血清中PCDH10的TRFIA法检测用试剂盒
专利汇可以提供血清中PCDH10的TRFIA法检测用试剂盒专利检索，专利查询，专利分析的服务。并且本 发明 公开了一种血清中PCDH10的TRFIA法检测用 试剂 盒 ，包括：PCDH10N-端融合蛋白、能与PCDH10N-端融合蛋白结合的第一 抗体 和PCDH10C-端融合蛋白、能与PCDH10C-端融合蛋白及镧系 金属离子 络合物结合的第二抗体，应用于检测血清样品中PCDH10蛋白的时间分辨 荧光 免疫检测方法。与 现有技术 相比，本发明在应用中具有较长 荧光寿命 ，可排除标本中非特异性荧光的干扰，所得 信号 完全是镧系金属离子络合物发射的特异荧光。另外其激发光与荧光的 波长 转变达270nm，可有效排除激发光的干扰，测得的荧光为镧系金属离子络合物发出的特异性荧 光信号 。所测得的荧光信号强度与待测样品含量成正比。，下面是血清中PCDH10的TRFIA法检测用试剂盒专利的具体信息内容。
1.一种血清PCDH10的TRFIA法检测用试剂盒，具有能与PCDH10C-端融合蛋白结合
3+
并被Eu 络合物标记的第二抗体冻干品；该第二抗体冻干品是经1)以聚合酶链式反应将PCDH10C 3’端碱基序列克隆至原核细胞，构建PCDH10C端融合蛋白的原核细胞表达载体；2)将表达载体转化BL21DE3pLysS大肠杆菌，建立PCDH10C端融合蛋白的原核细胞表达系统，用His金属螯和树脂纯化PCDH10C端融合蛋白，用Thrombin酶切除PCDH10C端融合蛋白N端的His-tag标签，得到PCDH10C端融合蛋白；3)用己切除标签的PCDH10C端融合蛋白作为抗原免疫大白兔，产生抗PCDH10C端抗体，收集抗血清，用硫酸铵沉淀、透析、Protein A-Sepharose亲和柱纯化所得；其特征是：还有包被有具有固相结合部分及能与PCDH10N-端融合蛋白结合的第一抗体的多孔型微量滴度板。
2.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：其中第一抗体为PCDH10N-端融合蛋白的动物抗体；其中第二抗体为PCDH10C-端融合蛋白的动物抗体。
3.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：此检测试剂盒还包括PCDH10标准蛋白冻干品、洗涤液、优选牛血清BSA和增强液。
4.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：其中包被有具有固相结合部分及能与PCDH10N-端融合蛋白结合的第一抗体的制备方法为：
(a)采用聚合酶链式反应技术直接从体外培养细胞株中将PCDH10N 3’端碱基序列克隆至原核细胞，构建PCDH10N-端融合蛋白的原核细胞PCDH10N/PET32a表达载体。其特征是在经逆转录酶转录mRNA获得的cDNA两端设计上游包含BamH I酶切位点之引物和下游包含Hind III酶切位点之引物的cDNA片段经高温多聚酶链式反应扩增为含BamH I和Hind III位点的双链DNA PCDH10N-端基因，然后克隆入PET32a载体的BamH I/HindⅢ位点；
5 7
构建PCDH10N-端融合蛋白的具体方法是：将表达PCDH10的1×10 ～10 人白血病K562细胞离心沉淀，加入0.5～1.5ml Trizol充分混匀，提取总RNA，再用逆转录酶转录RNA至cDNA；然后设计上游引物包含BamH I内切酶位点GGATCC和下游引物包含Hind III内切酶位点AAGCTT，通过PCR的方 法直接将PCDH10N-端DNA序列克隆至PET32a BamH I/Hind III位点，经BamH I和Hind III内切酶酶切鉴定合格后，进一步用DNA测序验证，合格即为PCDH10N/PET32a表达载体；
