미드인 pTTv420을 백본으로서 pTTv116을 이용하여 클로닝하였다. pTTv116으로부터의 마커를 Not I 절단에 의해 제거하였다. egl2 결실된 pTTv264로부터 Not I 절단에 의해 유도된 플라스미드로부터 새로운 마커인 pyr4 - hph 를 수득하였다. 마커 카세트의 제거를 가능케 하기 위해, Not I 제한 자리를 카세트의 양쪽 모두에 도입하였다. Fse I 자리를 slp3 3'직접 반복물과 5' 플랭크 사이에 도입하였다. slp3 3' 플랭크의 시작접으로부터 300 bp 스트레치를 직접 반복물 단편으로서 사용하였다. cbh2 터미네이터의 일부를 클로닝시 브릿지로서 사용하였다. 이들 2개의 단편들을 표 1-8에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR 증폭시켰다. 생성물을 아가로스 겔 전기영동에 의해 분리하고 정확한 단편들을 겔 추출 키트(Qiagen)을 이용하여 겔로부터 분리하였다. 전술한 바와 같이 효모 동종 재조합법을 이용하여 플라스미드를 구축하였다. 백본으로서 전술한 플라스미드 pTTv420을 이용하여 세 번째 slp3 결실 플라스미드인 pTTv425를 구축하였다. pyr4 - hph 이중 마커를 pTTv420으로부터 Not I 절단하여 제거하였다. pyr4 마커 유전자를 pTTv181 (Δ pep4 - pyr4 )로부터 Not I 절단하여 수득하였다. 실온에서 T4 DNA 리가아제를 이용하여 신속 연결에 의해 플라스미드 pTTv425의 클로닝을 수행하였다. 연결 혼합물의 일부를 E. coli 내로 전기영동하면서 형질전환하였다. 몇몇 클론들을 배양하고, 플라스미드 DNA를 분리 및 절단하여 표준 실험실법에 의해 정확한 연결이이루어졌는지를 스크리닝하였다. 정확한 연결 및 마커늬 배향을 시퀀싱에 의해 추가 검정하였다. 이들 세 가지 slp3 결실 플라스미드들 (pTTv116, pTTv420 및 pTTv425; 표 1-8)은 slp3 위치에서 1597 bp 결실을 야기하며 SLP3의 완전한 코딩 서열을 커버한다. Deletion plasmids for pep2 with slp2 RNAi 벡터 pTTv217 및 pTTv263 (두 가지 벡터 모두 slp2를 침묵시킴) 내의 선발 마커들을 pyr4 - hgh 이중 마커로 바꾸었다. 벡터들을 Not I 제한 효소로 절단하고 벡터를 아가로스 겔로부터 정제하였다. pyr4 - hgh 카세트를 pTTv194 (Δ pep4 - pyr - hgh )로부터 Not I 절단하여 수득하였다. 새로운 이중 마커와 벡터들을 한데 연결하고 DH5α 화학적격(chemically competent) E. coli 로 형질전환시켰다. 얻어진 벡터 pTTv376 및 pTTv405를 증폭 및 정제하였다. 실시예 2 - sep1 결실된 10-배 프로테아제 결실 균주의 생성 ( M659 ) 10-배 프로테아제 결실 균주를 생산하기 위해, M195 균주(Δ pep1 )로부터 pyr4 블라스터 카세트를 제거하는 것과 관련하여 WO2013/102674의 실시예 3에 설명된 것과 기본적으로 동일한 방식으로 9-배 결실 균주 M574 (WO2013/102674의 실시예 14에 설명됨)로부터 pyr4 마커를 제거하였다. 선택된 클론이 단일 세포로부터 기원하도록, 연속 4-FOA 선발 단계를 수행하였다. 최종 클론은 표 25-1에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR로 검정하였다. 블라스터 카세트의 성공적인 제거에 대응하는 시그널이 대부분의 클론으로부터 얻어졌다. 5 mM 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 플레이트 상에 클론을 도말함으로써 블라스터 카세트의 제거를 추가 검정하였다. 10-배 프로테아제 결실 균주의 생성에 사용된 결과적인 균주를 균주 번호 M597로 명명하였다. 벡터 서열을 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv255 (Δ sep1 - pyr4 )를 Mss I로 절단하고 정확한 단편을 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 아가로스 겔로부터 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 9-배 프로테아제 결실 균주 M597 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δ pep3 Δ pep5 Δ pep2 , pyr4 - )를 형질전환시켰다. WO2013/102674에서 pyr4 선발에 이용된 M181 및 M195 균주에 대해 설명된 것과 기본적으로 동일한 방식으로 원형질체를 제조하고 형질전환시켰다. 첫 번째 획선(streaks)으로서 형질전환주를 선택하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 2-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 2-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 전술한 방법을 이용하여, 선택된 클론들(도 1 A, B, C)로부터 서던 분석에 의해, sep1 의 결실을 검정하였다. 클론 48-70C를 균주 번호 M633으로 지정하였다. 부가적인 단일 세포 정제 단계를 균주 M633에 적용하여 10-배 프로테아제 결실 균주 M659 (클론 48-70C-2)을 얻었다. 실시예 3 - slp8 결실된 11-배 프로테아제 결실 균주의 생성( M750 ) WO2013/102674의 실시예 12에, 서브티리신-유사 프로테아제 slp8 (tre58698) 결실 플라스미드 pTTv330에 대해 설명되어 있다. 11-배 프로테아제 결실 균주를 생성하기 위해, 전술한 내용과 기본적으로 동일한 방법으로, 10-배 결실 균주 M633로부터 pyr4 마커를 제거하였다. 연속적인 5-FOA 선발 단계를 수행하여 선택된 클론들이 단일 세포로부터 기원하도록 하였다. 최종 클론들을 표 3-1에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR로 검정하였다. 블라스터 카세트의 성공적인 제거에 대응하는 시그널이 대부분의 클론으로부터 얻어졌다. 5 mM 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 플레이트 상에 클론을 도말함으로써 블라스터 카세트의 제거를 추가 검정하였다. 11-배 프로테아제 결실 균주의 생성에 사용된 결과적인 균주를 균주 번호 M637 (클론 1-G)로 명명하였다. 벡터 서열을 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv330 (Δ slp8 - pyr4 - hph )을 Mss I+ Sbf I로 절단하고, QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 아가로스 겔로부터 정확한 단편을 정제하였다. 약 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 10-배 프로테아제 결실 균주 M637 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δ pep3 Δ pep5 Δpep2Δsep1, pyr4 - )를 형질전환시켰다. 원형질체의 제조 및 형질전환을 기본적으로 전술한 바와 같이 수행하였다. 첫 번째 획선으로서 형질전환주를 선택하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 3-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 3-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 전술한 방법을 이용하여, 선택된 클론들(도 2 A, B, C)로부터 서던 분석에 의해, slp8 의 결실을 검정하였다. 클론 54-131-2를 균주 번호 M750으로 지정하였다. 실시예 4 - amp2 결실된 12-배 프로테아제 결실 균주의 생성 ( M893 ) 12-배 프로테아제 결실 균주를 생성하기 위해, 기본적으로 전술한 것과 동일한 방법으로 11-배 결실 균주 M750으로부터 pyr4 - hph 이중 마커를 제거하였다. 연속적인 5-FOA 선발 단계를 실시하여 선택된 클론들이 단일 세포로부터 기원하도록 하였다. 최종 클론들을 표 4-1에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR로 검정하였다. 블라스터 카세트의 성공적인 제거에 대응하는 시그널이 대부분의 클론으로부터 얻어졌다. 5 mM 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 플레이트 상에 클론을 도말함으로써 블라스터 카세트의 제거를 추가 검정하였다. 12-배 프로테아제 결실 균주의 생성에 사용된 결과적인 균주를 균주 번호 M780 (클론 1AH)로 명명하였다. 벡터 서열을 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv327 (Δ amp2 - pyr4 - hph )을 Mss I+ Sbf I로 절단하고, QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 아가로스 겔로부터 정확한 단편을 정제하였다. 6 μg 초과의 결실 카세트를 이용하여 11-배 프로테아제 결실 균주 M780 (Δ pep1Δtsp1Δslp1Δgap1Δgap2Δpep4Δpep3Δpep5Δpep2Δsep1Δslp8, pyr4 -, hph - )를 형질전환시켰다. 원형질체의 제조 및 형질전환을 기본적으로 전술한 바와 같이 수행하였다. 첫 번째 획선으로서 형질전환주를 선택하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 4-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 4-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 선택된 클론들(도 3 A, B, C)로부터 서던 분석에 의해, amp2 의 결실을 검정하였다. 클론 59-6A를 균주 번호 M893으로 지정하였다. 실시예 5 - Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δ pep3 Δ pep5 Δ pep2 Δ sep1 Δslp8Δamp2Δslp7이 결실된 13-배 프로테아제 결실 균주 13-배 프로테아제 결실 균주를 생성하기 위해, 기본적으로 전술한 것과 동일한 방법으로 12-배 결실 균주 M893 (59-6A, pTTv327 in M780)으로부터 pyr4 - hph 이중 마커를 제거하였다. 연속적인 5-FOA 선발 단계를 실시하여 선택된 클론들이 단일 세포로부터 기원하도록 하였다. 최종 클론들을 표 5-1에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR로 검정하였다. 블라스터 카세트의 성공적인 제거에 대응하는 시그널이 대부분의 클론으로부터 얻어졌다. 5 mM 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 플레이트 상에 클론을 도말함으로써 블라스터 카세트의 제거를 추가 검정하였다. 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성에 사용된 결과적인 균주를 균주 번호 M901 (클론 1A2)로 명명하였다. 벡터 서열을 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv329 (Δ slp7 - pyr4 - hph )를 MssI+SbfI로 절단하고, 아가로스 겔로부터 정확한 단편을 정제하였다. 대략 10 μg의 결실 카세트를 이용하여 12-배 프로테아제 결실 균주 M901 (Δ pep1 Δ tsp1 Δslp1Δgap1Δgap2Δpep4Δpep3Δpep5Δpep2Δsep1Δslp8Δamp2, pyr4 -, hph - )를 형질전환시켰다. 원형질체의 제조 및 형질전환을 기본적으로 전술한 바와 같이 수행하였다. 원형질체에 대한 변형된 형질전환법을 이용하여 형질전환을 수행하였다. 이 방법에서 전술한 바와 같이 DNA를 원형질체로 도입하였지만 배지와 도말 방법은 변화시켰다. 형질전환 플레이트 및 제1 톱 한천(top agar)는 삼투압 안정화를 위해 1 M 소르비톨을 함유한 감자 덱스트로스 한천 배지였다. 원형질체를 제1 톱 한천에 첨가하고, 혼합한 다음 PD 한천 플레이트에 붓고 실온에서 몇 시간 (2-4 시간) 동안 재생시켰다. 단기간 재생시킨 후, 10 g/l 소르보스, 10 g/l 셀로바이오스, 10 g/l 효모 추출물, 1 M 소르비톨, 5 g/l (NH4)2SO4 (+ agar & salts) 및 150 μg/ml 하이그로마이신 B를 함유하는 제2 톱 한천을 제1 톱 한천 위에 부었다. 첫 번째 획선으로서 형질전환주를 선택하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 5-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 5-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 실시예 6 - slp3 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성 13-배 프로테아제 결실 균주를 생성하기 위해, 전술한 바와 같이, 12-배 결실 균주 M893로부터 pyr4 - hph 이중 마커를 제거하였다. 연속적인 5-FOA 선발을 수행하여, 선발된 클론들이 단일 세포로부터 기원하도록 하였다. 최종 클론들을 표 6-1에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR로 검정하였다. 블라스터 카세트의 성공적인 제거에 대응하는 시그널이 대부분의 클론으로부터 얻어졌다. 5 mM 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 플레이트 상에 클론을 도말함으로써 블라스터 카세트의 제거를 추가 검정하였다. 이에 더해, 5 mM 우리딘의 존재 또는 부재 하에 하이그로마이신 플레이트에서도 클론들을 시험하였다. 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성에 사용된, 결과된 마커-무함유 균주를 균주 번호 M901 (클론 1A2)로 명명하였다. 벡터 서열을 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv425 (Δ slp3 - pyr4 )를 Mss I로 절단하고 정확한 단편을 아가로스 겔로부터 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 12-배 프로테아제 결실 균주 M901 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δpep3Δpep5Δpep2 Δ sep1Δslp8Δamp2, pyr4 -, hph - )을 형질전환하였다. 원형질체의 준비 및 형질전환을 전술한 바와 같이 수행하였다. 첫 번째 획선으로서 형질전환주를 선택하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 6-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 6-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 실시예 7 - pep9 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성 13-배 프로테아제 결실 균주를 생성하기 위해, 전술한 바와 같이, 12-배 결실 균주 M893로부터 pyr4 - hph 이중 마커를 제거하였다. 연속적인 5-FOA 선발을 수행하여, 선발된 클론들이 단일 세포로부터 기원하도록 하였다. 최종 클론들을 표 6-1에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR로 검정하였다. 블라스터 카세트의 성공적인 제거에 대응하는 시그널이 대부분의 클론으로부터 얻어졌다. 5 mM 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 플레이트 상에 클론을 도말함으로써 블라스터 카세트의 제거를 추가 검정하였다. 이에 더해, 5 mM 우리딘의 존재 또는 부재 하에 하이그로마이신 플레이트에서도 클론들을 시험하였다. 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성에 사용된, 결과된 마커-무함유 균주를 균주 번호 M901 (클론 1A2)로 명명하였다. 벡터 서열을 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv426을 Mss I으로 절단하고 정확한 단편을 아가로스 겔로부터 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 12-배 프로테아제 결실 균주 M901 (Δ pep1Δtsp1Δslp1Δgap1Δgap2Δpep4Δpep3Δpep5Δpep2Δsep1Δslp8Δamp2, pyr4 -, hph - )을 형질전환하였다. 원형질체의 준비 및 형질전환을 전술한 바와 같이 수행하였다. 첫 번째 획선으로서 형질전환주를 선택하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 7-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 7-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 실시예 8 - 인터페론 생산 균주 M577로부터 9-배 프로테아제 결실 균주들의 생성 amp1 결실된 9-배 결실 균주의 생성 결실 카세트를 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv240 (Δ amp1 - pyr4 - hph )을 Pme I으로 절단하고 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 정확한 단편을 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 인터페론 알파 2b를 생산하는 8-배 프로테아제 결실 균주 M577 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δpep3Δpep5 ; WO2013/102674의 실시예 18 참조)를 형질전환시켰다. 하이그로마이신 선발을 이용하여 기본적으로 전술한 방법과 같이 원형질체의 준비 및 형질전환을 수행하였다. 형질전환주들을 선택하고 선발 플레이트 상에서 스트리킹하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 8-1에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 형질전환주들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 8-1에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 클론 108A를 균주 번호 M669로 지정하였다. slp7 결실된 9-배 결실 균주의 생성 세린 프로테아제 slp7 (tre123865)에 대한 결실 플라스미드 pTTv269는 WO2013/102674의 실시예 11에 설명되어 있다. 결실 카세트를 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv269 (Δ slp7 - pyr4 - hph )을 Pme I으로 절단하고 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 정확한 단편을 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 8-배 프로테아제 결실 균주 M577 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δ pep3 Δ pep5 상기 참조)를 형질전환시켰다. 하이그로마이신 선발을 이용하여 기본적으로 전술한 방법과 같이 원형질체의 준비 및 형질전환을 수행하였다. 형질전환주들을 선택하고 선발 플레이트 상에서 스트리킹하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 8-2에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 형질전환주들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 8-2에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 클론 5.64를 균주 번호 M673으로 지정하였다. amp2 결실된 9-배 결실 균주의 생성 결실 카세트를 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv271 (Δ amp2 - pyr4 - hgh )을 Pme I으로 절단하고 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 정확한 단편을 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 8-배 프로테아제 결실 균주 M577을 형질전환시켰다. 형질전환주들을 선택하고 선발 플레이트 상에서 스트리킹하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 8-3에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 형질전환주들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 8-3에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 클론 24A를 균주 번호 M674로 지정하였다. sep1 결실된 9-배 결실 균주의 생성 결실 카세트를 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv247 (Δ sep1 - pyr4 - hgh )을 Pme I으로 절단하고 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 정확한 단편을 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 8-배 프로테아제 결실 균주 M577을 형질전환시켰다. 