| 序号 | 专利名 | 申请号 | 申请日 | 公开（公告）号 | 公开（公告）日 | 发明人 |
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| 1 | 一种杀虫晶体蛋白的非受体结合蛋白组合物及其提取方法和应用 | CN201610103013.0 | 2016-02-25 | CN105669842A | 2016-06-15 | 林毅; 刘肖萍; 古宇清; 余小强 |
| 本发明公开了一种杀虫晶体蛋白的非受体结合蛋白组合物及其提取方法和应用，该非受体结合蛋白组合物包括但不局限于微管蛋白、谷胱甘肽合成酶、ATP合成酶、精氨酸激酶、凝集素、胰蛋白酶、翻译延伸因子和细胞色素C氧化酶，且该非受体结合蛋白组合物是通过亲和层析自包含中肠肠腔液的害虫中肠的水溶性物质中提取的，上述亲和层析所用的亲和分子为杀虫晶体蛋白Cry。应用本发明的非受体结合蛋白组合物可在不改变工厂现有产品基础上，提高Cry的杀虫活性，克服害虫对现有产品所产生的抗性问题，以及一些重要害虫对现有产品活性不高的问题。 | ||||||
| 2 | 一种宽壳全海笋线粒体COI基因扩增引物 | CN201610021309.8 | 2016-01-14 | CN105462995A | 2016-04-06 | 张婷婷; 李莉; 王英俊; 邹琰; 刘童; 刘洪军; 王慧 |
| 本发明提供了一种宽壳全海笋线粒体COI基因，其核苷酸序列为SEQ ID NO:1；上述的基因序列用于设计检测宽壳全海笋的扩增引物。本发明的引物是针对宽壳全海笋线粒体COI基因片段设计的，相对软体动物通用的COI基因引物，具有绝对的特异性优势。该引物的扩增效率高达90％以上，扩增效率高，大大降低了扩增的时间和费用。 | ||||||
| 3 | 细胞色素C氧化酶复合体 | CN00138047.8 | 2000-11-17 | CN1325641C | 2007-07-11 | 浅仓昭; 星野长尾; 真城正子 |
| 本发明提供了一种新的细胞色素C氧化酶复合体，用于制备所述复合体的遗传材料，例如包含在细胞色素C氧化酶复合体的重组多肽，重组DNA片段，表达载体，重组生物体及其类似物。这些新的细胞色素C氧化酶复合体及遗传材料可起源于具有氧化葡糖杆菌DSM 4025鉴定特征的微生物。本发明同样也提供了一种制备所述新的重组细胞色素C氧化酶复合体的方法及一种生产2-酮基-L-古洛糖酸(2KGA)的方法。 | ||||||
| 4 | 细胞色素C氧化酶复合体 | CN200510114323.4 | 2000-11-17 | CN1807651A | 2006-07-26 | 浅仓昭; 星野长尾; 真城正子 |
| 本发明提供了一种新的细胞色素C氧化酶复合体，用于制备所述复合体的遗传材料，例如包含在细胞色素C氧化酶复合体的重组多肽，重组DNA片段，表达载体，重组生物体及其类似物。这些新的细胞色素C氧化酶复合体及遗传材料可起源于具有氧化葡糖杆菌DSM 4025鉴定特征的微生物。本发明同样也提供了一种制备所述新的重组细胞色素C氧化酶复合体的方法及一种生产2－酮基－L－古洛糖酸(2KGA)的方法。 | ||||||
| 5 | 一种多肽片段以及制备方法和用途 | CN201310471571.9 | 2013-10-11 | CN103571803A | 2014-02-12 | 李臣鸿; 陈正望 |
| 本发明提供了一种多肽片段，经检测后发现其为细胞色素C氧化酶Ⅷ(cytochromeCoxidasesubunitⅧ)的一个片段，由细胞色素C氧化酶Ⅷ的52-69位的氨基酸残基组成，我们记作COX52-69。其氨基酸序列为：LLPAGWVLSH LDSYKKRE。经实验证明该多肽片段具有抑制胰岛分泌胰岛素的作用。 | ||||||
| 6 | 细胞色素C氧化酶复合体 | CN200510114323.4 | 2000-11-17 | CN100475969C | 2009-04-08 | 浅仓昭; 星野长尾; 真城正子 |
| 本发明提供了一种新的细胞色素C氧化酶复合体，用于制备所述复合体的遗传材料，例如包含在细胞色素C氧化酶复合体的重组多肽，重组DNA片段，表达载体，重组生物体及其类似物。这些新的细胞色素C氧化酶复合体及遗传材料可起源于具有氧化葡糖杆菌DSM 4025鉴定特征的微生物。本发明同样也提供了一种制备所述新的重组细胞色素C氧化酶复合体的方法及一种生产2-酮基-L-古洛糖酸(2KGA)的方法。 | ||||||
| 7 | 犬埃里希氏体的基因和疫苗 | CN00810608.8 | 2000-07-20 | CN1367832A | 2002-09-04 | 常永福 |
| 本发明提供了得自犬埃里希氏体基因组的5300个核苷酸的序列。在此克隆片段中,共编码了4种蛋白质,ProA,ProB,ORF,和细胞色素氧化酶同系物,并且在羧基末端编码部分脂蛋白信号肽酶同系物。这些蛋白质的抗原特性使它们可用于产生疫苗。本发明的实施方案包括产生DNA疫苗,重组疫苗和T细胞表位疫苗。 | ||||||
