| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
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| 1 | 类固醇多步氧化方法和所用的遗传工程细胞 | CN89108378.2 | 1989-09-23 | CN1042567A | 1990-05-30 | 哈门·斯利克会斯; 格拉杜斯·考那利斯·玛丽·塞尔顿; 埃里克·巴斯廷·斯迈尔 |
| 本发明提供了一种基团工程构建的宿主细胞，该细胞能够同时氧化类固醇，优选同时导入17α-羟基和C21-羟基基团。特别是氧化是用细胞进行的，在该细胞中插入有编码至少两种涉及胆固醇向氢化可的松生化转化的蛋白质。合适的宿主细胞包括杆菌属、酵母属或Kluyreromyces菌珠。该新的宿主细胞适于胆固醇、孕甾烯醇酮、孕甾酮和17α-羟基-孕甾酮的生化氧化，它们都是所说的生化转化的中间产物。该宿主细胞还可用于最终制备多基因系统，该系统能一步将胆固醇转化为氢化可的松。 | ||||||
| 2 | 用于固氮的转基因植物 | CN201480062171.5 | 2014-09-15 | CN105874070A | 2016-08-17 | 芭芭拉·莱因霍尔德-胡雷克; 托马斯·胡雷克; 胡利伟; 王祺; 杨海元 |
| 提供了可用于增加植物的产量、生物量、生长速率、活力、氮利用效率和/或非生物胁迫耐受性，优选地对养分缺乏的耐受性的基因材料和核酸序列。具体地，描述了栽培植物中固氮特性的改善。 | ||||||
| 3 | 用于细胞色素P450单加氧酶生物催化的全细胞系统 | CN201480044579.X | 2014-06-17 | CN105473730A | 2016-04-06 | A·盖尔巴; F·汉内曼; S·布莱夫; M·克勒塞尔; R·本哈特 |
| 本发明的主题是用于将真核细胞来源的细胞色素P450单加氧酶的底物转化为有价值的生物技术产物的全细胞催化方法。本发明的主题还在于经遗传工程改造从而以高比率实现那些生物转化的微生物以及制备这些微生物菌株的方法。 | ||||||
| 4 | 类固醇生物化学氧化的方法和用于此方法中的遗传工程方法产生的细胞 | CN89104208.3 | 1989-05-06 | CN1038667A | 1990-01-10 | 荷曼·斯利杰克惠斯; 格拉杜斯·考尼利斯·玛利亚·塞尔坦; 埃利克·巴斯提安·思马尔 |
| 本发明提供了含有新的表达基因盒的遗传工程方法得到的宿主细胞，它能完成类固醇的生物化学氧化作用，尤其是用导入了编码了与胆甾醇转化为氢化可的松的生物途径有关的蛋白质的DNA的细胞来完成氧化作用。合适的宿主细胞有杆菌属(Bacillus)、酵母菌属(Saccharomgces)或Kluyveromyces的菌种。这些新的宿主细胞适合于胆甾醇，导甾烯醇酮、孕酮、17α-孕酮和11-脱氧皮质醇的微生物氧化作用，它们是所述生物途径的中间产物。这些新的表达基因盒在最终产生一个一步完成胆甾醇向氢化可的松转化的多基因系统中也是有用的。 | ||||||
| 5 | 用于刺激植物生长、保护植物以及将杆菌孢子固定在植物上的融合蛋白和方法 | CN201480015271.2 | 2014-03-17 | CN105263965A | 2016-01-20 | B·汤普森; K·汤普森 |
| 本发明总体上涉及含有靶向序列的融合蛋白，所述靶向序列使融合蛋白靶向蜡样芽孢杆菌家族成员的外孢壁。本发明还涉及表达所述融合蛋白的重组蜡样芽孢杆菌家族成员以及含有表达所述融合蛋白的所述重组蜡样芽孢杆菌家族成员的制剂。还描述了通过向植物或植物生长介质施用所述重组蜡样芽孢杆菌家族成员或所述制剂刺激植物生长、保护植物免于病原体的侵害以及提高植物的胁迫抗性的方法。本发明还涉及用于将表达融合蛋白的重组蜡样芽孢杆菌家族成员的孢子固定在植物上的方法。 | ||||||
| 6 | 脂肪酸的酶促ω氧化和ω胺化 | CN201380015945.4 | 2013-03-12 | CN104169416A | 2014-11-26 | S.沙费尔; M.豪贝格; M.韦泽尔; H-G.亨内曼; J.C.普费弗; T.哈斯; H.赫格 |
| 本发明涉及用于氧化式（I）H3C–(CH2)n–COOR的脂肪酸或其酯的方法，其中R选自H、甲基、乙基、丙基和丁基，其中n是0-30，优选6-24，所述方法包括通过在分子氧和NAD(P)H和全细胞催化剂存在的情况下与CYP153家族的细胞色素P450单加氧酶接触来氧化所述脂肪酸或其酯的步骤，所述全细胞催化剂表达重组的CYP153家族的细胞色素P450单加氧酶、重组的醇脱氢酶、重组的氨基转移酶和任选一种或多于一种选自以下的重组酶：丙氨酸脱氢酶、铁氧还蛋白和铁氧还蛋白还原酶，还涉及所述全细胞催化剂用于氧化脂肪酸或其酯的用途。 | ||||||
| 7 | チトクロムＰ４５０モノオキシゲナーゼ生体触媒作用のための全細胞系 | JP2016520452 | 2014-06-17 | JP2016521578A | 2016-07-25 | エイドリアン・ガーバー; フランク・ハンネマン; サブリナ・ブライフ; ミヒャエル・クレザー; リタ・ベルンハルト |