형질전환주들을 선택하고 선발 플레이트 상에서 스트리킹하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 8-4에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 8-4에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 클론 47.1을 균주 번호 M668로 지정하였다. pep9 결실된 9-배 결실 균주의 생성 결실 카세트를 제거하기 위해, 플라스미드 pTTv267 (Δ pep9 - pyr4 - hgh )을 Pme I으로 절단하고 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 정확한 단편을 정제하였다. 대략 5 μg의 결실 카세트를 이용하여 8-배 프로테아제 결실 균주 M577을 형질전환시켰다. 형질전환주들을 선택하고 선발 플레이트 상에서 스트리킹하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 8-5에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 8-5에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. 형질전환주 77을 균주 번호 M671로 지정하였다. 실시예 9 - 24 웰 배양에서 인터페론을 생산하는 9-배 프로테아제 결실 균주 pH 4.5, 28℃에서 진탕하면서, 황산암모늄 없이 구연산이암모늄, 100 mM PIPPS, 20 g/L 스펜트 그레인 추출물, 40 g/L 락토스를 이용하여 TrMM에서 9-배 프로테아제 결실 균주들을 24 웰 배양하였다. 인터페론 알파 2b를 검출하기 위해 면역블로팅을 수행하였다. 0.5 ㎕의 각 상등액을 4-20% Criterion 겔(Criterion gel)에 로딩하도록 상등액을 물로 희석하였다. LSB+BME와 혼합하여 95℃에서 5분간 가열하였다. 터보 세미-드라이 블로터를 이용하여 7분간 단백질을 니트로셀룰로스로 전달하였다. 니트로셀룰로스 막을 TBST 중 5% 밀크로 1 시간 동안 블로킹시켰다. TBST에 0.5 μg/ml 희석된 마우스 항인터페론 알파 2b 항체 (Abcam #ab9386)를 이용하여 인터페론 단백질을 검출하였다. 일차 항체를 실온에서 1 시간 진탕하면서 막과 함께 인큐베이션하였다. 일차 항체를 제거하고 막을 TBST로 세척하였다. 2차 항체는 TBST에 1:10,000 희석된 염소 항마우스 AP 컨쥬게이트 (BioRad cat#170-6520)였다. 2차 항체를 실온에서 1 시간 진탕하면서 인큐베이션하고, 항체를 제거하고 막을 실온에서 1 시간 진탕 세척하였다. AP 기질(Promega)을 이용하여 블롯을 전개시켰다. 제7일에 배양 샘플을 관찰하자 인터페론의 안정성에 극적인 효과가 나타났다. slp7 및 amp2 결실 균주들은 인터페론을 지속적으로 생산한 반면, M577 대조군 및 amp1 및 sep1 결실 균주들에서는 인터페론이 안정하지 못하였다. 결과를 도 4에 나타내었다. 실시예 10 - 발효조 배양에서 인터페론을 생산하는 10-배 프로테아제 결실 균주 인터페론을 발현하는 9-배 프로테아제 결실 균주들을 뱃치 배양으로서 발효조에서 배양시켰다. pH 4.5에서 온도를 28℃에서 22℃로 바꾸면서 48 시간 동안 이들을 TrMM 플러스 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 및 40 g/L 소르보스에서 성장시켰다. 이들 배양을 실시하고 배양체 코드 FTR108_R1 (M668), FTR108_R2 (M669), FTR108_R6 (M673), 및 FTR108_R7 (M674)를 부여하였다. 웰 당 0.1 ㎕씩 로딩할 수 있도록 하기 위해 상등액을 물 및 동일한 완충액으로 희석하였다. 24 웰 배양을 이용하여 전술한 바와 같이 인터페론 알파 2b를 검출하기 위해 면역블로팅 공정을 수행하였다. 발효조 배양 결과를 도 5에 나타내었다. 표준 곡선을 작성하기 위해, 50, 100, 및 200 ng의 인터페론을 나타내는 표준량을 이용하였다. 모(parental) M577 대조군 배양체는 제3일에 0.84 g/L의 인터페론을 생산하였다. amp2 프로테아제 결실된 M674 균주는 전체적으로 가장 개선된 균주로서 제3일에 2.4 g/L를 생산하였다. amp2 프로테아제 결실에 의해 인터페론 생산량이 2.9배 향상되었다. slp7 프로테아제 결실 균주 M673은 제4일에 2.1 g/L를 생산하였다. 이것은 모 균주인 M577에 비해 2.5배 향상된 것이었다. M668에서의 sep1 프로테아제 결실에 의해 1.38 g/L의 인터페론이 생산되었다. 균주 M671에서의 pep9 결실 역시 인터페론 발현 수준을 1.03 g/L로 상승시켰다. amp1 결실된 M669 균주는 이러한 배양 조건 하에서 0.36 g/L를 생산하였다 (데이터 나타내지 않음). SBTI 저해제를 첨가하거나 첨가하지 않고 균주 M674 (Δ amp2 )를 배양하였다. 배지는 TrMM 플러스 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 및 40 g/L 소르보스였고 pH 4.5에서 48 시간 동안 온도를 28℃에서 22℃로 이동시켰다. Triab 125 배양은 SBTI 저해제 없이, Triab 126은 SBTI 저해제를 공급하면서 배양하였다 (0.4 mg/ml 표적 농도). SBTI 저해제는 인터페론 발현 수준을 향상시켰다. 도 6 참조. 베이스 수준을 제4일에 1.4 g/L였으나, 저해제 처리할 경우 인터페론 발현은 제5일에 4.5 g/L까지 증가할 수 있었다. 저해제의 첨가는 제5일까지 피크 발현을 이동시켰는데 이는, 상등액 중의 인터페론의 안정성이 더 높음을 가리키는 것이다. 4-20% SDS-PAGE 겔 내로 10 ㎕ 부피에 0.025 ㎕가 로딩될 수 있도록 상등액을 물로 희석하였다. TBST에 1 μg/ml 희석한 항IFN-α 2b 항체를 이용하여 Abcam (#ab9386)에 의해 면역검출(immunodetection)을 실시하였다. Bio-rad (#170-6520)로부터의 2차 항체는 TBST에 1:5000 희석된 염소 항마우스IgG AP 컨쥬게이트된 2차 항체였다. 단백질 표품들을 전장 IFN-α 2b의 200 ng, 100 ng, 및 50 ng에 대응하는 겔에 로딩하였다. 실시예 11 - 인터페론 생산 균주 M788 ( M577 의 pyr4 -)로부터 pep2 결실되고 slp2 RNAi 를 갖는 9-배 프로테아제 결실 균주 M960 의 생성 인터페론 생산 균주 M577은, 마지막 프로테아제 결실이 일어나는 pep5 위치에 pyr4 마커를 갖는다. pyr4 루프아웃(loopout) 마커를 제거하기 위해, M577 균주를 5FOA 플레이트에 도말하였다. 살아남은 콜로니들을 PCR로 스크리닝하여 pyr4 마커의 존재 및 통합 여부를 체크하였다. PCR에 의해 이중 마커를 갖지 않은 클론들을 우리딘 존재 또는 부재 하에 최소배지 한천 플레이트에서 검사하였다. 우리딘 부재시 플레이트 상에서 자라지 않은 클론들을 마커 루프아웃 클론들로서 선발하였다. 하나의 pyr4- 음성 클론이 균주 M788이 되도록 선택되었다. 스크리닝에 사용된 프라이머들을 하기 표 11-1에 나타내었다. 결실 카세트를 제거하기 n이해, 플라스미드들을 Pme I으로 절단하고 QIAquick Gel Extraction Kit (Qiagen)을 이용하여 정확한 단편을 정제하였다. 대략 5 μg의 the 결실 카세트를 이용하여, 인터페론 알파 2b를 생산하는 8-배 프로테아제 결실 균주 M788 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δ gap1 Δ gap2 Δ pep4 Δ pep3 Δ pep5 , pyr4 - )를 형질전환시켰다. 원형질체의 준비 및 형질전환을 기본적으로 전술한 바와 같이 수행하였다. pep2 위치 (tre53961)로 통합시키기 위해 사일런싱 카세트를 고안하였다. 형질전환주들을 선발하고 선발 플레이트 상에 도말하였다. 정확한 통합을 위해 성장하는 획선들을, PCR(표 11-2에 수록된 프라이머들을 이용함)로 스크리닝하였다. 예상되는 시그널을 나타낸 클론들을 단일 세포 클론으로 정제하고 표 11-2에 수록된 프라이머들을 이용하여 PCR로 재스크리닝하였다. pTTv376의 형질전환에 의해 생산된 균주를 M960으로 명명하고 pTTv405에 의해 생산된 균주를 M961 균주라 명명하였다. pTTv376 및 pTTv405 형질전환으로부터 수득된 2가지 형질전환주들을 24 웰 배양체에서 배양시켜 대조군 균주 M577에 대한 이들의 인터페론 생산을 비교하였다. 균주들을 pH 4.5, 28℃에서 진탕하면서, 황산암모늄 없이 구연산이암모늄, 100 mM PIPPS, 20 g/L 스펜트 그레인 추출물, 40 g/L 락토스를 이용하여 TrMM에서 배양하였다. 각 형질전환주에 대해 이중 웰을 이용하였다. 제5일에 채취된 24웰 배양으로부터 수득된 샘플들을 면역블로팅에 사용하였다. 인터페론 알파 2b를 검출하기 위해 면역블로팅을 수행하였다. 0.2 ㎕의 각 상등액이 4-20% Criterion 겔(Criterion gel)에 로딩되도록 상등액을 물로 희석하였다. LSB+BME와 혼합하여 95℃에서 5분간 가열하였다. 터보 세미-드라이 블로터를 이용하여 7분간 단백질을 니트로셀룰로스로 전달하였다. 니트로셀룰로스 막을 TBST 중 5% 밀크로 1 시간 동안 블로킹시켰다. TBST에 0.5 μg/ml 희석된 마우스 항인터페론 알파 2b 항체 (Abcam #ab9386)를 이용하여 인터페론 단백질을 검출하였다. 일차 항체를 실온에서 1 시간 진탕하면서 막과 함께 인큐베이션하였다. 일차 항체를 제거하고 막을 TBST로 세척하였다. 2차 항체는 TBST에 1:30,000 희석된 염소 항마우스 IRDye 680RD 컨쥬게이트 (Li-cor #926-68070)였다. 2차 항체를 실온에서 1 시간 진탕하면서 인큐베이션하였다. 2차 항체를 제거하고 막을 실온에서 1 시간 동안 TBST에서 진탕 세척한 후에 막을 스캔하였다. Odyssey CLx 근적외선 영상 시스템(Li-cor, Inc.)을 이용하여 700 nm에서 막을 스캔하였다. 24 웰 배양 결과를 도 7에 나타내었다. slp2 사일런싱을 나타내는 균주 두 가지 모두는 인터페론을 대량으로 생산하였다. 가장 우수한 pTTv405 형질전환주 405b는 427 mg/L의 인터페론을 생산하였으며 이를 균주 번호 M960으로 명명하였다. 가장 우수한 pTTv376 형질전환주 376a는 최대 534 mg/L의 인터페론을 생산하였으며 이를 균주 M961로 명명하였다. 대조군 균주 (M577)은 최대 200 mg/L를 생산하였다. M961 균주는 이 배양에서 인터페론을 대조군에 비해 2.7배 더 생산하였고 M960 균주는 인터페론을 대조군에 비해 2.1배 더 생산하였다. 발효 2개의 균주들을 pH 4.5에서, 28℃에서 22℃로 온도를 이동하면서 48 시간 동안 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 및 40 g/L 소르보스를 이용하여 TrMM에서 뱃치 발효로서 1L 발효조에서 배양하였다. 각각 균주 M960 및 M961에 대해 Triab152 및 Triab153 배양을 실시하였다. 웰 당 0.05 ㎕의 상등액이 로딩되도록 상등액 샘플을 물 및 로딩 염료로 희석하였다. 인터페론에 대해 설명된 것처럼 검출을 위해 면역블로팅을 실시하였다. 발현된 농도를 구하기 위한 표준 곡선을 작성하기위해, 400, 200. 100, 50 및 25 ng을 나타내는 인터페론의 표준량을 이용하였다. Triab152 배양에서 M960 균주는 제3일에 1.4 g/L를 생산하였고 (도 8) M577 균주는 제3일에 1.2 g/L를 생산하였다 (데이터 나타내지 않음). 균주 M961은 제4일에 3.2 g/L를 생산하였는데, 이는 모 균주 M577에 비해 인터페론을 2.7배 더 많이 생산한 것이었다. 실시예 12 - 프로테아제 결실 균주로의 이종 단백질들의 도입 본 발명의 여하한 프로테아제 결실 균주(들) 중 MAB01 항체 생산 T. reesei 균주를 생성하기 위해 전술한 바와 같이 하이그로마이신 및 아세트아미드 선발법을 이용하여, 균주를 MAB01 경쇄 및 중쇄 구조물 (pTTv98, pTTv99, pTTv67, pTTv101, pTTv102, 및/또는 pTTv223, WO2013/102674의 실시예 1-3도 참조할 것)로 형질전환시킨다. 리톡시맙 항체를 생산하기 위해, 전술한 바와 같이, CBHI 캐리어와 융합된 하모나이즈드 중쇄 및 CBHI 캐리어와 융합된 경쇄를 갖는 구조물을 T. reesei 의 프로테아제 결실 균주로 형질전환시켰다. 본 발명의 상이한 프로테아제 결실 백그라운드에서 다양한 항체 단편(Fabs, 멀티머 단일 도메인 항체(sd-Ab's) 및 scFVs)을 발현시키기 위해, 실시예 23의 방법을 적용할 수 있다. 이 목적을 위해 적용된 유전자 발현 카세트들의 구조는 대체로 셀로바이오히드롤라제 I ( cbh1 ) 유전자의 조절 요소들(프로모터 및 터미네이터)에 기초한다. CBHI 단백질의 촉매 도메인을 변형하여 인트론 서열을 제거하고 융합 파트너로서 사용하여 항체 단편의 발현 및 분비를 향상시킨다. Kex2 프로테아제의 인식 모티프를 융합 파트너들 사이에 삽입하여 CBHI 캐리어 단백질로부터의 항체 단편의 공통-분비 방출을 촉진하고 발현 카세트를 동종 영역에 의해 플랭킹하여 T. reesei cbh1 위치로의 표적화된 통합을 가능케한다. T. reesei 프로테아제 결실 균주들을 전술한 바와 같이 정제된 발현 카세트로 형질전환하고 적절한 선발 마커로 선발하였다. 형질전환주들을, 구조물의 5' 플랭킹 영역 단편 외부의 정방향 프라이머와 변형된 CBHI 촉매 도메인 내부의 역방향 프라이머 (5' 통합) 및 선발 마커 유전자(들) 내부의 정방향 프라이머 및 3' 플랭킹 영역 단편 (3' 통합) 외부의 역방향 프라이머를 이용하여 cbh1 위치로의 발현 카세트의 동종 통합에 대해 PCR 스크리닝하였다. 전술한 것과 동일한 프라이머 조합을 이용하여 PCR에 의해 붕괴 카세트(disruption cassette)의 적절한 통합을 재확인하고 cbh1 오픈 리딩 프레임에 표적된 프라이머 조합을 이용하여 모 CHBI 위치의 부재를 검정한다. 서던 하이브리다이제이션을 적용하여 모든 클론에 대해 붕괴 카세트의 정확한 통합을 부가적으로 검정한다. 형질전환된 T. reesei 균주들을 전술한 바와 같이 발혀 및 진탕 플라스크 조건에서 배양한다. 샘플들을 배양 중에 수집하여 생산량 수준을 예컨대 전술한 바와 같은 친화도 액체 크로마토그래피에 의해 분석한다. 정제된 샘플의 품질을 SDS-PAGE에 의해 체크한다. 실시예 13 - 프로테아제 결실 균주들의 글라이코엔지니어링 G0 생산 균주들의 생성 alg3 결실 플라스미드들인 pTTg156 (인간 전장 GnT1 및 인간 전장 GnT2) 및 pTTg173 (인간 GnT1 및 전장 인간 GnT2의 촉매 도메인과의 Kre2 N-말단 융합)의 생성에 관하여는 WO2013/102674의 실시예 19에 설명되어 있다. T. reesei MAB01 발현 균주를 pTTg156 및 pTTg173의 PmeI 단편들로 형질전환시킨다. 다양한 양의 형질전환주들(구조물에 따라 100-170)을 선발 플레이트 상에서 선택하고 PCR 스크리닝에 기초하여 5'- 및 3'-통합 관련하여 양성 결과를 갖는 클론들을 단일 포자 플레이팅(single spore platings)을 위해 선발하고 WO2013/102674의 실시예 19의 표 19.3에 설명된 lqk와 같은 프라이머들을 이용하여 통합 및 alg3 결실을 위해 재스크리닝하였다. PCR-스크리닝된 균주들을 진탕 플라스크 및 발효 배양 처리하고, 적절한 일 수가 경과한 후에 샘플들을 수득하여 항체 농도 및 글라이칸 분석을 하였다. GlcNacMan5 생산 균주들의 생성 인간 GnT1 플라스미드들인 pTTv274 (인간 GnT2의 N-말단 부분), pTTv275 ( T. reesei Kre2의 N-말단 부분), 및 pTTv278 ( T. reesei Och1의 N-말단 부분)의 촉매 도메인과 표적화 펩타이드의 융합 단백질에 대한 플라스미드 생성에 관하여는 WO2013/102674의 실시예 21에 설명되어 있다. 형질전환용 단편들을 PmeI를 이용하여 상기 플라스미드들로부터 방출시킨다. 모든 단편들을 MAB01 (또는 리툭시맙과 같은 항체) 발현 균주에 개별적으로 형질전환시키고 기본적으로 전술한 바와 같이 원형질체 형질전환을 수행한다. 선발 획선 상의 잘 성장하는 클론들을 egl2 위치로의 5' 및 3'통합에 대해 스크리닝한다. 이중 통합-양성 클론들을 egl2 ORF의 위치에 대해 부가적으로 스크리닝한다. 소망되는 결과를 나타내는 클론들을 단일 포자 플레이팅을 통해 정제하고, 단일 포자-유래된 클론들을 PCRdp 의해 순수한 통합 균주로서 검정한다. 선발된 균주들을 진탕 플라스크 및 발혀 배양 처리하고, 적절한 날짜가 지난 후 샘플들을 수득하여 항체 농도 및 글라이칸 분석을 수행한다. N-글리칸 분석을 위해 MAB01을 제조자 지침에 따라 Protein G HP MultiTrap 96-웰 필터 플레이트(GE Healthcare)를 이용하여 배양 상등액으로부터 MAB01을 정제하고 MAB01 표준 곡선에 대한 UV 흡광도를 통해 항체 농도를 구한다. 20 mM 인산나트륨 완충액 중 PNGase F (ProZyme Inc.), pH 7.3, +37℃에서 밤새 반응시켜 N-글리칸을 EtOH 침전 및 SDS 변성 항체로부터 방출시킨다. 방출된 N-글리칸을 Hypersep C-18 및 Hypersep Hypercarb (Thermo Scientific)을 이용하여 정제하고 MALDI-TOF MS로 분석한다. 실시예 14 - 프로테아제 상동체 T. reesei sep1 , amp1 , amp2 , 및 pep9 상동체들이 다른 생물들로부터 동정되었다. 트리코더마 리세이 프로테아제 아미노산 서열을 이용하여 조회하여 National Center for Biotechnology Information (NCBI) 비중복 아미노산 데이터베이스(non-redundant amino acid database)로부터 BLAST 서치를 수행하였다. DOE Joint Genome Institute's 웹사이트(각각 트리코더마 비렌스 Gv29-8 v2.0 및 트리코더마 아트로 비리데 v2.0)를 이용하여 트리코더마 비렌스 및 트리코더마 아트로비리데 BLAST 서치를 수행하였다. BLAST 서치로부터의 서열 히트들(sequence hits)을 EBI가 제공하는 ClustalW2 또는 Clustal Omega 정렬 툴을 이용하여 정렬시켰다. 서열 정렬을 이용하여 계통수도 작성하였다. 도 9는 선발된 사상형 진균의 amp1 및 amp2의 계통수를 나타낸 도면이다. 도 10은 선발된 사상향 진균의 sep1의 계통수를 나타낸 도면이다. 도 11은 선발된 사상향 진균의 pep9의 계통수를 나타낸 도면이다. 실시예 15 - 프로테아제 결핍 T. reesei 균주의 프로테아제 활성 측정 EnzChek 프로테아제 분석 키트 (분자 프로브 #E6638, 녹색 형광 카제인 기질)에 따라 1x-7x 프로테아제 결핍 균주를 2-7일 배양하여 상등액 샘플로부터 단백질 농도를 구하였다. 간단히 설명하면, 상등액을 구연산나트륨 완충액을 이용하여 동등한 총 단백질 농도로 희석하고, 샘플 당 3개의 복제 웰을 이용하여, 희석된 상등액의 동등한 양을 블랙 96 웰 플레이트에 첨가하였다. 각 상등액을 함유하는 웰에 구연산나트륨 완충액에서 만들어진 카제인 FL 희석 원액을 첨가하고 플레이트들을 비닐백에 담아서 37℃에서 인큐베이션하였다. 웰로부터의 형광을 2, 3, 및 4 시간 후에 측정하였다. 485 nm 여기 및 530 nm 방출을 이용하여 Varioskan 형광플레이트 판독기로 판독하였다. 제조자 프로토콜에 따라 숙시닐화 카제인 (QuantiCleave 프로테아제 분석 키트, Pierce #23263)을 이용하여 몇몇 프로테아제 활성 측정을 수행하였다. 야생형 M124 균주에 비해, pep1 단일 결실은 프로테아제 활성을 1.7배까지 감소시켰고, pep1 / tsp1 이중 결실은 프로테아제 활성을 2배까지 감소시켰으며, pep1/tsp1/slp1 삼중 결실은 프로테아제 활성을 3.2배까지 감소시켰고, pep1/tsp1/slp1/gap1 사중 결실은 프로테아제 활성을 7.8배까지 감소시켰으며, pep1/tsp1/slp1/gap1/gap2 오중 결실은 프로테아제 활성을 10배까지 감소시켰고, pep1/tsp1/slp1/gap1/gap2/pep4 육중 결실은 프로테아제 활성을 15.9배까지 감소시켰으며, 및 pep1 / tsp1 / slp1 / gap1 / gap2 / pep4 / pep3 칠중 결실은 프로테아제 활성을 18.2배까지 감소시켰다. 도 20은 모균주 M124 및 프로테아제 결실 상등액 (1-배 내지 7-배 결실 돌연변이주) 각각으로부터의 배양 상등액의 정규화된 프로테아제 활성 데이터를 나타낸 그래프이다. 프로테아제 활성은 최초 5 균주에서는 pH 5.5에서, 마지막 3 결실 균주에서는 pH 4.5에서 측정하였다. 프로테아제 활성은 녹색형광 카제인에 대한 것이다. 6-배 프로테아제 결실 균주는 야생형 모균주의 활성의 단지 6%에 불과하며 7-배 프로테아제 결실 균주의 프로테아제 활성은 6-배 프로테아제 결실 균주 활성의 약 40% 미만이다. 실시예 16 - 13-배 프로테아제 결실 균주에서의 생산 IGF1을 CBHI 캐리어와의 융합 단백질로서 그리고 어떠한 절개부나 정제 태그도 없이 발현하기 위해, cbh1 프로모터, 터미네이터 및 3' 플랭크 및 amdS 마커를 함유한 플라스미드로부터 IGF1 발현 카세트를 만들었다. 