| 8 | 线粒体缺陷相关疾病的诊断，治疗以及细胞和动物模型 | CN95193362.0 | 1995-03-30 | CN1150433A | 1997-05-21 | C·赫恩斯塔特; W·D·帕克; R·E·戴维斯; S·W·米勒 |
| 本发明涉及与早老性痴呆症(AD)，糖尿病，帕金森氏症和其它线粒体来源的疾病相关的线粒体细胞色素C氧化酶基因中的遗传突变。本发明提供了或者在临床症状的表征之前或之后检测这些疾病的方法。本发明还进一步提供了对细胞色素C氧化酶功能紊乱的治疗方案。还介绍了可用于研究线粒体缺陷相关疾病的模型系统的胞质杂种细胞系。胞质杂种的构建是通过用一种可以不可逆地破坏线粒体电子传递的物质来处理不死的细胞系。然后用分离自患病组织样品的线粒体转染细胞来构建的。一种这样的胞质杂种是用神经每细胞瘤细胞和来自早老性痴呆病患者的线粒体构建的。还提供了将这类胞质杂种用于治疗这类疾病的用途中的药物和治疗方案的筛选。另外，还提供了胞质杂种动物及其制备方法以及将它们用于药物筛选和治疗方案的选择时的使用方法。 | ||||||
| 9 | 一种具有生物活性的COX |
CN201710194719.7 | 2017-03-29 | CN106929488A | 2017-07-07 | 李臣鸿; 白天宇; 王梅杰 |
| 本发明提供了一种具有生物活性的COX52‑69多肽的固相合成方法，该多肽的氨基酸序列如SEQ ID NO.1所示，所述固相合成方法包括以下步骤：按照多肽的顺序重复添加肽链上的下一氨基酸，直至整条肽链18个氨基酸全部添加完成并检测通过；加入切割液，在通风橱中室温搅拌裂解，制得多肽粗品；利用高效液相色谱检测合成的多肽粗品，并分析合成产物中多肽的纯度；用质谱检测多肽粗品的分子量，确定合成的多肽是否是目标产物。本发明利用化学合成的多肽在动物体内体外实验，均发现化学合成的多肽有抑制葡萄糖引起的胰岛素分泌的功能和减轻体重的作用，能够用于制备抵抗高胰岛素血症和减轻体重的药物中，其具有生物活性。 | ||||||
| 10 | 能够产生L-氨基酸的微生物及使用其产生L-氨基酸的方法 | CN201380008312.0 | 2013-01-07 | CN104185679A | 2014-12-03 | 丁起龙; 李锡明; 黄荣彬; 李根喆; 李光镐 |
| 本发明涉及能够产生L-苏氨酸或L-色氨酸的微生物，并且涉及通过使用其产生L-苏氨酸或L-色氨酸的方法。更具体地，本发明涉及：重组大肠杆菌(Escherichia coli)，其通过提高产生ATP的能力更加有效地产生L-苏氨酸或L-色氨酸，所述ATP在产生L-苏氨酸或L-色氨酸时用作细胞中最丰富的能量来源；以及通过使用所述重组大肠杆菌产生L-苏氨酸或L-色氨酸的方法。 | ||||||
| 11 | 一种新的多肽——人细胞色素C氧化酶亚基8.91和编码这种多肽的多核苷酸 | CN00116982.3 | 2000-06-30 | CN1331246A | 2002-01-16 | 毛裕民; 谢毅 |
| 本发明公开了一种新的多肽——人细胞色素C氧化酶亚基8.91,编码此多肽的多核苷酸和经DNA重组技术产生这种多肽的方法。本发明还公开了此多肽用于治疗多种疾病的方法,如糖、脂、蛋白质三大代谢紊乱相关疾病等。本发明还公开了抗此多肽的拮抗剂及其治疗作用。本发明还公开了编码这种新的人细胞色素C氧化酶亚基8.91的多核苷酸的用途。 | ||||||
| 12 | 细胞色素C氧化酶复合体 | CN00138047.8 | 2000-11-17 | CN1303928A | 2001-07-18 | 浅仓昭; 星野长尾; 真城正子 |
| 本发明提供了一种新的细胞色素C氧化酶复合体,用于制备所述复合体的遗传材料,例如包含在细胞色素C氧化酶复合体的重组多肽,重组DNA片段,表达载体,重组生物体及其类似物。这种新的细胞色素C氧化酶复合体及遗传材料可起源于具有氧化葡糖杆菌DSM 4025鉴定特征的微生物。本发明同样也提供了一种制备所述新的重组细胞色素C氧化酶复合体的方法及一种生产2－酮基－L－古洛糖酸(2KGA)的方法。 | ||||||
| 13 | 一种新的多肽——人细胞色素氧化酶相关蛋白37和编码这种多肽的多核苷酸 | CN99124044.8 | 1999-11-22 | CN1277995A | 2000-12-27 | 毛裕民; 谢毅 |
| 本发明公开了一种新的多肽——人细胞色素氧化酶相关蛋白37,编码此多肽的多核苷酸和经DNA重组技术产生这种多肽的方法。本发明还公开了此多肽用于治疗多种疾病的方法,如恶性肿瘤,血液病,HIV感染和免疫性疾病和各类炎症等。本发明还公开了抗此多肽的拮抗剂及其治疗作用。本发明还公开了编码这种新的人细胞色素氧化酶相关蛋白37的多核苷酸的用途。 | ||||||