| 本発明の主題は、真核生物起源のチトクロムP450モノオキシゲナーゼの基質を有益なバイオテクノロジー産物に変換するための全細胞触媒作用プロセスである。本発明の主題は、高比率でこうした生体内変換を実現するように遺伝子操作された微生物、およびこれらの微生物株を製造するためのプロセスでもある。 | ||||||
| 8 | Microorganisms improved genes for hydrogen production capacity, and a manufacturing method of the hydrogen with the microorganism | JP2006546734 | 2005-12-07 | JP4746558B2 | 2011-08-10 | 将行 乾; 章人 吉田; 英明 湯川; 直人 虎太 |
| 9 | Resistance to dioxygen has been improved [NiFe] - hydrogenase, how to get them and their use | JP2010518780 | 2008-08-01 | JP2010535471A | 2010-11-25 | ヴォルベダ，アン; オーベール−ジュゼット，エメリン; クールナ，ローレン; ゲデニー，ジュヌヴィエーヴ; シャン，ステファニー; デメンティン，セバスチャン; ルセ，マーク; ルルー，ファニー; レジェ，クリストフ |
| 本発明は、二酸素に対する耐性が改善された[NiFe]-ヒドロゲナーゼに関し、該[NiFe]-ヒドロゲナーゼは：
- [NiFe]-ヒドロゲナーゼの大サブユニットをコードする配列を含む最初のポリヌクレオチドを準備し、ここで、前記大サブユニットは、以下のペプチドモチーフ： ・ L1: RGXE (ここで、X = L、I、F、V又はM)と、 ・ L2: [R/K]X 1 C[G/R]X 2 C (ここで、X 1は任意のアミノ酸残基であり、X 2 = L、V、I又はMであり、L1及びL2は16個の任意のアミノ酸残基により分けられている)と、 ・ L3: X 1 X 2 X 3 X 4 X 5 X 6 X 7 X 8 X 9 X 10 X 11 X 12 [D/S/E] (ここで、X 1 = D、S、N又はE、X 2 = H、D、S、N又はL、X 5 = H、S、A、Q又はW、X 6 = F、T、Y又はG、X 9 = L、F、M又はY、その他のX nは任意のアミノ酸残基である)と、 ・ L4: D[P/I/S]CX 1 X 2 CX 3 X 4 [H/R] (ここで、X 2 = A、S、V、G又はT、X 1 、X 3及びX 4は任意のアミノ酸残基である)とを含み、 ・ 任意に、モチーフL0: R[I/V/A]EG[H/D/A]を含み、 - 前記最初のポリヌクレオチドを改変して、前記大サブユニットのモチーフL2の残基X 2及び／又はモチーフL3の残基X 4及び／又はモチーフL3の残基X 9の少なくとも1つをメチオニンで置換することにより得ることができる。 【選択図】なし |
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| 10 | Activity [FeFe] - methods and gene to be expressed of hydrogenase and overexpression | JP2007558147 | 2006-02-28 | JP2008531055A | 2008-08-14 | セイバート、マイクル |
| 構造ヒドロゲナーゼ遺伝子（複数）および／または成熟遺伝子ＨｙｄＥ、ＨｙｄＦおよびＨｙｄＧを、これらの遺伝子を含有する生物から発現プラスミドへクローニングすることと、このプラスミドを、生来の［ＦｅＦｅ］−ヒドロゲナーゼを欠くか、または破壊された［ＦｅＦｅ］−ヒドロゲナーゼを有する生物に導入してそれを好気性培養することと、および嫌気生活に誘導して［ＦｅＦｅ］−ヒドロゲナーゼ生合成およびＨ 2生成をさせることを含む、［ＦｅＦｅ］−ヒドロゲナーゼの構造遺伝子（複数）および／または成熟遺伝子ＨｙｄＥ、ＨｙｄＦ、およびＨｙＧのホモローグのいずれかを含まない宿主生物で活性［ＦｅＦｅ］−ヒドロゲナーゼを発現させる方法。 | ||||||
| 11 | Biochemical oxidation of steroid | JP7855699 | 1999-03-23 | JPH11308991A | 1999-11-09 | SLIJKHUIS HERMAN; SELTEN GERARDUS CORNELIS MARIA; SMAAL ERIC BASTIAAN |