이 구조물을 본래의 cbh1 프로모터 및 터미네이터의 조절 하에 cbh1 위치에 통합시키도록 설계하였다. PmeI을 이용하여 발현 구조물을 절제하고 표준법을 이용하여 정제하였다. AmdS 선발 마커를 이용하여 13-배 프로테아제 결실 균주 M1076로 트리코더마 형질전환을 수행하였다 (pep9 결실에 의해 M1076을 M901로부터 생성하였다(tre79807)). 형질전환주에 대해 cbh1 orf의 손실 정도 및 발현 카세트가 목적 위치로 적절하게 통합되었는지 여부를 PCR로 스크리닝하였다. CBHI 캐리어 서열: (SEQ ID NO :924) 발현된 IGF1 단백질 서열: (SEQ ID NO :925) 1 리터들이 발효조, pH 4.5에서 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 100 g/L 셀로바이오스, 40 g/L 소르보스를 이용하여 TrMM 중에서 프로테아제 저해제를 사용하지 않고 발효조 배양 T189에서 M1140을 성장시켰다. 48 시간 후에 온도를 28℃에서 22℃로 변화시켰다. 발현 수준을 면역블로팅을 통해 체크하였다. 4-20% Criterion 겔 중 웰 당 0.0125 ㎕의 상등액이 로딩되도록 샘플들을 오렌지 LSB로 희석하였다. IGF1 및 CBHI 발현의 이중 탐지를 위해 면역블로팅을 수행하였다. TBST에 0.25 μg/ml로 희석된 토끼 항IGF1 (Abcam 토끼 폴리클로날 항체, ab9572) 및 TBST에 1:10,000으로 희석된 항CBHI mab261을 이용하여 검출을 실시하였다. 이차 항체는 TBST에 1:30,000 희석된 염소 항토끼 IgG였다(Li-Cor #926-68071, IRDye 680RD 염소 항토끼 IgG). TBST에 1:30,000 희석된 Li-Cor #926-32210 IRDye 800CW 염소 항마우스 IgG를 이용하여 항마우스 CBHI 항체를 검출하였다. TBST로 1 시간 세척하고 TBS로 헹구었다. 700 nm 및 800 nm에서 LI-COR Odyssey CLx Infrared Imaging System을 이용하여 필터들을 스캔하였다. IGF1 표준 곡선과 비교하여 44 시간부터 162 시간까지 IGF1의 발현을 측정하였다. 발현된 융합 단백질은 약 70 kD이었다. 제71 시간에서의 발현 수준은 3.5 g/L였다. 최고로 측정된 발현 수준은 제92 시간에서의 7.9 g/L였다. 제116 시간에서 발현 수준은 6.6 g/L로 감소되었다. 이 뱃치 배양에서 IGF1 발현은 116 시간 후에 유의적으로 감소하였다. CO 2 피크는 약 제92 시간 무렵이었고, 이것은 발현 피크와 잘 맞아떨어진다. 116 시간 후에 IGF1 단백질은 캐리어를 분해하여(degrad off) 오직 CBHI 단백질만이 샘플에서 관찰될 수 있었다. CBHI 발현은 71 시간부터 162 시간까지 관찰될 수 있었다. 이 배양에서는 프로테아제 저해제가 사용되지 않았다. 13 프로테아제 결실은 IGF1의 안정성을 향상시켰다. 프로테아제 결실을 덜 갖는 균주에서는 보다 높은 생산 수준에 도달하기 위해 프로테아제 저해제가 요구될 수도 있다. M1140의 경우, 배양시 셀룰로스를 더 많이 사용할 경우, 보다 높은 생사나 수준을 달성하는 것이 가능할 것이다. M231 생산 균주를 만들어서, 프로테아제 결실이 없는 M124 균주에서 CBHI-TEV 자리-IGF1 융합 단백질을 생산하였다. CBHI 캐리어와 IGF1 사이에 TEV 프로테아제 절단 자리가 포함되었다. IGF1은 매우 안정적이었으며 상등액 내로 분비된 후 주로융합 형태로 유지되었다. 이 발현 구조물은 CBHI 캐리어-TEV 절단 자리-IGF1 단백질 서열을 함유하였고 본래의 프로모터 및 터미네이터의 조절 하에 CBHI 위치로 통합되도록 설계되었다. 형질전환 후 형질전환주에 대해 cbh1 orf의 손실 정도 및 발현 카세트가 cbh1 위치로 적절하게 통합되었는지 여부를 PCR로 스크리닝하였다. 최종 형질전환주를 M231이라 명명하였다. M231을 만드는데 사용된 CBHI 캐리어 서열은 TEV 절단 자리 전 C-말단 아미노산 다음에 CBH1 아미노산 "PGP"의 "....TTGSS"이 포함된 것을 제외하고 IGF1의 경우와 동일하였다 (ENLYFQ). IGF1 변이체를 생산한, BVS857라 명명된 제2 균주는 발현 구조물이 TEV 절단 자리 전에 strepII tag 및 스페이서를 포함한 것을 제외하고 M231에서와 유사한 방법으로 만들었다. 본래의 cbh1 프로모터 및 터미네이터의 조절 하에 발현 카세트를 cbh1 위치에 통합시켰다. 벡터를 PmeI으로 절단하고, 발현 카세트를 겔 정제한 다음 M194 균주로 형질전환시키고 AmdS 선발을 이용하여 선발하였다. 형질전환주에 대해 cbh1 orf의 손실 정도 및 발현 카세트가 cbh1 위치로 적절하게 통합되었는지 여부를 PCR로 스크리닝하였다. 결과적인 균주인 M236 균주는 CBHI-streptII 태그-3x(GGGS)-TEV site-BVS857 융합 단백질을 생산하였다. 정제를 위해 strepII 태그를 첨가하였는데, 이것은 TEV 프로테아제 처리에 의해 나중에 간편하게 제거할 수 있었다. IGF1 균주 M231은 프로테아제 결실이 없는 반면, BVS857 균주 M236은 pep1 및 tsp1 프로테아제 결실되었다. 이들 두 가지 균주 모두 안정한 CBHI-IGF1 융합물로서 상등액 내로 발현되었다. M231 및 M236을 키모스타틴(20 μM) 및 펩스타틴 (10 μM) 저해제의 존재 하에 1L 들이 발효조에서 배양하였다. 두 가지 균주 모두 pH 4.5에서 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 100 g/L 셀로바이오스, 40 g/L 소르보스와 함께 TrMM에서 배양하였으며 제3일, 제4일 및 제5일에 키모스타틴 저해제와 펩스타틴 저해제를 첨가하였다. 48 시간 후에 온도를 28℃에서 22℃로 변화시켰다. 생산 수준을 면역블로팅에 의해 평가하였다. IGF1 표품과 함께 4-20% Criterion 겔 내로 0.025 ㎕가 10 ㎕ 부피로 로딩될 수 있도록 M231 배양 상등액을 오렌지 LSB로 희석하였다. 4-20% Criterion 겔 상에 BVS857 표품과 함께 각각의 웰에 0.05 ㎕의 상등액이 로딩되도록 M236 배양 상등액을 희석하였다. 두 가지 블롯 모두를 TBST에 0.25 μg/ml로 희석한 토끼 항IGF1 (Abcam 토끼 폴리클로날 항체, ab9572) 및 TBST에 1:10,000로 희석한 항CBHI mab261을 이용하여 검출하였다. 2차 항체는 TBST에 1:30000 희석된 염소 항토끼 IgG 였다 (Li-Cor #926-68071, IRDye 680RD 염소 항토끼 IgG). 항마우스 CBHI 항체를 TBST에 1:30,000 희석한 Li-Cor #926-32210 IRDye 800CW 염소 항마우스 IgG를 이용하여 검출하였다. TBST로 1시간 세척하고 TBS로 헹구었다. 700 nm 및 800 nm에서 Li-Cor Odyssey CLx Infrared Imaging System을 이용하여 필터를 스캔하였다. 균주 M231은 제118 시간에서 CBHI 캐리어에 대한 융합물로서 IGF1을 최대 19 g/L까지 생산할 수 있는 것으로 나타났다. 이 융합 단백질은 면역블롯에서 약 75 kD인 것으로 나타났다. CBHI-IGF1 융합 단백질 발현 수준은 제72 시간에서 2 g/L, 제95 시간에서 10 g/L, 제101 시간에서 16 g/L, 및 제118 시간에서 19 g/L였다. CBHI 발현 수준은 뱃치 배양 전반에 걸쳐 49 시간부터 118 시간까지 누적되었다. 균주 M236의 경우 최대 7 g/L의 BVS857 변이체가 제101 시간에 CBHI 캐리어 융합물로서 생산될 수 있었다. 이 융합 단백질은 면역블롯에서 약 75 kD인 것으로 나타났다. CBHI-BVS857 융합 단백질 발현 수준은 제72 시간에서 2.7 g/L, 제95 시간에서 6.2 g/L, 제101 시간에서 7.0 g/L, 및 제118 시간에서 5.1 g/L 및 제140 시간에서 2.5 g/L였다. CBHI 캐리어와의 융합물로서 이들 두 가지 IGF1 단백질 모두는 상등액 내로 안정하게 발현된다. 프로테아제의 효과를 알아보기 위해 M236 IGF1-BVS857 생산 균주를 키모스타틴 및 펩스타틴 저해제들의 존재 하 또는 부재 하에 추가 배양하였다. 이 균주를 앞서 저해제 및 40 g/L 셀룰로스를 이용하여 배양하였다. M236 균주를 pH 4.5에서 20 g/L 효모 추출물, 80 g/L 셀룰로스, 100 g/L 셀로바이오스, 40 g/L 소르보스와 함께 TrMM에서 배양하되, 키모스타틴 및 펩스타틴 저해제를 첨가하지 않거나 또는 제3일, 제4일 및 제5일에 첨가하였다. 48 시간 후에 온도가 28℃에서 22℃로 변하였다. 균주 M236의 경우 제71시간부터 제115 시간까지 취해진 상등액 샘플에서 CBHI-BVS857 융합 단백질 또는 유리 단백질이 검출되지 않았다 (프로테아제 저해제들은 첨가되지 않음). 이 기간 동안 오직 CBHI 캐리어 단백질 만이 상등액 중에 누적되는 것으로 검출되었다. 키모스타틴 및 펩스타인 저해제들의 존재 하에 성장시킨 동일한 균주는 제104 시간에 CBHI-BVS857 융합물을 최대 9 g/L로 생산하였다. BVS857-CBHI 융합 단백질은 75 kD인 것으로 나타났다. 발현 수준은 제71 시간에서 3.0 g/L, 제 92 시간에서 6.3 g/L, 제98 시간에서 4.9 g/L, 제104 시간에서 9.0 g/L, 및 제115 시간에서 7.8 g/L였다. CBHI 캐리어 수준은 배양과 함께 증가하여 제115 시간에 최대가 되었다.따라서, BVS857-CBHI 생산 수준은 극적으로 향상되었으며 이는 프로테아제 저해에 기인한 것이었다. 40 g/L의 셀룰로스의 사용에 의해 BVS857-CBHI의 경우 제101 시간에 7.0 g/L의 생산 수준에 도달하였고 80 g/L의 셀룰로스를 사용한 경우 제104 시간의 생산 수준은 9.0 g/L였다. 이것은 배양 배지에 셀룰로스를 더 많이 첨가할수록 생산 수준도 더 높아짐을 입증하는 것이다. M236으로부터 CBHI-streptII 태그-3x(GGGS)-TEV 자리-BVS857 융합 단백질을 제조자 프로토콜에 따라 strep-tag 친화 컬럼(IBA GmbH)을 이용하여 정제하였다. 배양 상등액(600 ㎕)을 컬럼에 적용하고 10배 부피의 세척 완충액으로 씻어냈다. 2.5 mM 데스티오바이오틴을 함유하는 용리 완충액으로 컬럼을 용리시켰다. 4-20% Criterion 겔 상에서 분획들을 흘려보내고 겔을 코드 블루 쿠마씨 염색하였다. 용리된 #2 및 #3 분획들은 BVS857 융합 단백질이 흘려보내졌을 75 kD에 약간 못 미치는 농축 단백질을 함유하였다. 용리된 분획 #2를 이용하여 TEV 단백질 절단 효능을 검사하였다. AcTEV 프로테아제 (Invitrogen, 카탈로그# 12575-015)를 이용하여 8℃에서 여러가지 상이한 양의 효소와 함께 밤새 인큐베이션하였다. 표준량 IGF1을 면역블롯에 사용하여 각 반응에 존재하는 IGF1의 양을 정량하였다. TEV의 효능을 평가하기 위해 그의 양을 변화시켰다 (0, 1 ㎕, 5 ㎕, 10 ㎕, 또는 15 ㎕). TEV (5 ㎕) 플러스 BVS857 대조군 (4 μg)은 BVS857에 대해 어떠한 유의적인 TEV 프로테아제 활성도 없었음을 보여주었다. 캐리어 융합 샘플 내의 IGF1의 양은 687 ng이었다. 1 ㎕ (10 유닛) TEV 효소를 이용하면 8℃에서 16 시간 후 융합물의 46%가 전환되었다. 5 ㎕ (50 유닛) 양은 융합물의 약 95%를 전환시켰다. 이것은 10 ㎕ (100 유닛)의 TEV가 사용된 경우 97%에서 피크를 이루었다. TEV 효소는 25 kDa의 면역블롯에서 백그라운드 얼룩(staining)을 나타내었다. 본래의 IGF1 크기의 방출된 BVS857 생성물은 약 10 kDa에서 용이하게 관찰되었지만, 표준곡선 범위의 아래였다. 반응 완충액에 PMSF을 이용하였으나, 캐리어로부터 방출된 후 BVS857를 분해시키는데 책임이 있는 프로테아제 활성을 무력화시키는 것으로 나타나지는 않았다. 이 물질을 생산하는 균주는 오직 2개의 프로테아제 결실만을 가졌으므로 이 프로테아제 저해제들을 이용하여 프로테아제 활성을 제어하도록 시도하였다. 이 실험 결과 내부 strepII 태그를 이용하여 상등액으로부터 CBHI 융합 단백질을 친화성 정제하는데 이용할 수 있고 IGF1과 같은 모델 단백질의 방출을 위해 TEV 절단 자리를 효율적으로 잘라낼 수 있는 것으로 나타났다. 실시예 17 - 13-배 프로테아제 결실 균주들 중 FGF21 발현 균주들 cbh1 위치에 표적화된 FGF21 발현 카세트를 갖고 하이그로마이신 마커를 함유하는 벡터를 이용하여 첫 번째 FGF21 생산 균주를 M369 (Δ pep1 Δ tsp1 Δ slp1 Δgap1 Δ gap2, WO2013/102674의 실시예 4 참조)에서 만들었다. 벡터를 PmeI으로 절단하고 M369 균주 내로의 형질전환을 위해 처리하고, 형질전환주들을 하이그로마이신을 이용하여 선발하였다. 이 발현 구조물은 CBHI 캐리어-NVISKR kex2 자리-FGF21 융합 단백질을 생산하였으므로, 분비된 단백질은 유리 FGF21 단백질일 터였다. PCR을 이용하여 목적 위치로의 정확한 통합 및 cbh1 orf의 부재 여부를 스크리닝하였다. CBHI 캐리어 서열은 전술한 IGF1의 경우와 동일하였고, NVISKR Kex2 절단 자리와 FGF21 서열이 뒤를 이었다: (SEQ ID NO :926) 프로테아제 저해제 펩스타틴 A, 키모스타틴, 또는 대두 트립신 저해제의 존재 또는 부재 하에 M393 균주를 배양하였다. 저해제가 첨가되지 않은 대조군 웰로서 독립적인 웰들을 선택하였다. 이 균주를 황산암모늄 없이 구연산이암모늄, 100 mM PIPPS, 20 g/L 스펜트 그레인 추출물, 40 g/L 락토스와 함께 pH 4.5로 조정한 3 ml의 TrMM에서 배양하였다. 24 웰 플레이트를 85% 습도에서 800 rpm으로 진탕시켰다. 이 플레이트를 공기 투과막으로 덮고 6일간 배양하였다 저해제를 제3일에 처음 첨가하고 이어서 제6일까지 매일 첨가하였다. 제3일부터 시작하여 배양 웰로부터 200 ㎕ 샘플을 채취하였다. 균사체를 13 k에서 5 분간 스핀다운시켜 상등액을 수집하였다. 배양체로부터 상등액 5 ㎕ 플러스 LSB를 4-20% SDS PAGE 겔에 로딩하고 1:10,000 희석된 염소 항토끼 IgG AP 컨쥬게이트된 제2 항체 및 토끼 항FGF21 (2 μg/ml)를 이용하여 니트로셀룰로스 상에 면역블로팅하였다. 정량을 위해 블롯 위에 FGF21 표품을 포함시켰다. FGF21은 프로테아제 분해에 매우 민감하였다. 제6일 처리 없이 약 2 mg/L의 총 단백질이 생산되었는데 이 중 전장 물질은 거의 없었다 (도 12). 배양체에 10 μM 펩스타틴 A를 첨가하자 제6일에 생산량이 최대 160 mg/L까지 증가하였다. 저해제 존재 하에서는 약 18 kD의 주요 분해 생성물이 검출되었다. 펩스타틴 A에 더해 SBTI 또는 키모스타틴을 첨가해도 별다른 부가적인 잇점은 나타나지 않았다. SBTI 첨가는 배양 샘플을 훨씬 더 산성으로 만들어서 생산 수준에 부정적인 영향을 미쳤다. 펩스타틴 A와 SBTI 조합이 가장 유리한 결과를 나타냈는데 이는 이 조합에 의해 204 mg/L의 총 FGF21이 생산되었기 때문이다. 발현 수준은 단일 저해제의 존재 하에 1-12 mg/L 범위였고 미처리 배양체의 경우 약 1 mg/L에 달하였다. FGF21을 효과적으로 생산하기 위해서는 아스파틱 프로테아제와 세린 프로테아제 두가지 모두를 저해하는 것이 중요하였다. M393 균주를 발효조에서 TrMM 플러스 2% 효모 추출물, 4% 셀룰로스, 8% 셀로바이오스, 4% 소르보스, pH 4.5에서 배양하되 48 시간 후 온도를 28℃에서 22℃로 변화시켰다. FGF21 발현을 면역블로팅을 통해 분석할 경우 최고의 발현 수준은 제3일에 관찰되었는데 이 때 10 kD 분해 산물이 130 mg/L을 생산하였다. 전장 FGF21은 관찰되지 않았다. FGF21은 5-배 프로테아제 결실 균주에서 생산될 경우 프로테아제에 매우 민감하였다. 저해제 처리 또는 프로테아제 결실을 경유한 더욱 높은 수준의 프로테아제 활성 감소가 요구될 것이다. 저해제가 24 웰 배양에 사용될 경우 많은 단백질이 관찰되었는데, 이는 FGF21이 잘 분비된 반면 분해에 민감함을 시사한다. AmdS 마커를 갖는 FGF21 발현 벡터를 균주 M1076 및 M1085 ( pyr4 -하이그로마이신 이중 마커와 함께 slp7 결실됨) 내로 형질전환시켰다. pTTv249f부터 NotI 단편으로서 AmdS 마커를 취하고 이를 앞서 만든 pTTv174 FGF21 발현 벡터에 첨가함으로써 pTTv470 벡터를 만들었다. 선발 마커를 간단히 교환하여 새로운 벡터를 만들었다. pTTv174와 pTTv470의 발현 카세트들은 동일하였다. pTTv470 벡터를 PmeI으로 절단하고, 발현 카세트를 겔 정제하고, AmdS 마커가 있는 FGF21 발현 카세트를 13-배 프로테아제 결실 균주 중 M1076 ( pep9 결실) 및 M1085 ( slp7 결실된 M901)의 2개 균주로 형질전환시켰다. AmdS 선발 후, 결과적인 형질전환주들을 정확한 5' 및 3' 통합 및 cbh1 오픈 리딩 프레임의 존재 여부에 대해 PCR 스크리닝하였다. 사용된 프라이머 쌍들을 하기 표 17.1에 나타내었다. 형질전환된 두 가지 균주 모두에 대해 양성 형질전환주가 발견되었다. M1076 형질전환에 의해 13개의 우수한 형질전환주가 생산되었고 M1085 형질전환으로 2개의 우수한 형질전환주가 생산되었다. 이들 형질전환주들을 24 웰 배양으로 배양하고 이를 조기 FGF21 생산 균주인 M393과 비교하였다. 형질전환주 및 대조군을 PIPPS와 함께 10 g/L 효모 추출물, 20 g/L 셀로바이오스, 10 g/L 소르보스, pH 4.5에서 배양하였다. 배양은 50 ml의 배양 배지에 1 x 10 7 개의 포자를 첨가함으로써 개시하였으며 3 ml의 배양 배지 플러스 포자를 각 웰(6 x 10 5 포자/웰)에 첨가하였다. 100㎕의 각 배양 상등액을 제 4, 5, 및 6일에 수집하였다. 균사체를 스핀다운하고 오렌지 LSB를 상등액에 첨가한 다음 샘플을 5분간 가열하였다. 5 ㎕ 및 2 ㎕의 상등액 + LSB를 4-20% Criterion TGX 겔 내로 웰 마다 로딩하였다. 겔을 흐르게 하여 단백질을 니트로셀룰로스 막으로 옮겼다. 발현된 FGF21을 면역블로팅으로 검출하였다. 토끼 항FGF21 항체를 TBST에 2 μg/ml로 희석하였다. 제공된 원액 농도는 3600 μg/ml (Novartis사)였다. 염소 항토끼 2차 IRDye 680를 TBST에 1:30,000으로 희석하였다. 1차 및 2차 항체 인큐베이션을 실온에서 진탕하면서 1 시간 수행하였다. 캐리어 CBHI 수준을 검사하기 위해 항CBHI 항체 mab261을 TBST에 1:10,000으로 희석하였다. 염소 항마우스 IRDye 800 2차 항체를 TBST에 1:30,000으로 희석하였다. 막을 TBST로 1 시간 세척하고 TBS로 헹구었다. 블롯들을 700 및 800 nm에서 스캔하였다. 제4일, 제5일 및 제6일 샘플을 FGF21 및 CBHI 발현에 대해 분석하였다. M393 대조군 균주와 프로테아제 결실된 새로운 13종의 형질전환주들 간의 차이는 극적으로 컸다. 분비된 FGF21은 주로 10 kD 생성물로 관찰되었다. 이 생성물은 제4일의 M393 상등액에서는 오직 희미하게만 보였지만, 13종의 새로운 형질전환주 모두로부터의 상등액에서는 대량 발현되었다 (도 13). 며칠 후 M393 균주로부터는 FGF21가 검출되지 않았다. 새로운 FGF21 형질전환주와 M393 대조군 샘플 모두에서 유리 CBHI 캐리어가 발현되었다. 이것은 모든 균주들이 CBHI 캐리어와 FGF21 단백질 두 가지 모두를 분비하지만, M393 균주에서는 FGF21에 대한 프로테아제 활성이 지나치게 컸음을 가리키는 것이다. 새로운 형질전환주들에서 결실된 8가지 부가적인 프로테아제들은 FGF21의 안정성을 극적으로 향상시켰다. 4종의 형질전환주 #24, 36, 48, 및 73은 9종의 다른 형질전환주에 비해 CBHI 및 FGF21를 더 많은 양으로 생산하는 것으로 나타났다. 이 차이는 제5일과 제6일에 특히 두드러졌다. 서던 분석 후 이것은 FGF21 발현 카세트의 다중 통합(multiple integration)에 기인한 것으로 결정되었다. 발현 수준이 낮은 것이 단일 카피 통합에 대응한다. M393 균주는 5종의 프로테아제 결실을 갖는 반면, 새로운 균주들은 13종의 프로테아제가 결실되었다. M1085 균주의 형질전환으로부터 얻어진 형질전환주들도 마찬가지였다. 이 결과는 도 16에 도시된 것과 유사하였다. M1085에 기반한 균주 역시도 주로 10 kD에서 FGF21 생성물을 생산하였지만, 제4일에 보다 약한 17 kD 생성물이 보였다. 서던 블롯 분석을 몇몇 형질전환주에 대해 실시하였다. M1076 균주로부터의 형질전환주 번호 #20, 24, 36, 48, 55, 73 및 M1085로부터의 형질전환주 #4 및 39를 방사능활성 검출법을 이용하여 서던 블롯으로 분석하였다. 통합 체킹을 위해 게놈 DNA를 PstI으로 절단하였다. 2개의 PCR 단편들을 cbh1 프로모터 및 cbh1 3' 플랭크에 대한 프로브로서 사용하였다. 단편을 만드는데 사용된 프라이머들은 다음과 같다. cbh1 프로모터 프로브, 799 bp 단편, 35 ng/㎕ (튜브 표지된 5'프로브) T173_pcbh1_seq_r1 CAAAGGCCGAAGGCCCGAGG (SEQ ID NO :933) T1679 CAACCTTTGGCGTTTCCCTG (SEQ ID NO :934) cbh1 3' 플랭크 프로브, 796 bp 단편, 32.2 ng/㎕ (튜브 표지된 3' 프로브) T178_cbh13flank_seq_f2 GGCCGCAGGCCCATAACCAG (SEQ ID NO :935) T1680 TGAGTGGGGGATGACAGACA (SEQ ID NO :936) 두 가지 프로브 모두로 PstI 절단 및 검출할 경우 cbh1 위치로 정확하게 통합되었다면 3.9 kb 및 4 kb의 2개 밴드가 나타나야 한다. 