(b)将PCDH10N/PET32a表达载体转化至BL21DE3pLysS大肠杆菌，建立PCDH10N-端融合蛋白的原核细胞表达系统，用His金属螯合树脂纯化PCDH10N-端融合蛋白，用Thrombin酶切除PCDH10N-端融合蛋白N-端的His-tag标签，得到PCDH10N端融合蛋白；
所述的将PCDH10N/PET32a表达载体转化至BL21DE3pLysS大肠杆菌，建立PCDH10N-端融合蛋白的原核细胞表达系统，用His金属螯合树脂纯化PCDH10N-端融合蛋白，用Thrombin酶切除PCDH10N-端融合蛋白N端的His-tag标签包括如下步骤：
(1)取1～3μl鉴定合格的PCDH10N/PET32a重组质粒加至10～90μl感受态的BL21DE3pLysS大肠杆菌，冰浴15～45min，42℃60s休克，加入50～350μl LB液30～
44℃30～90min，涂布含50～150μg/ml的LB平板，37℃孵箱培养过夜，次日，用灭菌牙签挑取单个菌落于一管6～8ml新的LB液中，至37℃孵箱静置过夜，取OD为0.4～0.6的过夜菌液300～1000μl于一管6～8ml新的LB液中，30～44℃扩大培养2～8h，加入终浓度为1～7mM的IPTG诱导0.5～6h，离心收集细菌沉淀；
将细菌沉淀以每克湿重细菌加入1～5ml pH6～8，含0.5～1.5％Trition，0.02～
0.08M的磷酸盐缓冲液，重悬细菌，冰浴下超声粉碎细菌，高速冷冻离心区上清液，沉淀继续超声粉碎，高速冷冻离心，合并上清液，上His金属螯合树脂柱，用含5mM咪唑的pH6～
8，0.02～0.08M的磷酸盐缓冲液充分洗柱，用5％的柳硫汞检测至无蛋白流出为止，改用含500mM咪唑，pH6～8，0.02～0.08M的磷酸盐缓冲液洗脱，收集流出的蛋白液，装入透析袋，2～8℃对pH6～8、0.005～0.015M的磷酸盐缓冲液透析除盐，每隔3～12h换液1次，共3～9次；在透析平衡结束后，用MW10000～30000的聚乙二醇浓缩至0.5～
1.5mg/ml，取5～10mg重组蛋白用Thrombin酶切除N-端的His-tag标签，同时通过加入Avidin-agarose的方法去除Thrombin蛋白，得到纯化的PCDH10N-端重组蛋白，该蛋白用SDS-PAGE电泳时，5～20μg/lane应无杂蛋白区带发现。
(c)用已切除标签的PCDH10N-端融合蛋白作为抗原免疫动物，产生抗 PCDH10N-端抗体；具体包括如下步骤：
(1)分别取1mg的PCDH10N端重组蛋白与完全福氏佐剂混匀，充分乳化，接种动物皮下
3～20余点，每隔5～12天强化免疫1次，待第3～4周末，用0.5～1.5mg PCDH10N端重组蛋白进行直接的兔耳静脉内注射，5～7天后分离动物颈总动脉，剪短放血至三角烧瓶，
2～8℃倾斜放置过夜，次日离心收集血清；
(2)将收集的抗血清，用硫酸铵沉淀、透析、ProteinA-Sepharose亲和柱纯化兔抗PCDH10N-端抗体的方法是：将收集的兔血清用2～6倍预冷的0.005～0.03M，pH 6～
8PBS稀释，在不断搅拌的同时缓慢加入1～2倍体积的饱和(NH4)2SO4，2～8℃放置20～
30min，离心，去上清，沉淀用0.5～2倍原体积的PBS复溶后，再分别用50％和33.3％的饱和(NH4)2SO4重复沉淀各1次，最后蛋白沉淀用2～3ml PBS复溶后，装入透析袋，2～8℃对
0.005～0.03M，pH 6～8PBS透析除盐，每隔3～12h换液1次，加至预经0.01M，pH 6～
8PBS平衡的ProteinA-Sepharose柱，流速0.5ml/min，流尽后，用0.02～0.08M，pH 6～8的磷酸盐缓冲液充分洗至无蛋白流出为止，改用3M，pH 6～8硫氰酸钠洗脱结合的IgG，合并洗脱液，2～8℃对pH 6～8、0.005～0.015M的磷酸盐缓冲液透析除盐，每隔3～12h换液1次，共3～9次，用MW10000～30000的聚乙二醇浓缩至0.5～1.5mg/ml，分装，-20℃保存。