| PROBLEM TO BE SOLVED: To economically obtain a steroid useful as a medicine or the like by incubating a sterol compound in the presence of protein(s) produced by a specific process under such conditions as to enable a steroid to be oxidized and the resulting oxidation product to be accumulated in the culture fluid. SOLUTION: This steroid is obtained by incubating a sterol compound in the presence of protein(s) under such conditions as to enable a steroid to be oxidized and the resulting oxidation product to be accumulated in the culture fluid, followed by recovering the oxidation product. The above reaction is an in vitro selective biochemical oxidation, and the above-mentioned protein(s) is produced by the following procedure: a bovine adrenocortical cDNA library is screened with a probe consisting of a partial sequence of bovine cytochrome P 450 steroid 21-hydroxylase (P 450C21) gene, the P 450C21 gene thus obtained is integrated into a vector and expressed in host cells. By using the above protein(s) in the aforementioned process, hydrocortisone or the like useful as a medicine can be economically obtained by several stage oxidation of a sterol compound. COPYRIGHT: (C)1999,JPO | ||||||
| 12 | JPH07501201A - | JP50555292 | 1992-03-02 | JPH07501201A | 1995-02-09 | |
| 13 | メチオニンの生物学的産生のための組成物及び方法 | JP2017557456 | 2016-05-06 | JP2018516552A | 2018-06-28 | ブラッドショー, ジル |
| 本明細書の開示によって、必要に応じてH2の存在下で、CO及び/もしくはCO2ガスを生物学的に利用するか、またはメチオニンに変換し得る改変された水素資化微生物を使用するための組成物及び方法が提供される。本開示の親または出発の水素資化微生物は、野生型(天然)株、変異(非天然)株(例えば、増殖速度の増大、調節解除または抑制解除された生合成酵素)または組換え株であり得、これらはそれぞれ、親水素資化微生物よりも高レベルでメチオニンを産生するようにさらに改変されてもよい。特定の実施形態では、水素資化生物は、メタン生成古細菌であってもよい。 【選択図】なし |
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| 14 | 植物の生育を刺激し、植物を保護し、および、植物上にバチルスの芽胞を固定するための融合タンパク質および方法 | JP2016502564 | 2014-03-17 | JP2016520525A | 2016-07-14 | ブライアン・トンプソン; ケイティ・トンプソン |
| 本発明は概して、融合タンパク質をBacillus cereusファミリーのメンバーのエキソスポリウムに向かわせる標的化配列を含有する融合タンパク質を目的とするものである。本発明はまた、そのような融合タンパク質を発現する組換えBacillus cereusファミリーのメンバー、および、当該融合タンパク質を発現する組換えBacillus cereusファミリーのメンバーを含有する製剤に関するものである。植物または植物生育環境に、当該組換えBacillus cereusファミリーのメンバー、または当該製剤を適用することによる、植物の生育を刺激する方法、病原体から植物を防御する方法、および、植物におけるストレス耐性を増強させる方法もまた記述される。本発明はまた、融合タンパク質を発現する組換えBacillus cereusファミリーのメンバーの芽胞を植物に固定する方法に関する。 | ||||||