효과적으로 4 kb에서 오직 하나의 밴드만 나타날 것이다. 본래의 cbh1 위치는 6.7 kb 부근에서 시그널을 나타낸다. 형질전환주 번호 20, 55, 4, 및 39는 4 kb에서 예측된 통합 밴드를 나타내었다. 이들은 cbh1 위치로의 깨끗한 단일 통합인 것으로 보인다. 24 웰 배양 연구에서 나타난 바와 같이, 이들 형질전환주들은 다른 많은 형질전환주에 비해 낮은 발현 수준을 나타냈다. 최고의 발현 수준은 형질전환주 #24, 36, 48, 및 73에서 나타났는데, 이와 동시에 서던 블로팅에서도 엑스트라 통합 시그널을 나타냈다. 2.3 kb에서는 모든 형질전환주들이 비특이적인 밴드를 나타냈다. 형질전환주 #24 및 #48를 함유하는 복수 카피를 M1200 및 M1201으로 명명하였다. 형질전환주 #20 및 #55로부터의 단일 카피 균주를 M1202 및 M1203이라 명명하였다. M1085에 기반한 균주 형질전환주 #4 및 #39를 M1204 및 M1205로 명명하였으며 이들은 단일 카피 균주였다. FGF21 생산 균주들을 1L 들이 발효조에서 프로테아제 저해제 존재 및 부재 하에 배양하였다. 배양은 M1200, M1201, M1204, 및 M1205 균주와 함께 실시하였다. 이들 균주들을 pH 4.5, TrMM에서 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 100 g/L 셀로바이오스, 40 g/L 소르보스와 함께 배양하였다. 펩스타틴, 키모스타틴, 및 SBTI 저해제들을 제3일, 제4일 및 제5일에 M1200 및 M1205 배양체에 첨가하였다. 웰 당 0.1 ㎕의 상등액을 4-20% Criterion PAGE 겔 내로 로딩할 수 있도록 상등액 샘플을 오렌지 샘플 완충액으로 희석하였다. 발현된 FGF21을 상기와 같이 면역블로팅으로 검출하였다. M1200의 배양에 의해 주로 10 kD 생성물이 생산되었지만, 최대 17 kD의 분자량을 갖는 생성물도 있었다 (도 14). 전장 FGF21은 20 kD였다. 제5일에 2.0 g/L의 10 kD 생성물이 얻어졌다. 저해제를 사용하자 분비된 FGF21의 안정성이 증가되었다. 주요 생성물은 이제 17 kD였으며 제5일에 최대 2.0 g/L까지 생산되었다. 저해제 처리하자 FGF21의 전장 버젼이 0.2 g/L로 생산되었다. 이것은 전장인 것으로 나타났다. M1205를 배양하자 제5일에 10 kD 밴드가 2.4 g/L로 생성되었다. 저해제 처리하자 FGF21 생성물의 안정성이 증가되어 제4일에 주 생성물인 17 kDd 생성물은 3.5 g/L로 형성되었고 전장 생성물은 0.2 g/L로 형성되었다(도 14). M1201의 배양으로부터 얻어진 샘플들은 발효조 시스템과 기술적인 문제가 있었다 (분석데이터 나타내지 않음). M1204 균주를 분석하자 제 5일에 10 kD 생성물이 유사한 발현 수준인, 2.5 g/L로 형성되었다. 이 10 kD 생성물은 제2일에 최저로, 제5일에 최고로 생산되었다. 저해제 처리는 FGF21 단백질을 완전히 안정화시킬 수 있을 것으로 입증되었다. FGF21 생산(프로테아제 저해제 첨가 없이)을 위한 추가의 프로테아제 결실의 예로는 slp2 , pep8 , 및 pep11 가 포함되지만 이에 한정되지 않는다. FGF21 생산 균주에 대한 저해제 연구 어떤 부류의 프로테아제들이 FGF 단백질 분해에 가장 큰 영향을 미치는지를 조사하기 위해, 본 발명자들은 24 웰 배양으로 개별 프로테아제 저해제를 검사하였다. 키모스타틴 및 SBTI는 M1200 균주에서 여전히 발현되는 SLP2 및 SLP7 서브티리신 프로테아제들을 억제하는 것으로 알려져있다. 펩스타틴은 상등액으로 분비되는 것으로 알려진 PEP8, PEP11, PEP12와 같은 아스파틱 프로테아제들을 저해한다. 1,10-페나트롤린은 트리코더마에 의해 분비되는 아연 금속프로테아제를 주요 표적으로 한다. M1200 균주를 24 웰 포맷으로, pH 4.5로 완충하여 TrMM에서 10 g/L 효모 추출물, 20 g/L 셀로바이오스, 10 g/L 소르보스, PIPPS와 함께 배양하였다. 키모스타틴, 페나트롤린, 및 펩스타틴은 10 μM의 최종 농도로 사용하고 SBTI는 0.1 mg/ml의 최종 농도로 사용하였다. 각 처리는 2개 웰(duplicate wells)로 실시하고 미처리 대조군은 4개 웰에서 배양하였다. 50 ml의 배양 배지에 1 x 10 7 개의 포자를 첨가함으로써 배양을 개시하고 3 ml의 배양 배지 플러스 포자들을 각 웰(6 x 10 5 포자/웰)에 첨가하였다. 100㎕의 각 배양 상등액을 제 4, 5, 및 6일에 수집하였다. 균사체를 스핀다운하고 오렌지 LSB를 상등액에 첨가한 다음 샘플을 5분간 가열하였다. 2 ㎕의 상등액 + LSB를 4-20% Criterion TGX 겔 내로 웰 마다 로딩하였다. 겔을 흐르게 하여 단백질을 니트로셀룰로스 막으로 옮겼다. 발현된 FGF21을 면역블로팅으로 검출하였다. 몇몇 경우에는 Abcam (#ab66564)사가 시판하는 N-말단 항체 토끼 폴리클로날 및 Abcam (#ab137715)가 시판하는 C-말단 토끼 폴리클로날 항체를 사용하였다. 저해제 처리하지 않은 경우 M1200 균주는 주로 10 kD 생성물을 생산하였으나, 제4일 샘플에서는 이보다 더 큰 형태도 보였다 (도 15). 키모스타틴 처리하자 단백질의 안정성이 향상되어 주 생성물 크기가 17 kD이 되었다. 키모스타틴 처리 후 전장 형태는 소량 관찰되었으며 약 37 kD의 다이머 형태가 나타났다. 펩스타틴, SBTI, 및 1,10-페나트롤린 처리하자 10 kD 형태의 발현 수준만이 향상되었다. 그러나, 키모스타틴과 펩스타틴을 조합하자 안정화에 상승 효과가 얻어졌다. 이러한 조합 처리는 전장 형태의 거의 완전한 안정화를 촉진하였고 저분자량 생성물을 감소시켰다. 이것은 제6일 배양 샘플에서 가장 뚜렷하였는데 이 샘플에서는 주로 전장 FGF21이 나타났다. 다이머의 외관도 이 처리에 의해 가장 강화되었다. 다이머의 적절한 형성은 이 분자가 다이머화(이량화)에 필요한 C 말단 시스테인 잔기를 가짐을 가리키는 것이다. 배양체 샘플들을 N-말단 및 C-말단 항체로도 프로브시켰다. 키모스타틴 및 펩스타틴에 의한 이러한 이중 처리에 의해 FGF21 표품 뿐만 아니라 N-말단 항체와도 반응한 전장 생성물이 생성되었다(도 15). C-말단 항체를 이용하여 제5일 샘플에서 생산된 FGF21을 검사하자 키모스타틴 또는 키모스타틴/펩스타틴 처리시 2가지 생성물이 관찰되었다 (도 16). 이들은 전장 단백질 및 가장 작은 10 kD 형태인 것으로 나타났다. 키모스타틴 처리만으로도 단백질의 C-말단을 안정화시키는데 충분하였다. N-말단을 유지하려면 키모스타틴과 펩스타틴 두 가지 모두가 필요하였다. 제4일 면역블롯으로부터 얻어진 데이터를 정량하여 어떤 저해제가 가장 효과적이었는지 비교하였다. 1,10-페나트롤린 처리가 FGF21의 총 생산량을 가장 크게 증가시켰으므로, 이는 아연 금속프로테아제가 관련이 있음을 시사하는 것이다(표 17.2). mp1 , mp2 , mp3 , mp4 , 및 mp5 와 같은 많은 후보가 존재한다. 전장 형태는 서브티리신 및 아스파틸 프로테아제에 의해 분해되는 것으로 보인다. SLP2 프로테아제가 안정화에 있어 주요한 문제가 될 가능성이 가장 크며 예컨대, 이 유전자를 결실시키거나, 침묵시키거나 또는 이 유전자의 프로모터를 바꿔치기(스위칭) 함으로써 이 문제를 해결할 수 있다. 상등액에서 발견된 아스파틱 프로테아제 PEP8, PEP11, 및 PEP12를 결실 또는 침묵시키면 FGF21의 안정성이 더욱 증가될 수 있다. 몇몇 구체예에서, 균주 1200에서 전장 FGF212의 생산을 위해 2개의 프로테아제 slp2 및 pep8 의 결실만이 요구될 수 있다. 실시예 18 - slp2 의 프로모터 치환에 의한 그의 발현 감소 slp2 는 어느 정도 성장과 포자형성에 영향을 미치기 때문에 slp2 프로모터를 보다 낮은 수준으로 발현되는 프로모터로 대체시켰다 (동종된 모든 프로테아제들 중 slp2 mRNA가 마지막 실시예에서 설명된 조건에서 최고 수준으로 발현되었다). 포자형성 유도된 플라빈 함유 모노옥시게나제 유전자 tre76230, RNA 폴리머라제 유전자 tre49048, 및 slp8 프로테아제 유전자 tre58698로부터의 프로모터들을 slp2 프로모터 위치로의 치환을 위해 선발하였다. 이들 모든 유전자들은 slp2 보다 약간 낮은 수준으로 발현되는 것으로 나타났다. 이들 3개 유전자드로부터 프로모터 영역을 PCR 증폭하고, 상기프로모터를 새로운 slp2 프로모터로서 정확한 위치에 지향하도록 해주는 slp2 플랭크 서열을 갖는 벡터 내로 삽입하였다. 이 프로모터 카세트는 새로운 마커 상류에 하이그로마이신 마커를 함유한다. 벡터들을 PmeI로 절단하고, 치환 프로모터 구조물을 겔 정제한 다음 하이그로마이신 선발 조건 하에서 M507 MAB01 생산 균주에 형질전환시켰다. 각 형질전환주로부터 2개의 형질전환주를 분리하여 각각 M773/M774, M775/M776, 및 M777/M778이라 명명하였다. tre76230 프로모터 치환을 위한 프로모터 서열: (SEQ ID NO :937) tre49048 프로모터 치환을 위한 프로모터 서열: (SEQ ID NO :938) tre58698 프로모터 치환을 위한 프로모터 서열: (SEQ ID NO :939) 이들 형질전환주들과 M507 대조군 균주를 TrMM와 함께 1% 효모 추출물, 2% 셀로바이오스, 1% 소르보스, pH 5.5를 이용하여 24 웰 플레이트에서 배양하였다. 제5일, 제6일 및 제7일에 샘플을 채취하였다. AP 컨쥬게이트 항체를 이용하여 면역블로팅을 수행하여 중쇄와 경쇄를 탐지하였다. 각 레인 0.5 ㎕ 씩 로딩하기 위해 당배양 상등액을 희석하였다. AP 기질을 이용하여 검사 결과를 가시화하였다. M773/M774 및 M777/M778 형질전환주에서는 중쇄가 명백히 더 안정하였다(도 17). 가장 놀라운 관찰 결과는 제7일에 나타났다. M507 중쇄는 거의 완전히 분해된 반면, M773/M774 중쇄는 매우 잘 살아남았다. 또한 37 kD에서 보다 더 높은 분해 생성물이 없었다는 것도 다른 놀라운 특징이었다. 약 28 kD에서는 단지 약간 낮은 분해 생성물만이 존재한다. M773/M774 균주는 잘 성장하였으나, M777/M778 균주들은 그다지 잘 성장하지 않았으며 포자형성에 문제가 있었다. 따라서, 바람직한 균주는 M773 또는 M774이다. 카제인 연관된 총 프로테아제 활성 측정치는 M773/M774 및 M777/M778이 낮은 프로테아제 활성을 가짐을 나타냈다. 면역블로팅을 통해 경쇄를 조사하자 대조군에 비해 M773 및 M774에서 경쇄가 적은 것으로 나타났다. M777 및 M778 균주의 경우 경쇄가 특히 더 적었다. M775 및 M776 경쇄 양은 대조군과 비슷하였다. 검출된 총 면역글로불린과 블롯들에 나타난 경쇄 양은 상당히 일치하는 것으로 나타났다. IgG 총량을 이들 배양체로부터 측정하자 M775 및 M776를 제외한, 모든 프로모터 교환 균주들이 보다 낮은 항체 발현을 나타낸 것으로 밝혀졌는데 상기 예외적인 2개의 균주들의 경우에는 대조군과 매우 유사하였다 (표 18.1). M773/M774 균주의 수준은 M507의 절반에도 못 미쳤다. 따라서, 이 소규모 배양 포맷에서, 프로모터 치환 균주들의 일부의 성장에 영향을 미치는 무언가가 있는 듯 하다. M774 및 M775 균주들을 발효시켰다. 이들 2개 균주들을 pH 5.5에서 TrMM 플러스 20 g/l 효모 추출물, 40 g/l 셀룰로스, 80 g/l 셀로바이오스, 및 40 g/l 소르보스에서 10일간 배양시키되, 제48시간에 온도를 28℃에서 22℃로 변화시켰다. 대조군 균주 M667을 동일 조건 및 120 g/l 셀룰로스가 사용된 유사한 조건에서 배양하였다. 샘플들을 면역블로팅으로부터 채취하고 총 면역글로불린을 구하였다. 4-15% 겔 내로 웰 당 0.05 ㎕가 로딩되도록 상등액을 희석하였다. 경쇄를 탐지하기 위하여 TBST에 1:10,000으로 희석한 AP 컨쥬게이트 항체(A3818)를 이용하여 면역블로팅을 수행하였다. TBST에 1:30,000으로 희석한 항인간 Fc 항체 IRDye 700 DX 컨쥬게이트 (Rockland #609-130-003)를 이용하여 중쇄를 탐지하였다. 700 nm에서의 형광을 Odyssey CLx 근적외선 이미저 (Li-Cor)를 이용하여 검사하였다. Mu774로부터 생산된 MAB01 중쇄는 현저히 우수한 것으로 나타났다(도 18). 그 결과는 24 웰 배양에서 관찰된 것과 유사하였다. 25 kD 부근에서는 오직 하나의 주요 분해 산물만 존재하였다. 일반적으로 중쇄는 M775에 의해 생산된 것과 유사해 보인다. 보통 38 kD, 28 kD, 및 10 kD에 분해 밴드가 존재한다. 10 및 38 kD 생성물이 사라진 것은 SLP2 활성 감소가 이유가 될 수 있는데 이는 MAB01 중쇄의 N 말단에 더 가까이 서브티리신 절단 자리가 존재하고 slp2 고발현 없이는 중쇄가 그 위치에서 더 이상 절단되지 않기 때문이다. 28 kD 생성물은 프로테아제가 중쇄를 힌지부에서 절단하는 경우 나타난다. 힌지부에서의 이 절단 자리는 세도리신 또는 트립신 유사 프로테아제에서 더 일반적이다. 이들은 SLP2에 기인하는 것 같지는 않다. 10 kD 생성물은 힌지 및 가까운 N 말단 자리 두 가지 모두가 절단된 경우 나타난다. M774 및 M775 경쇄 양과 캐리어 결합 백분율 간에는 이렇다할 분명한 차이가 나타나지 않았다. M775가 최적의 대조군 균주는 아니지만, 전술한 24 웰 배양 데이터에서 보듯, 이것은 M507과 매우 유사하다. 이 데이터는 또한 SLP2가 캐리어-경쇄 융합을 절단하지 않는 것 같음을 시사한다. 이와 달리 캐리어 결합 물질의 양은 slp2 발현 수준이 감소하면 급증할 것이다. M774 균주는 총 항체량을 비교한 경우 M775를 약간 능가하였다(표 18.2). 총 항체량을 중쇄 면역블롯에 대하여도 기록하였다. 가장 큰 차이는 제7일과 제8일에 관찰되었는데, 여기서 M774는 양일에 모두 5.3 g/L를 생산하였다. M775는 이들 날짜에 4.4 및 4.6 g/L를 생산하였다. 가장 중요한 차이는 전장 항체의 양을 측정 및 비교한 경우에 관찰되었다. M774는 훨씬 더 온전한 중쇄를 생산하였다. 제7일에, M774 균주는 71% 전장을 생산한 반면, M775는 37% 전장을 생산하였다. M774 균주는 최대 10일 동안 65% 전장 항체를 유지한 반면, M775 균주는 오직 14%의 전장 물질만을 생산하였다. 품질 면에서, 대조군 균주 M667 ( slp2 유전자 침묵 구조물)는 M774와 유사하였다 (표 18.2). 그러나, M667 생산 균주는 동일한 배양 조건에서 제10일에 총 항체를 약간 더 많은 양으로, 즉 6.1 g/L 수준에 달하는 양으로 생산하였다. 셀룰로스 증가시 (120 g/L) M667 균주는 제10일에 항체를 7.1 g/L의 많은 양으로 생산하였다 (표 18.2). 이들 데이터로부터, SLP2 활성을 감소시키기 위한 또 다른 접근법이 만들어졌다. SLP2 프로모터의 치환은 SLP2 프로테아제의 보다 낮은 발현을 야기하였고 특히 현저하게 낮은 중쇄 분해를 일으켰다. 성장 및 포자형성에 미치는 어떤 효과들이 여전히 관찰되었지만, 이러한 효과들은 SLP2 유전자가 완전히 결실된 경우에 관찰되는 것에 비하면 훨씬 약하였다. slp2 에 포자형성 유도 프로모터를 공급함으로써 이러한 포자형성 관련 문제가 해결될 수 있을 것이다. M774에서 관찰된 여하한 성장 결함은 발효 과정을 조정함으로써 상쇄될 수 있다. 별도의 발효조 배양 시리즈에서, M507 모 균주를 M646 slp2 결실 균주 및 M774 slp2 프로모터 스위치 균주와 비교하였다. 이들을 pH 5.5에서 TrMM 플러스 20 g/l 효모 추출물 및 120 g/l 셀룰로스 및 50% 글루코스/12.5% 소르보스와 함께 배양하되, 제48시간에 온도를 28℃에서 22℃로 변화시켰다. 항중쇄 및 항경쇄 항체를 이용하여 제5일과 제6일부터 면역블로팅을 실시하여 중쇄 및 경쇄의 품질과 상대적인 생산량을 가시화하였다. M507은 M646 및 M774 균주에 비해 더 빨리 성장하기 시작하였지만, 후자의 균주들은 배양 하기에 M507을 따라잡았다. 면역블롯으로부터 관찰되는 바와 같이, 이들 세 가지 균주에 의해 생산된 유리 경쇄의 양에는 이렇다할 유의차가 없었다. M646 균주에서 CBHI 캐리어에 결합된 경쇄의 양이 약간 더 많았다. M646 샘플에서는 소량의 캐리어 결합 중쇄가 탐지되었고 M774 균주에서는 더 적은 양으로 나타났다. 이것은 M507 균주에서는 검출되지 않았다. 이러한 관찰 결과는 SLP2가 아마도 상등액 또는 잠재적으로 세포내에서, CBHI 캐리어-항체 융합 단백질을 프로세싱하는데 어느 정도 연관이 있을 수 있음을 시사하는 것이다. M774 균주는 slp2 결실 균주 M646와 유사한 중쇄 분해 패턴을 나타냈다. 두 가지 균주 모두 M507 모 균주에서 관찰된 10 및 30 kD 분해산물을 갖지 않았다. 면역블롯에서 M646 및 M774 중쇄는 50 kD에서 완전한 크기의 생성물 및 25 kD에서 오직 주요 분해 산물만을 나타내었다. M646 및 M774 균주에서의 전장 중쇄의 양은 M507과 비교할 때 더 높았다. 대조군 507 중쇄는 10 및 38 kD에서 2개의 부가적인 분해 산물을 나타냈다. 이것은 실제로 SLP2 프로테아제가 이들 생성물을 생산하는데 책임이 있음을 보여주는 것이다. 제6일 시점에 생산된 MAB01 항체의 총량은 M774 균주와 M507 균주가 서로 유사하였으며, 이러한 배양 조건 하에서 2.8 g/L에 달하였다(표 18.3). M774 및 M507 균주들이 생산한 면역글로불린 총량이 동일하다 해도, 중쇄 분해 산물의 결여를 고려하면 M774가 생산한 물질의 품질이 훨씬 우수하였다. 실시예 19 - 14-배 프로테아제 결실 균주 - slp2 ( tre123244 ) 프로모터의 tre76230 프로모터로의 스위치 SLP2 활성이 감소된 14-배 프로테아제 결실 균주를 만들기 위해, slp2 (tre123244) 위치를 표적으로 하는 플라스미드의 Mss I 단편으로 13-배 프로테아제 결실 균주 M1077 ( pyr4 - of M1076)을 형질전환시켜 slp2 프로모터를 포자형성 유도된 유전자 tre76230 프로모터로 치환하였다. pyr4 선발을 위한 표준 원형질체 형질전환법을 이용하여 형질전환을 수행하였다. 형질전환은 2x 규모였다 (즉, 500 ㎕ 원형질체를 사용함). 사용된 DNA 총량은 ~14.6 μg이었다. 형질전환 플레이트에서 성장한 콜로니들을 선발 플레이트 상에서 선발하고 표 19.1에 수록된 프라이머들을 이용하여 결실 카세트가 올바르게 통합되었는지에 대해 스크리닝하였다. 통합 시그널을 나타내는 선택된 콜로니들을 단일 포자 정제법을 통해 정제하고 재스크리닝하였다. 3가지 형질전환주로부터의클론들은 1회 정제 라운드 후 강한 통합 시그널을 나타내어 순수한 것으로 보였다. 각각의 형질전환주로부터의 2개의 순수한 동기(sibling) 클로니들을 포자 현탁을 위해 PD + 1 M 소르비톨 위에 도말하였다. slp2 프로모터 치환 균주의 서던 분석 slp2 프로모터 치환 형질전환의 2개 복제물을 갖는 3개의 생물학적 클론들을 그들의 모 균주 1076과 함께 24-웰 플레이트에서 DNA 추출을 위해 배양하였다. 3일 후 균사체를 진공 여과에 의해 수확하고, 냉동 및 동결건조하였다. Easy-DNA 키트(Invitrogen)를 이용하여 균사체로부터 게놈 DNA를 추출하고 샘플을 표 19.1의 프라이머들을 이용하여 PCR 분석하였다. 클로들 중 어느 것도 slp2 프로모터에 대해 강한 시그널을 나타내지 않았으나, 몇몇 클론에서 는 예상된 크기에 대응하는 생성물이 매우 소량 나타났다. M124, M1076 및 6종의 Δ slp2 프로모터 치환 균주로부터의 게놈 DNA를 모든 분석에 대해 Hind III를 이용하여 절단하였다(Δ slp2 프로모터, 5' 및 3' 플랭크). 균주 M124는 플랭크 분석을 생략하였다. 대조군 플라스미드를 두 가지 플랭크 분석 모두에서 Mss I로 절단하였다. 하이브리다이제이션을 위한 프로브 생산에 사용된 프라이머들을 표 19.2에 나타내었다. 서던 분석 결과 모든 클론들이 순수한 slp2 프로모터 교환 프로모터인 것으로 확인되었다. 이에 더해, 클론 대부분은 5' 및 3' 플랭크 프로브에 대해 예상된 시그널만을 부여하여 결실 카세트가 게놈에 단일 통합하는 것으로 증명되었다. 하나의 클론 (78-28B)은 게놈에 통합된 카세트의 여분의 카피를 가질 수도 있다. 수집을 위해 클론 78-6A를 보관하고 코드 M1162로 명명하였다. slp2 프로모터 변화를 갖는 클론들은 포자형성이 다소 지연되고 포자형성능도 다소 떨어지는 것으로 나타났다. M1162의 발효조 배양 M1162 균주를 배양하고 이를 균주 M1076과 비교하였다. 예비 배양을 보통 행해지는 2일 대신 3일간 수행하였다. M1162를 pH 4.5에서 TrMM 및 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 40 g/L 소르보스와 함께 배양하였다. M1162 균주는 그의 전구체(predecessor) M1076에 비해 다소 늦게 성장하였다. M1076의 경우 CO 2 피크는 75 시간째인 반면 M1162는 94 시간째였다. 프로테아제 활성 측정 발효조 배양 샘플로부터의 프로테아제 활성을 분석하였다. 배양 샘플로부터의 총 단백질 농도를 측정하여 샘플을 1 mg/ml 총 단백질로 조정하였다. 100 ㎕의 희석된 모든 상등액을 96 웰 플레이트에 첨가하였다. 샘플 당 3개의 복제 웰을 이용하였다. 구연산나트륨 완충액 pH 4.5에서 만들어진 100 ㎕의 카제인 FL 희석 원액 (10 μg/ml)을 각 웰의 상등액에 첨가하였다. 바이알로부터의 카제인 원액은 1000 μg/ml였으며 200 ㎕의 PBS에 초기 재현탁하였다. 