5.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：其中的具有固相结合部分及能与PCDH10N-端融合蛋白结合的第一抗体的多孔型微量滴度板固相包被方法为：用Corning公司的多孔型微量滴度板作为固相载体与等量第一抗体在同一实验条件下进行反应从而把第一抗体包被于固相载体上；其具体步骤是：用0.05M，pH9.6碳酸盐包被缓冲液将第一抗体稀释至蛋白质含量为1～10μg/ml；在每个聚苯乙烯板的反应孔中加0.1ml，4℃过夜；
次日，弃去孔内溶液，用洗涤缓冲液洗3次，每次3分钟。冻干后-20℃保存，直到需要进行测定之前。
6.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：其中的第二抗体冻干品的制备方法中所说的表达载体是PCDH10C/PET32a。
7.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：其中的具有能与PCDH10C-端融合蛋白结合
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并被Eu 络合物标记的第二抗体冻干品的Eu 络合物标记方 法是将兔抗PCDH10C端抗体
3+
与无水DTPA一步交联，过SephadexG-75凝胶柱层析把游离的Eu 去掉，冻干备用。
8.权利要求书1所述的试剂盒，其特征是：其使用方法是在固相包被有第一抗体的多
3+
孔型微量滴度板上加入待测样品盒和一定浓度梯度的标准PCDH10蛋白和标记Eu 络合物的第二抗体，其加入顺序不限形成双抗体夹心免疫复合体，用洗涤液洗去游离的第二抗体和其他杂蛋白，再加入增效液后进行TRFIA时间分辨免疫荧光分析；测定对照组和样品组的数据，由标准曲线即可得到样品中PCDH10蛋白的含量；
3+
其具体步骤如下：加入待测样品和标记Eu 络合物的第二抗体：
(1)加入血清样本100μl，37℃，孵育1～2h，洗涤，洗涤液为Tris-HCl，或还添加有
0.005～0.2％的Tween，同时做空白孔，阴性对照孔及阳性对照孔及标准PCDH10对照；
(2)加入Eu3+标记的第二抗体：加入用BSA稀释的第二抗体100μl。37℃，孵育2h，充分洗涤；这里加入浓度约为0.5％左右的优选牛血清白蛋白，目的是消除实验验中非特异性反应，提高灵敏度；
(3)增强液的加入以及时间分辨荧光仪结果测定；
(a)加增强液：100μl；增强液由伞酮、popop即1，4-双(5-苯基-2-噁唑基)苯、甲醇组成，其目的是增强荧光强度，提高检测灵敏度；
(b)TRFIA测定条件特征是，延迟时间约为0.2～约0.3毫秒，窗口时间为0.2～0.6ms，闪烁速度为0.5～1.5ms，激发波长为337.1nm，测定波长为615nm；测定对照组合样品组的数据，由标准曲线即可得到样品中PCDH10蛋白的含量。
9.权利要求书3所述的试剂盒，其特征是其中的洗涤液为Tris-HCl。
10.权利要求书3所述的试剂盒，其特征是其中增效液由伞酮、popop即1，4-双(5-苯基-2-噁唑基)苯和甲醇组成。
血清中PCDH10的TRFIA法检测用试剂盒
技术领域
背景技术
(如大肠癌等)有提示作用。PCDH10是属于Ca 依赖性钙粘蛋白家族的一员，具有6个重复串联的胞外区和1个独特的胞内区。浙江大学朱永良等人在对原代肿瘤干细胞基因表-/-
达谱时用病毒文库技术筛选时发现pcdh10 细胞易游出和穿过“Transwell”的半透膜，而+/+