| 14 | 不斉酸化反応を有する蛋白質複合体およびその製造方法 | JP2014545783 | 2013-11-08 | JPWO2014073673A1 | 2016-09-08 | 宏行 永岡 |
| 補酵素の添加なしに2級アルコールの一方の鏡像体を選択的に不斉酸化し、且つ、酸素存在下水溶媒系にて不斉酸化活性を有する蛋白質複合体とその製造方法、及び該蛋白質複合体の高分子化合物コーティングに関わる製造方法を提供する。動植物由来水溶性粗蛋白質をゲルに包括する処理、該ゲルを空気酸化する処理、該ゲルから蛋白質複合体を水溶液中に溶出させる処理を有する第1の工程と、前記蛋白質複合体水溶液に重力を掛けて蛋白質複合体を濃縮沈殿させる処理、該蛋白質複合体沈殿物を0.5mM程度のグリシン水酸化ナトリウム水溶液にて再溶解し高分子化合物と均一に共存させる処理、該共存水溶液を再沈殿させて脱水乾燥させて高分子化合物コーティング蛋白質複合体を得る第2の工程と、を含むことを特徴とする不斉酸化反応を有する蛋白質複合体の製造方法。 | ||||||
| 15 | Ｌ−アミノ酸を産生する微生物及びこれを用いてＬ−アミノ酸を産生する方法 | JP2014551193 | 2013-01-07 | JP2015503353A | 2015-02-02 | ヨン チョン，キ; ミョン イ，ソク; ビン ファン，ヨン; チョル イ，クン; ホ イ，クァン |
| 本発明は、L−トレオニン又はL−トリプトファンを産生する微生物及びこれを用いてL−トレオニン又はL−トリプトファンを産生する方法に係り、さらに詳しくは、L−トレオニン又はL−トリプトファンを産生するに当たって、細胞内で最も多くのエネルギー源として用いられるATPの産生性を増加させることによりL−トレオニン又はL−トリプトファンの産生効率が向上した組換え大腸菌及びこれを用いてL−トレオニン又はL−トリプトファンを産生する方法に関する。 | ||||||
| 16 | MODIFIED CYTOCHROME c OXIDASE AND MITOCHONDRIA | JP2002231042 | 2002-08-08 | JP2004065147A | 2004-03-04 | YOSHIKAWA SHINYA; SHIMADA HIDEO; SHIMOKATA KUNITOSHI |
| <P>PROBLEM TO BE SOLVED: To modify an active hydrogen ion transfer activity of a cytochrome c oxidase of mitochondria. <P>SOLUTION: An aspartic acid residue at the 51st position from the N-terminus of a subunit I of the cytochrome c oxidase by utilizing a method (patent application number 2002-202279) for transferring a protein to the mitochondria, applied by the inventor, etc. The cytochrome c oxidase having the modified subunit I contains the modified subunit I in which the aspartic acid residue at the 51st position from the N-terminus of the amino acid sequence of the subunit I of the cytochrome c oxidase of a vertebrate or at the corresponding position is modified. <P>COPYRIGHT: (C)2004,JPO | ||||||
| 17 | Metastatic breast cancer and colon cancer regulatory gene | JP2000576020 | 1999-10-14 | JP2002527066A | 2002-08-27 | クラウス ギース， |
| (57)【要約】 配列番号１〜８５に示される遺伝子配列は、癌細胞、特に、乳癌細胞および結腸癌細胞の転移能力と有意に関連することが見出されている。 本発明では、この腫瘍の転移の危険性を決定するための方法が、提供される。 この腫瘍の転移の危険性を決定するための方法は、腫瘍由来の組織サンプルが、配列番号１〜８５、または配列番号１〜８５の実質的な部分に示される遺伝子によってコードされるポリペプチドを、発現するか否か、決定することに関与する。 | ||||||