각 샘플에 있어서 백그라운드 대조군을 100 ㎕의 희석된 상등액 및 100 ㎕의 pH 4.5 구연산나트륨 완충액으로 하였다. 비닐백으로 감싼 플레이트들을 37℃에서 인큐베이션시켰다. 플레이트들로부터의 형광을 2, 3, 및 4 시간 후에 측정하였다. 485 nm 여기 및 530 nm 방출을 이용하여 형광 플레이트 판독기상에서 판독하였다. M1162 균주로부터 나온 상등액의 프로테아제 활성은 M1076 균주에 비해 극히 낮았다. SLP2 프로테아제 활성은 slp2 프로모터를 스위칭함으로써 심각하게 영향을 받았다. 카제인에 미치는 결과적인 프로테아제 활성은 제3일에 3.6배 더 낮았고 제4일에는 2.5배 더 낮았다 (표 19.3). 실시예 20 - IFN -α 2b를 발현하는 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성 인터페론 알파 2b를 발현하는 13-배 결실 균주를 2 단계로 만들었다. 먼저, 12개 프로테아제 결실된 (Δ( pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 pep5 pep2 sep1 slp8 amp2 )) M893으로부터 인터페론 생산 균주를 전술한 바와 같이 만들었다. M893 원형질체를 pTTv401 (완전한 cbh1 프로모터 및 cbh1 터미네이터 서열을 갖지만, IFN-α 2B 삽입된 CBHI 인코딩 유전자 서열, GGGGG-NVISKR은 결여하는 플라스미드로부터 유래됨) Mss I 단편으로 형질전환시켰다. pTTv401 카세트는 아세트아미드 선발 마커를 지녔고 cbh1 위치에 표적화된 것이다. M893 형질전환주들을 선발 플레이트 상에 스트리킹하고 cbh1 위치로의 정확한 통합 여부를 알아내기 위해 PCR 스크리닝하였다. PCR 스크리닝은 Phire Plant Direct 키트 (Thermo Scientific, F-130)를 이용하여 실시하였다. 스크리닝 프라이머들을 표 43.1에 수록하였다. 한 균주를 M1012라 명명하였다. M1012는 서던 분석에 의해, cbh1 위치에서 하나의 IFN-α 2b 발현 카세트를 지니는 것으로 확인되었다. M1012 포자를 5-FOA 플레이트 상에 도말하여 pyr4 마커를 루프아웃시켰다. 콜로니들을 선발하여 5-FOA 플레이트 상에 스트리킹하였다. 10개의 클론에 대해 단일 세포 플레이팅을 실시하였으며 서브클론들을 pyr4 루프아웃의 확인을 위해 PCR로 스크리닝하였다. 표 20.2에 스크리닝 프라이머들을 수록하였다. pyr4 루프아웃에 대해 정확한 시그널을 내는 클론들을 PD 플레이트상에 스크리닝하고 및 선발된 클론들에 대해+/- 우리딘 플레이트 검사를 실시하였다. M1012 pyr4 음성 클론 1-1을 M1065로 명명하고 pyr4 음성 클론 2-1는 M1066인 것으로 명명하였다. IFN-α 2b 발현하는 13-배 프로테아제 결실 균주를 생성하기 위해, M1065 원형질체를 slp2 (tre123244) 결실 벡터 pTTv457(pTTv115로부터, pyr4-하이그로마이신 선발 마커를 도입/변화시킴으로써 만들어짐)의 Mss I 단편으로 형질전환시켰다. 원형질체 처리 및 형질전환은 전술한 바와 같이 수행하였다. pTTv457 M1065 형질전환주들을 선발 플레이트 상에 스트리킹하고 slp2 위치로의 정확한 통합 여부를 알아보기 위해 PCR 스크리닝하였다. PCR 스크리닝 프라이머들을 표 20.3에 나타내었다. slp2 ORF 시그널을 나타내지 않은 3가지 형질전환주들을 PD+1M 소르비톨 플레이트 상에 스트리킹하였다. 최고의 클론을 M1106이라 명명하고 pH 4.5에서 1L 들이 발효조 중 TrMM 및 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 100 g/L 셀로바이오스, 및 40 g/L 소르보스에서 대조균 균주 M961과 함께 배양하였다. 앞서 셀로바이오스의 표준량은 80 g/L 였으므로 M961 균주 역시도 대조군 배지(pH 4.5, TrMM 및 20 g/L 효모 추출물, 40 g/L 셀룰로스, 80 g/L 셀로바이오스, 및 40 g/L 소르보스)에서 배양하였다. 배양 샘플을 면역블로팅을 통해 분석하여 인터페론의 발현을 정량하였다. 0.05 ㎕의 상등액을 4-20% Criterion PAGE 겔에 10 ㎕ 로딩하기 위해 샘플을 희석하였다. 400, 200, 100, 50, 및 25 ng에 대응하는 인터페론 표준량을 동일한 겔에 로딩하였다. 인터페론 항체 (Abcam #ab9386; TBST에 1 μg/ml로 희석함)를 1시간 동안 블롯 막과 함께 인큐베이션한 다음 TBST로 세척하였다. 2차 항체 IRDye 680 (Li-Cor #926-68070; TBST에 1:30,000으로 희석함)을 1 시간 인큐베이션하고 TBST로 세척한 다음 700 nm에서 스캔하였다. 모든 면역블롯에서 인터페론이 약 17 kD의 단일 밴드로서 검출되었다. 약 75 kD에서 소량의 캐리어 결합 인터페론이 검출되었지만, 대부분은 유리 형태였다. M961 균주는 제95 시간에 인터페론 생산 수준이 3.2 g/L였다 (표 20.2). 보다 높은 농도의 셀로바이오스 존재 하에서 인터페론 생산 수준은 제95 시간에 7.9 g/L에 달하였으며 제89 시간으로부터 제99 시간까지 발현 수준이 7.4 g/L 이상으로 안정하게 유지되었다. 프로테아제를 더 많이 결실시킬 경우 최대 생산 수준이 어느 정도일지 가늠하기 위해, M961 균주를 제3-5일에 키모스타틴 (20 μM) 및 펩스타틴 (10 μM)을 첨가하면서 동일한 배지에서 성장시켰다. 이 프로테아제 저해제 처리에 의해 인터페론 생산 수준이 제140 시간에서 10.7 g/L로 증가하였다. M1106 배양 동안 인터페론의 발현이 제90 시간부터 제120 시간까지 관찰되었다. 최고 발현량은 4.3 g/L인 것으로 측정되었다 (표 20.4). 균주 M1106은 다소 느리게 성장하였다: M1106은 제121 시간에 4.3 g/L에 도달한 반면, M961은 제90 시간에 7.4 g/L에 도달하였다. 실시예 21 - 트리코더마 리세이( T. reesei )의 유전자 결핍 균주를 만들기 위한 CRISPR-CAS 시스템의 이용 C-말단 태그된 핵 국소화 시그널(nls: nuclear localization signal)을 갖는 Cas9 뉴클리아제 서열은 트리코더마 리세이 에서의 발현을 위해 최적화된 코돈이다. 기본 클로닝 벡터와 표준 공정을 이용하여, 구성요소 gpdA 프로모터 및 trpC 터미네이터 서열의 제어 하에 서열을 클로닝하였다. 최종 Cas9 뉴클리아제 발현 벡터를 다음 성분들로부터 구축하였다: pep4 프로테아제 (또는 기타 적절한 프로테아제) 위치 5' 플랭킹 서열 + pgpdA-Cas9-nls-ttrpC 카세트 + pyr4 - hyg R 이중 선발 카세트 및 pyr4 루프-아웃 서열 + pep4 프로테아제 위치 3' 플랭킹 서열. 효모 재조합 방법론을 이용함으로써 벡터를 pRS426 백본으로 구축하였다; 벡터 성분들 간의 오버랩이 PCR 프라이머들에 의해 발생한다. Cas9 뉴클리아제 발현 벡터를 peg-매개된 원형질체 형질전환법에 의해 야생형 T. reesei M124 균주 또는 위에서 만들거나 WO/2013/174927 또는 WO/2013/102674에서 설명된 여타의 T. reesei 균주로 형질전환시켜, 동시적으로 pep4 프로테아제 결실을 일으켰다. 이어서 생성된 균주 Cas9_M124를 문헌 [DiCarlo et al. 2013 (Genome engineering in Saccharomyces cerevisiae using CRISPR-Cas systems; NAR 41:4336-4343)]에 설명된 바와 같이, PCR에 의해 생성된 일시적인 gRNA 카세트의 트랜스펙션을 위한 백그라운드 균주로서 사용하였다. 별법으로, 사카로마이세스로부터의 RNA 폴리머라제 III SNR52 프로모터- 및 SUP4 3' 플랭킹 영역을 트리코더마 상동체로 대체하였다. CAS9 뉴클리아제의 정확한 게놈 표적화에 필요한 Guide RNA를 프로모터와 3' 플랭킹 영역 사이에 위치시킨다. Guide RNA는 소망되는 게놈 표적에 상보적인 20 nt's 길이의 서열, 이어서 NGG PAM (프로토스페이서-인접 모티프)-서열과 상보적인 3 nt's 및 CAS9 활성에 필요한 불변 3'부분으로 이루어진다. 이종 단백질 생성에 유해한 다양한 프로테아제 및 글라이코효소들에 대한 예시적인 가이드 RNAs를 표 21.1에 나타내었다. 게놈 표적을 트리코더마 리세이의 글라이칸 생합성 경로로부터의 효소 또는 가수분해 효소 중에서 선택한다. 일시적인 가이드 RNA 카세트들 (단수 및 복수)를 전기영동 또는 기타 기본적인 유전자 전달법에 의해 Cas9_M124 원형질로 도입한다. 소망되는 게놈 표적 서열에 대한 CAS9-생성 점 돌연변이에 기인하는, 감소된 프로테아제 활성에 기초하여, 프로테아제 결핍 클론들을 선발한다. 글라이칸 생합성 경로에 표적화된 점 돌연변이를 갖는 클론들은 글라이칸 프로파일링에 의해 선발될 수 있다. 단일 포자 정제 후, 선택된 클론들을 게놈 표적 위치의 PCR 증폭 및 PCR 생성물의 시퀀싱에 의해 특징화시켜, 유전자를 불활성화시키는 점 돌연변이를 검정하였다. 가이드 RNA를 생산하는 또 다른 방법은 문헌 [Gao 및 Zhao 2014 (Self-processing of ribozyme flanked RNA's into guide RNA's in vitro and in vivo for CRISPR mediated genome editing; Journal of Integrative plant biology, 56:343-349)]에 설명된 바와 같이, RNA 폴리머라제 II에 의해 전사된 프로모터로부터 서열 또는 복수 서열을 발현시켜 가이드 RNA'를 자가-프로세싱 리보자임 서열로 플랭크시키는 것이다. 도 19는 결실되기 쉬운 프로테아제들의 서브세트의 계통수를 나타낸 도면이다. 실시예 22 - Transcriptome analysis with 트리코더마 reesei strains M629 및 M507 트리코더마 리세이 균주 M629 (MAB01, pcDNA1-(Kre2)huGnt1, pgpdA-(nat)huGnt2, Δ pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 ) (WO2013/102674의 실시예 19에 설명된 바와 같음) 및 M507 (MAB01, Δ pep1 tsp1 slp1 gap1 gap2 pep4 pep3 ) (WO2013/102674의 실시예 6에 설명된 바와 같음)을 표준 효모 추출물- 및 스펜트 그레인 추출물 배양 배지와 함께 발효조에서 배양하였다. 제1일, 3일 및 4일 (효모 추출물 배지) 및 제1일, 3일 및 5일(스펜트 그레인 추출물 배지)에 수집된 샘플로부터, 표준방법으로 총 RNA를 정제하였다. Machery-Nagel nucleotrap mRNA kit를 이용하여 키트 설명서에 따라 총 RNA 샘플로부터 mRNA를 정제하였다. cDNA로의 전환 및 시퀑싱 준비는 Illumina TruSeq Stranded mRNA Sample Prep Kit를 이용하여 수행하였다. Illumina hiScanSQ 시퀀서 (100+8(index)+100 사이클, paired end run)를 이용하여, 250-450개 염기쌍 생성물을 수집하였다. 통계분석을 위해 다음과 같이 서열 판독값을 조정하였다. 시퀀싱에 기인한 9134 유전자 판독값을 클리닝하자 (즉, 모든 값이 0이거나 모든 조건에 걸쳐 평균 0.1 미만인 유전자들은 제거하였다) 이에 의해 8525 유전자 판독값이 얻어졌다. 이 8525 유전자들 중 잠재적인 프로테아제 유전자들을 다른 동정된 트리코더마 프로테아제 또는 다른 사상형 진균 (아스퍼질러스, 뉴로스포라)의 프로테아제의 서열의 서열 유사성에 기초하여 동정하였다. 다음의 프로테아제들은 상이한 시점 및/또는 배양 조건 (FPKM 값에 기초; 단편/엑손 킬로베이스/맵 작성된 백만개 단편)에서 불변 또는 조절된 발현 수준을 나타내며 따라서 결실되어야 한다: 금속프로테아제 mp1 (TR122703), 프로테아제 (TR80843), 펩티다제 (TR72612), 프로테아제 (TR47127), 펩티다제 (TR77577), pep13 (TR76887), 프로테아제 (TR56920), 카르복시펩티다제 (TR120998), 프로테아제 (TR65735), 펩티다제 (TR82141), 금속프로테아제 (TR121890), 펩티다제 (TR22718), 펩티다제 (TR21659), mp5 (TR73809), 프로테아제 (TR82452), 펩티다제 (TR81115), 펩티다제 (TR64193), 프로테아제 (TR23475), 펩티다제 (TR79485), mp3 (TR4308), 프로테아제 (TR122083), 카르복시펩티다제 (TR61127), 펩티다제 (TR80762), 펩티다제 (TR56853), 펩티다제 (TR22210), 프로테아제 (TR111694), mp4 (TR53343), mp2 (TR122576), 프로테아제 (TR40199), 프로테아제 (TR75159), amp2 (TR108592), 프로테아제 (TR21668), amp1 (TR81070), 프로테아제 (TR61912), 프로테아제 (TR58387), 프로테아제 (TR82577), 프로테아제 (TR81087), pep10 (TR78639), pep16 (TR110490), pep7 (TR58669), pep14 (TR108686), pep6 (TR68662) 및 프로테아제 (TR66608). 실시예 23 - mp1 또는 mp5 결실 균주들의 생성 효모 상동 재조합을 이용하여 금속프로테아제 mp1 (tre 122703)에 대한 결실 플라스미드 pTTv468를 구축하였다. 이 플라스미드는 pyr4 마커의 루핑아웃을 위해 mp1 3' 직접 반복물을 갖는다. NotI 절단된 플라스미드 (플라스미드 pTTv194로부터 유래한 hygr-pyr4 이중 마커를갖는 플라스미드로부터)를 백본으로서 사용하였다. 표 23.1에 수록된 올리고를 이용하여 PCR에 의해 mp1 3' 직접 반복물 및 pyr4 마커를 구축하였다. 전술한 바와 같이 효모 상동 재조합 클로닝을 이용하여 pTTv468 벡터를 조립하였다. 15-배 프로테아제 결실 균주를 만들기 위해, 14-배 프로테아제 결실 균주 M1199 (M1162의 pyr4-)를 pTTv468의 MssI 단편으로 형질전환시켰다. pyr4 선발을 위한 표준 원형질체 형질전환법을 이용하여 형질전환을 수행하였다. 형질전환 플레이트 상에서 성장한 콜로니들을 선발 플레이트 상에서 선발하고 표 23.2에 나타낸 프라이머들을 이용하여 결실 카세트가 정확한 위치에 통합되었는지 스크리닝하였다. 효모 동종 재조합법을 이용하여 금속프로테아제 mp5 (tre73809)에 대한 결실 플라스미드 pTTv469를 구축하였다. 이 플라스미드는 pyr4 마커를 루핑 아웃하기 위해 mp5 3' 직접 반복물을 갖는다. 표 23.3에 수록된 프라이머를 이용하여 PCR에 의해 mp5 3' 직접 반복물 및 pyr4 마커를 구축하였다. 또 다른 15-배 프로테아제 결실 균주를 만들기 위해, 14-배 프로테아제 결실 균주 M1199 (M1162의 pyr4-)를 pTTv469의 MssI 단편으로 형질전환시켰다. pyr4 선발을 위해 표준 원형질체 형질전환법을 이용하여 형질전환을 수행하였다. 형질전환 플레이트 상에서 성장한 콜로니들을 선발 플레이트 상에서 선발하고 표 23.4에 나타낸 프라이머들을 이용하여 결실 카세트가 정확한 위치에 통합되었는지 스크리닝하였다. 실시예 47 - slp3 결실을 이용한 13-배 프로테아제 결실 균주의 생성 Δ slp3 의 13-배 프로테아제 결실 균주를 만들기 위해, 12-배 프로테아제 결실 균주 M901 (M893의 pyr4 -)를 pTTv425의 MssI 단편으로 형질전환시켰다. 클론들의 형질전환 및 스크리닝은 전술한 바와 같이 수행하였다. 하나의 오리지널 형질전환주가 수득되었고 3회의 정제 라운드 후에 클론들을 PCR로 다시 체크하였다 (표 6-1 참조). 서브클론을 M1075라 명명하였다.
SEQUENCE LISTING <110> Novartis AG <120> MULTIPLE PROTEASES DEFICIENT FILAMENTOUS FUNGAL CELLS AND METHODS OF USE THEREOF <130> NOVA 0007 <160> 1048 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 407 <212> PRT <213> Trichoderma reesei <400> 1 Met Gln Thr Phe Gly Ala Phe Leu Val Ser Phe Leu Ala Ala Ser Gly 1 5 10 15 Leu Ala Ala Ala Leu Pro Thr Glu Gly Gln Lys Thr Ala Ser Val Glu 20 25 30 Val Gln Tyr Asn Lys Asn Tyr Val Pro His Gly Pro Thr Ala Leu Phe 35 40 45 Lys Ala Lys Arg Lys Tyr Gly Ala Pro Ile Ser Asp Asn Leu Lys Ser 50 55 60 Leu Val Ala Ala Arg Gln Ala Lys Gln Ala Leu Ala Lys Arg Gln Thr 65 70 75 80 Gly Ser Ala Pro Asn His Pro Ser Asp Ser Ala Asp Ser Glu Tyr Ile 85 90 95 Thr Ser Val Ser Ile Gly Thr Pro Ala Gln Val Leu Pro Leu Asp Phe 100 105 110 Asp Thr Gly Ser Ser Asp Leu Trp Val Phe Ser Ser Glu Thr Pro Lys 115 120 125 Ser Ser Ala Thr Gly His Ala Ile Tyr Thr Pro Ser Lys Ser Ser Thr 130 135 140 Ser Lys Lys Val Ser Gly Ala Ser Trp Ser Ile Ser Tyr Gly Asp Gly 145 150 155 160 Ser Ser Ser Ser Gly Asp Val Tyr Thr Asp Lys Val Thr Ile Gly Gly 165 170 175 Phe Ser Val Asn Thr Gln Gly Val Glu Ser Ala Thr Arg Val Ser Thr 180 185 190 Glu Phe Val Gln Asp Thr Val Ile Ser Gly Leu Val Gly Leu Ala Phe 195 200 205 Asp Ser Gly Asn Gln Val Arg Pro His Pro Gln Lys Thr Trp Phe Ser 210 215 220 Asn Ala Ala Ser Ser Leu Ala Glu Pro Leu Phe Thr Ala Asp Leu Arg 225 230 235 240 His Gly Gln Asn Gly Ser Tyr Asn Phe Gly Tyr Ile Asp Thr Ser Val 245 250 255 Ala Lys Gly Pro Val Ala Tyr Thr Pro Val Asp Asn Ser Gln Gly Phe 260 265 270 Trp Glu Phe Thr Ala Ser Gly Tyr Ser Val Gly Gly Gly Lys Leu Asn 275 280 285 Arg Asn Ser Ile Asp Gly Ile Ala Asp Thr Gly Thr Thr Leu Leu Leu 290 295 300 Leu Asp Asp Asn Val Val Asp Ala Tyr Tyr Ala Asn Val Gln Ser Ala 305 310 315 320 Gln Tyr Asp Asn Gln Gln Glu Gly Val Val Phe Asp Cys Asp Glu Asp 325 330 335 Leu Pro Ser Phe Ser Phe Gly Val Gly Ser Ser Thr Ile Thr Ile Pro 340 345 350 Gly Asp Leu Leu Asn Leu Thr Pro Leu Glu Glu Gly Ser Ser Thr Cys 355 360 365 Phe Gly Gly Leu Gln Ser Ser Ser Gly Ile Gly Ile Asn Ile Phe Gly 370 375 380 Asp Val Ala Leu Lys Ala Ala Leu Val Val Phe Asp Leu Gly Asn Glu 385 390 395 400 Arg Leu Gly Trp Ala Gln Lys 405 <210> 2 <211> 404 <212> PRT <213> Hypocrea lixii <400> 2 Met Gln Thr Phe Gly Ala Phe Leu Val Ser Phe Leu Ala Ala Ser Gly 1 5 10 15 Met Ala Ala Ala Leu Pro Thr Glu Gly Gln Lys Thr Ala Ser Ile Glu 20 25 30 Val Ala Tyr Asn Lys Asn Tyr Val Ala His Gly Pro Thr Ala Leu Phe 35 40 45 Lys Ala Lys Arg Lys Tyr Gly Ala Pro Ile Ser Asp Asn Leu Arg Ala 50 55 60 Ala Val Ala Ala Lys His Ser Leu Thr Lys Arg Gln Thr Gly Ser Ala 65 70 75 80 Asn Thr Asn Pro Ser Asp Ser Ala Asp Asp Glu Tyr Ile Thr Ser Val 85 90 95 Ser Ile Gly Thr Pro Ala Gln Val Leu Pro Leu Asp Phe Asp Thr Gly 100 105 110 Ser Ser Asp Leu Trp Val Phe Ser Ser Glu Thr Pro Lys Ser Ser Ala 115 120 125 Ser Gly His Ala Leu Tyr Ser Pro Ser Lys Ser Ser Thr Ala Lys Lys 130 135 140 Leu Ser Gly Ser Thr Trp Ser Ile Glu Tyr Gly Asp Lys Ser Ser Ser 145 150 155 160 Ser Gly Asp Val Tyr 