| 15 | 融合モノオキシゲナーゼ及びそれを用いた酸化物の生産方法 | JP2011500664 | 2010-02-19 | JPWO2010095721A1 | 2012-08-30 | 今岡 進; 進 今岡 |
| 本発明は、熱耐性及び有機溶媒耐性を有するP450モノオキシゲナーゼ系を提供することを課題とする。また、本発明は、熱耐性及び有機溶媒耐性を有するP450モノオキシゲナーゼ系を利用することにより、高温環境下で、又は有機溶媒系において酸化物を生産する方法を提供することも別の課題とする。本発明はかかる課題の解決手段として、Thermus 属の高度好熱性細菌に由来するP450、フェレドキシンレダクターゼ、及びフェレドキシンをN末端側からこの順で直接又はリンカーを介して連結してなる融合モノオキシゲナーゼを提供する。さらに当該融合モノオキシゲナーゼを利用する酸化物の生産方法を提供する。 | ||||||
| 16 | 酸素耐性付与遺伝子及びその利用 | JP2010516770 | 2009-06-12 | JPWO2009150856A1 | 2011-11-10 | 雅紀 世良田; 知行 左古 |
| 微生物に酸素耐性能を付与するために有用な遺伝子及びその利用法の提供。以下の(a)〜(c)から選ばれるタンパク質をコードする酸素耐性付与遺伝子;(a)配列番号2又は6に示すアミノ酸配列からなるタンパク質、(b)(a)のアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、且つ酸素耐性付与能を有するタンパク質、(c)(a)のアミノ酸配列と85%以上の同一性を有するアミノ酸配列からなり、且つ酸素耐性付与能を有するタンパク質。 | ||||||
| 17 | Expression system derived from Streptomyces cytochrome p-450 gene in E. coli | JP2003584320 | 2003-04-11 | JP4251554B2 | 2009-04-08 | 綾子 久米田; 章 有澤 |
| 18 | 新規な芳香環ジオキシゲナーゼ遺伝子群及びその用途 | JP2004570723 | 2003-11-26 | JPWO2004050875A1 | 2006-03-30 | 笠井 由紀; 由紀 笠井; 典彦 三沢; 一敏 新藤 |
| サイクロクラスティカス属細菌の芳香族炭化水素に対する広範な分解能の原因となっている酵素を明らかにし、その酵素を芳香族炭化水素の生化学的変換、分解、浄化に利用する。サイクロクラスティカス属A5株から得られた芳香環ジオキシゲナーゼ遺伝子群、並びにこの遺伝子群を導入・発現した微生物を利用した水酸化された芳香族化合物の製造法及び芳香族化合物で汚染された環境の浄化方法。 | ||||||
| 19 | JPH03501445A - | JP51062189 | 1989-09-25 | JPH03501445A | 1991-04-04 | |
| 20 | Bovine adrenal adrenodoxin reductase gene | JP16508487 | 1987-06-30 | JPS6410989A | 1989-01-13 | NONAKA YASUKI; OKAMOTO MITSUHIRO |
| PURPOSE:To obtain DNA to code bovine adrenal adrenodoxin reductase, by selecting the DNA from a cDNA bank prepared from bovine adrenal by immunochemical method using an antibody to adrenodoxin reductase. CONSTITUTION:A cDNA library comprising lambda gt11 is prepared from mRNA of bovine adrenal and screened by using lambda gt11 immuno-screening kit to give one positive clone. Phage DNA is prepared from the positive clone, cleft with ECoRI, cDNA is recovered, inserted into ECoRI site of plasmid pCU 19, introduced into Escherichia coli to give transformant JM 103 (pADR). The transformant is cultivated to prepare plasmid DNA, which is treated with a restriction enzyme to give the aimed cDNA of pADR with 2.0kb. | ||||||
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