pcdh10 的细胞迁移性较弱。通过生物信息学分析，进一步克隆了pcdh10的全长cDNA序列并构建了表达pcdh10的真核细胞表达载体，通过脂质体瞬时转染k562细胞、SW480大肠癌细胞发现异位表达PCDH10抑制了这些细胞在体外的增殖，并增加了细胞的凋亡。进一步发现对这些细进行无血清饥饿和添加化疗药物等处理后PCDH10表达水平随时间和浓度的增加而增加，提示PCDH10参与了细胞凋亡，可能是一个肿瘤抑制基因。然对其参与细胞凋亡的分子机制尚不明了。
3+
合，另一端与抗体(蛋白质)分子中的自由氨基结合，制成镧系元素标记的(一般用Eu 标
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记)抗体。它与待定抗原结合为免疫复合物。理想情况下，测定复合物中Eu 的荧光强度就能确定样品中抗原的量，但是实际上这种复合物种镧系元素的荧光强度非常弱，只有加入一种增强液，使镧系元素从复合物中解离下来，并与增强液中所含的β-萘甲酰三氟丙酮(β-NAT)重新形成微胶囊，在紫外等光的激发下发射很强的荧光，增强效果上百万倍。
用时光分辨荧光仪测定荧光强度cps，即可确定样品抗原中的量。
物的铕离子(Eu )的放射波为615nm，不会受到激发波长(340nm)或某种蛋白质造成的短
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寿命背景荧光(350nm～600nm)的影响，所以很适合。BHHCT-Eu 络合物作为标记化合物，可与蛋白质直接结合，通过时间分辨型荧光测定可以进行高灵敏度分析。BHHCT具有β-二
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酮结构，与Eu 结合的稳定系数高达10 M 。文献报道，BHHCT-Eu 络合物已经用于检测人血浆中肿瘤标志物甲胎蛋白和免疫球蛋白E(IgE)的含量。
发明内容
合蛋白结合并被Eu 络合物标记的第二抗体冻干品；该第二抗体冻干品是经1)以聚合酶链式反应将PCDH10C 3’端碱基序列克隆至原核细胞，构建PCDH10C端融合蛋白的原核细胞表达载体；2)将表达载体转化BL21DE3pLysS大肠杆菌，建立PCDH10C端融合蛋白的原核细胞表达系统，用His金属螯和树脂纯化PCDH10C端融合蛋白，用Thrombin酶切除PCDH10C端融合蛋白N端的His-tag标签，得到PCDH10C端融合蛋白；3)用己切除标签的PCDH10C端融合蛋白作为抗原免疫大白兔，产生抗PCDH10C端抗体，收集抗血清，用硫酸铵沉淀、透析、Protein A-Sepharose亲和柱纯化所得；还有包被有具有固相结合部分及能与PCDH10N-端融合蛋白结合的第一抗体的多孔型微量滴度板。
列克隆至原核细胞，构建PCDH10N-端融合蛋白的方法是：将表达PCDH10的1×10 ～10 人白血病K562细胞离心沉淀，加入0.5～1.5ml Trizol充分混匀，提取总RNA，再用逆转录酶转录RNA至cDNA；然后设计上游引物包含BamH I内切酶位点GGATCC和下游引物包含Hind Ⅲ内切酶位点AAGCTT，通过PCR的方法直接将PCDH10N-端DNA序列克隆至pET32aBamH I/Hind Ⅲ位点，经BamH I和Hind Ⅲ内切酶酶切鉴定合格后，进一步用DNA测序验证，合格即为PCDH10N/PET32a表达载体。
1.5mg/ml，取5～10mg重组蛋白用Thrombin酶切除N-端的His-tag标签，同时通过加入Avidin-agarose的方法去除Thrombin蛋白，得到纯化的PCDH10N-端重组蛋白，该蛋白用SDS-PAGE电泳时，5～20μg/lane应无杂蛋白区带发现。
30min，离心，去上清，沉淀用0.5～2倍原体积的PBS复溶后，再分别用50％和33.3％的饱和(NH4)2SO4重复沉淀各1次，最后蛋白沉淀用2～3ml PBS复溶后，装入透析袋，2～8℃对