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fuckeliana <400> 52 Met Lys Gly Ala Phe Leu Ala Ala Ala Ser Leu Leu Gly Ser Val Ser 1 5 10 15 Ala Gly Val His Lys Met Pro Leu Lys Lys Val Ser Leu Ser Glu Gln 20 25 30 Leu Ala Thr Ala Asn Met Gln Glu His Ala Lys His Leu Gly Gln Lys 35 40 45 Tyr Met Gly Val Arg Pro Glu Ser His Ala Ser Glu Met Phe Lys Glu 50 55 60 Thr Ser Val His Asp Ala Gly Asp His Thr Val Pro Val Ser Asn Phe 65 70 75 80 Leu Asn Ala Gln Tyr Phe Ser Glu Ile Thr Ile Gly Thr Pro Pro Gln 85 90 95 Ser Phe Lys Val Val Leu Asp Thr Gly Ser Ser Asn Leu Trp Val Pro 100 105 110 Ser Ser Gln Cys Gly Ser Ile Ala Cys Tyr Leu His Thr Lys Tyr Asp 115 120 125 Ser Ser Ser Ser Ser Thr Tyr Lys Gln Asn Gly Thr Ser Phe Glu Ile 130 135 140 Arg Tyr Gly Ser Gly Ser Leu Ser Gly Phe Thr Ser Lys Asp Val Met 145 150 155 160 Thr Ile Gly Asp Leu Lys Ile Lys Asp Gln Val Phe Ala Glu Ala Thr 165 170 175 Glu Glu Pro Gly Leu Ala Phe Ala Phe Gly Arg Phe Asp Gly Ile Leu 180 185 190 Gly Leu Gly Tyr Asp Thr Ile Ser Val Asn Ser Ile Val Pro Pro Phe 195 200 205 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<400> 66 Met Ala Pro Ala Ser Gln Val Val Ser Ala Leu Met Leu Pro Ala Leu 1 5 10 15 Ala Leu Gly Ala Ala Ile Gln Pro Arg Gly Ala Asp Ile Val Gly Gly 20 25 30 Thr Ala Ala Ser Leu Gly Glu Phe Pro Tyr Ile Val Ser Leu Gln Asn 35 40 45 Pro Asn Gln Gly Gly His Phe Cys Gly Gly Val Leu Val Asn Ala Asn 50 55 60 Thr Val Val Thr Ala Ala His Cys Ser Val Val Tyr Pro Ala Ser Gln 65 70 75 80 Ile Arg Val Arg Ala Gly Thr Leu Thr Trp Asn Ser Gly Gly Thr Leu 85 90 95 Val Gly Val Ser Gln Ile Ile Val Asn Pro Ser Tyr Asn Asp Arg Thr 100 105 110 Thr Asp Phe Asp Val Ala Val Trp His Leu Ser Ser Pro Ile Arg Glu 115 120 125 Ser Ser Thr Ile Gly Tyr Ala Thr Leu Pro Ala Gln Gly Ser Asp Pro 130 135 140 Val Ala Gly Ser Thr Val Thr Thr Ala Gly Trp Gly Thr Thr Ser Glu 145 150 155 160 Asn Ser Asn Ser Ile Pro Ser Arg Leu Asn Lys Val Ser Val Pro Val 165 170 175 Val Ala Arg Ser Thr Cys Gln Ala Asp Tyr Arg Ser Gln Gly Leu Ser 180 185 190 Val Thr Asn Asn Met Phe Cys Ala Gly Leu Thr Gln Gly Gly Lys Asp 195 200 205 Ser Cys Ser 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<210> 123 <211> 268 <212> PRT <213> Aspergillus terreus <400> 123 Met Lys Leu Ser Val Leu Ser Ser Ile Leu Leu Ala Gly Thr Ala Val 1 5 10 15 Ala Ala Pro Leu Thr Ala Gln Arg Gln Ala Arg Asn Ala Arg Arg Val 20 25 30 Ala Arg Ala Ala Asn Arg Ser Ser His Pro Pro Tyr Lys Pro Asp Ser 35 40 45 Ser Glu Leu Leu His Leu Ser Asn Thr Thr His Val Glu Tyr Ser Ser 50 55 60 Asn Trp Ala Gly Ala Val Leu Ile Gly Thr Gly Tyr Thr Ala Val Thr 65 70 75 80 Gly Glu Phe Thr Val Pro Thr Pro Ser Thr Pro Ser Gly Ser Ser Ser 85 90 95 Ser Lys Glu Tyr Cys Ala Ser Ala Trp Val Gly Ile Asp Gly Asp Thr 100 105 110 Cys Ser Thr Ala Ile Leu Gln Thr Gly Val Asp Phe Cys Val Gln Gly 115 120 125 Ser Ser Val Ser Phe Asp Ala Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp Tyr Ala 130 135 140 Tyr Asp Phe Ser Gly Ile Thr Ile Ser Ala Gly Asp Thr Ile Arg Val 145 150 155 160 Thr Val Asp Ala Thr Ser Lys Thr Ala Gly Thr Ala Thr Val Glu Asn 165 170 175 Leu Thr Thr Gly Lys Thr Val Thr His Thr Phe Thr Gly Gly Val Asp 180 185 190 Gly Ser Leu Cys Glu Tyr Asn Ala 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mori <400> 132 Met Lys Phe Thr Ser Leu Thr Ala Asn Leu Leu Leu Val Ala Thr Thr 1 5 10 15 Ala Leu Ala Ser Pro Leu Ser Ala Arg Lys Gln Ala Ala Met Asp Ala 20 25 30 Leu Arg Ala Arg Arg Ser Phe Arg Arg Ser Asn Asn Thr Ala Gly Thr 35 40 45 Ala Asp Ala Thr Ser Pro Asn Trp Ala Gly Val Ala Ile Ser Gln Thr 50 55 60 Gly Val Thr Glu Val Ser Gly Thr Phe Thr Val Pro Gln Pro Lys Leu 65 70 75 80 Pro Ala Gly Gly Asp Pro Ser Val Ser Tyr Cys Gly Val Ala Trp Val 85 90 95 Gly Ile Asp Gly Trp Thr Asn Gly Asp Leu Ile Gln Thr Gly Val Leu 100 105 110 Trp Cys Ile Thr Glu Gly Glu Thr Phe Trp Asp Pro Trp Tyr Glu Tyr 115 120 125 Leu Pro Gly Ala Ile Thr Ile Tyr Glu Gly Val Thr Val Ser Ala Gly 130 135 140 Ser Val Val Thr Val Thr Ala Thr Lys Thr Gly Thr Asn Ser Gly Val 145 150 155 160 Thr Thr Leu Thr Val Asp Gly Ile Thr Val Ser His Thr Phe Thr Gly 165 170 175 Glu Asn Phe Ser Leu Pro Gly Thr Ser Ala Glu Trp Ile Val Glu Asp 180 185 190 Tyr Glu Tyr Ser Val Ala Gly Pro Pro Phe Val Pro Phe Ala Asp Phe 195 200 205 Gly Ser 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Ser Ser Ile Leu Leu Ala Gly Gly 1 5 10 15 Ala Leu Ala Ala Pro Leu Thr Glu Ala Arg Arg Gln Ala Arg Ala Leu 20 25 30 Arg Gly Arg Gly Pro Ser Asn Arg Ala Ser His Pro Pro Tyr Lys Val 35 40 45 Gly Ser Thr Glu Leu Leu Ser Leu Ser Asn Glu Thr Gln Val Glu Tyr 50 55 60 Ser Ser Asn Trp Ala Gly Ala Val Leu Ile Gly Thr Gly Tyr Thr Ser 65 70 75 80 Val Thr Gly Glu Phe Thr Val Pro Thr Pro Ser Leu Pro Thr Gly Ala 85 90 95 Ser Arg Asn Lys Gln Tyr Cys Ala Ser Ala Trp Val Gly Ile Asp Gly 100 105 110 Asp Thr Cys Ser Thr Ala Ile Leu Gln Thr Gly Ile Asp Phe Cys Ile 115 120 125 Gln Gly Ser Ser Val Ser Phe Asp Ala Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp 130 135 140 Tyr Ala Tyr Asp Phe Ser Gly Ile Thr Ile Ser Ala Gly Asp Ser Ile 145 150 155 160 Arg Val Thr Val Asp Ala Thr Thr Leu Thr Ala Gly Thr Ala Thr Val 165 170 175 Glu Asn Leu Thr Thr Gly Lys Thr Val Thr His Thr Phe Thr Gly Gly 180 185 190 Val Asp Gly Asp Leu Cys Glu Tyr Asn Ala Glu Trp Ile Val Glu Asp 195 200 205 Phe Glu Ser Asn Gly Gln Leu Val Pro Phe Ala Asp Phe Gly Thr Val 210 215 220 Thr Phe Thr Ser Ala Glu Val Thr Asn Asp Gly Lys Thr Val Gly Pro 225 230 235 240 Ser Gly Ala Thr Ile Ile Asp Ile Lys Gln Gly Asn Ser Val Leu Thr 245 250 255 Asp Val Ser Val Thr Asp Asp Ser Val Thr Val Ser Tyr Val 260 265 270 <210> 136 <211> 269 <212> PRT <213> Aspergillus clavatus <400> 136 Met Lys Phe Ser Ala Val Val Ala Ser Ser Leu Leu Ala Gly Ala Ala 1 5 10 15 Ile Ala Ala Pro Leu Thr Glu Gln Arg Gln Ala Arg His Ala Arg Arg 20 25 30 Thr Ala Arg Ala Thr Asn Arg Ser Ser His Pro Pro Tyr Lys Val Gly 35 40 45 Ser Ser Glu Leu Leu Glu Leu Ser Asn Ser Thr His Val Glu Tyr Ser 50 55 60 Ser Asn Trp Ala Gly Ala Val Leu Ile Gly Asn Gly Tyr Thr Ser Val 65 70 75 80 Val Gly Glu Phe Thr Val Pro Glu Pro Ser Ala Pro Asp Gly Ala Asp 85 90 95 Ser Gly Thr Gln Tyr Cys Ala Ser Ala Trp Val Gly Ile Asp Gly Asp 100 105 110 Thr Cys Ser Ser Ala Ile Leu Gln Thr Gly Val Asp Phe Cys Ile Gln 115 120 125 Asp Gly Ser Val Ser Phe Asp Ala Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp Tyr 130 135 140 Ala Tyr Asp Phe 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Ser Val Leu Ser Thr Leu Leu Leu Ala Gly Leu Ala Val 1 5 10 15 Ala Ala Pro Ser Thr Gln Lys Gly Leu Ala Arg Arg Ala Ala Arg Arg 20 25 30 Ser Asn Pro Ala Tyr Leu Pro Asn Ser Phe Gly Val Glu Gln Leu Asn 35 40 45 Ile Thr Gly Thr Lys His Val Glu Tyr Ser Ser Asn Trp Ser Gly Ala 50 55 60 Val Leu Ile Gly Thr Gly Tyr Ser Ala Val Thr Ala Glu Phe Thr Val 65 70 75 80 Pro Thr Pro His Ile Pro Ser Gly Gly Ser Ser Gly Thr Gln Tyr Cys 85 90 95 Ala Ser Ala Trp Val Gly Leu Asp Gly Asp Thr Cys Gly Thr Ser Ile 100 105 110 Leu Gln Thr Gly Val Asp Phe Cys Val Gln Gly Ser Ser Val Ser Tyr 115 120 125 Asp Ala Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp Tyr Ala Tyr Asp Phe Thr Gly 130 135 140 Ile Ser Ile Ser Ala Gly Asp Leu Ile Lys Ile Thr Val Thr Ala Thr 145 150 155 160 Ser Thr Ser Ser Gly Ser Ala Val Val Gln Asn Val Ser Lys Gly Thr 165 170 175 Thr Val Thr His Asn Phe Ser Gly Glu Ser Asp Lys Leu Cys Glu Tyr 180 185 190 Asn Ala Glu Trp Ile Val Glu Asp Phe Glu Glu Gly Gly Ser Leu Val 195 200 205 Pro Phe Ala Asn Phe Gly Thr Val 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fischeri <400> 141 Met Lys Phe Thr Ser Val Leu Thr Ser Gly Leu Leu Ala Thr Ala Thr 1 5 10 15 Ile Ala Ala Pro Leu Thr Glu Gln Arg Gln Ala Arg His Ala Arg Arg 20 25 30 Met Ala Arg Asn Ser Asn Arg Ser Ser His Pro Pro Tyr Lys Pro Gly 35 40 45 Thr Ser Glu Val Ile Lys Leu Ser Asn Thr Thr Gln Val Glu Tyr Ser 50 55 60 Ser Asn Trp Ala Gly Ala Val Leu Ile Gly Ser Gly Tyr Thr Ala Val 65 70 75 80 Thr Gly Glu Phe Val Val Pro Thr Pro His Ala Pro Ser Gly Gly Ser 85 90 95 Ser Asn Glu Gln Tyr Cys Ala Ser Ala Trp Val Gly Ile Asp Gly Asp 100 105 110 Thr Cys Ser Ser Ala Ile Leu Gln Thr Gly Val Asp Phe Cys Ile Gln 115 120 125 Gly Gly Ser Val Ser Phe Asp Ala Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp Tyr 130 135 140 Ala Tyr Asp Phe Ser Gly Ile Ser Ile Ser Ala Gly Asp Thr Ile Arg 145 150 155 160 Val Thr Val Asp Ala Thr Ser Lys Thr Ala Gly Thr Ala Thr Val Glu 165 170 175 Asn Val Thr Lys Gly Lys Thr Val Thr His Thr Phe Thr Gly Gly Val 180 185 190 Asp Gly Asn Leu Cys Glu Tyr Asn Ala Glu Trp Ile Val Glu Asp Phe 195 200 205 Glu 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282 <212> PRT <213> Aspergillus niger <400> 144 Met Lys Phe Ser Thr Ile Leu Thr Gly Ser Leu Phe Ala Thr Ala Ala 1 5 10 15 Leu Ala Ala Pro Leu Thr Glu Lys Arg Arg Ala Arg Lys Glu Ala Arg 20 25 30 Ala Ala Gly Lys Arg His Ser Asn Pro Pro Tyr Ile Pro Gly Ser Asp 35 40 45 Lys Glu Ile Leu Lys Leu Asn Gly Thr Thr Asn Glu Glu Tyr Ser Ser 50 55 60 Asn Trp Ala Gly Ala Val Leu Ile Gly Asp Gly Tyr Thr Lys Val Thr 65 70 75 80 Gly Glu Phe Thr Val Pro Ser Val Ser Ala Gly Ser Ser Gly Ser Ser 85 90 95 Gly Tyr Gly Gly Gly Tyr Gly Tyr Trp Lys Asn Lys Arg Gln Ser Glu 100 105 110 Glu Tyr Cys Ala Ser Ala Trp Val Gly Ile Asp Gly Asp Thr Cys Glu 115 120 125 Thr Ala Ile Leu Gln Thr Gly Val Asp Phe Cys Tyr Glu Asp Gly Gln 130 135 140 Thr Ser Tyr Asp Ala Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp Tyr Ala Tyr Asp 145 150 155 160 Phe Ser Asp Ile Thr Ile Ser Glu Gly Asp Ser Ile Lys Val Thr Val 165 170 175 Glu Ala Thr Ser Lys Ser Ser Gly Ser Ala Thr Val Glu Asn Leu Thr 180 185 190 Thr Gly Gln Ser Val Thr His Thr Phe Ser Gly Asn 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<213> Fusarium pseudograminearum <400> 533 Met Arg Thr Phe Thr Ile Leu Ala Ser Leu Thr Ile Gly Ala Ser Ala 1 5 10 15 Gly Thr Val Ser Ala Pro Phe Val Lys His Gly Phe His Tyr Gly Ala 20 25 30 Ser Ile Asp Lys Arg Asp Thr Leu Asn Leu Glu Ala Leu Asn Asn Ile 35 40 45 Thr Gly Gly Gly Tyr Tyr Ala Glu Phe Gln Ile Gly Thr Pro Pro Gln 50 55 60 Asn Ile Ser Phe Leu Leu Asp Thr Gly Ser Ser Asp Thr Trp Val Asn 65 70 75 80 Ser Asn Asn Thr Asp Leu Cys His Ser Gln Ala Ala Gln Lys Lys Asn 85 90 95 Gly Tyr Cys Met Thr Thr Phe Lys Pro Glu Asn Ser Arg Thr Phe Lys 100 105 110 Val Val Asp Arg Asp Gly Phe Asp Ile Arg Tyr Leu Asp Thr Arg Arg 115 120 125 Ile Glu Gly Asp Tyr Phe Asn Asp Thr Val Thr Ile Asp Gly Lys Thr 130 135 140 Val Lys Gln Gln Gln Leu Gly Leu Ala Ile Lys Ser Val Arg Pro Thr 145 150 155 160 Gly Ile Met Gly Leu Gly Phe Ser Ala Asn Val Ala Thr Asn Lys Ser 165 170 175 Tyr Pro Ala Ile Val Asp Asn Met Val Ser Gln Gly Leu Ile Asp Thr 180 185 190 Ala Thr Tyr Ser Leu Trp Leu Asn Asp Leu Asp Ser Asp Gln 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Neurospora crassa <400> 536 Met Lys Ser Thr Leu Ala Thr Leu Leu Ala Leu Ala Ser Val Ala Val 1 5 10 15 Ala Glu Asn Gly Val Val Asn Phe Pro Leu Asn Arg Gly Val Pro His 20 25 30 Phe Arg Val Gly Asn Val Arg Gln Asn Val Lys Arg Asp Thr Tyr Ser 35 40 45 Gln Ala Leu Ile Asn Asn Ile Thr Gly Gly Ala Tyr Tyr Ala Glu Val 