| 18 | Mitochondrial dna mutation segregates with late-onset diabetes | JP51957798 | 1997-10-21 | JP2001503977A | 2001-03-27 | イー． デイビス，ロバート; ヘルンスタッド，コリーナ |
| (57)【要約】 本発明は、糖尿病とともに分離するミトコンドリア遺伝子における遺伝子変異に関連する。 本発明は、臨床的徴候の開始の前または後のいずれかに、糖尿病についての診断として、このような変異を検出する方法を提供する。 ミトコンドリアATPシンターゼ8/6遺伝子およびtRNA Lys遺伝子における特定の変異の実施例が提供される。 本発明はまた、糖尿病とともに分離するミトコンドリア遺伝子による機能不全についての処置を提供する。 糖尿病に関連するミトコンドリア代謝性障害の研究のため、およびこの病気について治療化合物および処置を同定するための、モデル系として有用である、細胞質雑種細胞株が記載される。 | ||||||
| 19 | Preparation of polypeptides by bacterial fermentation | JP51329394 | 1993-11-19 | JPH08503611A | 1996-04-23 | スバルツ、ジェイムズ・アール |
| (57)【要約】 ポリペプチドをエンコードする核酸から成る細菌の宿主細胞の発酵作用から対象とするポリペプチドを製造するプロセスが提供される。 この方法では、用いられる宿主細胞は不活性化電子伝達連鎖を有する。 さらに、特定の細菌細胞培養が大規模に発酵される時溶存酸素の不安定性に関する性癖を有するかどうかを決定する方法を提供する。 | ||||||
| 20 | 시토크롬 씨 옥시다아제 효소 복합체 | KR1020000068115 | 2000-11-16 | KR1020010051741A | 2001-06-25 | 아사쿠라아키라; 호시노다츠오; 신조마사코 |
| PURPOSE: Provided are a novel cytochrome c oxidase complex, genetic materials useful for the preparation of the complex, such as recombinant polypeptides involved in cytochrome c oxidase complex, recombinant DNA fragments, expression vectors, recombinant organisms and the like. Also provided are a method for the preparation of the recombinant cytochrome c oxidase complex and a process for the production of 2-keto-L-gulonic acid (2KGA). CONSTITUTION: Cytochrome c oxidase complex has cytochrome c oxidase activity obtainable or obtained from biological or genetic material originated from a microorganism identified as Gluconobacter oxydans DSM 4025 or biologically and/or taxonomically homogeneous cultures of a microorganism having the identifying characteristics of Gluconobacter oxydans DSM 4025. It shows the following physicochemical properties of: (i) showing the presence of at least two core subunits of I (COI) and II (COII) wherein; apparent molecular mass of COI is about 43 +/- 10 kDa by SDS-PAGE analysis; and apparent molecular mass of COII is about 36 +/- 10 kDa by SDS-PAGE analysis and (ii) absorption spectrum showing aa3-type cytochrome c oxidase being; 605 +/- nm peak in reduced minus oxidized difference spectrum. | ||||||
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