0.005～0.03M，pH 6～8PBS透析除盐，每隔3～12h换液1次，加至预经0.01M，pH 6～
8PBS平衡的ProteinA-Sepharose柱，流速0.5ml/min，流尽后，用0.02～0.08M，pH 6～8的磷酸盐缓冲液充分洗至无蛋白流出为止，改用3M，pH 6～8硫氰酸钠洗脱结合的IgG，合并洗脱液，2～8℃对pH 6～8、0.005～0.015M的磷酸盐缓冲液透析除盐，每隔3～12h换液1次，共3～9次，用MW10000～30000的聚乙二醇浓缩至0.5～1.5mg/ml，分装，-20℃保存。
列克隆至原核细胞，构建PCDH10C-端融合蛋白的方法是：将表达PCDH10的1 10 ～10 人白血病K562细胞离心沉淀，加入0.5～1.5mlTrizol充分混匀，提取总RNA，再用逆转录酶转录RNA至cDNA；然后设计上游引物包含NdeI内切酶位点CATATG和下游引物包含BamH I内切酶位点GGATCC，通过PCR的方法直接将PCDH10C-端DNA序列克隆至pET32a NdeI/BamH I位点，经Nde I和BamH I内切酶酶切鉴定合格后，进一步用DNA测序验证，合格即为PCDH10C/PET32a表达载体。
1.5mg/ml，取5～10mg重组蛋白用Thrombin酶切除N-端的His-tag标签，同时通过加入Avidin-agarose的方法去除Thrombin蛋白，得到纯化的PCDH10C-端重组蛋白，该蛋白用SDS-PAGE电泳时，5～20μg/lane应无杂蛋白区带发现。
30min，离心，去上清，沉淀用0.5～2倍原体积的PBS复溶后，再分别用50％和33.3％的饱和(NH4)2SO4重复沉淀各1次，最后蛋白沉淀用2～3ml PBS复溶后，装入透析袋，2～8℃对0.005～0.03M，pH6～8PBS透析除盐，每隔3～12h换液1次，加至预经0.01M，pH 6～
8PBS平衡的ProteinA-Sepharose柱，流速0.5ml/min，流尽后，用0.02～0.08M，pH 6～8的磷酸盐缓冲液充分洗至无蛋白流出为止，改用3M，pH 6～8硫氰酸钠洗脱结合的IgG，合并洗脱液，2～8℃对pH 6～8、0.005～0.015M的磷酸盐缓冲液透析除盐，每隔3～12h换液1次，共3～9次，用MW10000～30000的聚乙二醇浓缩至0.5～1.5mg/ml，分装，-20℃保存。
游离的铕离子(Eu )去掉。
触，它可与标记Eu 络合物的第二抗体结合后再与第一抗体结合。这样本发明中样品和标
3+
记Eu 络合物的第二抗体的加入次序不分先后。
具体实施方式
的第一抗体和PCDH10C-端融合蛋白、能与PCDH10C-端融合蛋白和Eu 络合物结合的第二抗体。
游离的铕离子(Eu )去掉。
337.1nm(氮激光的波长)，测定波长为615nm。时间分辨荧光免疫检测(TRFIA)方法，是以免疫学反应为基础，将抗原、抗体的特异性反应与荧光物质检测的敏感性和直观性结合起来的一种免疫分析技术。此发明中时间分辨荧光免疫测定是用镧系金属离子络合物(如Eu3+络合物)标记抗体，检测样品中相应的PCDH10抗原。此络合物具有较长荧光寿命，利用时间分辨荧光分析仪延长测量时间，可排除标本中非特异性荧光的干扰，所得信号完全是镧系金属离子络合物发射的特异荧光。另一特点是激发光与荧光的波长差别显著，其波长转变达270nm，可有效排除激发光的干扰，测得的荧光为镧系金属离子络合物发出的特异性荧光信号。所测得的荧光信号强度与待测样品含量成正比。对比标准样品曲线和被测样品数据即可获得血清中PCDH10蛋白的数值。