50 55 60 Thr Val Gly Thr Pro Gly Gln Lys Val Ser Val Val Leu Asp Thr Gly 65 70 75 80 Ser Ser Asp Leu Trp Val Val Ser Tyr Lys Ala Asp Leu Cys Thr Asp 85 90 95 Pro Ser Ile Gln Arg Gln Trp Gly Asp Ser Cys Asp Lys Thr Tyr Asn 100 105 110 Pro Thr Lys Ser Ser Ser Tyr Lys Val Leu Glu Glu Asp Ser Phe Glu 115 120 125 Ile Arg Tyr Leu Asp Asn Ser Thr Ala Ala Gly Asp Tyr Ile Thr Asp 130 135 140 Asp Leu Asn Ile Gly Gly Ala Thr Ile Lys Ser Leu Gln Met Gly Tyr 145 150 155 160 Ala Thr Lys Thr Val Arg Gly Ala Gly Ile Leu Gly Val Gly Tyr Ser 165 170 175 Ser Asn Val Ala Ser Gln Gln Arg Tyr Pro Asn Leu Ile Asp Gln Phe 180 185 190 Val Ala Gln Lys Leu Ile Thr Thr Lys Ala Tyr Ser Leu Tyr Leu Asn 195 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Aspergillus oryzae <400> 542 Met Arg Gly Ile Leu Gly Leu Ser Leu Leu Pro Leu Leu Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ser Pro Val Ala Val Asp Ser Ile His Asn Gly Ala Ala Pro Ile Leu 20 25 30 Ser Ala Ser Asn Ala Lys Glu Val Pro Asp Ser Tyr Ile Val Val Phe 35 40 45 Lys Lys His Val Ser Ala Glu Thr Ala Ala Ala His His Thr Trp Val 50 55 60 Gln Asp Ile His Asp Ser Met Thr Gly Arg Ile Asp Leu Lys Lys Arg 65 70 75 80 Ser Leu Phe Gly Phe Ser Asp Asp Leu Tyr Leu Gly Leu Lys Asn Thr 85 90 95 Phe Asp Ile Ala Gly Ser Leu Ala Gly Tyr Ser Gly His Phe His Glu 100 105 110 Asp Val Ile Glu Gln Val Arg Arg His Pro Asp Val Glu Tyr Ile Glu 115 120 125 Lys Asp Thr Glu Val His Thr Met Glu Glu Thr Thr Glu Lys Asn Ala 130 135 140 Pro Trp Gly Leu Ala Arg Ile Ser His Arg Asp Ser Leu Ser Phe Gly 145 150 155 160 Thr Phe Asn Lys Tyr Leu Tyr Ala Ser Glu Gly Gly Glu Gly Val Asp 165 170 175 Ala Tyr Thr Ile Asp Thr Gly Ile Asn Ile Glu His Val Asp Phe Glu 180 185 190 Asp Arg Ala His Trp Gly Lys Thr Ile Pro Ser Asn Asp Glu Asp Ala 195 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Aspergillus niger <400> 581 Met Lys Phe Thr Asn Tyr Leu Leu Thr Thr Ala Thr Leu Ala Ser Ser 1 5 10 15 Val Leu Ala Ala Pro Ala Pro Arg Thr Gly Leu Glu Asp Arg Leu Arg 20 25 30 Ala Arg Ser Leu Gln Arg Gln Ser His Pro Leu Ala Pro Ile Pro Leu 35 40 45 Asp Thr Ser Thr Lys Glu Asn Ser Arg Leu Leu Glu Ala Asp Glu Asn 50 55 60 Thr Thr His Val Thr Tyr Ser Ser Asn Trp Ala Gly Ala Val Arg Glu 65 70 75 80 Gln Pro Pro Pro Gln Gly Thr Tyr Ser Ala Val Ser Ala Thr Phe Arg 85 90 95 Val Pro Glu Pro Thr Ala Gln Gly Gly Ser Gly Thr Gln Ala Gly Ser 100 105 110 Ala Trp Val Gly Ile Asp Gly Asp Thr Tyr Ser Asn Ala Ile Leu Gln 115 120 125 Thr Gly Val Asp Phe Tyr Val Glu Asn Gly Gln Thr Tyr Asn Asp Ala 130 135 140 Trp Tyr Glu Trp Tyr Pro Asp Tyr Ala Tyr Asp Phe Asp Leu Asp Val 145 150 155 160 Ser Thr Gly Asp Thr Ile Val Ala Lys Val Glu Ala Ile Ser Pro Ser 165 170 175 Gln Gly Val Ala Thr Ile Glu Asn Ile Ser Thr Gly Lys Lys Ala Thr 180 185 190 Gln Thr Ile Arg Ala Pro Ala Ala Thr Ala Thr Leu Ala Gly Gln Asn 195 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gcgctggcaa cgagagcaga gcagcagtag tcgatgctag gcggccgcgg aaagacgcca 60 gaaagaaa 68 <210> 597 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 597 gtacacttgt ttagaggtaa tccttctttc tagaaggaga gcggccgccg ctcgatgtgg 60 atgatact 68 <210> 598 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 598 atctatactg tctgcaccaa aagtacaaca acgcaaaccg ggcgcgccgg aaagacgcca 60 gaaagaaa 68 <210> 599 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 599 cggtttgcgt tgttgtactt 20 <210> 600 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 600 tggaattgtg agcggataac aatttcacac aggaaacagc gtttaaacac aacccaacgt 60 tctctcgt 68 <210> 601 <211> 69 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 601 gattaagttg ggtaacgcca gggttttccc agtcacgacg gtttaaaccg gttgtccatt 60 tcatccttc 69 <210> 602 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 602 gcgctggcaa cgagagcaga gcagcagtag tcgatgctag gcggccgcgg ggaagcaagt 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Primer <400> 686 ggggatgccc tgtcgagcca gcgggggagg gtgcccaccg ccgcccctcc cgcccagccg 60 <210> 687 <211> 73 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 687 gaaggtggtt tttgcctgta taagccagcc atccggcata ctgcccgcgg ccgccctgca 60 gtgcaggatc tgc 73 <210> 688 <211> 64 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 688 tggcgccccc accgacgtgg gagggctatg atcccagctg gaattagcat atgattaatt 60 aagg 64 <210> 689 <211> 62 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 689 ggtttttgcc tgtataagcc agccatccgg catactgccc gcggccgcag tgcaggatct 60 gc 62 <210> 690 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 690 gatgttgcgc ctgggttgac 20 <210> 691 <211> 19 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 691 cttcttattg atttgagcc 19 <210> 692 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 692 gattgtcatg gtgtacgtga 20 <210> 693 <211> 16 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 693 gagccgcatc 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Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 707 ttagtagata gcgcacatag cgcgcatttg ttgacgccat gcggttgact attgggtt 58 <210> 708 <211> 24 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 708 ttcgagggcc gggagcgatg ccga 24 <210> 709 <211> 59 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 709 ggcttcaacg acctcgtcgg catcgctccc ggccctcgaa acgcgcccag cacctggca 59 <210> 710 <211> 60 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 710 ataccgccgc actggccgta gtgagactgg gtaggtcgac taattccagc taggatcata 60 <210> 711 <211> 69 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 711 agaataccgg attactgatc cggagaatac tttgtaaata gcggccgcgg ctgatgaggc 60 tgagagagg 69 <210> 712 <211> 58 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 712 caacgacctc gtcggcatcg ctcccggccc tcgaatgaac ggggatgccc tgtcgagc 58 <210> 713 <211> 69 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 713 gattaagttg ggtaacgcca gggttttccc agtcacgacg gtttaaactc 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gcagcttgac taacagctac cccgcttgag cagacatcat catgttgaat ccacgccgcg 60 <210> 733 <211> 59 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 733 gggtgaggct ggcggggtcg ccatcgagag cgctgactga ggacgtcgag gccgattcg 59 <210> 734 <211> 61 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 734 gcagcttgac taacagctac cccgcttgag cagacatcat catgatgcca cggcatcact 60 c 61 <210> 735 <211> 60 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 735 gggtgaggct ggcggggtcg ccatcgagag cgctgactga ttcgagcttc aggtcatcgt 60 <210> 736 <211> 60 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 736 gcagcttgac taacagctac cccgcttgag cagacatcat catgctgctc cccaagggcg 60 <210> 737 <211> 61 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 737 gggtgaggct ggcggggtcg ccatcgagag cgctgactga ctcagatgcc gaagtggaca 60 c 61 <210> 738 <211> 116 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 738 cttgagcagt taattaattt gaatggccgg ccgcacactt tcaagattgg cttcaagaga 60 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<213> Aspergillus oryzae <400> 765 Met Arg Leu Gln Leu Pro Glu Val Ala Ile Ala Thr Leu Leu Leu Gly 1 5 10 15 Glu Val Gly Ala Val Gln Leu Pro Leu Leu Gln Ser Gln Val Pro Ile 20 25 30 Thr Ser Asp Lys Glu Leu Val Ser Ser Ser Ala Phe Gln Ser His Val 35 40 45 Lys Ala Glu Asn Leu Leu Lys Arg Ala Lys Glu Leu Ser Lys Ile Ala 50 55 60 Asp Leu Gly Glu Glu Glu Tyr Asn His Pro Thr Arg Val Ile Gly Ser 65 70 75 80 Lys Gly His Leu Gly Thr Ile Asp Tyr Ile Tyr Ser Thr Leu Ala Lys 85 90 95 Leu Gly Asp Tyr Tyr Thr Ile Thr Asn Gln Ser Phe Pro Ala Val Thr 100 105 110 Gly Asn Val Phe Glu Ser Arg Leu Val Leu Gly Asp Ala Val Pro Glu 115 120 125 Ser Ala Ala Pro Met Gly Leu Thr Pro Pro Thr Lys Asn Lys Gln Pro 130 135 140 Val His Ala Pro Leu Val Ala Val Ser Asn Phe Gly Cys Asp Ala Ser 145 150 155 160 Asp Phe Pro Ser Asp Val Ser Gly Ala Ile Ala Leu Ile Ser Arg Gly 165 170 175 Thr Cys Pro Phe Gly Thr Lys Ser Glu Leu Ala Gly Lys Ala Gly Ala 180 185 190 Val Ala Ala Val Val Tyr Asn Asn Glu Lys Gly Ser Leu Ser Gly Thr 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nidulans <400> 803 Met Arg Phe Asn Pro Leu Ile Ser Thr Ala Phe Val Ala Ser Leu Ala 1 5 10 15 Ser Phe Ala Ser Gly Leu Gly Leu Arg Ser Asp Leu Ala Lys Ser Leu 20 25 30 Gln Leu Ala Ala Glu Leu Gly Leu Asp Ser Asp Leu Leu Leu Lys Asp 35 40 45 Ser Gln Ser Phe Arg Thr Ala Val Thr Gln Thr Asn Pro Pro Ala Glu 50 55 60 Tyr Val Leu Val Asp Ser Arg Phe Leu Met Thr Met Cys Thr Gly Ser 65 70 75 80 Asn Ala Leu Gln Leu Pro Ile Asp His His Asn Pro Ala Ile Gly Thr 85 90 95 Phe Arg Asn Arg Tyr Trp Val Asn Asp Ala Tyr Tyr Val Pro Gly Gly 100 105 110 Pro Val Val Leu Tyr Asp Val Gly Glu Ala Asp Gly Glu Pro Ser Val 115 120 125 Ala His Leu Arg Ser Asn Ser Ser Phe Leu Pro Pro Ile Leu Gln Glu 130 135 140 Phe Gly Ala Ile Gly Ile Val Trp Glu His Arg Ser Val Val Ser Thr 145 150 155 160 Lys Val Glu Thr Arg Ile Glu Ile Asp Arg Asn Arg Tyr Tyr Gly Asp 165 170 175 Ser Leu Pro Tyr Pro Val Asn Asn Asn Thr Leu Pro Glu His Leu Ile 180 185 190 Tyr Leu Thr Thr Arg Gln Ala Leu Ala Asp Ile Pro Ala Phe Ala Glu 195 200 205 Asn 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60 cttcgttt 68 <210> 840 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 840 gcgctggcaa cgagagcaga gcagcagtag tcgatgctag gcggccgcct ggagaggata 60 tggttctg 68 <210> 841 <211> 58 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 841 caccaaagaa aaacgaagaa accattaggt gcggccgcgt gctgcggaat cattatca 58 <210> 842 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 842 aaccaccttg ttctgtccgt 20 <210> 843 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 843 ggaactgtca agatctggga 20 <210> 844 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 844 cttctgcaag gaggacgatt 20 <210> 845 <211> 18 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 845 gcgatgccgt acgtgtac 18 <210> 846 <211> 19 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 846 taggtctcgg ctgacaagg 19 <210> 847 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 847 gcttcttcca ctgaatgctc 20 <210> 848 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 848 catcaccaag aaggtccctc 20 <210> 849 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 849 actcaatgga accacatcga 20 <210> 850 <211> 19 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 850 ctgtggttga gtgcagatg 19 <210> 851 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 851 tcccacacat caacacaagt 20 <210> 852 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 852 ctccatattc tccgatgatg c 21 <210> 853 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 853 tgaatttgtt ggatccctgc 20 <210> 854 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 854 tacccaggtc aaaagagcag 20 <210> 855 <211> 19 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 855 gcctgaactc accgcgacg 19 <210> 856 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 856 cctttgccct cggacgagtg 20 <210> 857 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 857 ccactgaagg ggagttttca 20 <210> 858 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 858 tcgcggtatc gtatgagatg 20 <210> 859 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 859 gccagcttca acatcgactt 20 <210> 860 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 860 cagcacgagc acgttgtact 20 <210> 861 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 861 aagtgtgctg atgtgatgga 20 <210> 862 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 862 gcatgcgaag taccttacga 20 <210> 863 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 863 agttaatgat gcccgtcttg 20 <210> 864 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 864 gagcgtctcc tgttagcttg 20 <210> 865 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 865 gggttggaga tgttggaaga 20 <210> 866 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 866 ttgacgagac ggggagttac 20 <210> 867 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 867 cagccctgac accactctct 20 <210> 868 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 868 tccagtcctt gggagaaatg 20 <210> 869 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 869 tggcattgat ctagaacctc ct 22 <210> 870 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 870 gacgacttgg tggagctcat 20 <210> 871 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 871 gactaccccc agaacgtcaa 20 <210> 872 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 872 aagaggcgga tcttttggtt 20 <210> 873 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 873 gcctccgccc tcctcttcca 20 <210> 874 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Primer <400> 874 gctttgtcga gcggagcggt 20 <210> 875 <211> 471 <212> PRT <213> trichoderma reesei <400> 875 Met Ala Ser Arg Arg Leu Ala Leu Asn Leu Ser Gln Gly Leu Arg Ala 1 5 10 15 Arg Ser Gly Leu Ser Gly Leu Arg Arg Gly Phe Ala Thr Pro Ser Thr 20 25 30 Val Gly Lys Thr Gln Thr Thr Thr Leu Lys Asn Gly Leu Thr Val Ala 35 40 45 Thr Glu Tyr Ser Pro Trp Ala Gln Thr Ser Thr Val Gly Met Trp Ile 50 55 60 Asp Ala Gly Ser Arg Ala 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reesei <400> 879 Met Glu Arg Val Pro Ala Pro Val Lys Ala Glu Ala Gln Gly Pro Ser 1 5 10 15 Arg Pro Ser Ser Val Val Leu Leu Thr Asp Lys Leu Glu Lys Pro Ser 20 25 30 Ile Asp Glu Arg Glu Tyr Arg Val Ile Arg Leu Glu Asn Gly Leu Glu 35 40 45 Ala Leu Leu Ala His Asp Pro Glu Ala Asp Lys Ala Ser Ala Ala Leu 50 55 60 Asp Val Asn Val Gly Asn Tyr Ser Asp Glu Ala Glu Met Pro Gly Met 65 70 75 80 Ala His Ala Val Glu His Leu Leu Phe Met Gly Thr Lys Lys Phe Pro 85 90 95 Ile Glu Asn Glu Tyr Ser Gln Tyr Leu Ser Ala Asn Ser Gly His Ser 100 105 110 Asn Ala Tyr Thr Ala Ser Thr Ser Thr Asn Tyr Tyr Phe Glu Val Ala 115 120 125 Ala Lys Pro Ala Asn Gly Gln Asn Pro Ser Asp Ala Asn Pro Ser Pro 130 135 140 Leu Arg Gly Ala Leu Asp Arg Phe Ala Gln Phe Phe Ile Glu Pro Leu 145 150 155 160 Phe Leu Ser Ser Thr Leu Asp Arg Glu Leu Gln Ala Val Asp Ser Glu 165 170 175 Asn Lys Lys Asn Leu Gln Asn Asp Thr Trp Arg Ile His Gln Leu Ala 180 185 190 Lys Ser Leu Ser Asn Pro Lys His Pro Phe Cys His Phe Ser Thr Gly 195 200 205 Asn 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gtcgacgcca 20 <210> 967 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 967 gacgccatca ataacctcac 20 <210> 968 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 968 cccgatgcgc ccaacaccgc 20 <210> 969 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 969 tcgcagatcc gcgtccgcgc 20 <210> 970 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 970 atctatctaa gcatttcgca 20 <210> 971 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 971 gctgcccctg atgcgactat 20 <210> 972 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 972 gtcgaccaac tccatactca 20 <210> 973 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 973 aacgacaccg acatcttcta 20 <210> 974 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 974 cgcgtacatc ttcgaattcg 20 <210> 975 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 975 ctgaagcaca ctttcaagat 20 <210> 976 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 976 cttgttccca ctaccaagca 20 <210> 977 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 977 actccttcag catgcacacc 20 <210> 978 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 978 agaaaccgtt aagcagatca 20 <210> 979 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 979 aacaagaaca gcacgttcga 20 <210> 980 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 980 gtgatggcac ctacgatgcc 20 <210> 981 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 981 gtgctgcccg ccgctccaac 20 <210> 982 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 982 gtcattgatt cgcccccaga 20 <210> 983 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 983 cgcgaattcc cctcagactc 20 <210> 984 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 984 gagcttctac aagttcgcaa 20 <210> 985 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 985 cctcgactcg cgcttcgtca 20 <210> 986 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 986 gcagccagca ctcccaccta 20 <210> 987 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 987 tctccgaccc ctcaagccca 20 <210> 988 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 988 gcagttctgc cgtcgagtct 20 <210> 989 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 989 gagataccag caacgcgcga 20 <210> 990 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 990 gatccttcat cagaaacatt 20 <210> 991 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 991 gcagccatat atcgacagcc 20 <210> 992 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 992 cagacgacga cgctcaagaa 20 <210> 993 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 993 gacgctgcct catctagtcg 20 <210> 994 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 994 gctgcgcgat ctcgacttca 20 <210> 995 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 995 ctcacattct ctattcacga 20 <210> 996 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 996 tgtgctcctg accgacaagc 20 <210> 997 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 997 actgccgtgg acattgccaa 20 <210> 998 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 998 cagtcaccag caagacaaag 20 <210> 999 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 999 cgacctccac gatgtcatca 20 <210> 1000 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1000 aagacgaagc tccgccaatc 20 <210> 1001 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1001 aagagcacga ccgtttcgtc 20 <210> 1002 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1002 tctgacgctg ctcctcgcga 20 <210> 1003 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1003 atcaccgaca cgcgagacct 20 <210> 1004 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1004 gtcgctggcc tcgtccctca 20 <210> 1005 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1005 gagctcgtcc gacccccgcc 20 <210> 1006 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1006 ccctgtccct gaccttacaa 20 <210> 1007 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1007 gaaatcacaa cactgccaaa 20 <210> 1008 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1008 gaactcaacc tccaagacgc 20 <210> 1009 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1009 gagtatgttg ccatgttcct 20 <210> 1010 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1010 cacggagact gctgccgctc 20 <210> 1011 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1011 ctacttcacc tacgacatcc 20 <210> 1012 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1012 catcctcacc atcctcacca 20 <210> 1013 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1013 gctctcacga aatcctcgac 20 <210> 1014 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1014 gctctctgag cctgcaagac 20 <210> 1015 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1015 ccgcgtctcc tgcacgtagt 20 <210> 1016 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1016 tgcgcgaccc cgtcatcgtc 20 <210> 1017 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1017 acctctctgg tccacgacct 20 <210> 1018 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1018 gactcctccc tccacaccgt 20 <210> 1019 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1019 tctgtcgagg agagcaacat 20 <210> 1020 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1020 acgcgcaaca accgccgcac 20 <210> 1021 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1021 gcccgaccgg ttcaacgtcc 20 <210> 1022 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1022 ttcgacaagc tcacttacaa 20 <210> 1023 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1023 cttcgactcc cactccaaga 20 <210> 1024 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1024 cgccgctgcc ctcttcgaaa 20 <210> 1025 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1025 cgtcacagag cacttcttcc 20 <210> 1026 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1026 cagcacgact ccatctacgc 20 <210> 1027 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1027 aaccacatcg ccgagaacaa 20 <210> 1028 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1028 ccttgtctat gcgaatgacc 20 <210> 1029 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1029 agcagcagca gcacgagcag 20 <210> 1030 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1030 tccacgtttg agctgcgtgt 20 <210> 1031 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1031 atccccatcc accagaagcg 20 <210> 1032 <211> 20 <212> DNA <213> Trichoderma reesei <400> 1032 cgtcttcgac cgaatacaag 20 <210> 1033 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1033 cagcgtcgaa agatttcatc aaaccgctca attgaccatc gcggccgcga tgcgaagcga 60 atggagca 68 <210> 1034 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1034 gcgctggcaa cgagagcaga gcagcagtag tcgatgctag ggcgcgccta tacctcacaa 60 tagacgga 68 <210> 1035 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1035 ctagcatcga ctactgctgc 20 <210> 1036 <211> 76 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1036 ttttcagaca agtccgcccc tgctccattc gcttcgcatc gcggccgcgg cgcgccatgc 60 aaagatacac atcaat 76 <210> 1037 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1037 gtcttggcca tcaatggagt 20 <210> 1038 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1038 acggcttacg aacaacgagt 20 <210> 1039 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1039 acatcctggc cgatattctg 20 <210> 1040 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1040 gctgtagctg gtggagaagc 20 <210> 1041 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1041 ttgcaagtcg gactctggac gcttcgtgaa atcccccgca gcggccgcac attagagctc 60 tctcctcc 68 <210> 1042 <211> 68 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1042 gcgctggcaa cgagagcaga gcagcagtag tcgatgctag ggcgcgccta cggctgtcac 60 aatgcaca 68 <210> 1043 <211> 76 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1043 tacccagacg tagagaagga ggaggagaga gctctaatgt gcggccgcgg cgcgccatgc 60 aaagatacac atcaat 76 <210> 1044 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1044 gaaccagcgc tccaatacct 20 <210> 1045 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1045 gggctgtgtg tgtgtgtttg 20 <210> 1046 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1046 gcctggtcga tactgctctc 20 <210> 1047 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1047 cctgttgggt atgaaggcgt 20 <210> 1048 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 1048 gcctttgggt gtacatgttt g 21 |