克隆至原核细胞，构建PCDH10N-端融合蛋白的方法是：将表达PCDH10的1×10 ～10 人白血病K562细胞离心沉淀，加入0.5～1.5mlTrizol充分混匀，提取总RNA，再用逆转录酶转录RNA至cDNA；然后设计上游引物包含BamH I内切酶位点GGATCC和下游引物包含Hind Ⅲ内切酶位点AAGCTT，通过PCR的方法直接将PCDH10N-端DNA序列克隆至pET32aBamH I/Hind III位点，经BamH I和Hind III内切酶酶切鉴定合格后，进一步用DNA测序验证，合格即为PCDH10N/PET32a表达载体。
1.5mg/ml，取5～10mg重组蛋白用Thrombin酶切除N-端的His-tag标签，同时通过加入Avidin-agarose的方法去除Thrombin蛋白，得到纯化的PCDH10N-端重组蛋白，该蛋白用SDS-PAGE电泳时，5～20μg/lane应无杂蛋白区带发现。
30min，离心，去上清，沉淀用0.5～2倍原体积的PBS复溶后，再分别用50％和33.3％的饱和(NH4)2SO4重复沉淀各1次，最后蛋白沉淀用2～3ml PBS复溶后，装入透析袋，2～8℃对0.005～0.03M，pH6～8PBS透析除盐，每隔3～12h换液1次，加至预经0.01M，pH 6～
8PBS平衡的ProteinA-Sepharose柱，流速0.5ml/min，流尽后，用0.02～0.08M，pH 6～8的磷酸盐缓冲液充分洗至无蛋白流出为止，改用3M，pH 6～8硫氰酸钠洗脱结合的IgG，合并洗脱液，2～8℃对pH 6～8、0.005～0.015M的磷酸盐缓冲液透析除盐，每隔3～12h换液1次，共3～9次，用MW10000～30000的聚乙二醇浓缩至0.5～1.5mg/ml，分装，-20℃保存。
克隆至原核细胞，构建PCDH10C-端融合蛋白的方法是：将表达PCDH10的1×10 ～10 人白血病K562细胞离心沉淀，加入0.5～1.5ml Trizol充分混匀，提取总RNA，再用逆转录酶转录RNA至cDNA；然后设计上游引物包含NdeI内切酶位点CATATG和下游引物包含BamH I内切酶位点GGATCC，通过PCR的方法直接将PCDH10C-端DNA序列克隆至pET32a Nde I/BamHI位点，经Nde I和BamH I内切酶酶切鉴定合格后，进一步用DNA测序验证，合格即为PCDH10C/PET32a表达载体。
1.5mg/ml，取5～10mg重组蛋白用Thrombin酶切除N-端的His-tag标签，同时通过加入Avidin-agarose的方法去除Thrombin蛋白，得到纯化的PCDH10C-端重组蛋白，该蛋白用SDS-PAGE电泳时，5～20μg/lane应无杂蛋白区带发现。
30min，离心，去上清，沉淀用0.5～2倍原体积的PBS复溶后，再分别用50％和33.3％的饱和(NH4)2SO4重复沉淀各1次，最后蛋白沉淀用2～3ml PBS复溶后，装入透析袋，2～8℃对0.005～0.03M，pH6～8PBS透析除盐，每隔3～12h换液1次，加至预经0.01M，pH 6～
8PBS平衡的ProteinA-Sepharose柱，流速0.5ml/min，流尽后，用0.02～0.08M，pH 6～8的磷酸盐缓冲液充分洗至无蛋白流出为止，改用3M，pH 6～8硫氰酸钠洗脱结合的IgG，合并洗脱液，2～8℃对pH 6～8、0.005～0.015M的磷酸盐缓冲液透析除盐，每隔3～12h换液1次，共3～9次，用MW10000～30000的聚乙二醇浓缩至0.5～1.5mg/ml，分装，-20℃保存。
37℃孵育2h，用洗涤液洗涤3次；加入用BHHCT-Eu 标记的第二抗体100μl，37℃孵育2h，用洗涤液充分洗涤；加增强液100μl；应用Well ac公司的1420型多标记计数仪对该板进行固相荧光测定。
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